L2 CC sujet corrigé QCM PDF

Preview

Summary

Correction technologie nouvelles en biologie partie orello QCM L2 CB...

Description

Formation : Licence 2 SVT + SCB ฀

ANNEE UNIVERSITAIRE : 2013-2014 SESSION : 1 semestre 4 Technologies Nouvelles en

Biologie. Contrôle continu proposé par M. OLLERO DATE 07/ 04 / 2014 DUREE DE L’EPREUVE : 20 minutes NOMBRE DE PAGES DU SUJET : 1 INFORMATIONS : DOCUMENT(S) AUTORISE(S) : Aucun CALCULATRICE AUTORISEE : NON SUJET A 1-On répondra sur le feuille du sujet, en choisissant VRAI ou FAUX pour chaque question. 2-Bareme : 1 point par réponse correcte, 0.5 point négatif par réponse incorrecte, 0 si pas de réponse. Maximum : 20 points. IDENTIFIANT (Nom ou Numéro d’étudiant) :____________ _____________________________________ Questions proposées : 1. Le protéome, le transcriptome et le génome d’un adipocyte varient au cours de sa différentiation. 2 . Le pHi d’un peptide ou d’une protéine est le pH pour lequel la charge globale de la molécule est nulle 3. Le SDS-PAGE permet la séparation des protéines en fonction de leur point isoélectrique. 4. La digestion trypsique des protéines précède la séparation électrophorétique dans l’approche protéomique classique par gel 2D. 5. L’orbitrap est un analyseur de masse caractérisé par une très bonne résolution massique 6. Les trois éléments principaux d’un spectromètre de masse sont la source, l’analyseur et l’enregistreur. 7. L’approche SILAC permet l’identification et quantification d es protéines après séparation sur gel 1D ou 2D. 8. L’électrophorèse sur gel 2D est spécialement adaptée à la séparation des protéines transmembranaires. 9. La technique Blue Native consiste à séparer des protéines en conditions dénaturantes en fonction de leur taille. 10. Les surfaces modifiées des cibles SELDI favorisent l’analyse par spectrométrie de masse de protéines de haut poids moléculaire. 11. La source MALDI produit notamment des peptides polyprotonés. 12. Les protéines de haut poids moléculaire ne produisent pas de peptides « b » et « y ». 13. La spectrométrie de masse en tandem permet le séquençage protéique par fragmentation des peptides parents. 14. Une configuration de MS/MS « triple quad » est constitué de deux quadrupoles. 15. L’approche DIGE (« differential gel electrophoresis ») se base sur le marquage des échantillons protéiques avec différents isotopes. 16. Une limitation de l’approche classique par gel 2D est la détection des protéines les plus abondantes, dû à un « rang dynamique » réduit. 17. L’approche Blue Native-SDS page permet la séparation sur gel 2D des protéines qui font partie d’un même complexe. 18. L’approche d’imagerie par spectrométrie de masse MALDI -TOF permet une résolution spatiale de 1μm 19. Le MOWSE score permet d’établir la probabilité et signification statistique de l’identité d’une protéine. 20. L’implication des défensines dans la défense innée face à l’infection par le virus HIV a été découverte grâce à l’approche de protéomique clinique SELDI.

VF

1...