2010 Bio 210 - Biochemie WS1011 - 1 PDF

Title 2010 Bio 210 - Biochemie WS1011 - 1
Course Biochemie
Institution Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf
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Summary

Name: Matr.-Nr.:Vorname:Auswertung:1 _______ 8 _________ 15 _______ 22 ________2 _______ 9 _________ 16 _______ 23 ________3 _______ 10 _________ 17 _______ 24 ________4 _______ 11 _________ 18 _______5 _______ 12 _________ 19 _______6 _______ 13 _________ 20 _______7 _______ 14 _________ 21 _______...


Description

Name: Vorname:

Matr.-Nr.:

Auswertung: 1 _______

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Gesamtpunktzahl: ______(_____%)

1. Klausur zum Modul ’BIO 210: Biochemie’ WS 2010/11

BIO 210, 1. Klausur (WS 2010/11) Name/Matrikelnummer:____________________________

1. Funktion von Puffern (2 Punkte) Nehmen Sie an, Sie hätten einen Acetatpuffer, dessen pH Wert seinem pKa Wert (4,76) entspricht. Wenn Sie nun Natriumhydroxid (NaOH) mit diesem Puffer mischen, passiert folgendes: A) Der pH-Wert wird konstant bleiben. B) Der pH dieses Puffers wird stärker ansteigen als wenn man die gleiche Menge NaOH zu einem Acetatpuffer mit einem anfänglichen pH-Wert 6,76 geben würde. C) Der Wert des Puffers steigt stärker an als wenn eine vergleichbare Menge NaOH zu ungepuffertem Wasser mit dem pH-Wert 4,76 gegeben würde. D) Das Verhältnis von Essigsäure zu Natriumacetat in dem Puffer fällt ab (d.h., der Puffer enthält nach NaOH-Zugabe mehr Natriumacetat und weniger Essigsäure) E) Natriumacetat fällt aus, da es weniger löslich ist als Essigsäure 2. Aminosäuren (2 Punkte) Von den 20 Standardaminosäuren ist nur ___________ nicht optisch aktiv. Der Grund dafür ist, dass seine Seitenkette ___________. A) B) C) D) E)

Alanin; aus einer einfachen Methylgruppe besteht Glycin; aus einem Wasserstoffatom besteht Glycin; nicht verzweigt ist Lysin; nur Stickstoff enthält Prolin; eine kovalente Bindung mit der Aminogruppe formt.

3. Proteinstruktur (1 Punkt) Alle der folgenden Interaktionen in Proteinen werden als “schwach” bezeichnet, mit der Ausnahme von: A) B) C) D) E)

Wasserstoffbrückenbindungen. Hydrophobe Interaktionen. Ionische Bindungen. Peptidbindungen. van der Waals Kräfte.

4. Sekundärstruktur von Proteinen (2 Punkte) Die Seitengruppen (R-Gruppen) der einzelnen Aminosäurereste in einer α Helix: A) B) C) D) E)

Alternieren zwischen Innenseite und Außenseite der Helix. Befinden sich außerhalb der Helixspirale. Führen dazu, dass sich nur rechtsgängige Helices ausbilden. Bilden die Wasserstoffbrücken aus, die zur Helixbildung führen. Stapeln sich im inneren der Helix.

