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UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS UNIDAD DIDÁCTICA: BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR

Guía de Estudio Tema: Catalizadores orgánicos Resuelva el glosario que aparece a continuación:

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Catálisis: La catálisis es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción química, debido a la participación de una sustancia llamada catalizador y aquellas que desactivan la catálisis son denominados inhibidores. Catalizador: Un catalizador es una sustancia que se puede añadir a una reacción para aumentar la velocidad de reacción sin ser consumida en el proceso. Los catalizadores positivos aceleran la reacción, mientras que los negativos la retardan. Enzima: son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son de naturaleza proteica, pero también de ARN. Ribozima: Las ribozimas son ARN con actividad catalítica. El término "ribozima" es una contracción de las palabras "ácido ribonucleico" y "enzima". Los sustratos de las ribozimas son con frecuencia ARN. La actividad de las ribozimas combina transesterificación e hidrólisis de un enlace fosfodiéster. Holoenzima: es una enzima que está formada por una apoenzima y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida o no. Es una enzima completa y activada catalíticamente. Apoenzima: es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos o sustoxis. Cofactor: es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima. Coenzima: Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Grupo prostético: Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteros proteínas o proteínas conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína. Dominio de la proteína: Un dominio proteico es la zona de la proteína donde se halla mayor densidad, es decir, donde hay más plegamientos. Una cadena polipeptídica puede tener uno o más dominios. Si una proteína está formada por más de una cadena polipeptídica, los dominios de cada cadena de polipéptidos son sus dominios. Oxidorreductasa: Las oxidorreductasas son enzimas que catalizan la transferencia de electrones desde una molécula donante a otra aceptora. Este tipo de reacción se puede esquematizar como: A– + P → N + B– donde A sería el agente reductor o donante de electrones y B, el agente oxidante o aceptor.

Elaborado por: Karina Orozco Gamboa

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Transferasa: Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por ejemplo, un metilo o un grupo fosfato, de una molécula donadora a otra aceptora. Hidrolasa: Una hidrolasa es una enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un enlace químico. Por ejemplo, una enzima que catalice la reacción siguiente será una hidrolasa: A–B + H₂O → A–OH + B–H Liasa: Son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S, C-N y otros enlaces no peptídicos por otros medios distintos a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que son realizadas por enzimas específicas llamadas hidrolasas y deshidrogenasas respectivamente. Isomerasa: Una enzima isomerasa es una enzima que transforma un isómero de un compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo, transformar una molécula de glucosa en una de galactosa. Ligasa: Ligasa son aquellas enzimas que catalizan la unión de dos moléculas a partir de la formación de enlaces covalentes acompañado por la hidrolisis del ATP Alostérico: La alostería o alosterismo es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación de la enzima, distante de la primera. Inhibición: Prohibir, estorbar o impedir.

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Activación: Puesta en funcionamiento de un mecanismo. Aumento de la intensidad o la rapidez de una cosa.

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Fosforilación: La fosforilación es la adición de un grupo fosfato a cualquier otra molécula.

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Proteolítica: Se procesan las proteínas exógenas o ingeridas de la dieta; es la denominada digestión de proteínas. Este proceso digestivo permite obtener los aminoácidos en forma libre, necesarios para sintetizar las proteínas propias, así como otras biomoléculas que se forman partir de ellos.

Existen dos tipos de catalizadores orgánicos, las enzimas son moléculas proteicas y las ribozimas consisten en moléculas de ARN. Dibuje un enzima, señale y describa cada una de sus partes o dominios (ej. Sitio catalítico, sitio alostérico, grupo prostético, coenzima o cofactor, apoenzima).

Elaborado por: Karina Orozco Gamboa

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Enumere cuáles son los cofactores que existen y cuál es su importancia para la enzima. ¿Pueden existir varios tipos de cofactores en una misma enzima? Investigue un ejemplo de esto. Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones metálicos y moléculas orgánicas, denominadas coenzimas. Entre los cofactores metálicos son cationes, como Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+… Las coenzimas, por lo general son vitaminas (vitaminas B, vitamina C, Vitamina D), por ejemplo, la deficiencia de las vitaminas dentro de un organismo provoca la deficiencia en enzimas y por ende hay falta de reacciones indispensables.

En los organismos vivos son comunes los complejos multienzimáticos, estos son conjuntos de enzimas que participan en una secuencia de reacciones (vía metabólica), donde el producto de la enzima A se convierte en sustrato de la enzima B, y así sucesivamente hasta el producto final. Un ejemplo de vía metabólica lo constituye la Glucólisis, escriba los sustratos y productos de las 10 reacciones, identifique las enzimas que catalizan cada una de las reacciones e indique a qué clase de enzima pertenece (de acuerdo con la clasificación de la Comisión Internacional de Enzimas), siga el ejemplo que se le proporciona con la reacción No.1: el sustrato es la Glucosa, el producto de la reacción es Glucosa 6 fosfato, la enzima es la hexoquinasa y se clasifica como transferasa Reacción

