1 A fehérje és aminosav klinikai dietetikai és biológiai értékelése PDF

Preview

Summary

Klinikai dietetika szigorlati tétel ...

Description

1. A fehérje és aminosav klinikai dietetikai és biológiai értékelése ( A fehérjék olyan komplex és összetett makromolekulák, amelyek mind a növényi, mind az állati sejtekben, azok citoplazmájában, membránjaiban, illetve sejtmagjában előfordulnak.)  a fehérjék makromolekulák  a fehérjéket 20 féle aminosav építi fel  az emberi test 14-16%-a fehérjéből áll (0,1% szabad aminosav formájában található a szervezetben), főként a vázizomzatban.  protein: elsődleges fontosságút jelent  a fehérjék legnagyobb részben szénből, oxigénből, hidrogénből, nitrogénből és kénből állnak ( C: 50-55%, H: 6-8%, O: 20-24%, N: 15-18% )  a sejtek szárazanyag tartalmának mintegy 50%-át adják Csoportosítás: Eredet szerint: - állati eredetű (tej, tojás, hús) - növényi eredetű (hüvelyesek, gabonák) Feladat szerint: - strukturális fehérjék: izomszövetben (harántcsíkolt, sima, szív), inak, csontok, haj, köröm - funkcionális fehérjék: transzport (molekulaszállítás, hemoglobin, szérumalbumin), hormonok (inzulin, tiroxin, mellékvesekéreg-serkentő –ACTH), enzimek (pepszin, tripszin), immunfehérjék (antitestek), szabályozó (regulációs) fehérjék, Összetétel szerint: - egyszerű fehérjék: a polipeptidlánc komponensein kívül más alkotórész nincs. : albumin: vérplazma albumin, tojásfehérje albumin, laktalbumin : globulinok: vérplazma globulinjai, izomfehérjék, növényi magvak fehérjéi : vázfehérjék: kollagén, keratin, elasztin : hisztonok : nem hiszton fehérjék / csak aminosavak építik fel, pl.: albumin, inzulin) - összetett: aminosavakon kívül, más alkotórészt is tartalmazhat (kofaktor: olyan szerves molekula vagy fémion, amely nélkülözhetetlen ahhoz, hogy egy enzim kifejtse a hatását. A kofaktor hozzákapcsolódik a hozzá tartozó fehérjéhez, amelyet ezen állapotban apoenzimnek neveznek, ezzel létrejön az aktív enzim a holoenzim.) (prosztetikus csoport: kofaktor egy fajtája, amely szerves molekula vagy fémion, amely kovalens vagy koordinatív kötéssel irreverzibilesen kapcsolódik az enzimhez, azaz disszociálni nem képes, az enzim denaturálása nélkül nem távolítható el) Pl.: - Metalloproteinek: fémionokat tartalmaznak (alkohol dehidrogenáz Zn –t ) - Foszfoproteinek: pl.: kazein - Kromoproteinek, a prosztetikus csoport a színes szerves vegyület pl.:hemoglobin, mioglobin - Glikoproteinek: szénhidrát részt tartalmaznak, p.: gamma-globulin - Lipoproteinek, lipid anyagok kapcsolódnak pl.: béta1 –lipoprotein - Nukleoproteinek: nukleinsavat tartalmaznak, pl.: riboszómák –RNS Szerkezet alapján: - elsődleges, primer szerkezet: fehérjemolekulát felépítő aminosavak peptidkötéssel való kapcsolódási sorrendje. A fehérjék fő tulajdonságait ez határozza meg. - másodlagos, szekunder szerkezet: a polipeptid lánc periodikus, ismétlődő rendezettsége, az egyes szakaszok térbeli szerkezete, konformációja adja. Alfa-hélix: fehérjékben leggyakrabban kialakuló, helikális szerkezet, pl: fibrilláris és globuláris fehérjék. Béta-redő: melyben a peptidlánc erősen megnyúlt, ez a szerkezet főleg mechanikai szilárdságot adó fehérjékben alakul ki (kollagén, béta-karotin) - harmadlagos, tercier szerkezet: periodikus szerkezetet nem adó aminosavak, ugyanis a rendezett szakaszokat rendezetlen szakaszok váltják fel, (egymástól távol elhelyezkedő aminosavak térben közel kerülnek egymáshoz), (poláros és apoláros tulajdonságok) - negyedleges, kvaterner szerkezet: a fehérjék alegységekből való felépítettségét nevezzük negyedleges szerkezetnek, nem kovalens kötések.

