Białko pełnowartościowe PDF

Preview

Summary

Download Białko pełnowartościowe PDF

Description

Białko pełnowartościowe – jego skład i rola Białko to podstawowy budulec wszystkich narządów w organizmie. Wchodzi w skład enzymów, hormonów, przeciwciał. Białka uczestniczą w przemianie materii i zapewniają prawidłowe funkcjonowanie organizmu. To dzięki nim możliwy jest prawidłowy wzrost i rozwój człowieka, a także regeneracja uszkodzeń. Białka tworzone są przez aminokwasy. Zdrowa dieta powinna być na tyle zróżnicowana, by najważniejsze aminokwasy były dostarczane do organizmu. Tylko wtedy rola białek w organizmie będzie w pełni realizowana. 1. Funkcje białka w organizmie  Białka są budulcem nowych tkanek, a także materiałem uzupełniającym stare. W organizmie zajmują 75% miejsca w tkankach.  Dostarczane w jedzeniu białko stanowi źródło energii. Przeliczając: 1 gram białka tworzy 4 kcal energii. 

Aminokwasy znajdują się w płynach ustrojowych: krwi, płynie śródtkankowym, mleku.



Białka wspomagają biosyntezę hormonów białkowych.

 Aminokwasy uczestniczą w biosyntezie ciał odpornościowych, które wzmacniają i chronią organizm przed działaniem drobnoustrojów chorobotwórczych. 

Białka pomagają w utrzymywaniu równowagi kwasowo-zasadowej i bilansu wodnego.

Rola białek wiąże się też z usuwaniem toksyn z organizmu. Białka znajdujące się w komórkach przenoszą różne substancje przez błony komórkowe (rola transportowa).



 W organizmie proteiny przekształcane są w białkowe enzymy trawienne i tkankowe. Zbyt mała ilość białka dostarczana do organizmu wpływa hamująco na powstawanie i działanie enzymów.  Białka spełniają funkcje naprawcze uszkodzonych tkanek, np. uczestniczą w tworzeniu się blizn, gojeniu się ran i regeneracji złuszczonych nabłonków skóry. Zdrowa dieta, która nie uwzględnia białka nie jest w pełni wartościowa. Niedobór białka w organizmie wywołuje niedożywienie. Organizm przestaje się rozwijać, ustaje praca jelit, mięśni, pojawiają się infekcje i alergie.



Istnieją różne rodzaje aminokwasów. W tym osiem jest najważniejszych. Te aminokwasy tworzą pełnowartościowe białko. Pełnowartościowe białko jest powoli przyswajane przez organizm, a następnie wykorzystywane. Białko pochodzenia zwierzęcego ma olbrzymią wartość biologiczną. Z kolei białko pochodzenia roślinnego takiej wartości już nie ma. Często jest pozbawione jednego lub kilku ważnych aminokwasów. Najbardziej wartościowe białko znajduje się w jajku kurzym. Białka można podzielić na proste i złożone. Białka proste są związkami składającymi się z wielu aminokwasów. Łańcuchy polipeptydów są czasami złożone z kilkuset aminokwasów. Białka złożone dodatkowo zawierają inne elementy składowe, takie jak cukry, lipidy czy metale. Ze względu na budowę i skład, białka proste można podzielić na: 

albuminy – rozpuszczają się w wodzie, znajdują się w tkance mięśniowej i osoczu krwi;



globuliny – rozpuszczają się w rozcieńczonych roztworach soli, występują w płynach ustrojowych;



gluteliny – typowe białka roślinne, rozpuszczają się w zasadach i kwasach;



histony – są silnie zasadowe, rozpuszczają się w wodzie;



prolaminy – typowe białka roślinne występujące w nasionach;



protaminy – dobrze rozpuszczalne w wodzie;



skleroproteiny – białka o budowie włóknistej, np. keratyna.