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5. Reversible Bindung von Proteinen an Liganden: Sauerstoff-bindende Proteine (2 Punkte) Welche der folgenden Aussagen über Protein-Liganden-Bindungen ist korrekt? A) Der Ka entspricht (ist gleich) der Konzentration des Liganden, bei der alle Bindungsstellen besetzt sind. B) Der Ka ist unabhängig von den Umgebungsbedingungen, wie zum Beispiel pH-Wert und Ionenstärke. C) Je größer der Ka (Assoziationskonstante), desto schwächer ist die Affinität. D) Je größer der Ka, desto schneller erfolgt die Bindung. E) Je größer der Ka, desto kleiner ist Kd (Dissoziationskonstante). 6. Reversible Bindung von Proteinen an Liganden: Sauerstoff-bindende Proteine (2 Punkte) Von einer allosterischen Interaktion zwischen einem Liganden und einem Proteine spricht man, wenn: A) Die Bindung eines Moleküls an eine Bindungsstelle die Bindung weiterer Moleküle an diese (die gleiche) Bindungsstelle beeinflusst. B) Die Bindung eines Moleküls an eine Bindungsstelle die Bindung weiterer Moleküle an eine andere Bindungsstelle des gleichen Proteins beeinflusst. C) Die Bindung des Liganden an das Protein kovalent erfolgt. D) Mehrere Moleküle des gleichen Liganden an die gleiche Bindungsstelle im Protein binden können. E) Zwei verschiedene Liganden an die gleiche Bindungsstelle binden können. 7. Funktion von Enzymen (1 Punkt) Die Rolle von Enzymen in enzymkatalysierten Reaktionen ist: A) Die Bindung von Intermediaten des Übergangszustandes, so dass diese nicht wieder in das Ausgangsprodukt umgewandelt werden können. B) Sicherzustellen, dass das gesamte Substrat in Produkt umgewandelt wird. C) Sicherzustellen, dass das Produkt stabiler ist als das Substrat. D) Die Erhöhung der Rate, mit ein Substrat in ein Produkt umgewandelt wird. E) Die Änderung der freien Energie der Reaktion so zu verändern, dass die begünstigt wird. 8. Enzymkinetik (3 Punkte) Welche der folgenden Aussagen über die Auftragung von V0 gegen [S] (Initialgeschwindigkeit gegen Substratkonzentration) für ein Enzym, dessen Reaktion einer Michaelis-Menten Kinetik folgt, ist falsch? A) Wenn [S] ansteigt, steigt auch die Initialgeschwindigkeit der Reaktion (V0) an. B) Bei sehr hoher [S], wird die Geschwindigkeitskurve zu einer horizontalen Linie, welche die Y-Achse bei Km schneidet. C) Km gibt diejenige [S] an, bei der V0 = 1/2 Vmax. D) Die Form der Kurve ist hyperbolisch. E) Die Y-Achse gibt die Reaktionsrate in der Einheit [µmol/min] wieder.

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9. Enzymkinetik (3 Punkte) Eine Enzymreaktion wurde bei einer Substratkonzentration durchgeführt, die ca. 1000-mal höher war als der Km für dieses Substrat. Nach 9 Minuten war 1% des Substrats in Produkt umgewandelt; die Menge des gebildeten Produkts betrug 12 µmol. Wenn man nun in einem weiteren Experiment 3-mal so viel Enzym und doppelt so viel Substrat einsetzen würde, wie lange würde es dauern, die gleiche Menge Produkt (12 µmol) zu bilden A) B) C) D) E)

1.5 min 13.5 min 27 min 3 min 6 min

10. Enzymkinetik (3 Punkte) Die doppelt-reziproke Umformung der Michaelis-Menten Gleichung, auch bekannt als Lineweaver-Burk Plot, wird gegeben durch 1/V0 = Km /(Vmax[S]) + 1/Vmax. Um den Km aus einem doppelt-reziproken Plot abzuleiten: A) B) C) D) E)

Multipliziert man den Kehrwert des Schnittpunkts mit der X-Achse mit -1. Multipliziert man den Kehrwert des Schnittpunkts mit der Y-Achse mit -1. Nimmt man den Kehrwert des Schnittpunkts mit der X-Achse. Nimmt man den Kehrwert des Schnittpunkts mit der Y-Achse. Nimmt man den Schnittpunkt mit der X-Achse, an dem V0 = 1/2 Vmax.

11. Membrandynamik (2 Punkte) Die Fluidität der Lipid-Seitenketten im inneren eines Bilayers wird erhöht durch: A) B) C) D) E)

Einen Anstieg der Temperatur. Durch steigende Länger der Fettsäureseitenkette. Eine größere Anzahl von Doppelbindungen in den Fettsäuren. Durch einen Anstieg des relativen Anteils von Phosphatidylethanolamin. Die Bindung von Wasser an die Fettsäureseitenketten.

