3. Ribosomas. Procariota y Eucariota PDF

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Explicación de los ribosomas ...

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BIOLOGÍA CELULAR I

2º CURSO

RIBOSOMAS Orgánulos no membranosos presentes en todas las células (bacterias, archaeas y eucariotas), deduciendo que han tenido un origen común y que son esenciales para la célula. -

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Tamaño. Bacterias < Archaea < Eucariota Composición química o Procariota.  3 secuencias de rRNA entre las dos subunidades y ~55 proteinas  70S = 50S + 30S.  Subunidad grande: 5S y 23S  Subunidad pequeña: 16S o Eucariota.  4 secuencias de rRNA entre las dos subunidades, ~80 proteínas  80S = 60S + 40S  Subunidad grande: 18S  Subunidad pequeña: 5S, 28S, 5.8S Pueden estar: o Libres en el citoplasma o Asociados a la MRER o a la MNE Proteínas sintetizadas en citoplasma, importación proteica y unión al rRNA, formando las subunidades, que saldrán por separado Se mide en Svedverg (no en Dalton) por la mezcla de proteínas y de secuencia de ARN

ESTRUCTURA RIBOSÓMICA Dos subunidades: -

Mayor. Donde se sitúa la proteína que se está sintetizando Menor. Donde está el mRNA que se está leyendo y el sitio de unión entre el mRNA y tRNA

Partes de reconocimiento del tRNA: -

Sitio A. entra el tRNA con el Aa  aminoacil – tRNA Sitio P. donde va el tRNA con la cadena  peptidil – tRNA Sitio E. el tRNA sale (exit)

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TRADUCCIÓN Lectura del mRNA, sintetizando una proteína a partir de la información contenida. 1. Entra el tRNA 4 en el sitio A

2. Enlace peptídico 3 – 4 en el sitio A, separando el tRNA 3 del Aa 3 en el sitio P

3. Desplazamiento de la subunidad mayor en dirección 3’, pasando el tRNA con la cadena polipeptídica al sitio P.

4. Movimiento de la subunidad menor mientras el tRNA3 pasa al sitio E y sale del ribosoma

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INICIACIÓN DE LA TRADUCCIÓN EN EUCARIOTAS

Cómo se inicia la síntesis proteica a partir de las dos subunidades separadas  acoplamiento de la subunidad mayor + menor + mRNA  proceso muy complejo -

AUG. Codón iniciador para la mayoría de los mRNA IF. Factores de iniciación

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1. La subunidad menor está libre en el citoplasma, con proteínas asociadas en los sitios donde se acoplan los tRNA, para que no se acoplen cuando no están sintetizando. proteínaGTP + tRNA con metionina (provoca la iniciación de la síntesis proteica) 2. tRNA-met se coloca en el sitio P 3. mRNA + IF4 (factor de iniciación con 4 proteínas)  unión en el extremo 5’ y reconocimiento de la cadena poliAAAA situada en el extremo 3’ a. provoca la activación del mRNA mediante consumo energético de ATP 4. unión del ARNm a la subunidad menor del ribosoma, gracias a las proteínas del IF4. 5. El IF4 también sirve para el avance de la cadena de mRNA, desprendiendo una parte del IF4 para que la cadena llegue al AUG. 6. AUG llega al sitio P de la subunidad menor, donde hay un tRNA-met con una proteína GTPasa. a. Sistema de control para que no empiece la traducción hasta que llegue el codón iniciador al sitio P b. Hidrólisis del GTP unido al tRNA-met 7. Unión de la subunidad mayor mediante la liberación de proteínas (por la GTPasa) ya que éstas inhibían el proceso. 8. Hidrólisis de otras proteínas

ELONGACIÓN

cada aminoacil-tRNA se mueve a través de los tres sitios del ribosoma. Cada uno tiene un GTP unido, que se hidroliza si cuando se une al sitio A es el tRNA correcto.  Se forma el enlace peptídico Si no es el tRNA correcto, sale del ribosoma con el GTP y queda libre en el citosol