Podział i peptydów.

znaczenie

Peptydy - związki zbudowane z kilku (conajmniej dwóch) reszt aminokwasowych. Peptydy zbudowane z dwóch reszt aminokwasowych to dwupeptydy, z trzech - tripeptydy, z czterech - tetrapeptydy itd. (Do 10 reszt mają oligopeptydy) Polipeptydy zawierające więcej niż 100 reszt aminokwasowych noszą nazwę białek. Naturalne peptydy i białka są zbudowane z reszt aminokwasów białkowych powiązanych wiązaniami peptydowym. Aminokwasy reagują między sobą (reakcja kondensacji) z wytworzeniem wiązania peptydowego, dając peptydy.

Nazwe peptydow tworzymy przez łączenie nazw reszta aminokwasowych z których powstal dany peptyd. Jako pierwsza zawsze podajemy nazwe aminokwasu N-koncowego(czyli tego który ma wolna grupe aminowa) a nastepnie kolejno nazwy reszt aminokwasow tworzacych lancuch peptydowy.Nazwe ostniego aminokwasu tzw, C-koncowego pozostawiamy w formie mianownika.

Przykłady Glutation - tripeptyd zbudowany z reszt trzech aminokwasów: kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny. Glutation występuje w komórkach wielu tkanek roślinnych i zwierzęcych, gdzie odgrywa zasadniczą rolę w procesach red-oks, ponieważ może stabilizować wolne grupy -SH. Biosynteza zachodzi w wątrobie. W komórce występuje w dwóch formach: zredukowanej (GSH) lub utlenionej (GSSG), którą stanowią dwie cząsteczki glutationu połączone mostkiem disulfidowym.

Skrócone nazwy polipeptydów zapisuje się w taki sposób, że z lewej strony umieszcza się symbol aminokwasu zawierającego wolną grupę aminową, a z prawej karboksylową. Więc peptyd Glu-Cys-Gly oznacza inny peptyd niż Gly-Cys-Glu. Sekwencja (kolejność) reszt aminokwasowych w łańcuchach peptydowych nosi nazwę struktury pierwszorzędowej peptydów (białek). (Jest utrzymywana za pomocą wiązań peptydowych) Strukturą drugorzędową nazywa się układ przestrzenny łańcuchów peptydowych, wynikający z występowania wiązań wodorowych i mostków disulfidowych.

Wiązania wodorowe występują między grupami peptydowych.

dwóch różnych wiązań

Istnieją dwa modele drugorzędowej struktury białka: -struktura - heliksa - (prawoskrętna linia śrubowa), wiązania wodorowe między grupami należącymi do sąsiednich zwojów heliksy -struktura - wiązaniami wodorowymi połączone są dwa wyprostowane łańcuchy położone równolegle obok siebie. Struktura trzeciorzędowa opisuje układ przestrzenny zwiniętego w heliksę łańcucha peptydowego. (Stabilizują mostki disulfidowe, wiązania wodorowe, siły Van der Waalsa) Struktura czwartorzędowa opisuje wzajemny układ przestrzenny poszczególnych łańcuchów polipeptydowych w cząsteczkach białek. (Wykazują białka o innym rodzaju wiązań (niesulfidowe i niepeptydowe)

Biologicznie ważne oligopeptydy i ich działanie w organizmie. Oligopeptydy – to aktywne biologicznie cząsteczki zbudowane z aminokwasów oraz wiązań peptydowych.