Sustrato

Producto

Enzima

1 2

Glucosa Glucosa 6-P

Glucosa 6-P Fructosa-6-fosfato

3

Fructosa-6fosfato Fructosa-1,6bifosato

Fructosa-1,6-bifosato

Hexoquinasa Fosfoglucosa ismomerasa Fosfofructocinasa

Transferasa

Fructosa bifosfato aldolasa

Liasa

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DHAP (Dihidroxiaceto na fosfato) Gliceraldehído Página 3

Clase de enzima Transferasa Isomerasa

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5 6

7

Gliceraldehído-3fosfato Gliceraldehído-3fosfato

8

1,3bifosfoglicerato 3-fosfoglicerato

9

2-fosfoglicerato

10

Fosfoenolpiruvato (PEP)

-3-fosfato Gliceraldehído-3fosfato 1,3-bifosfoglicerato

3-fosfoglicerato 2-fosfoglicerato Fosfoenolpiruvato (PEP) Piruvato

Triosa fosfato isomerasa Gliceraldehído-3fosfato deshidrogenasa Fosfoglicerato cinasa Fosfogliceratomut asa Enolasa

Isomerasa

Hidrolasa

Piruvatocinasa

Ligasa

Oxidorreducto sa Ligasa Isomerasa

Explique con sus palabras lo que representa la siguiente gráfica

Energía de activación sin enzima Energía de activación con enzima

Cuando la enzima no está activa el sustrato no está regulado y puede desequilibrar a la célula, en cambio cuando la enzima está activa el sustrato se maneja de mejor manera, regulado sin el riesgo de poder alterar a la célula.

Los factores principales que afectan la actividad enzimática son: temperatura y pH, ¿Cuál es la razón de dicha afirmación? La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La actividad enzimática máxima se alcanza a una temperatura óptima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la temperatura. Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la reacción). En un pH óptimo la enzima tiene su máxima actividad. En medios muy ácidos o alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una actividad óptima a pH alcalino.

Elaborado por: Karina Orozco Gamboa

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UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS UNIDAD DIDÁCTICA: BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR Las enzimas están sujetas a regulación para lograr cubrir las necesidades celulares, ya sea inhibiendo su actividad o bien activándolas. Complete el siguiente cuadro en el que describa en qué consiste el tipo de regulación y proporcione un ejemplo de cada tipo de regulación.

TIPO DE REGULACIÓN Alostérica

DESCRIPCIÓN

Inhibición El inhibidor alostérico se une a una enzima en un lugar que no es el sitio activo. La forma del sitio activo se altera de manera que la enzima ya no puede unirse a su sutrato. Activación

Inhibición competitiva

positivo (incremente la actividad enzimática) reduce la tasa máxima de una reacción química sin cambiar la afinidad aparente de unión del catalizador por el sustrato.

Inhibición por retroalimentación

Las enzimas metabólicas clave suelen inhibirse por el producto final de la vía que controlan (inhibición por retroalimentación).

Fosforilación/ Desfosforilación

Desfosforilación es el proceso esencial de remover grupos fosfato de un compuesto orgánico mediante hidrólisis. Su opuesto es la fosforilación. Ruptura enlaces peptídicos (cambio conformacional), no requiere ATP y es irreversible

Ruptura proteolítica

EJEMPLO Por ejemplo, en el sistema hemoglobina: El O 2 es un efector positivo homotrópico (incrementa la afinidad para el oxígeno en el sitio de enlace del oxígeno) El CO 2 es un efector negativo heterotrópico (decrese la afinidad por oxígeno). Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato, por ejemplo, al pegarse al sitio activo. Cuando hay mucho ATP, esta inhibición por retroalimentación evita la formación de más ATP. Esto es útil porque el ATP es una molécula inestable. glucosa que entra en la célula termina siendo fosforilada y convertida en glucosa-6fosfato. Enzimas proteolíticas (proteasas) del estómago y páncreas: Se sintetizan en páncreas (inactivas)  Se rompen en intestino (activas)  Después de actuar se degradan

Defina qué es una ribozima y enumere las funciones que pueden desempeñar. Se llama así toda molécula de RNA que tiene actividad catalítica. Algunas de las ribozimas constan solo de RNA, y otras están asociadas a proteínas, pero éstas realizan una mera función

Elaborado por: Karina Orozco Gamboa

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UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS UNIDAD DIDÁCTICA: BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR estructural. Las hay que siguen una cinética de Michaelis-Menten, y otras se destruyen tras intervenir en una catálisis. 1. 2. 3. 4.

Remueven intrones mediante dos transesterificaciones. Cataliza hidrólisis de precursores de ARN (ARNt, ARN SS y SRP). La ribozima más pequeña. Cataliza sus propias funciones fosfodiéster.

Complete la siguiente tabla e indique si se trata de un enzima o ribozima.

NOMBRE ARN polimerasa

ENZIMA O RIBOZIMA enzima

ADN polimerasa

enzima

Peptidil transferasa

ribozima

Partícula de reconocimiento de señal

ribozima

ARNasa P

ribozima

Aminoacil-ARNt sintetasa

enzima

U1, U2, U4/U6, U5

enzima

Elaborado por: Karina Orozco Gamboa

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