Az aminosavak táplálkozásbiológiai csoportosítása:  esszenciális aminosavak: olyan aminosavak, amelyet a szervezet nem, (vagy csak kis mértékben) képes elő anyagaiból szintetizálni, ugyanakkor annak zavartalan és megfelelő működéséhez feltétlenül szükséges, ezen aminosavakat a szervezetbe táplálkozás útján kell bevinnünk, a hiányállapotok kialakulásának elkerülése végett. (leucin, izoleucin, lizin, treonin, metionin, triptofán, valin, fenil-alanin)  szemiesszenciális aminosavak: a szervezet elő tudja állítani, de bizonyos életkorban pl.: gyermekkorban az arginin és a hisztidin, illetve bizonyos állapotokban pl.: szeptikus sokk, szepszis, politraumatizáció, égés, akut hasi katasztrófa, a glutamin válik esszenciálissá.  asszisztáló aminosav: bizonyos esszenciális aminosavak, amelyek az emberi szervezeten belül képesek egymásba is átalakulni, pl.: fenilalanin-tirozin, metionin-cisztin.  nem esszenciális aminosav: (a szervezet elő tudja őket állítani, csak az akoltórészeiket kell táplálékkal bevinni). Nem vesznek részt a fehérjeszintézisben, metabolikusan elégnek, energiát szolgáltatnak, nitrogénszükséglet 26%-át szolgáltatja.  limitáló aminosav: egy adott fehérjében, a FAO/WHO által javasolt referenciafehérje (elsősorban tyúktojás fehérje) aminosav összetételében szereplő megfelelő aminosavhoz viszonyítva a legkisebb százalékos arányban fordul elő. fehérje komplettálás: az egyenként inkomplett táplálékfehérjéket együtt fogyasztva, azok megfelelő válogatással kompletté tehetők, azaz a fehérje keverékek eltérő aminosav tartalmukból adódóan egymást kiegészíthetik, komplettálhatják.  inkomplett fehérje: az olyan fehérjéket, amelyek nem tartalmazzák az összes esszenciális aminosavat megfelelő mennyiségben, inkomplett fehérjéknek nevezzük. Aminosavak jellemzői: - olyan szerves vegyületek, amelyek molekulájában aminocsoport és karboxilcsoport egyaránt előfordul - - az aminosavak ikerionos szerkezetűek, azaz nem egyszerű aminocsoportot és karboxilcsoportot tartalmaznak, hanem pozitív töltésű ammónium- és negatív töltésű karboxilcsoportot, a savas karboxilcsoport és a bázikus aminocsoport kölcsönhatása következtében. - szilárd anyagok - nagyon magas az olvadáspontjuk, sőt meg sem olvadnak hanem olvadási hőmérsékleten bomlanak - jól oldódnak vízben (poláris oldószer), de nem oldódnak apoláris szerves oldószerben - amfoter tulajdonságú vegyületek, savakkal szemben gyenge bázisként, bázisokkal (lúgokkal) szemben gyenge savként viselkednek. (pufferek) - peptidkötéssel kapcsolódnak, vízkilépés közben 