Oligopeptydy, to oprócz polipeptydów i makropeptydów (białek), jeden z rodzajów peptydów, czyli polimerów aminokwasowych. Owe polimery wyróżniają przede wszystkim właściwości fizykochemiczne, bowiem składając się z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi, mogą pełnić różne funkcje w zależności od rozmiaru cząsteczki oraz sposobu ułożenia aminokwasów w łańcuchu. Nazwa oligopeptydów wskazuje, iż mamy do czynienia z niewielką ilością aminokwasów, przedrostek „oligo-” oznacza właśnie „niewiele, niedostatecznie”. I faktycznie oligopeptydy składają się zaledwie z kilku (od 2 do 10) reszt aminokwasowych. Wśród nich wymienia się kolejno dipeptydy, tripeptydy, tetrapeptydy itd. Za naturalne oligopeptydy uznaje się glutation, karnozynę, anserynę, wazopresynę, czy na przykład oksytocynę. Do naturalnych oligopeptydów należą m.in. glutation, niektóre antybiotyki oraz wazopresyna (tzw. adiuretyna) i oksytocyna. Wśród oligopeptydów można wyróżnić: dipeptydy, złożone z dwóch reszt aminokwasowych (np. karnozyna, anseryna) tripeptydy, złożone z trzech reszt aminokwasowych (np. glutation) tetrapeptydy, złożone z czterech reszt aminokwasowych pentapeptydy, złożone z pięciu reszt aminokwasowych  heksapeptydy, złożone z sześciu reszt aminokwasowych (np. angiotensyna IV)  heptapeptydy, złożone z siedmiu reszt aminokwasowych (np. angiotensyna III)  oktapeptydy, złożone z ośmiu reszt aminokwasowych (np. angiotensyna II)  nonapeptydy, złożone z dziewięciu reszt aminokwasowych (np. wazopresyna, oksytocyna)  dekapeptydy, złożone z dziesięciu reszt aminokwasowych (np. angiotensyna I, gramicydyna S) W wyjątkowych przypadkach oligopeptydy wykazujące powinowactwo do powierzchni błony komórkowej mogą być przenoszone przy wykorzystaniu mechanizmu transcytozy. Przeprowadzono badania dotyczące mechanizmu transportu bioaktywnych peptydów z zastosowaniem linii komórkowej Caco -2. Wykazano, że peptydy przeciwnadciśnieniowe, w tym inhibitory ACE (np. IF, AF, IPP i VPP) oraz peptydy opioidowe, zachowują stabilną strukturę podczas przenikania przez monowarstwę nabłonka. Stwierdzono, że efektywność transportu zależy od ładunku, masy cząsteczkowej oraz hydrofobowości peptydów. W celu poprawy biodostępności bioaktywnych peptydów prowadzone są badania nad stosowaniem odpowiednich nośników, które mogą chronić biopeptydy przed działaniem niskiego pH w żołądku, a po dostaniu się do jelit rozpuszczać je, umożliwiając ich wchłanianie. W 2010 roku ukazał się patent opisujący możliwość zwiększenia biodostępności biopeptydów VPP, IPP oraz LPP poprzez zastosowanie dodatku błonnika pokarmowego ze zbóż, warzyw lub owoców. Analizuje się także chemiczną modyfikacją peptydów (np. poprzez glikozylację) i stosowanie emulsji lub procesu mikrokapsułkowania, które zmniejszyłyby wpływ enzymów trawiennych oraz zwiększyłyby wchłaniane biopeptydów do krwi.

   

Biologicznie ważne oligopeptydy Aspartam - organiczny związek chemiczny, ester metylowy dipeptydu Asp-Phe. Na produktach spożywczych oznaczany jest kodem E951. Stosowany jako sztuczny środek słodzący (słodzik) w produktach spożywczych, zwłaszcza takich, jak napoje niskokaloryczne, guma do żucia, drażetki odświeżające oddech. Glutation - organiczny związek chemiczny, tripeptyd o właściwościach przeciwutleniających, zbudowany z reszt aminokwasowych kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny. Występuje we wszystkich organizmach roślinnych i zwierzęcych (poza organizmem jest nietrwały)[8], jest najbardziej rozpowszechnionym i

najobfitszym tiolem wewnątrzkomórkowym (składnikiem zawierającym siarkę) występującym w komórkach ssaków oraz drobnocząsteczkowym tripeptydem budującym żywe komórki. Enkefaliny Angiotensyna II Bradykinina Wazopresyna Oksytocyna Dwupeptydy biologicznie ważne – karnozyna i anseryna- budowa, występowanie, funkcja biologiczna. Karnozyna – organiczny związek chemiczny, dipeptyd złożony z β-alaniny i histydyny. Występuje głównie w mięśniach. Może stanowić od 0,2 – 0,5% masy mięśnie poprzecznie prążkowanych, występuje także w ośrodkowym układzie nerwowym ssaków . Jej główną zaletą jest działanie jako przeciwutleniacz, czyli wyłapywanie reaktywnych form różnych związków, które mogą wpływać na powstawanie wolnych rodników.

