Aminoácidos alifáticos PDF

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Aminoácidos alifáticos En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadela lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada.

Glicina, Gly, G

Alanina, Ala, A

Valina, Val, V

Leucina, Leu, L

Isoleucina, Ile, I

Aminoácidos aromáticos La prolina tambien tiene una cadena lateral de naturaleza alifática, pero difiere de los demás aminoácidos en que su cadana lareral está unida tanto al carbono alfa como al nitrógeno del grupo amino.

En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadela lateral posee un anillo aromático. La fenialalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina co un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y mas reactivo. El triptófano tiene un grupo indol.

Prolina, Pro, P

Fenilalanina, Phe, F

Tirosina, Tyr, Y

Triptófano, Trp, W

Aminoácidos azufrados

Aminoácidos hidroxilados

Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster.

Otros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más hidrofílicos y reactivos.

Cisteina, Cys, C

Serina, Ser, S Metionina, Met, M

Treonina, Thr, T

Aminoácidos básicos

Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina,arginina e histidina.

Histidina, His, H

Lisina, Lys, K

Arginina, Arg, R

Aminoácidos ácidos y sus amidas

En este grupo encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.

Ácido aspártico, Asp, D

Asparragina, Asn, N

Ácido glutámico, Glu, E

Glutamina, Gln, Q

Clasificación de los aminoácidos. Dado que los aminoácidos comunes en las proteínas difieren entre sí por la cadena lateral, su clasificación obedece a las propiedades química de la cadena lateral, esta puede clasificarse según su polaridad y/o carga a pH neutro, el tipo de estructura química, su reactividad y los elementos presentes y por su habilidad para formar enlaces de hidrógeno. La siguiente tabla presenta a los aminoácidos y sus propiedades y en la página complementaria puede observarse su estructura tridimensional.

Carácter de la cadena lateral

Nombre

Grupo reactivo

Forma puentes de H

polaridad

Glicina

alifática

-

apolar

no

Alanina

alifática

-

apolar

no

Valina

alifática

-

apolar

no

Leucina

alifática

-

apolar

no

Isoleucina

alifática

-

apolar

no

Prolina

alifática

-

apolar

no

Fenilalanina

aromática

-

apolar

no

Triptofano

heterocíclo aromático

Nitrógeno arómatico

apolar

acepta

Tirosina

aromática

-OH fenólico

apolar ionizable

acepta y dona

Metionina

alifática

tioeter

apolar

acepta

Cisteina

alifática

tiol

polar ionizable

acepta y dona

Serina

alifática

alcohol primario

polar sin carga

acepta y dona

Treonina

alifática

alcohol secundario

polar sin carga

acepta y dona

Asparagina

alifática

amida

polar sin carga

acepta y dona

Glutamina

alifática

amida

polar sin carga

acepta y dona

Aspártico

alifática

ácido carboxílco

polar ionizable

acepta y dona

Glutámico

alifática

ácido carboxílco

polar ionizable

acepta y dona

Histidina

heterocíclo alifático

imidazol

polar ionizable

acepta y dona

Lisina

alifática

amino

polar ionizable

acepta y dona

Arginina

alifática

guanidio

polar ionizable

acepta y dona

AMINOÁCIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO Estructura de los aminoácidos Los aminoácidos proteicos tienen una estructura formada por un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al mismo carbono, el carbono α, que está unido a su vez a un hidrógeno y a otro grupo característico de cada aminoácido (en la glicina, es otro hidrógeno). Considerando como ejemplo la alanina, se pueden destacar los siguientes aspectos comunes de la estructura de los aminoácidos:

Características estructurales de un aminoácido Como se ha indicado, estos aspectos estructurales son comunes a todos los aminoácidos, con la excepción de la glicina, que tiene un hidrógeno unido al carbono α, y de la prolina, que es propiamente un iminoácido, no un aminoácido. Todos los aminoácidos, con la excepción de la glicina tienen un carbono α asimétrico. Consecuentemente, pueden existir en principio en dos formas, la L y la D.

L-valina pertenecen a la serie L.

