Aula 9 - Estrutura e Digestão de Proteínas PDF

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Resumo sobre aula de digestão de proteínas...

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DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS Mapa Conceitual:

As proteínas são essenciais para o organismo humano, que só consegue absorvê-las em forma de aminoácidos, dessa forma, para que uma proteína surja

Estefânia Pereira Diniz, 2017.

é preciso que aminoácidos se liguem uns aos outros formando cadeias. A união de dois aminoácidos é chamada de dipeptídeo, a união de três forma um tripeptídeo, mais de dez recebe no nome de oligopeptídeo e mais de cem aminoácidos juntos recebe o nome de polipeptídeo, sendo que as proteínas são a união de centenas de aminoácidos. Quando uma pessoa come alimentos ricos em proteínas, essas proteínas são digeridas na forma de aminoácidos e esses são usados na síntese de outras proteínas. Na natureza existem cerca de 300 tipos de aminoácidos, mas o ser humano usa apenas 20 para sintetizar as proteínas, que compõem estruturas como fibras musculares, pelos, pele, unhas e outros, logo, a síntese proteica e a absorção de aminoácidos têm que ser contínua. A razão pela qual as proteínas ingeridas não podem ser absorvidas tal como chegam no sistema digestório está relacionada com a presença de moléculas de adesão que estão presentes no tecido ingerido para que sua união seja possível. Dessa forma, quando se ingere alguma carne, aquele tecido que chega ao intestino não possui apenas proteínas, mas uma série de outros componentes das fibras musculares de animas, que não são usadas pelo organismo humano, sendo necessário fazer uma quebra inicial. Isso decorre do fato de q ue, as proteínas não possuem uma estrutura linear e se possuíssem, ao chegarem no organismo, elas seriam imediatamente atacadas por enzimas que quebrariam facilmente as ligações que unem os aminoácidos. Dessa forma, quando a proteína é do tipo globular, por exemplo, é necessário que se faça sua abertura para depois ocorrer a quebra. Nesse sentido, o HCl é um ácido fundamental, cujo o papel é combater organismos que contaminam os alimentos e posteriormente fazer a desnaturação das proteínas através da quebra de ligações. Essas quebras permitem transformar essas proteínas em uma estrutura linear para que as enzimas ajam quebrando as ligações entre aminoácidos e além disso, esse ácido pode quebrar, também, a ligação entre células que formam um tecido, separando as fibras do conjuntivo. Dessa forma, o HCl gástrico não faz a digestão de proteínas, mas sim a protonação de moléculas adicionando ou retirando H+ nas estruturas, o que modifica seu estado iônico, o que resulta na modificação suas ligações químicas, o que modifica sua estrutura por agir diretamente em ligações mais Estefânia Pereira Diniz, 2017.

fracas como pontes de hidrogênio, ligações hidrofóbicas, ligações iônicas e interações de Van der Waals. Entretanto, a simples mudança de para pH ácido nas moléculas de proteína é insuficiente para quebrar ligações covalentes, o que fica à critério da ação enzimática, que age justamente separando os aminoácidos. Além do processo de quebra das ligações fracas, quando o alimento passa pelo sistema digestório ele é submetido também ao processo de digestão mecânica, que começa na boca pela mastigação e chega no estomago. Nesse local ocorre a mistura do alimento com o HCl e com a enzima pepsina, a qual é liberada na forma de pepsinogênio (pepsina inativa), proveniente das células das glândulas gástricas e que ao entrarem em contato com o HCL se tornam a pepsina ativa, que transforma proteínas em polipeptídeos e oligopeptídeos. Após a digestão mecânica e química, o quimo produzido, rico em peptídeos, segue para o duodeno apenas ao se tornar pastoso, o que pode demorar horas para ocorrer. Uma vez no duodeno, ocorre a liberação de CCK e secretina, as quais atuam na liberação de bicarbonato no suco pancreático para neutralizar esse quimo acidificado por HCl e na liberação da bile rica enzimas que vão atuar no processo digestivo para facilitar absorção. Além disso, ocorre a liberação de outros hormônios, dentre os quais o GPT1 – Peptídeo Semelhante ao Glucagon, o qual é semelhante quimicamente ao glucagon, mas em termo de efeitos são extremamente diferentes. Seu papel é atuar no pâncreas para liberar insulina no sangue para estimular o transporte de aminoácidos para dentro das células, além de estimular a síntese proteica. No suco pancreático é que existem as enzimas que fazem realmente a digestão de proteínas e, dessa forma, uma pessoa que não faz a mastigação de alimentos perde um dos processos mecânicos, o que sobrecarrega o estomago, e se este estiver, por caso, comprometido, todo o processo fica à cargo do intestino, demandando a digestão de comida pastosa. Sabendo-se desses problemas associados à digestão, pode-se ressaltar o papel das sondas, em que a sonda nasogástrica é aquela usada para levar alimentos ao estomago de quem tem a ingestão e mastigação comprometidos, mas está apta para fazer a digestão estomacal, e a sonda nasoentérica leva o alimento direto ao duodeno, sem o efeito do HCl e pepsina. Estefânia Pereira Diniz, 2017.