Badania in-vitro i in-vivo wykazały, że karnozyna unieczynnia rodniki hydroksylowe, silnie dezaktywuje tlen singletowy, hamuje peroksydację lipidów a także obniża stężnie aldehydu dimanlonowego. Ponadto wykazano silne działania buforujące, odgrywa istotną rolę w ochronie przed stresem oksydacyjnym. Okazało się, że karnozyna- poza „zmiataniem wolnych rodników” unieczynnia także toksyczne produkty działania wolnych rodników w komórce. Mowa tu o o niskocząsteczkowych aldehydach, które są toksyczne dla komórek (mogą bowiem przyczepiać się do białek, DNA i lipoprotein a tym samym powodować różnego rodzaju zaburzenia w funkcjonowaniu komórki). Aldehydy cukrowe potrafią przyłączyć się elementów komórkowych w tzw. Procesie glikacji, co prowadzi do powstania produktów AGEs. Karnozyna pełni więc rolę antyglikacyjną, chroniąc struktury komórkowe przed działaniem aldehydów. Silne właściwości chelatujące przyczyniają się do wyłapywania a tym samym regulowania stężenia jonów metali w płynach komórkowych. Zaburzenia ilości niektórych metali, jak chociażby cynku są przyczyną niektórych chorób o podłożu neurologicznym, jak chociażby Alzhimera czy padaczki. Karnozyna utrzymuje równowagę kwasowokalinową – buforuje pobudliwe tkanki, a także neutralizuje kwas mlekowy wytwarzany w wyniku glikolizy beztlenowej. Wspomaga kurczliwość mięśni mięśnia sercowego poprzez regulację aktywności kanałów wapniowych w kardiomiocytach i mięśniach szkieletowych. Ogranicza toksyczność wolnych rodników tlenowych i aldehydów – usuwanie toksycznych produktów wynikających z wolnych rodników. Anseryna - (β-alanylo-L-(N-metylo)histydyna) – organiczny związek chemiczny, metylowa pochodna karnozyny, dipeptyd składający się z reszty β-alaniny i L-(N-metylo)histydyny. Występuje głównie w mięśniach szkieletowych i mózgu. W organizmach ssaków pełni rolę antyoksydantu.

Karnozyna i anseryna są peptydami endogennymi obecnymi w białkach mięśni szkieletowych. Ich działanie jest podobne, chelatują jony metali (m.in. miedzi, cynku, żelaza, kobaltu) dzięki czemu regulują i zmniejszają ich poziom, bowiem zbyt duże ich stężenie w układzie nerwowym może działać toksycznie, zwiększając ryzyko chorób neurologicznych. Utrzymują równowagę kwasowozasadową (działanie buforujące) w tkankach pobudliwych ssaków, wykazują działanie antyoksydacyjne i antyglikacyjne, chroniąc białka komórkowe przed atakiem reaktywnych aldehydów, ponadto wydłużają życie komórek w warunkach hodowli komórkowej. Budowa glutationu i jego funkcje antyoksydacyjne. Glutation zredukowany jest głównym, niskocząsteczkowym związkiem tiolowym, powszechnie występującym we wszystkich komórkach eukariotycznych roślinnych i zwierzęcych.

