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11. Escribe las características de las proteínas primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias Primaria: Nos indica los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran. La secuencia de la proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal. Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los enlaces peptídicos, que no pueden girar; Los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo plano. Secundaria: Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Los tipos básicos de la estructura secundaria son: α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma: Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos -NH- y –C=O. Lámina plegada: La estabilidad de esta estructura también se consigue mediante puentes de hidrógeno, pero en este caso son transversales. Hélice de colágeno: hélice más extendida debido a la abundancia de determinados aminoácidos que no pueden formar puentes de hidrógeno. La estabilidad de esta estructura se debe a la asociación de tres hélices unidas mediante enlaces covalentes y enlaces débiles. Terciarias Constituye un conjunto de plegamientos que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos, y pueden ser de los siguientes tipos: Puentes disulfuro, Puentes de hidrógeno. Existen, dos tipos de estructuras terciarias básicas: proteínas fibrosas, insolubles en agua. proteínas globulares, solubles en agua. Cuaternaria: Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico. El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles. Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Dr. Jorge S. Raisman. (2007). Proteínas: de la estructura primaria a la cuaternaria. 01/mayo/2019, de Hipertextos del area de la biologia Sitio web: http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.html 12. Describe las funciones de la hemoglobina, mioglobina, colágeno, insulina y glucagón e indica que tipo de proteína es cada una de ellas. Hb: Transporta sustancias por el cuerpo en la sangre o linfa . Proteína de trasnporte. Mioglobina: transporte de oxígeno. Proteina de transporte. Insulina: hormona reguladora de la glucosa en sangre. Proteina de señalización hormonalGlucagon: estimular la producción de glucosa por el hígado. Proteína de señalización hormonal. Colágeno: proteína constituyente de los tejidos conjuntivos, como la piel, los tendones y el hueso. Doctores D. J. Prockop y N. A. Guzmán. (Sept/1981). El colágeno. Tiempos Medicos ,paginas 53-63. Pdf: http://www.oc.lm.ehu.es/Departamento/OfertaDocente/Fundamentos/Contenidos/articulos/Art %C3%ADculos/CL002.pdf 13. ¿En qué consiste la desnaturalización de proteínas y cuáles son las son las consecuencias de ése fenómeno? Consiste en la pérdida de la estructura tridimensional. La pérdida de la estructura da como resultado la pérdida de la función biológica asociada a esa proteína.

14. ¿Qué factores hacen posible que una proteína se desnaturalice? A valores muy extremos de Ph, a temperaturas mayores de 40 °C, Las sustancias polares o apolares en altas concentraciones, agentes reductores. Mariana Gelambi .. Desnaturalización de Proteínas: Factores que la Provocan y Consecuencias. 01/mayo/2019, de lifeder Sitio web: https://www.lifeder.com/desnaturalizacion-proteinas/#Consecuencias (PREGUNTAS 13 Y 14) 15. Explique el proceso de digestión de proteínas en Monogástricos de forma detallada indicando las ENZIMAS, HORMONAS Y ÓRGANOS QUE PARTICIPAN La digestión de las proteínas se inicia por acción de la pepsina del estómago, dando lugar a la formación de polipéptidos, oligopéptidos y algunos aminoácidos. La digestión se continúa en el intestino gracias a las proteasas del jugo pancreático ( tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasas, colagenasa y elastasa ), formándose ya oligopéptidos (30%) y diferentes aminoácidos (70%). la digestión se completa a nivel del borde en cepillo de las células intestinales o enterocitos. Estos con tiene una serie de aminopeptidasas orientadas hacia el exterior de la membrana, que hidrolizan la mayor parte de los péptidos, liberando aminoácidos. Una pequeña parte de los péptidos pueden, no obstante, pasar al interior de las células a través de un transportador ligado a H+ y se hidrolizan a aminoácidos por medio de peptidasas citoplasmáticas. Los mecanismos de absorción de los aminoácidos son transporte activo secundario acoplado al sodio , existiendo cuatro tipos de transportadores distintos, para los aminoácidos neutros, básicos, ácidos y uno específico para prolina e hidroxiprolina. La mayor parte de los productos de la digestión de las proteínas se absorben en el intestino delgado. Al intestino grueso sólo llegan pequeñas cantidades que serán catabolizadas por la flora intestinal. Anonimo (junio de 2017). Digestión y absorción. 