Białka-1 PDF

Preview

Summary

Download Białka-1 PDF

Description

Białka -Białka są podstawowym składnikiem suchej masy komórkowej ( do 70%). Pod wzgęgem chemicznym są to wielocząsteczkowe polimery złożone z aminokwasów, o masie od około 10000 do kilku milionów Daltonów. -w komórkach białka stanowią materiał budulcowy struktur komórkowych oraz pełnią wiele finkcji katalitycznych i regulatorowych, wiążą wodę niezbędną do procesów życiowych, biorą udział w regulacji ciśnienia i utrzymują właściwe pH. Struktura i właściwości białek : Peptydy i białka są związkami utworzonymi w wyniku łączenia się aminokwasów za pomocą wiązań peptydowych. Przyjmuje się że białka to związku zbudowane z co najmniej 100 aminokwasów Białka za związkami o niezywkle różnorodnej i skomplikowanej budowie, mają jednak podobny skład chemiczny. Składają się przede wszystkim z :     

Węgla (50-55%) Tlenu (20-30%) Azotu (14-18%) Wodoru (6-7%) Siarki (do 2%)

Funkcje : 

Strukturalna i motoryczna

Białka takie jak kolagen i elastyna zapewniają elastyczność mięśniom i tkance kostnej 

Enzymatyczna

Prawie 50% wszystkich białek w komórkach to enzymy 

Transportująca

Niektóre białka przenoszą małe cząsteczki lub jony 

Immunologiczna

Przeciwciała wytwarzane przez organizm są białkami o dużej swoistości  

Genowa Sygnałowa

4 stopnie struktury białek:

struktura pierwszorzędowa – rodzaj, ilość i kolejność składowych aminokwasów w łańcuchu struktura drugorzędowa – regularne lub półregularne przeginanie łańcucha polipeptydowego tworzone i stabilizowane przez wiązanie wodorowe struktura trzeciorzędowa – sposób pofałdowania i zwinięcia łańcucha polipeptydowego w przestrzennie zwarty twór struktura czwartorzędowa – łączenie się pojedynczych podjednostek (łańcuchów) w agregaty

struktura drugorzędowa rodzaje : 1. -spirala (-helisa) (wiązania wodorowe równolegle do osi łańcucha)

2. harmonijka (-harmonijka, pofałdowany arkusz) (wiązania wodorowe prostopadle do osi łańcucha)

Wiązania odpowiadające za strukturę białek : Wiązanie wodorowe- to odziaływanie atomu wodoru w grupie –OH, -SH, -NH z grupą elektrodonorową, którą stanowić może atom tlenu lub azotu . Stabilizuje strukturę drugorzędową i czwartorzędową . Wiązanie disiarczkowe- mają charakter wiązań kowalencyjnych, podobnie jak wiązania peptydowe, powstają w wyniku utleniania grup tiolowych –SH, kiedy blisko siebie znajdują się dwie cząsteczki cysteiny. Oddziaływania hydrofobowe- to odziaływania pomiędzy niepolarnymi resztami aminokwasów alifatycznych.

Wiązanie jonowe- wynikają z odziaływania elektrostatycznego zjonizowanych reszt aminowych i karboksylowych Odziaływania elektrostatyczne- zachodzą między grupami, które posiadają ładunki cząsteczkowe będące efektem polaryzacji wiązań. Struktura I - wiązania peptydowe Struktura II - wiązania wodorowe Struktura III - różne typy oddziaływań: wiązania wodorowe, oddziaływania elektrostatyczne, oddziaływania hydrofobowe, siły van der Waalsa i mostki dwusiarczkowe (najistotniejsze ze wszystkich wymienionych) Struktura IV - analogicznie jak w III + oddziaływania jonowe Podział białek : •

Globularne (kuliste, sferyczne) i fibrylarne (włókienkowe)

•

Proste (aminokwasy) i złożone (grupa prostetyczna)

•

Pełnowartościowe i niepełnowartościowe

Białka proste: ALBUMINY GLOBULINY GLUTELINY PROLAMINY Białka złożone : NUKLEOPROTEINY LIPOPROTEINY CHROMOPROTEINY METALOPROTEINY GLIKOPROTEINY (MUKOPROTEINY) FOSFOPROTEINY Właściwości białek :

•

Brak smaku i zapachu

•

Rozpuszczalność białek, hydratacja, wysalanie

•

Amfoteryczny charakter białek (punkt izoelektryczny)

•

Koagulacja

•

Denaturacja

Koagulacja- proces polegający na łączeniu się cząstek białka w większe agregaty, czego efektem jest wytrącenie białka z roztworu. Białka hydrofilowe wytrącają się z roztworu poprzez usunięcie warstwy hydratacyjnej otaczającej cząsteczkę( najczęściej poprzez dodanie znacznych stężeń soli lub substancji odwadniających) ( im większe stężenie soli tym mniejsza rozpuszczalność białka ) Wysalanie- jest procesem odwracalnym. Stężenie soli w wysolonym białku można zmniejszyć np. poprzez dializę lub chromatografię żelową. ( często stosowane w procesie izolacji białka )

Denaturacja- oznacza takie zmiany w konformacji łańcucha polipeptydowego, na skutek których białko traci swoje właściwości. Zachodzi pod wpływem czynników ficzycznych lub chemicznych. W wyniku denaturacji następuje zmiana lub zniszczenie struktury czwarto,trzecio- i drugorzędowej....