Stężenie wewnątrzkomórkowego glutationu jest swoiste dla danego typu komórek i waha się w granicach od 5 do 10 mmol/l. W typowej komórce glutation występuje w cytoplazmie, mitochondriach i jądrze w wysokich stężeniach, jedynie w siateczce śródplazmatycznej stężenie jego jest znacznie niższe, osiąga tylko 2 mmol/l. Cząsteczka glutationu charakteryzuje się dwoma osobliwościami w strukturze, które wpływają na efektywność jej działania. Po pierwsze, zamiast typowego wiązania peptydowego między grupą aminową (– NH2) cysteiny i grupą α-karboksylową (–COOH) kwasu glutaminowego, tworzy się wiązanie pseudopeptydowe z grupą γ-karboksylową. To wiązanie zabezpiecza glutation przed naturalną „degradacjątrawieniem” przez aminopeptydazy. Po drugie szczególnie istotne znaczenie ma obecność grupy tiolowej, należącej do reszty cysteinowej w cząsteczce glutationu, która decyduje o wielu funkcjach tego związku (12). Dzięki obecności wolnych grup karboksylowych oraz grupy aminowej i tiolowej, które w warunkach fizjologicznego pH posiadają ładunek, związek ten jest bardzo dobrze rozpuszczalny w wodzie. Glutation uważany jest za najważniejszy komórkowy “bufor tiolowy”, a stosunek stężeń jego formy zredukowanej do utlenionej (GSH/GSSG), określany jest miarą stanu oksydoredukcji środowiska komórkowego. W komórkach glutation występuje w różnych formach. W warunkach fizjologicznych ponad 98% glutationu stanowi GSH zredukowany, jednak grupa tiolowa (–SH) zredukowanego glutationu może szybko ulec utlenieniu, czego rezultatem jest powstanie disulfidu glutationu (GSSG). Uznaje się, iż glutation odgrywa istotną rolę w prawidłowym funkcjonowaniu fosfataz. Istnieją tutaj dwie teorie. Zgodnie z pierwszą z nich nadtlenek wodoru bezpośrednio inaktywuje białko fosfatazy. Powstaje kwas sulfenowy, pośrednia forma ataku nadtlenku wodoru na grupę –SH białka. Ostatecznie powstaje mieszany disulfid w formie adduktu glutationylowego. Wewnątrzkomórkowy glutation i tioredoksyna powodują odzyskanie aktywnej formy białka fosfatazy, ze zredukowaną grupą –SH (ryc. 2) (20). Druga teoria zakłada glutationylację i inaktywację białkowych fosfataz związaną z GSH i wzrostem stężenia GSSG proporcjonalnym do ilości nadtlenku (26). W pierwszym etapie tej reakcji dochodzi do utlenienia puli GSH do GSSG przez nadtlenek wodoru i peroksydazę glutationową (GSH–Px). Następnie zachodzi interakcja pomiędzy wolnymi grupami –SH cysteiny w aktywnej fosfatazie (PTP) a GSSG, prowadząca do utworzenia