Nesses casos, mesmo com o comprometimento das ações relacionadas ao estômago e à mastigação, a digestão de proteínas não é prejudicada. De fato, ocorre a perda da digestão mecânica e da imunidade relacionada à contaminação alimentar, demandando a preparação de alimento pastosos e esterilizados. Entretanto, a digestão em si ocorre pelo suco pancreático, o qual contém a enzima tripsinogênio, que ao ser secretada e entrar em contato com a enzima enteropeptidase secretada pelo duodeno, se ativa e se torna tripsina, a qual é capaz de ativar mais tripsinogênio em um processo de feedback positivo, que leva a liberação de quimotripsnogênio, proelastase e procarboxipeptidase. A tripsina, a quimiotripsina, a elastase e a procarboxipeptidase são as enzimas que atuam sobre as proteínas, quebrando as ligações entre os aminoácidos, que podem, então, ser absorvidos pelo intestino. Essa absorção é feita através de cotransportadores de aminoácidos e sódio, que são proteínas que transportam os aminoácidos através do gradiente de concentração de sódio, para então serem levados para o sangue e por último, entrarem nas células, o que é feito através de proteínas de membrana com gasto de ATP. Normalmente existem mais aminoácido dentro da célula que fora e, dessa forma, o transporte intracelular tem que acontecer de forma ativa, existindo vários tipos de transportadores para essa entrada, que é estimulada através da insulina. ESTRUTURA DE AMINOÁCIDOS A estrutura básica do Aminoácido é a ligação entre um grupamento Amino com Amina Primária, um grupo Carboxila, Hidrogênio e Cadeia Lateral, a qual pode ser um grupo dos mais simples até os complexos, podendo ter cargas ou não. Em um pH fisiológico, o grupamento amino tende a ficar protonado e o grupamento carboxila tem a tendência exprotonado por perder hidrogênios, assim, normalmente têm-se uma estrutura em que o grupamento amino ganha um Hidrogênio (protonação) e a Carboxila perde (exprotonação) e assim, a Carboxila apresenta um caráter ácido, com a tendência de doar H+, enquanto a Amina apresenta um caráter básico, com tendência de doar H+. Dessa forma, existem várias proteínas em que os aminoácidos componentes estão aptos para atuar no sistema tampão, um sistema que serve Estefânia Pereira Diniz, 2017.

para evitar variações do pH sanguíneo, existindo os tampões do tipo Bicarbonato, Fosfato e Proteico. Nas proteínas de uma forma geral, os grupamentos que compõem a cadeia lateral estão participando de ligações diversas, mas nas extremidades da proteína existe um grupamento ácido ou básico. Dessa forma, quando ocorre a ligação de um aminoácido com outro ocorre a retirada do OH do grupo carboxila e de um H+ do grupo Amino, em que ambos se unem e há perda de uma molécula de água, ocorrendo uma ligação peptídica entre a amina de um aminoácido e a carboxila do outro e, assim, para haver a quebra dessas ligações é necessário haver entrada de água e logo, esta deve estar presente em abundância no duodeno . Segue então que em um oligopeptídeo, existem mais de 100 aminoácidos ligados entre si através de ligações peptídicas e apenas as extremidades apresentam um grupamento amino e outro carboxila, logo, as cargas estão nas cadeias da extremidade e nas cadeias laterais.

