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formule di struttura: legame ad idrogeno tra 2 atomi, legame peptidico, struttura del cAMP, equazione di Michaelis-Menten, legame fosfodiestereo tra 2 nucleotidi, struttura dell'ATP; legame idrogeno tra serina e asparagina, il legame fosfodiestere tra adenina e citosina, prolina, istidina, la TPP, deossi-dinucleotide contenente Guanina e Citosina. l'equazione che descrive il grafico dei doppi reciproci. legame ad idrogeno che si può formare tra la catena laterale della tirosina e quella dell'asparagina, serinil-AMP, triptofanil-AMP, tripeptide Ala-Pro-Gln, tripeptide Ile-Pro-Val, FAD, NAD, acido lipoico, il coenzima di carbossilazione (biotina). PROTEINE 1) Quale dei seguenti amminoacidi proteici non può formare legami idrogeno con la catena laterale? - lisina - fenilalanina - tirosina - triptofano 2) Quale dei seguenti amminoacidi può formare legami a idrogeno con la sua catena laterale con quella della timina? a) metionina b) valina c) aspartato d) prolina 3) le proteine ad un valore di pH inferiore al loro pI sono cariche positivamente V 4) in un campo elettrico, le proteine, ad un pH inferiore al loro pI, migrano verso il polo positivo F 5) In un legame peptidico sono coinvolti elettroni pigreco V 6) nello scheletro peptidico di una catena (-N-C-C-N-C-C-N-C-) i legami -C-Ne -N-C- non hanno le stesse dimensioni. V 7) la struttura primaria di una proteina determina la sua funzione biologica F 8) la prolina destabilizza i foglietti beta antiparalleli F 9) Le proteine contengono solo L-amminoacidi levogiri F 10) Le proteine non contengono D-amminoacidi V 11) una struttura secondaria è mantenuta da legami idrogeno dei gruppi peptidici. V 12) una struttura secondaria è mantenuta da legami idrogeno tra gruppi peptidici e catene laterali dei residui amminoacidici F 13) una struttura secondaria di una proteina dipende dalla sequenza amminoacidica V 14) La struttura terziaria di una proteina è stabilizzata da: a) legami idrogeno tra le catene laterali dei residui amminoacidici b) legami idrogeno tra i gruppi peptidici e catene laterali c) interazioni idrofobiche tra le catene laterali V d) (manca la quarta) 15) La struttura terziaria di una proteina è stabilizzata da: a) legami ionici tra le catene laterali dei residui apolari b) legami idrogeno tra residui amminoacidici polari c) interazioni idrofobiche tra le catene laterali dei residui amminoacidici polari

d) legami covalenti e interazioni deboli tra le catene laterali dei residui amminoacidici V 16) La struttura terziaria di una proteina determina la sua struttura primaria F 17) La struttura terziaria di una proteina globulare è la struttura tridimensionale a più alta energia libera F 18) La struttura terziaria di una proteina globulare è determinata dalla realizzazione di uno stabile nucleo idrofobico V 19) stesso tipo di legami e forze della struttura terziaria non possono determinare la struttura quaternaria F 20) In una catena di 40 residui in alfa elica si possono formare oltre 20 giri di elica. F 21) c'è un’elevata probabilità di trovare all'interno di una struttura proteica residui come leucina V 22) c'è un’elevata probabilità di trovare sulla superficie di una struttura proteica residui come fenilalanina F 23) La proteina globulare definisce la posizione di tutti i suoi atomi nello spazio V 24) La proteina globulare è determinata dalle reazioni di uno stabile nucleo idrofobico V 25) l'emoglobina è una proteina oligomerica formata da due catene alfa e due a beta-foglietto F 26) l'emoglobina grazie all'eme trasporta sia ossigeno che anidride carbonica F 27) la conformazione nativa di una proteina è quella alla quale si attribuisce il valore massimo di funzione biologica V 28) la conformazione nativa è quella a più alta energia F 29) per molte proteine denaturate la rimozione dell'urea o della guanidina provoca la rinaturazione V spontanea. 30) i legami disolfurici si formano per ossidazione di cisteine V 31) la denaturazione di una proteina in presenza di un agente riducente (mercaptoetanolo) porta necessariamente alla dissociazione nelle subunità costituenti F 32) l'elevata capacità di urea e guanidina di formare legami idrogeno è alla base della loro azione denaturante V 33) il dodecil-solfato di sodio (SDS) interagisce con la testa ionizzata sulla superficie polare di una proteina e con la coda sul nucleo idrofobico. V 34) l'elevata capacità di urea e guanidina di formare legami ionici è alla base della loro azione denaturante F 35) il dodecil-solfato di sodio (SDS) interagisce con la sua testa polare sul nucleo idrofobico di una proteina F ENZIMI 36) L'attività di tutti gli enzimi è massima a pH 7.0 F 37) enzimi per trasformare in prodotto un substrato devono protonare un "carbonio acido" F 38) un enzima non può influenzare la velocità con cui una reazione catalizzata raggiunge l'equilibrio F 39) gli enzimi influenzano l'equilibrio di una reazione F 40) gli enzimi influenzano la velocità con cui una reazione reaggiunge l'equilibrio V

41) un enzima funziona abbassando l'energia di attivazione della reazione V 42) un enzima abbassa il deltaG della reazione catalizzata all'equilibrio F 43) Quale è corretta a) Tutti gli enzimi sono proteine b) Il valore di Km è direttamente proporzionale all'affinità dell'enzima per il substrato c) Il concetto di stato stazionario ES è una delle assunzioni fondamentali della teoria di Michaelis-Menten d) Gli enzimi sono dei catalizzatori biologici in quanto abbassano il deltaG della reazione di trasformazione del substrato in prodotto. 44) la determinazione della variazione di V0 al variare di [S] consente di determinare Vmax V 45) la determinazione della variazione di V0 al variare di [S] è descritta da un'iperbole V 46) la determinazione della variazione di V0 al variare di [S] consente di determinare KM indipendentemente da quello di Vmax F 47) Il valore di Km a) è uguale a [S] quando Vmax = v/2 b) non varia nell'inibizione non competitiva c) varia con il variare della concentrazione del substrato d) aumenta nell'inibizione non competitiva 48) In un esperimento di cinetica enzimatica la determinazione della variazione di V0 al variare di [S] non consente di determinare con precisione il valore di Vmax V 49) In un esperimento di cinetica enzimatica la determinazione della variazione di V0 al variare di [S] consente di determinare con precisione il valore di Km quando [S] = 1/2 Vmax F 50) Quale di queste non è corretta: a) la velocità di formazione del prodotto P dipende dalla concentrazione di [S] b) kcat >> k2 dove kcat = k3 c) [ES] è in equilibrio dinamico d) allo stato stazionario k4 predomina 51) Quale di queste assunzioni è corretta a) La velocità di formazione del prodotto P non dipende dalla concentrazione di [ES] b) Allo stato stazionario k4 predomina c) [ES] è in equilibrio dinamico d) Kcat...