D-valina

Todos los aminoácidos de las proteínas

Aminoácidos proteicos Las proteínas de todos los seres vivos están constituidas por una veintena de aminoácidos distintos, además de algún otro formado por modificaciones posteriores a la síntesis de la cadena polipeptídica. Desde el punto de vista nutricional, es muy importante tener en cuenta que, aunque la mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse en el organismo siempre que se disponga de suficiente nitrógeno orgánico, esto no sucede con todos, Algunos son "esenciales", es decir, no pueden sintetizarse y tienen que obtenerse ya como tales de las proteínas de la dieta. Aminoácidos alifáticos. Los aminoácidos alifáticos tienen carácter hidrófobico, tanto más marcado cuanto mayor es la longitud de la cadena. La glicina tiene un tamaño muy pequeño, y permite con su presencia la formación de estructuras particulares, como la triple hélice del colágeno. Todos ellos son muy estables desde el punto de vista químico, y no se ven afectados prácticamente por ningún proceso de los que se llevan a cabo en la industria alimentaria. La valina, leucina e isoleucina son aminoácidos esenciales, pero su abundancia en casi todas las

proteínas hace que nunca sean los limitantes de su valor nutritivo.

Glicina Isoleucina

Alanina

Valina

Leucina

La prolina tiene como grupo lateral una cadana alifática, pero a diferencia de los anteriores (y de todos los demás aminoácidos) su grupo amino es secundario, está unido a dos carbonos, en vez de primario, y además forma parte de un ciclo, lo que hace que el enlace amida que forma cuando está en una cadenas polipeptídica no tenga libertad de giro.

Prolina Aminoácidos aromáticos Los tres aminoácidos aromáticos son esenciales, fenilalanina y triptófano estrictamente, es decir, en ningún caso se pueden sintetizar, mientras que la tirosina se puede obtener de la dieta o sintetizarla a partir de la fenilalanina. Además de formar parte de las proteínas, son precursores de otros compuestos biológicos. En las proteínas, son responsables de su absorción en el UV próximo. El triptófano es relativamente inestable, mientras que fenilalanina y tirosina son estables.

Fenilalanina

Tirosina

Triptófano

Aminoácidos con azufre Los dos aminoácidos azufrados son esenciales, la metionina estrictamente, mientras que la cisteina puede formarse a partir de la metioniona (no al revés). Las dietas basadas en

leguminosas pueden ser deficientes en estos aminoácidos. Además, ambos son bastante inestables frente a condiciones de oxidación. La cisteina es muy importante en el mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de la mayoría de las proteínas mediante la formación de puentes disulfuro, en dímeros de la cisteina formados por oxidación.

Metionina

Cisteina

Aminoácidos alifáticos con hidroxilo Estos aminoácidos tiene caractér hidrofílico. La treonina es esencial, pero no la serina. Ambos aminoácidos, especialmente la serina, pueden estar modificados por fosforilación, o por glicosilación en el caso de las glicoproteínas. Son relativamente inestables en medio alcalino.

Serina

Treonina

Aminoácidos ácidos El ácido aspártico y el ácido glutámico tienen un grupo carboxilo en la cadena lateral, además del que forma el enlace peptídico. Este grupo carboxilo puede estar o no ionizado en función del pH del medio. Son aminoácidos hidrófilos, y los responsables de las cargas - de la proteína.

Ácido aspártico

Ácido glutámico

Aminoácidos con grupos amida Estos aminoácidos, de carácter hidrófilo, son las amidas del amonio del aspártico y glutámico. Pierden el amonio con relativa facilidad a temperatura elevada, pero esta pérdida es irrelevante desde el punto de vista nutricional.

Asparagina

Glutamina

Aminoácidos básicos Los aminoácidos básicos son la lisina, arginina e histidina. La lisina es esencial, y además el aminoácido limitante en las dietas basadas en cereales, muy extendidas entre la población mundial. La arginina y la histidina son esenciales para los niños. Estos aminoácidos son hidrofílicos, teniendo o no carga + en función del pH del medio. Son relativamente inestables, especialmente la lisina, pudiendo reaccionar con los carbohidratos a temperaturas elevadas.