Normalmente, as proteínas possuem carga negativa, como a albumina, a principal proteína do plasma sanguíneo, o que impede a perda de proteínas na urina, pois o glomérulo renal impede a liberação de substâncias com carga negativa pela urina. Assim, quando o aminoácido chega livre ao sangue, ele pode ter caráter tanto básico, quanto ácido, o que é determinado pela cadeia lateral, a responsável pela definição do tipo de aminoácido. Dos 300 aminoácidos presentes na natureza, dos quais 20 são usados para síntese proteica no corpo e dentre eles, 9 são considerados essenciais. Aminoácidos essenciais são aquele em que é necessário haver a ingestão de

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alimentos que sejam ricos nestes tipos de aminoácidos, pois não podem ser produzidos, tal como os outros 11 aminoácidos que podem ser sintetizados a partir de outros aminoácidos. CLASSIFICAÇÃO DE AMINOÁCIDOS 1. Aminoácidos de cadeia lateral apolar Podem ser classificados em relação à acidez ou à basicidade e com cadeia lateral apolar, o mais simples é a glicina que possui apenas um hidrogênio como cadeia lateral, depois vem a alanina que possui um grupo metil como cadeia lateral, com três carbonos de cadeia lateral tem-se a valina, o primeiro aminoácido essencial. O segundo aminoácido essencial é a fenilalanina cuja a cadeia lateral é um fenil e está associada à doença fenilcetonúria, condição em que esse aminoácido não pode ser sintetizado.

Outro aminoácido essencial é a leucina, com quatro carbonos laterais, seguido da isoleucina, também essencial e um isômero da leucina. Depois vem o triptofano, aminoácido essencial usado na produção de um dos neurotransmissores de serotonina, que age no controle do sono e da dor, e, por fim, tem-se o último aminoácido pertencente a este grupo, que é a prolina. Desses nove, seis são aminoácidos essenciais, todos de cadeias laterais sem carga: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano e metionina.

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2. Aminoácidos de cadeia lateral polar e sem carga O segundo grupo é o grupo que apresenta cadeia polar, mas sem carga, pois no pH fisiológico não é possível definir a carga, apesar da cadeia ser polar. Esse grupo é composto pela serina, treonina, asparagina, glutamina, tirosina e cisteína, no qual a cisteína é essencial na formação do DNA e do RNA na produção das pontes de dissulfeto, pois essas pontes que interligam as moléculas são feitas com base na cisteína devido a presença de sulfeto na cadeia lateral. Desses seis aminoácidos apenas a treonina é classificada como essencial.

Derivado da fenilalanina, tem-se a tirosina, do qual se produz outros neurotransmissores como noradrenalina e adrenalina, e, por fim, o aminoácido essencial metionina. Nas pessoas que possuem fenilcetonúria ocorre uma dificuldade para metabolizar a fenilalanina e, dessa forma, a ingestão desse aminoácido leva a produção de substâncias tóxicas, sendo a restrição da ingestão de alimentos ricos em fenilalanina um dos requisitos principais do controle da doença. Entretanto, ao se restringir a fenilalanina, a produção de tirosina também fica comprometida uma vez que esse aminoácido é derivado da fenilalanina, podendo-se dizer que a tirosina é um aminoácido semi-essencial.

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Esse aminoácido é usado na produção dos hormônios T3 e T4 da tireoide que atua em todas as reações químicas das células do corpo e no desenvolvimento do sistema nervoso, daí o grande problema da fenilcetonúria, pois depende-se da fenilalanina para produção de tirosina. Outro problema da falta de tirosina é que esse aminoácido está associado à produção de adrenalina e noradrenalina, que podem ser produzidos a partir de outros metabólitos, principalmente a noradrenalina, o que gera um desequilíbrio, mas o principal problema ainda assim é a produção dos hormônios da tireoide.