Los GTP son mecanismos de control

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TERMINACIÓN

B

 Codón de terminación: UAA, UGA, UAG Se acopla un tRNA sin Aa en el sitio A cuando éste tiene un codón de terminación Se desacopla el péptido al no haber un nuevo aminoácido que añadir a la cadena El GTP que el tRNA tenía unido se hidroliza, provocando la separación de las dos subunidades

POLIRRIBOSOMA

3 - 5 Aa/segundo. Hay proteínas como la titina, que tardan unas 2h en sintetizarse Para acelerar el proceso, se unen ribosomas para traducir a la vez una misma cadena de mRNA, sintetizando varias copias simultáneamente, pero cada ribosoma traduce una entera. Los polirribosomas son las estrucutras circulares mediantes las cuales un mensajero tiene acoplado varios ribosomas que traducen varias copias a la vez. La cadena de mRNA se mantiene unida porque el IF4 se acopla a la cadena poliA del extremo 3’, evitando su movimiento ya que se desplazan los ribosomas.

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SÍNTESIS PROTEICA EN RIBOSOMAS DE CÉLULAS EUCARIOTA

todas las proteínas comienzan a sintetizarse en ribosomas citosólicos dependiendo de su destino, la maquinaria molecular se trasladará hacia el RE o quedará en el citosol formando ribosomas en el retículo no se forma el polirribosoma como tal aunque haya varios ribosomas asociados

TRÁFICO DE PROTEÍNAS ENTRE COMPARTIMENTOS

Las proteínas pueden desplazarse a una determinada zona: -

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Núcleo. Importación desde citoplasma: o Enzimas para la replicación o Proteínas de las subunidades del ribosoma Mitocondria. Su material genético es pequeño y sintetiza pocas proteínas Peroxisoma. Retículo endoplasmático. Inician síntesis en el citosol pero los ribosomas se acoplan a la membrana, terminándola ahí. o Pueden ir al aparato de Golgi para continuar su procesamiento

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Membrana plasmática. RE  Golgi  vesículas de secreción.

PÉPTIDO SEÑAL

Las proteínas, para tener un destino, deben: -

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Tener una señal específica  secuencia de Aa responsable del destino final o Según dónde esté la señal (terminal o por dentro de la cadena), la proteína cambia de conformación, ya que son secuencias. Cada conformación permitirá una función diferente:  Importación a: núcleo, mitocondria, peroxisoma, plastidios, RE  Exportación desde el núcleo  Retorno el RE Acoplarse a un receptor que las dirija a la zona concreta de la célula

MECANISMO DE CONTROL DE CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS

Para adquirir la conformación estructural necesaria, pueden hacerlo: -

Solas. De forma espontánea Con ayuda de las chaperonas, que contribuyen a plegarse correctamente No se pliegan  no llegan a su destino. Se van acumulando en el citosol  problema o Proteosoma. Complejo proteico (50subuds) cilíndrico hueco presente en el citosol y en el núcleo todas las eucariotas y arqueas, y en algunas bacterias. Degrada las proteínas (proteólisis) no necesarias o dañadas mediante hidrólisis de ATP. Partes:  Receptor de ubiquitina. Zona por la que entra la cadena peptídica dañada  4 anillos (examérica) con actividad ATPasa que rompe la cadena.  Hidrolasas de ubiquitina para que en el proteosoma sólo esté la mal plegada y la ubiquitina se quede fuera para interceptar otras

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2º CURSO Las ubiquitinas solo transportan las mal plegadas al proteosoma Zona por donde salen los Aa 

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Al proteosoma solo entran las proteínas dañadas porque reconoce a las ubiquitinas, las cuales reconocen a las defectuosas por su naturaleza. -

Las proteínas para degradar se marcan con varias copias de la proteína ubiquitina Los proteosomas degradan a la proteína y reciclan las ubiquitinas Requerimiento de ATP para la unión de las ubiquitinas y la degradación proteica

Mecanismo esencial en varios procesos celulares, incluyendo el ciclo celular o la regulación de la expresión génica....