Fogalmak:  abszolút kopási kvóta: csak enzimműködésre elegednő, teljesen fehérjementes étrend mellett napi 3g N-t ürít az ember (1g N= 6,25g fehérje -> egy nap 18,75g ~20g fehérje naponta)  fiziológiás fehérje minimum: 40g/nap (0,6g/ttkg/nap) – N egynesúly biztosítás. A bevitt egyenlő az ürítettel. Nem csak az enzimműködéshez szükséges, fizikai tevékenységre nem elég.  higiénés fehérjeminimum: 60g/nap (WHO: 0,8g/ttk/nap). Egészséges emberre vonatkoztatva, vegyes táplálkozás esetén. Fizikai tevékenység folytatására is.  N-egyenlet: bevitt fehérje / ürített fehérje  N-egyensúly: bevitt=ürített  pozitív N-mérleg: többet visz be, mint amennyit ürít ( várandóság- testi átalakuláshoz és a magzatnak, szoptatás- méhseb regenerációjához és tejképződéshez)  negatív N-mérleg: sokkal több ürül, mint amennyit bevisz (sérülések- égés, hosszas lázas állapot, tartós hasmenés, elhúzódó vérzések) Fehérjeszükségletek:

biztonsági fehérjeszükséglet (élettani szükséglet): az a teljes értékű fehérjemennyiség, amely feltétlenül szükséges a kérdéses népességcsoport 97,5%-a szükségletének fedezéséhez. A Nitrogén veszteség pótlására átlagosan 0,75g/ttkg jó minőségű fehérje felvétele elegendő (vegyes táplálkozású, egészséges felnőtteknek javasolt).  egészséges felnőtt: 0,8g/ttkg/nap  terhesség (fehérjeszükséglet folyamatosan növekszik): +10g/nap többletbevitel  szoptató nő: +15g/ttkg/nap  koraszülött: (0-3hó), 3,5-4g/ttkg/nap  érett újszülött: (anyatejes-0-3hó), 1,5-2,2g/ttkg/nap  sportolók: 1,2-1,5g/ttkg/nap (átlagosan) A táplálék fehérjék minősége:  biológiai érték: megmutatja, hogy a felszívódott N hány százalékban fog fehérjeszintézisre fordítódni (N felszívódási hatékonyságát mutatja). A biológiai érték függ az aminosav összetételtől, minél több az esszenciális aminosav, annál nagyobb a biológiai érték. 



teljes tojás relatív biológiai értéke: 100, marhahús: 88-95 Állati fehérjék biológiai értéke jobb, mint a növényi fehérjéké Biológiai értéket befolyásolja: -az aminosav összetétel -az ételkészítés (főzés csökkenti) -fehérje mellett milyen ásványi anyagok vannak ( K: 3000mg, Mg: 500mg), és vitaminok ( B2: 5mg, B6: 0,016-0,018mg), illetve mennyi rosttal kerül be és energia is szükséges hozzá. Ha energiából kevesebb csökken a felszívódás, viszont túlzott rostbevitelnél csökken a felszívódás. utilizáció (NPU): elfogyasztott fehérjéből mennyi hasznosul

 

Értékességet befolyásolja az utilizáció és az emészthetőségi hányados Emészthetőségi hányados:



Kémiai index (chemical score): az aminosav mennyisége és összetétele, a táplálkozási érték közötti összefüggésen alapszik: - CSaminosav= AS-HQP/ AS-TP*100 - AS: adott aminosav (mg), a vonatkoztatási fehérjében - AS-TP: adott aminosav (mg), a vizsgált fehérjében

  

Standard/referencia fehérje: tojásfehérje -> nagyon jó az esszenciális aminosav tartalma, ehhez a referenciaértékhez képest mennyivel rosszabb a vizsgált fehérje értéke. Ezzel a művelettel lehet a limitáló aminosavat is meghatározni.