3. Aminoácidos polares com caráter ácido Esse grupo é composto apenas por dois aminoácidos derivados da asparagina e da glutamina, são eles o ácido aspártico e ácido glutâmico ou glutamato. O ácido glutâmico pode ser considerado um aminoácido ácido ou um aminoácido em forma de sal, o que ocorre quando a hidroxila do ácido se liga a um sódio, formando o Glutamato Monossódico, usado no sal de agimoto, sazon, caldo Knorr, salgadinhos e outros, pois existem papilas gustativas exclusivas para esse composto, que é extremamente gostoso.

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O Glutamato é um neurotransmissor excitatório do sistema nervoso e dessa forma, ele estimula o sistema nervoso, sendo muito usado como fonte de energia, entretanto, em excesso ele é neurotóxico, causando perda neuronal, que ocorre inevitavelmente ao longo da vida e transparece na velhice. Assim, a presença da Glutamina e do Glutamato em excesso no organismo, um fenômeno relativamente atual, devido à presença desses compostos em temperos prontos e comidas industrializadas, pode refletir em consequências terríveis e ainda desconhecidas para as futuras gerações. 1. Aminoácidos polares com caráter básico Compreende a Arginina, Lisina e a Histidina, dos quais a Histidina e Lisina são aminoácidos essenciais.

Glicogênicos 1. HISTIDINA 2. METIONINA 3. TREONINA 4. VALINA

Resumo: Aminoácidos Essenciais Glicocetogênicos 5. ISOLEUCINA 6. FENILALANINA (TRIOSINA – Semi-essenciais) 7. TRIPTOFANO

Cetogênicos 8. LEUCINA 9. LISINA

TRANSAMINAÇÃO Os aminoácidos podem tanto ser usados para a síntese proteica, quanto como para fonte de energia. Assim, caso o indivíduo se submeta à atividade física e não tenha glicose circulante suficiente, os músculos, em primeiro momento, podem utilizar os aminoácidos de sua própria estrutura para

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conseguir energia, passando, posteriormente, a utilizar outros componentes da corrente sanguínea, como corpos cetônicos provenientes de ácidos graxos. Para metabolizar os aminoácidos é necessário retirar o grupamento amino dos aminoácidos, processo denominado Transaminação. Nesse processo, o grupamento amino é transferido para outras substâncias, como intermediários do ciclo de Krebs. Como exemplo clássico de transaminação tem-se a transferência do grupamento amino do aminoácido alanina para o αcetoglutarato, que se transforma em ácido glutâmico, outro aminoácido, bem como ácido pirúvico ou piruvato, produto direto da alanina, que entra no ciclo para ser metabolizado.

A transaminação da alanina para gerar ácido pirúvico é um exemplo típico do uso de aminoácidos como fonte de energia, sobretudo nos hepatócitos. Para que todo esse processo ocorra é necessário que haja presença de uma enzima chamada

de

transaminase

glutâmico-pirúvica

(TGP)

ou

alanina

aminotransferase (ALT) para fazer a transferência do grupamento amino para formar o ácido glutâmico. Um outro exemplo clássico de transaminação é a transferência do grupamento amino do aspartato ou ácido aspártico para o α-cetoglutarato, formando oxaloacetato e glutamato, sendo que o α-cetoglutarato dá origem direta ao glutamato e o aspartato ao oxaloacetato. O oxaloacetato entra no ciclo de Krebs para reagir com Acetil Co-A e todo o processo é mediado pela presença da enzima transaminase glutâmico-oxalopirúvica (TGO) ou aspartato aminotransferase (AST). Apesar desse processo de transaminação sob a ação de uma transaminase ou uma aminotransferase ser comum a quase todas as células do organismo, no caso da TGP/ALT e da TGO/AST, a mensuração da quantidade dessas enzimas no sangue tem um significado especial, pois são enzimas de