01/05/2019, de universidad de cantabria Sitio web: https://ocw.unican.es/mod/page/view.php?id=571 16. Explica el proceso que ocurre en cada uno de los siguientes diagramas: FIGURA 1 Sintesis de creatina, la sintesis comienza con la transferencia de un grupo amino de la rfinina a la glicina, en una reaccion de transaminacion, para formar guanidinoacetato y ornitina, La enzima que cataliza esta reacción reversible es la transaminada, La creatinina se forma por la cesion de un grupo metilo de la Sadenosilmetionina al glunidinocetato mediante una metiltransferasa. Es se gran importancia para Determinar de forma adecuada la función renal. daniela contreras. (2014). Relación de la creatinina con el metabolismo del nitrógenoen humanos . 01/05/2019, de academia.edu Sitio web: https://www.academia.edu/15593469/CREATININA FIGURA 2 La síntesis del grupo hemo comienza y finaliza en el interior de la mitocondria, aunque sus transformaciones intermedias tienen lugar en el citoplasma. La primera reacción tiene lugar entre succinilCoA y glicerina para producir ácido δ-aminolevulínico (ALA). Una vez producido el ALA, sale de la mitocondria y pasa al citoplasma. Una vez allí se trasforma en porfobilinógeno (PBG). Posteriormente se unirán cuatro anillos de PBG, formando una superestructura cíclica, el uroporfirinógeno III, que se transforma en coproporfirinógeno III, que se introduce de nuevo en el interior mitocondrial, donde sufre distintas transformaciones hasta transformarse en protoporfirina IX. El proceso de síntesis finaliza con la enzima ferroquelatasa, que cataliza la incorporación de hierro ferroso. La bilirrubina es un pigmento amarillento y liposoluble, por lo que atraviesa membranas biológicas. Para evitar que ocasione interferencias metabólicas sobre todo a nivel del sistema nervioso, la bilirrubina se une a la albúmina plasmática. El complejo bilirrubina-albúmina es atrapado por el hígado gracias a una proteínas llamadas ligandinas. Una vez dentro de las células parenquimatosas del hígado la bilirrubina unida a la albúmina no puede atravesar la membrana celular ni pasar a sangre por lo que se excreta por la bilis hasta el intestino, donde su tamaño también impide que sea absorbida por las células intestinales. En el intestino las β-glucuronidasas bacterianas transforman la bilirrubina hasta sus derivados, el urobilinógeno y el estercobilinógeno. La gran parte de urobilinógeno y el estercobilinógeno se oxidan a los pigmentos urobilina y estercobilina, para ser finalmente eliminados por orina y heces, dándole a ambas su color característico.

FIGURA 3 El fumarato producido en la reacción de la argininosuccinato liasa, ingresa a la mitocondria, donde es blanco de la fumarasa y malato deshidrogenasa para formar oxalacetato. El aspartato que actúa como dador de N en el ciclo de la urea se forma a partir del oxalacetato por transaminación desde el glutamato. Dado que las reacciones de los dos ciclos están interconectados se les ha denominado como doble ciclo de Krebs. 17. Cuando el ciclo de la urea presenta descordenes (DCU o UCD siglas de desordenes por ciclo de la urea)¿Cuáles serían las consecuencias de las deficiencias de las siguientes enzimas en éste ciclo para el metabolismo animal:  Arginosuccinato sintetasa  Arginasa  Carbamoil fosfato sintetasa I Encefalopatía progresiva que causa daño neurológico, alcalosis respiratoria, hiperargininemia. 18. Explica la relación entre las bacterias ruminales y el metabolismo de proteínas en la digestión de rumiantes La degradación de las proteínas en el rumen depende de la conjugación de tres procesos catabólicos: la proteolisis, la péptidolisis y la desaminación. Las proteasas bacterianas son enzimas endo y exopeptidasas, unidas a las células, pero localizadas en la superficie celular para tener mayores posibilidades de interacción con los sustratos. 19. ¿cuáles serían las consecuencias de la acumulación de amoniaco en el cuerpo? Insuficiencia hepática Insuficiencia cardíaca congestiva severa Eritroblastosis fetal Sangrado gastrointestinal, por lo general en el tracto GI superior Enfermedades genéticas del ciclo de la urea Leucemia 20. ¿Qué es la ictericia? se refiere al color amarillento de la piel y del blanco de los ojos (o esclerótica) que ocurre cuando hay un exceso de bilirrubina en la sangre....