Lisina

Arginina

Histidina

Selenocisteína La selenocisteína es el equivalente a la cisteína, pero con átomo de selenio en lugar del átomo de azufre. Se ha encontrado en unas pocas proteínas, la glutatión peroxidasa, la tetraikiodotironina 5' deiodinasa y la formato deshidrogenasa. Precisamente forman parte de este aminoácido es el único papel fisiológico conocido del selenio. Este aminoácido se incorpora a las proteínas durante su síntesis, mediante una codificación particular.

Selenocisteina Aminoácidos modificados por hidroxilación Algunas proteínas contienen aminoácidos hidroxilados. Los más abundantes son la hidroxiprolina y la hidroxilisina, que se producen, después de la síntesis de las cadenas polipeptídicas, a expensas de la prolina y la lisina. Es decir, estos aminoácidos no son insertados como tales en la cadena polipeptídica, y no tienen un código genético propio. Estos aminoácidos son particularmente abundantes en el colágeno.

Hidroxiprolina

Hidroxilisina

Otros aminoácidos Otros aminoácidos producidos por modificación tras la síntesis de las proteínas son la n-metillisina, que se encuentra en la miosina, la metil-arginina y el g -carboxiglutamato, presente en algunas enzimas.

N-metil-lisina

g –carboxiglutámico

Enlace peptídico Se llama enlace peptídico al enlace amina formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Nominalmente es un enlace sencillo, pero en realidad tiene un porcentaje significativo de doble enlace, por resonancia con el grupo carbonilo del ácido. La consecuencia es que el enlace da lugar a una unidad rígida planar, con el N del grupo NH en posición trans con respecto al grupo carbonilo. Representación de la resonancia en un enlace peptídico entre dos unidades de glicina

Este enlace no tiene pues libertad de giro, al contrario que los otros enlaces que forman parte de la cadena polipeptídica. Esta libertad de giro tiene una excepción, con el aminoácido prolina.< En este caso, el enlace que forma parte del anillo tampoco tiene libertad de giro. Esto produce un punto de rigidez en la cadena polipeptídica, que impide que se pliegue en esa zona de forma regular.

L-arginil-treonil-prolil-prolil-prolil-seril-glicina Las flechas señalan los enlaces que forman parte de la cadena polipeptídica y del anillo de la prolina, y que por lo tanto son rígidosEl enlace peptídico puede romperse con relativa facilidad por hidrólisis, catalizada por ácidos, álcalis y sobre todo por muchas enzimas, las llamadas proteasas o proteinasas.

Puentes disulfuro Los puentes disulfuro se forman entre los azufres de la cadena lateral de dos restos de cisteina, por una reacción de oxidación. Son esenciales en le mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de la mayoría de las proteínas. Pueden formarse y romperse con relativa facilidad en el procesado de los alimentos, dependiendo de las condiciones.

Puente disulfuro

N I V E L E S D E O R G A N I Z AC I Ó N D E L A S P R O T E Í N A S La rigidez del enlace peptídico posibilita que las proteínas adopten formas tridimensionales bien definidas. La libertad de rotación de los dos lados de la unidad peptídica es igualmente importante porque permite a las proteínas doblarse de formas muy diferentes. Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de organización: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. E S T R U C T URA P R IM A R I A Es la secuencia lineal de aminoácidos que integran una proteína, es decir, indica la cantidad y el tipo de los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos.

La estructura primaria de las proteínas está determinada en la información genética y los enlaces que mantienen su estabilidad son enlaces peptídicos. La comparación de secuencias de distintas proteínas permite establecer relaciones evolutivas entre especies. La estructura primaria de las proteínas es lineal, y se convierte en tridimensional al plegarse. E S T R U C T URA S E C U N DA R I A Es la organización regular y periódica en el espacio de las cadenas polipeptídicas en una dirección. El plegamiento característico de este tipo de organización está determinado por la secuencia de aminoácidos y la rigidez del enlace peptídico, que sólo posibilita giros en torno a los enlaces sencillos. La estabilidad de esta estructura es posible gracias a los puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos amino y carboxilo. E S T R U C TU R A HE L I C O I D A L O HÉ L I C E Α Es la estructura secundaria más corriente. En ella, la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al carbono α de cada aminoácido. Características:

— Se establecen puentes de hidrógeno intracatenarios, entre el grupo –CO de un aminoácido y el grupo –NH del aminoácido situado cuatro residuos después.