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avaliação do funcionamento hepático. Essas enzimas estão presentes em várias células, mas sobretudo no fígado, um dos órgãos que mais metaboliza aminoácidos, logo essas enzimas existem em grande concentração dentro dos hepatócitos e se houver lesão dessas células, essas enzimas escapam para o sangue, principalmente a TGP e, dessa forma, a mensuração da quantidade dessas enzimas pode apontar para diagnóstico de doenças hepáticas. De forma geral, quando os aminoácidos são metabolizados, um aminoácido age com um α-cetoglutarato para originar intermediários do ciclo de Krebs e da via glicolídica, além de obrigatoriamente ter o glutamato como produto. A partir disso, os aminoácidos podem ser classificados em cetogênicos, glicogênicos e cetoglicogênicos. Dessa forma, se um aminoácido perder o grupamento amino origina compostos cetogênicos, significa que ele origina acetil Co-A ou corpos cetônicos, e por isso ele é cetogênicos. Do mesmo modo, se um aminoácido perde o grupamento amino originando intermediários da via glicolídica ou do ciclo de Krebs, ele é glicogênico, valendo ressaltar aqui que essa reação não inclui o acetil Co-A porque esse composto não é um intermediário de nenhuma dessas vias, ele apenas reage com o oxaloacetato para formar o citrato e é formado a partir do piruvato. O restante pode originar tanto compostos glicogênicos quanto cetogênicos e por isso são cetoglicogênicos que podem gerar tanto intermediários das duas vias quanto acetil Co-A. Cabe ressaltar que a lisina e a leucina são os dois únicos aminoácidos exclusivamente cetogênicos e os outros 18 ou serão glicogênicos ou cetoglicogênicos. O mais importante ao final do metabolismo é que a amônia que está sendo transferida precisa ser eliminada do organismo e não se pode fazer excesso. ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS Os aminoácidos se ligam por ligação peptídica formando um peptídeo, os peptídeos formam cadeias de oligopeptídeos e vários oligopeptídeos formam uma proteína, a qual pode ser simples, com apenas uma cadeia de oligopeptídeos, ou muito complexa, com várias cadeias. Com relação às proteínas, pode-se dizer que elas se apresentam na forma de diversas estruturas e quando se fala na estrutura primária refere-se à sequência de aminoácidos, Estefânia Pereira Diniz, 2017.

os quais são ligados entre si covalentemente por ligações peptídicas de uma forma linear, em que a quebra só ocorre na presença de temperaturas elevadas com ácidos ou bases fortes ou através de enzimas, como as enzimas digestórias. As estruturas espaciais das proteínas são aquelas em que ocorrem interações entre os aminoácidos através da captação ou doação de hidrogênios, dependendo do seu caráter básico ou ácido, formando ligações fracas como pontes de hidrogênio, ligações de Van der Walls e outras. Esse grupo pode ser dividido entre as proteínas secundárias, terciárias e quaternárias. As proteínas secundárias possuem de dois a três tipos de estruturas, a mais simples e comum é chamada de alfa hélice, uma estrutura helicoidal que mantém seu formato através de ligações de ponte de hidrogênio. Essas ligações podem ser facilmente desfeitas quando ocorre alterações do pH que levem à protonação, ou seja, perda ou adição de hidrogênios que levam a modificação da estrutura original.

As estruturas das proteínas secundárias também podem se apresentar na forma de folha β-triviada, na qual uma cadeia de polipeptídeos faz curvaturas e preguiações entre aminoácidos distantes através de ligações fracas. Elas estão presentes sobretudo na membrana e são conhecidas como proteínas transmembranas.

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Nas proteínas terciárias ocorre, primeiramente, a formação da estrutura α-hélice, seguida da formação da estrutura da folha β-triviada e, dessa forma, ela adquire um aspecto globular por fazer a ligação tanto com aminoácidos próximos quanto por aminoácidos distantes.

As proteínas quaternárias são aquelas encontradas em estruturas mais complexas como a hemoglobina e se caracterizam por fazer a interação entre duas ou mais proteínas terciárias. Esse tipo de estrutura possui o maior grau de complexidade dentre todas as estruturas espaciais, nas quais várias cadeias complexas interagindo entre si para formar ess...