Aminoácidos y proteínas cuestionario PDF

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CUESTIONARIO DE AMINOACIDOS Y PROTEINAS1.-En cuanto a la isomería, los aminoácidos que forman parte de las proteínas en los animales son:a) ß- D- aminoácidos b) - D- aminoácidos c) - L- aminoácidos d) ß- L- aminoácidos2.-La deficiencia nutricional de vitamina C afecta a la afinidad de la hemoglobi...

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CUESTIONARIO DE AMINOACIDOS Y PROTEINAS 1.-En cuanto a la isomería, los aminoácidos que forman parte de las proteínas en los animales son: a) b) c) d)

ß- D- aminoácidos - D- aminoácidos  - L- aminoácidos ß- L- aminoácidos

2.-La deficiencia nutricional de vitamina C afecta a la afinidad de la hemoglobina por el O 2 a) Verdadero b) Falso 3.-El efecto Böhr es el efecto de: a) b) c) d)

El 2,3- bifosfoglicerato sobre la afinidad del O2 en la mioglobina La pCO2 y del pH sobre la afinidad del O 2 en la mioglobina La pCO2 y del pH sobre la afinidad del O2 en la hemoglobina El 2,3- bifosfoglicerato sobre la afinidad del O 2 en la hemoglobina

4.-En la actualidad un gen, es un material genético que determina o codifica una enzima a) Verdadero b) Falso 5.-Clasifique los aminoácidos atendiendo a la naturaleza química de su cadena lateral R y su afinidad por el agua. Glutamina Cisteína Prolina Valina Aspartato Histidina Isoleucina Tirosina Metionina Triptófano

Polar-Hidrofílico Polar-Hidrofílico Apolar-Hidrofóbico Apolar-Hidrofóbico Polar-Hidrofílico Polar-Hidrofílico Apolar-Hidrofóbico Polar-Hidrofílico Apolar-Hidrofóbico Polar-Hidrofílico

6.-Relacione las siguientes definiciones con la patología que corresponde.1. Trastorno hereditario neurodegenerativo que impide la absorción de cobre caracterizado por ataxia sensorial, espasticidad y debilidad muscular.______ Síndrome de Menkes____________ 2. Trastorno del tejido conjuntivo que comprenden alteración de la integridad de las estructuras de apoyo, defectos en los genes que codifican para el colágeno tipo I, III y V, la procolageno I Nproteinasa o la lisil hidroxilasa 1, dan por resultado articulaciones móviles y anormalidades de la piel. _______ Ontogénesis imperfecta________________ 3. Defectos genéticos de la hemoglobina que provoca una polimerización de la hemoglobina al volverse insoluble. ______ Anemia falciforme______________ 4. Defectos genéticos que se producen por la falta parcial o total de una o más cadenas  o ß de la hemoglobina. ______________ Talasemia________________ 5. Enfermedad neurodegenerativa mortal transmisible, caracterizada por cambios espongiformes, gliomas astrocíticos y perdida neuronal ocasionada por el depósito de agregados proteínicos insolubles en las neuronas. __________ Encefalopatía espongiforme_________________ 6. Mioglobina en orina debido a rabdomiolisis. ____________ Mioglobinuria______________

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Sindrome de Menkes

Osteogenesis imperfecta

Anemia falciforme

Talasemia

Encefalopatia espongiforme

Mioglobinuria

7.- Relacione las siguientes definiciones ( A ) Proteína con un grupo glucídico como grupo prostético ( D ) Proteína compuesta exclusivamente por aminoácidos ( E ) Proteína compuesta por aminoácidos y otras moléculas no proteicas

A. B. C. D. E. F.

Glucoproteína Apoproteína Grupo prostético Holoproteína Proteína conjugada Lipoproteína

( B ) Parte proteica de una proteína pero que no es funcional ( F ) Proteína con un grupo lipídico como grupo prostético ( C ) Parte no proteica de una proteína necesaria para que sea funcional unida de forma covalente 8.- Una característica fundamental del colágeno es que posee aminoácidos modificados postraduccionalmente como: a) b) c) d)

Selenocisteína γ- carboxiglutamato Hidroxiprolina e hidroxilisina Hidroxiserina e hidroxitreonina