— Hay 3’6 aminoácidos por vuelta de hélice, cada aminoácido gira 100º respecto al anterior. — Se produce un avance por residuo de 1’5 Å, por lo que el paso de rosca de 5’4 Å. — El giro en las hélices α que se encuentran en las proteínas es dextrógiro (sentido de las agujas del reloj) — Todos los grupos carboxilo quedan orientados en la misma dirección, mientras que los amino se orientan en la dirección contraria. Los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α–hélice. — Los residuos de prolina y hidroxiprolina desestabilizan la α–hélice, ya que estos aminoácidos impiden la formación de enlaces de hidrógeno. E S T R U C TU R A DE H O J A P L E G A D A O Β – L A M I N A R En este tipo de estructura secundaria la cadena polipeptídica se pliega de manera que los planos de los enlaces peptídicos se disponen en forma de zig-zag. La interacción con otros fragmentos de la cadena conduce a la formación de láminas u hojas, en vez de estar estrechamente enrollada como en el caso de la hélice α. En ella:

— Se establecen puentes de hidrógeno intercatenarios, entre grupos –NH y –CO de filamentos polipeptídicos diferentes. — Las cadenas laterales se sitúan alternativamente por encima y por debajo del plano de la lámina. — Cada resto de aminoácido ocupa 3’5 Å. — Las cadenas adyacentes en una hoja plegada β pueden orientarse en la misma dirección (hojas β paralelas) o en direcciones opuestas (hojas β antiparalelas). En ambos casos, los radicales de los aminoácidos se orientan hacia ambos lados de la hoja, de forma alterna. La disposición antiparalela es un poco más compacta que la paralela, y aparece con mayor frecuencia en las proteínas.

Como se puede observar es necesario introducir giros o codos en las cadenas polipeptídicas que también se estabilizan por puentes de hidrógeno. Dependiendo de la secuencia de aminoácidos se favorecerá una u otra estructura, y pueden aparecer combinadas en una misma proteína.

E S T R U C T URA T E RC I A R I A La estructura terciaria define la forma tridimensional que adquiere una cadena polipeptídica, es decir, al modo en que una proteína se encuentra plegada en el espacio.

La estructura tridimensional condiciona la función de la proteína. En ella se pueden identificar agrupaciones de menor tamaño que denominamos dominios. El concepto de dominio es muy útil al explicar la relación entre estructura y función en las proteínas pues dominios particulares tienen funciones propias en más de una proteína. En la conformación espacial de una proteína influye la tendencia de las cadenas laterales hidrófobas de los aminoácidos a mantenerse en el interior de la proteína; adoptando la forma termodinámicamente más estable en ese medio. La proteína puede sufrir cambios conformacionales en el desempeño de su función y en la regulación de su actividad. La estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces que se establecen entre determinados grupos de las cadenas laterales     

Enlaces o puentes de hidrógeno: entre las cadenas laterales de aminoácidos polares sin carga. Son de vital importancia debido a su abundancia. Atracciones electrostáticas o interacciones iónicas, entre grupos carboxilo y amino de aminoácidos ácidos y básicos. Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos y aromáticos de las cadenas laterales de los aminoácidos apolares. Puentes disulfuro: enlaces covalentes –S–S–, más fuertes que los anteriores, entre dos grupos –SH de dos cisteínas (o derivados). Enlaces coordinados: entre cationes de metales de transición y la proteína.

E S T R U C T URA C U AT E R N A R I A Aparece en las proteínas constituidas por más de una subunidad o protómero. La estructura cuaternaria hace referencia a esta asociación de protómeros para formar la proteína biológicamente activa. Los protómeros pueden unirse débilmente entre sí a través de enlaces de hidrógeno o fuerzas de van der Waals, y en algunos casos, aunque no es habitual, esta unión puede establecerse mediante puentes disulfuro. Esta estructura sólo la presentan las proteínas oligoméricas, que tienen dos o más cadenas polipeptídicas, iguales o no, cada una de las cuales posee su propia estructura secundaria y terciaria. Así, en la queratina del pelo se forman tres hebras y cada una de las hebras está ...