mieszanego disulfidu i inaktywacji enzymu. Po czym zachodzi redukcja disulfidu glutationu przez tioredoksynę lub reduktazę glutationową. Glutation chroni komórki przed oksydacyjnymi uszkodzeniami grup –SH białek (Pr) poprzez tiolację rodników tiylowych –S•. PrS• + GSH → PrSS•G + H+ PrSS•G + O2 → PrSSG + O2Ze względu na tę rolę ochronną glutationu uszkodzenie białek przez reaktywne formy tlenu jest szczególnie niebezpieczne przy obniżonym poziomie GSH. Glutation umożliwia usuwanie z ustroju związków azotowych i chlorowcopochodnych toksyn. Na przykład często zażywany lek przeciwbólowy paracetamol jest metabolizowany do hepatotoksycznej N-acetylo-pbenzochinoiminy. Toksyna ta jest przyłączana w wątrobie do glutationu. Nadmierne lub długotrwałe podawanie paracetamolu przy równoczesnej małej podaży metioniny w pokarmie, powoduje zużycie glutationu zawartego w ustroju, co z kolei jest przyczyną uszkodzenia (martwicy) wątroby. Dlatego wraz z paracetamolem konieczne jest podawanie metioniny, która jest wykorzystywana do syntezy glutationu. Glutation jako antyoksydant neutralizuje wolne rodniki w wątrobie i neutralizuje pestycydy (nawet do 60%). Zredukowany glutation jest wszechobecnym przeciwutleniaczem zaangażowanym w wiele funkcji komórkowych, takich jak detoksykacja, transport aminokwasów, produkcja koenzymów oraz recykling witamin Ei C. Pełniąc swoją rolę najskuteczniejszego środka oczyszczającego nukleofile, glutation blokuje swobodne i radykalne uszkodzenia wszelkiego rodzaju tkanek. Glutation jest substancją wykorzystywaną na poziomie komórkowym - na pierwszym miejscu w obronie organizmu. Odgrywa on kluczową rolę w funkcjonowaniu oraz rozmnażaniu limfocytów w celu zwalczania organizmów takich jak bakterie, pasożyty oraz wirusy. Przy nieodpowiednim poziomie glutationu komórki "popełniają samobójstwo" poddając się procesowi nazywanemu zaprogramowaną śmiercią komórkową (apoptozą). Wraz z wiekiem poziom glutationu ulega stopniowemu obniżeniu. Glutation koncentruje się głównie w wątrobie, gdzie odgrywa funkcje głównego czynnika detoksykacyjnego. Jest on głównym, występującym naturalnie detoksykantem w komórkach. Inne, mniej liczne detoksykanty, takie jak witaminy C i E, w swoim działaniu są zależne od glutationu, ale witaminy te są po ich utlenieniu przywracane przez glutation do dobrej, użytecznej formy (tzw. zredukowanej). Glutation w płynach międzykomórkowych, absorbowany w maleńkiej ilości z pożywienia detoksykuje płyny, zapobiegając w ten sposób penetracji toksyn do komórek. Ten silny antyutleniacz zawierający siarkę jest kluczowym składnikiem w neutralizacji H2O2 w tłuszczach i w samym cyklu glutationowym. Organizm nie jest w stanie absorbować glutationu jako takiego. Glutation musi być produkowany przez samą komórkę. Aby podnieść poziom glutationu, należy dostarczyć organizmowi składniki potrzebne do jego syntezy. Witamina C wspomaga utrzymanie wysokiego poziomu glutationu. Witamina C, E oraz β-karoten są także silnymi antyoksydantami i chronią neurony przed toksycznym działaniem wielu czynników. Glutation jako antyoksydant stabilizuje błony lizosomów i hamuje uwalnianie katabolicznych enzymów lizosomalnych. Jako transporter aminokwasów w cyklu gamma glutamylowym, ułatwia syntezę białka i sprzyja tworzeniu dodatniego bilansu azotowego. Zwiększa uwodnienie komórek oraz zasoby glikogenu mięśniowego. Zwiększa poziom hormonu wzrostu, obniża poziom kortyzolu, przyspiesza redukcję tkanki tłuszczowej, wspomaga odporność, łagodzi objawy zmęczenia, obniża poziom kwasu mlekowego. Glutation działa jako substancja odtruwająca oraz uczestniczy w przemianie nadtlenku wodoru w wodę w reakcji katalizowanej przez enzym peroksydazę glutationową (zawierający selen jako kofaktor), co zwiększa żywotność erytrocytów. Bierze także udział w przedostawaniu się aminokwasów do błon komórkowych.

Glutation jest najważniejszym nieenzymatycznym czynnikiem antyoksydacyjnym, jakim dysponuje organizm. Ten peptyd występuje w każdej komórce organizmu, szczególnie bogate w jego zasoby są nerki, wątroba i soczewka oka. W sytuacji zagrożenia chorobami zwyrodnieniowymi występuje konieczność dostarczania glutationu z dietą. Ośmio- i dziewięciu-peptydy (wazopresyna, oksytocyna, angiotensyna, bradykinina) - budowa, występowanie, funkcja biologiczna. Angiotensyna II – hormon peptydowy wchodzący w skład układu hormonalnego RAA, którego zadaniem jest kontrola stężenia jonów sodowych i potasowych w organizmie. Angiotensyny stymulują wydzielanie mineralokortykosteroidu aldosteronu. W naczyniach krwionośnych płuc, pod wpływem enzymu ACE1/CD 143 (konwertaza an...