9.- Complete el siguiente párrafo sobre los niveles de organización proteica La _________primaria__________ es la ____________estructura____________ que esta especificada por la información genética. Al plegarse la cadena polipeptídica se forman determinadas disposiciones localizadas de los aminoácidos adyacentes que constituyen la ________ estructura secundaria_______. La forma tridimensional global que asume un polipéptido se denomina _________estructura terciaria_______. Las proteínas que constan de dos o más cadenas polipeptídicas (o subunidades) se dice que tienen __________estructura cuaternaria___________. 10.- ¿Qué son las amiloidosis? Ponga 3 ejemplos indicando la proteína afectada Enfermedades de causa desconocida.   

Primaria: sin causa conocida Secundaria: causada por otra enfermedad, incluyendo ciertos tipos de cáncer Hereditaria: se transmite por los genes

11.- Clasifique a los aminoácidos atendiendo a si son esenciales o no esenciales desde el punto de vista nutricional Metionina Triptófano Fenilalanina Cisteína Serina

Esencial Esencial Esencial No esencial No esencial

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12.- El proceso de desnaturalización de una proteína a) b) c) d)

Conduce a la hidrolisis de los enlaces peptídicos Afecta su carga Supone la pérdida de su función Provoca un aumento de la solubilidad de las proteínas

13.- Relacione las siguientes definiciones con estructuras de organización proteica ( C ) Conectan extremos adyacentes de dos segmentos de hojas ß antiparalelas ( F ) Segmentos estructuralmente independientes que poseen funciones específicas (Ejemplo: unión de un ion o molécula pequeña) ( E ) La secuencia de aminoácidos forma una hélice dextrógira. ( D ) La secuencia de aminoácidos se dispone en forma de zig-zag. ( B ) Son estructuras complejas que provocan inversiones en la cadena polipeptídica.

A. B. C. D. E. F.

Motivo Bucles Hoja ß Giros ß Hélice  Dominio

( A ) Patrón de plegamiento que incluye dos o más elementos de estructuras secundarias y las conexiones entre ellas. 14.- Escriba el nombre del aminoácido o bien su nomenclatura, según corresponda. Treonina Fenilalanina Glutamina Alanina Arginina Isoleucina Tirosina Cisteína Triptófano Ácido aspártico

Tre Phe Gln Ala Arg Ile Tir Cys Trp Asp

15.- Estos aminoácidos presentan isomería óptica, excepto: a) b) c) d)

Triptófano Glicina Metionina Lisina

16.- ¿Qué tipo de estructura de las proteínas se caracteriza por la unión de dos o más cadenas polipeptídicas o subunidades, las cuales pueden ser iguales o diferentes? a) b) c) d)

Cuaternaria Secundaria Primaria Terciaria

17.- El enlace peptídico es la unión entre los siguientes grupos:

3

a) b) c) d)

Grupo carboxilo de un aminoácido con la cadena R de otro aminoácido Grupo amino de un aminoácido con la cadena R de otro aminoácido Grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido Grupo amino del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido

18.- La fracción de hemoglobina glucosilada es proporcional a la concentración de glucosa en sangre a) Verdadero b) Falso 19.- La unión de dos aminoácidos se conoce como_______________Péptido________________ 20.- Dibuje la estructura química de los siguientes aminoácidos        

Asp Pro Trp Tyr Glu Met Val Lys

21.- ¿Cuáles son las interacciones que estabilizan la conformación tridimensional de una proteína? a) b) c) d)

Los enlaces no covalentes y los enlaces disulfuros Los enlaces peptídicos Solo los enlaces disulfuro Tanto el enlace peptídico como los enlaces no covalentes

22.- Responda las siguientes definiciones de estructuras proteicas con el tipo de proteína concreta Hélice  alargada con elementos ligeramente más gruesos cerca de los extremos, que se enrollan entre ellas en sentido levógiro, formando superenrollamientos de dos cadenas, y que se mantienen unidos por enlaces disulfuro._______________________________ Estructura helicoidal levógira con 3 residuos de aminoácidos por vuelta, con secuencia repetitiva Gly-XPro- ó Gly-X-4OHPro. Se enrollan 3 hélices de forma dextrógira. Estas triples hélices se unen por enlaces disulfuro. _____________________________ Bloques de hojas ß antiparalelas ricas en residuos de Ala y Gly. ___________________