12. Transport über Membranen (2 Punkte) Den Typ von Membrantransport, der einen Ionengradienten als Energiequelle für den Transport nutzt, bezeichnet man als: A) B) C) D) E)

Erleichterte Diffusion Passiven Transport. Primär aktiven Transport. Sekundär aktiven Transport. Einfache Diffusion.

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13. Bioenergetik und Thermodynamik (2 Punkte) Wenn eine Mischung aus 3-Phosphoglycerat und 2-Phosphoglycerat bei 25 °C mit Phosphoglyceratmutase inkubiert wird, bis das Gleichgewicht erreicht ist, enthält das Reaktionsgemisch sechsmal so viel 2-Phosphoglycerat wie 3Phosphoglycerat. Welche der folgenden Aussagen trifft am ehesten auf die unten stehende Reaktion zu? (R = 8.315 J/mol·K; T = 298 K) 3-Phosphoglycerat → 2-Phosphoglycerat A) B) C) D) E)

ΔG'° beträgt –4.44 kJ/mol.

ΔG'° beträgt null. ΔG'° beträgt +12.7 kJ/mol. ΔG'° ist unberechenbar groß und positiv. ΔG'° kann aus den Angaben nicht berechnet werden.

14. Glykolyse (2 Punkte) Bei der Glykolyse wird Fructose 1,6-bisphosphat in zwei Produkte umgewandelt, die Änderung der freien Standardenthalpie (ΔG'°) ist dabei 23.8 kJ/mol. Unter welchen Bedingungen (in einer normalen Zelle) ist die Änderung der freien Enthalpie (ΔG) negativ, so dass die Reaktion nach rechts ablaufen kann? A) Wenn die Konzentrationen der beiden Produkte höher ist als die Konzentration von Fructose 1,6-bisphosphat. B) Die Reaktion wird unter keinen Umständen nach rechts ablaufen, da ΔG'° positiv ist. C) Unter Standardbedingungen wird genug Energie frei, um die Reaktion nach rechts anzutreiben. D) Wenn die Konzentration an Fructose 1,6-bisphosphat hoch ist im Vergleich zu den Konzentrationen der Produkte. E) Wenn die Konzentration eines der beiden Produkte höher ist als die Konzentration von Fructose 1,6-bisphosphat. 15. Koordinierte Regulation von Glykolyse und Glukoneogenese (2 Punkte) Bei der Glukoneogenese werden “Umwege” beschritten, um drei Reaktionen im glykolytischen Abbauweg zu vermeiden, die stark exergonisch und praktisch irrreversibel sind. Welche Enzyme katalysieren die Reaktionen, die in der Glukoneogenese umgangen werden müssen? 1) 2) 3) 4) 5) F) G) H) I) J)

Hexokinase Phosphofructokinase-1 Phosphoglyceratkinase Triosephosphatisomerase Pyruvatkinase

1, 2, 3 1, 2, 5 1, 3, 4 1, 2, 4 2, 3, 4

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16. Metabolische Regulation (2 Punkte) Die wichtigste metabolische Aufgabe einer Zelle (außer dem Erhalt des Erbmaterials) ist es: A) B) C) D) E)

Den Glukosepegel hoch zu halten. Eine konstante Versorgung mit ATP zu gewährleisten. Die Fähigkeit zur oxidativen Phosphorylierung zu erhalten. Ihre Enzyme vor dem raschen Abbau zu schützen. Alle metabolischen Synthesewege mit maximaler Effizienz ablaufen zu lassen.