Fehérjék emésztése: exogén (táplálékból származó) endogén (enzimekből -25% és levált enterocytákból-25%) 95%-a felszívódik 5% széklettel ürül A fehérjék lebontása a gyomorban kezdődik, a fősejtek által elválasztott pepszinogénnel, amely a gyomorsósav hatására pepszinné alakul. (2-3pH-n a legaktívabb, pH 5 fölött inkatív). A kollagént is emészti, más enzim erre nem képes. A fehérjeemésztést csak megkezdi- 10-20% 2. A fehérjelebontás legjelentősebb része a vékonybélben történik. A pepszin hatása befejeződik, amikor a gyomorból a dudodenumba és a jejunumba kerül. a. pancreas nedv:

1.

*enteropeptidázok: a belső peptidkötéseket bontja -tripszin: tripszinogén ami a tripszon proenzimje a duodenum mukózája által termelt enteropeptidáz alakítja át hatásos formába, autokatalitikus folyamat-aktivált tripszin is képes. Tripszin hatására polipeptidek és aminosavak hasadnak le a bontás alatt lévő fehérjékből (arginin, lizin mellett bont). -kimotripszin: tirozin, fenilalanin mellett bont -elasztáz: nyílt szénláncú aminosavak mellett bontja a peptikötést * exopeptidázok:a fehérjeemésztés eddigi folyamataiban képződött oligo-és dipeptideket bontják, melyek a láncvégi aminosavak közti kötéseket bontja. -karboxipeptidáz: inaktív formában kerül a bél lumenbe, a tripszin és az enteropeptidáz aktiválja. b. enterocyták kefeszegélyeiben található peptidázok: a maradék polipeptideket bontja tri- és dipeptidekre, ill. néhány aminosavra -aminopolipeptidáz -dipeptidáz c. enterocyták citoplazmájában található peptidázok: fehérjék emésztését fejezik be A fehérjék emésztése három helyen történik: a vékonybél lumenében, a kefeszegélyen, és a legtöbb enterocyták citoplazmájában. Fehérjék felszívódása: Az aminosavak egy része, az L-aminosavak gyorsabban szívódnak fel, mint a D-izomerjeik, a Daminosavak passzív diffúzióval az L.aminosavak aktív transzporttal kerülnek be a felszívást végző sejtek citoplazmájába. A transzportot elősegíti a mukóza felőli oldalon a magas nátrium ion koncentráció. - Na+ kotranszporttal jutnak a tri- és dipeptidek, ill. aminosavak az enterocytákba : Na+ - K+ pumpa biztosítja a Na+ grádienst : a peptid, ill. aminosav kötődését követően a Na+ az elektrokémiai grádiensével megegyező irányba mozog és magával viszi a peptidet, ill. aminosavat - H+ kotranszporttal: a H+ grádienst Na+-H+ antiporter biztosítja : egyes aminosavak facilitált diffúzióval szállítódnak : egyes aminosavak pedig egyszerű diffúzóval Duodenumban és a jejunumban gyors az abszorpció, a szabad aminosavak többsége itt szívódik fel. Transzaminálás: A transzaminálás folyamatában az aminosavról leválik az aminocsoportja egy alfa-ketosavra átkerül és egy másik aminosavat, valamint ketosavat képez. A folyamat reverzibilis, transzaminázok katalizálják, amelyek koenzimje a B6-vitamin származéka. A legismertebb két transzamináz: aza szparginsavtranszamináz, és az alanin-transzamináz. Lizin, treonin, prolin és a hidroxiprolin nem transzaminálódik. Legtöbbször az alfa-keto-glutársav vesz részt a folyamatban, amelyből glutaminsav keletkezik. Különösen élénk transzaminálás folyik a májban, az agyszövetben, a vesében, a harántcsikolt izomszövetben és a szívizomban. A transzaminázok egy része a citoplazmában, másik része a mitokondriumban található. GOT= glutaminsav-oxálacetát-transzamináz AST= aszpartát-aminotranszferáz GPT= glutaminsav-piruvát-transzamináz ALT= alanin-aminotranszferáz /magas szintjük myocardiális infarctust és májkárosodást jelez/...