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23.- La conformación tridimensional que adoptara una proteína está determinada por su estructura: a) b) c) d)

Primaria Cuaternaria Secundaria Terciaria

24.- Complete el siguiente párrafo Él _______Punto isoeléctrico_______ es aquel valor de ______pH______ en el que un aminoácido, péptido o proteína tiene carga neta _______cero________. 25.- La configuración espacial termodinámicamente estable con una estructura tridimensional particular en una proteína que es funcional es conocida como: a) b) c) d)

Proteína desnaturalizada Proteína nativa Estructura secundaria Estructura primaria

26.- Dibuje la estructura química de la lisina en base a sus siguientes cargas: a) b) c) d)

Forma Forma Forma Forma

aniónica con carga neta -1 catiónica con carga neta +2 catiónica con carga neta +1 zwitteriónica con carga neta 0

27.- Describe la estructura general de los aminoácidos La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

28.- Determina la identidad de un aminoácido dado: a) b) c) d)

Grupo amino Grupo prostético Grupo R Grupo carboxilo

29.- Único aminoácido que no tiene un centro quiral

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a) b) c) d)

Fenilalanina Lisina Glicina Acido aspártico

30.- Es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero: a) b) c) d)

Punto de fusión Punto isoeléctrico Punto máximo Punto quiral

31.- Las sustancias se comportan como acido o base dependiendo del pH: a) b) c) d)

Comportamiento especial Comportamiento doble Comportamiento anfótero Comportamiento focalizado

32.- Es un iminoácido: a) b) c) d)

Lisina Prolina Histidina Acido glutámico

33.- Aminoácidos que tienen un grupo carboxilo en su cadena lateral a) b) c) d)

Aminoácidos básicos Aminoácidos ácidos Aminoácidos alifáticos Aminoácidos polares

34.- Aminoácidos que tienen un grupo amino en su cadena lateral a) b) c) d)

Aminoácidos básicos Aminoácidos ácidos Aminoácidos alifáticos Aminoácidos polares

35.- Describe el enlace peptídico: Dos moléculas de aminoácidos unidos covalentemente a través de un enlace amida sustituido. 36.- El enlace disulfuro se da entre 2 grupos tiol de 2: a) b) c) d)

Prolinas Cisteinas Alaninas Leucinas

37.- Hormona peptídica que induce el parto y controla la contracción de los músculos uterinos: a) b) c) d)

Vasopresina Isoleucina Oxitocina Gramicidina

38.- Son polímeros formados por aminoácidos que se eslabonan mediante enlaces peptídicos covalentes:

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a) b) c) d)

Proteínas Péptidos Colágeno Globulares

39.- Formada por 3 hélices polipeptídicas levógiras, que se enrollan sobre si mismas para formar una triple hélice  dextrógira (alfa): a) b) c) d)

Colágeno Queratina Elastina Fibroína

40.- Formada por hélices  (alfa), unidas por enlaces de hidrogeno y puentes disulfuro: a) b) c) d)

Colágeno Queratina Elastina Fibroína

41.- Formada por láminas plegadas ß antiparalelas, con uniones débiles de las fuerzas de Van Der Waals (por su flexibilidad): a) b) c) d)

Colágeno Queratina Elastina Fibroína

42.- La glicina está presente en la secuencias de _____________ ya que con sus residuos participan en la formación de enlaces hidrogeno que conforman la _____________________ de ______________________. a) b) c) d)

Colágeno – triple hélice – el colágeno Queratina – hélice  – la proteína fibrosa Elastina – única cadena polipeptídicas – aminoácidos Fibroína – lamina ß plegada – la proteína fibrosa

43.- Enfermedad por falta de queratina en el cuerpo: a) b) c) d)

Ehlers Danlos Osteogénesis imperfecta Ambas Ninguna

44.- La acumulación de proteínas mal plegadas insolubles deriva en: a) b) c) d)