17. Reaktionen des Zitratzyklus (2 Punkte) Die Umwandlung von 1 mol Pyruvat in 3 mol CO2 durch die Pyruvatdehydrogenase und den Zitratzyklus ergibt _____ mol NADH, _____ mol FADH2, und _____ mol ATP (oder GTP). A) B) C) D) E)

2; 3; 3; 4; 4;

2; 1; 2; 1; 2;

2 1 0 1 1

18. Fettsäureoxidation (2 Punkte) Bei der Umwandlung von 1 mol Palmitoyl-CoA (gesättigte Fettsäure mit 16 Kohlenstoffatomen) zu 1 mol Myristoyl-CoA (gesättigte Fettsäure mit 14 Kohlenstoffatomen) und 1 mol Acetyl-CoA durch β-Oxidation entstehen zusätzlich: A) B) C) D) E)

1 mol 1 mol 1 mol 2 mol 2 mol

FADH2 und 1 mol NADH. FADH2 und 2 mol NADPH. FADH2, 1 mol NADH, und 1 mol ATP. FADH2 und 2 mol NADH. FADH2, 2 mol NADH und 1 mol ATP.

19. Aminosäureabbau (2 Punkte) Welche der folgenden Umwandlungen benötigen mehr als 1 Schritt? 1. 2. 3. 4. 5.

Alanin → Pyruvat Aspartat → Oxaloacetat Glutamat →α-Ketoglutarat Phenylalanin → Hydroxyphenylpyruvat Prolin → Glutamat

A) B) C) D) E)

1 und 4 1, 2, und 4 1, 3, und 5 2, 4, und 5 4 und 5

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20. ATP-Synthese (2 Punkte) Wenn ΔG'° der ATP Synthesereaktion an der Oberfläche des Enzyms ATP Synthase gemessen wird, wird ein Wert nahe an Null ermittelt. Dies liegt daran, dass: A) B) C) D) E)

Die Aktivierungsenergie niedrig ist. Enzyminduzierter Sauerstoffaustausch stattfindet. Durch die Bindung an das Enzym ADP im Vergleich zu ATP stabilisiert wird. Durch die Bindung an das Enzym ATP im Vergleich zu ADP stabilisiert wird. Keiner der genannten Gründe trifft zu.

21. ATP-Synthese durch Photophosphorylierung (3 Punkte) Der zyklische Elektronenfluss in Chloroplasten produziert: A) B) C) D) E)

ATP und O2, aber kein NADPH. ATP, aber kein NADPH und O2 . NADPH und ATP, aber kein O2 . NADPH, aber kein ATP und O2 . O2, aber kein ATP und NADPH.

22. Photosynthese Kohlenhydratanabolismus (2 Punkte) Bei den Kohlenstoff-Assimilierungsreaktionen („Dunkelreaktionen“) der Photosynthese erfordert die Biosynthese von 1 mol Hexose aus 1 mol CO2: A) B) C) D) E)

12 mol NADPH und 12 mol ATP. 12 mol NADPH und 18 mol ATP. 18 mol NADPH und 12 mol ATP. 18 mol NADPH und 18 mol ATP. kein NADPH und 12 mol ATP.

23. Fettsäureaufbau (3 Punkte) Wenn Malonyl- CoA aus 14CO2 und unmarkiertem Acetyl-CoA synthetisiert wird, und das isotopenmarkierte Malonat anschließend zur Fettsäuresynthese verwendet wird, ist das Produkt (die Fettsäure) an folgenden Stellen radioaktiv markiert: A) B) C) D) E)

An jedem C. An jedem geradzahligen C-Atom. An jedem ungeradzahligen C-Atom. Gar nicht. Nur am omega-Kohlenstoffatom (am weitesten entfernt von C-1).

24. Aminosäureaufbau (1 Punkt) Nicht essenzielle Aminosäuren: A) Sind Aminosäuren, die nicht zur Proteinsynthese notwendig sind. B) Kommen nicht in Säugetierproteinen vor. C) Können von Pflanzen und Bakterien synthetisiert werden, aber nicht von Menschen. D) Können von Menschen und von Bakterien synthetisiert werden. E) Können in Proteinen durch andere Aminosäuren ersetzt werden.

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