Alzheimer Enfermedad de Huntington Ambas Ninguna

45.- En este tipo de estructura los plegamientos hacen que las moléculas de agua queden en el interior de la proteína, permitiendo interacciones entre los grupos polares y no polares: a) b) c) d)

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

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46.- Un ejemplo de este tipo de estructura son las proteínas globulares grandes (más de 200 residuos de aminoácidos): a) b) c) d)

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

47.- La capa de _________________ dinámica que se forma alrededor de una proteína contribuye a la flexibilidad para la actividad biológica. a) b) c) d)

Interacciones hidrófobas Enlaces hidrógeno Enlaces covalentes Hidratación

48.- Que tipos de interacciones se dan en el plegamiento de la estructura terciaria: a) b) c) d)

Interacciones hidrófobas Interacciones electrostáticas No hay interacciones en los plegamientos Ninguna de las anteriores

49.- Las proteínas constan de dos o más polipéptidos en la estructura: a) b) c) d)

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

50.- Aminoácido donde su carbono  no presenta quiralidad y por consecuencia no forma isómeros D y L: a) b) c) d) e)

Valina Glicina Alanina Serina Treonina

51.- Cuando un átomo de carbono tiene cuatro sustituyentes distintos fijados a él, se dice que es: a) b) c) d) e)

Enantiómero Compacto Isómero Asimétrico Gamma

52.- Al formarse un enlace peptídico entre dos aminoácidos, se libera una molécula de: a) b) c) d) e)

Amino Agua Carboxilo Hidrogeno Hidroxilo

53.- Aminoácidos que participan como precursores de neurotransmisores: a) Triptófano y Tirosina b) Tirosina y Lisina

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c) Fenilalanina y Lisina d) Triptosina y Lisina 54.- Son aminoácidos neutros o apolares: a) b) c) d) e)

Gli, Asp, Leu, Ile, Ala Glu, Lis, Val, Cis, Ala Ile, Gli, Val, Ala, Leu Ala, Lis, Gli, Trp, Asp Val, Glu, Ala, Ile, Asp

55.- A pH neutro los aminoácidos adoptan un estado dipolar iónico llamado: a) b) c) d) e)

Carboxílico Anionico Zwiterion Básico Acido

56.-Proteínas que tienen alta resistencia al corte, por lo que son principales soportes estructurales de los tejidos: a) b) c) d) e)

Globulares Simples Amidas Fibrosas Conjugadas

57.- La unión peptídica determina la estructura tipo: a) b) c) d) e)

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Complementaria

58.- Los aminoácidos pueden captar o ceder protones al medio, dependiendo del pH en el que encuentra: a) b) c) d) e)

Alifático Isoeléctrico Catiónico Electrostático Anfótero

59.- Le confiere a los aminoácidos sus distintas características químicas: a) b) c) d) e)

Cadena lateral Amino Carboxilo Carbono  Hidrógeno

60.- Aminoácidos con cadenas laterales alifáticas de menor a mayor hidrofobicidad a) b) c) d) e)

Ala, Val, Gli, Leu, Ile Val, Leu, Ile, Gli, Ala Val, Gli, Leu, Ile, Ala Gli, Ala, Val, Leu, Ile Gli, Leu, Ile, Val, Ala

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61.- Por su cadena lateral, el triptófano se clasifica como un aminoácido a) b) c) d) e)

Polar con carga No polar cíclico Polar aromático No polar aromático No polar alifático

62.- Péptido de importancia fisiológica, que funciona como hormona inductora de parto: a) b) c) d) e)

Vasopresina Tirosina Oxitocina Glucagón Cistina

63.- El aspartame está formado por los siguientes aminoácidos: a) b) c) d) e)

Aspartil – Alanina Aspartil – Fenilalanina Alanil – Aspartina Glicerol-Fenilalanina Fenilalanina – Aspartina

64.- Péptido formado por 3 aminoácidos, participa en la captación de agentes oxidantes: a) b) c) d) e)

Vasopresina Tirosina Oxitocina Glutatión Cistina

65.- Aminoácido muy hidrosoluble que forma parte de las sales biliares: a) b) c) d) e)

Glicina Valina Serina Prolina Leucina

66.- Aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo y son necesario para la formación de proteínas: a) b) c) d) e)

Modificados Glucogénicos Libres Básicos Esenciales

67.- Aminoácidos modificados después de su síntesis: a) b) c) d) e)

Glicina Prolina Alanina Tirosina Leucina

68.- Nivel estructural proteico que se estabiliza únicamente por enlaces peptídicos y puentes disulfuro:

10

a) b) c) d) e)

Primario Secundario Supersecundario Terciario Cuaternario

69.- Proteína más abundante de los vertebrados, formada por 3 hélices en su estructura base: a) b) c) d) e)

Queratina alfa Elastina Queratina beta Fibroina Colágeno

70.- Las interacciones hidrofóbicas y las interacciones electrostáticas le dan estabilidad a las proteínas de este nivel estructural: a) b) c) d) e)

Primario Secundario Supersecundario Terciario Cuaternario

71.- La cistina es el resultado de los enlaces: a) b) c) d) e)

Peptídicos Salinos Disulfuro Iónicos Electroestáticos

72.- En el plegado de una proteína, la unión de los aminoácidos Alanina y Valina, forman puentes: a) b) c) d) e)

Hidrogeno Electroestáticos Hidrófobos Iónicos Disulfuros

73.- Padecimiento que provoca hiperelasticidad y es ocasionada por la síntesis defectuosa de fibroina: a) b) c) d) e)

Síndrome de Alport Escorbuto Osteogénesis imperfecta Síndrome de Ehlers Danlos Ninguno

74.- Nivel estructural que se refiere a la asociación no covalente de dos o más cadenas polipeptídicas: a) b) c) d) e)

Primario Secundario Terciario Supersecundario Cuaternario

75.- Ejemplo de heteroproteína globular

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a) b) c) d) e)

Queratina Fibrina Inmunoglobulina Elastina Condroina

76.- El grupo hemo de la hemoglobina es denominado como: a) b) c) d) e)

Carbonilo Alostérico Cofactor Prostético Coenzima

77.- Son fuerzas estabilizadoras de las proteínas que alcanzan el nivel estructural terciario excepto: a) b) c) d) e)

Hidrogeno Van der Walls Hidrófoba Iónica Disulfuro

78.- Altas concentraciones de CO2 permiten la ___________ de O2 de la hemoglobina a) b) c) d) e)

Disminución Captura Unión Osmosis Liberación

79.- Los puentes de hidrogeno de la estructura alfa – hélice se forman cada _______ aminoácidos: a) b) c) d) e)

2 3 4 5 6

80.- Son proteínas de nivel estructural secundario, excepto: a) b) c) d) e)

Colágeno Fibroina Fibrina Queratina Elastina

81.- Proteína que posee función hormonal: a) b) c) d) e)

Albumina Encefalina Glucagón Insulina Gastrina

82.- Se propagan modificando la configuración estructural de algunas proteínas: a) Chaperonas b) Ribozimas

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c) Priones d) Isoenzimas e) Chaperoninas 83.- Alteración en la secuencia de aminoácidos (Val por Glu) que origina la anemia drepanocitica: a) b) c) d) e)

Hemoglobina A Hemoglobina A2 Hemoglobina C Hemoglobina S Hemoglobina

84.- Alteraciones ocasionadas por una deficiencia genética en la síntesis de cadenas de globinas: a) b) c) d) e)

Hemoglobinemias C Anemia drepanocitica Metahemoglinemias Talasemias Enf. células caliciformes

85.- De los siguientes aminoácidos: Ala, Ser, Cys, Asp y Lys a) Dibuje los diferentes equilibrios de disociación según el orden de disociación delos H+ de cada grupo ionizable. b) Señale los grupos ionizables de cada aminoácido. c) Nombre cada forma iónica (catiónica, neutra o aniónica). d) Calcule la carga neta de cada forma iónica. e) Calcule el pI. (Punto isoeléctrico): Ala: pK1= 2.35; pK2= 9.69 Ser: pK1= 2.21; pK2= 9.15 Cys: pK1= 1.96; pK2= 10.28; pKR= 8.18 Asp: ...