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Enzymatik...

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12.08.2021

Enzyme Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Aktivierungsenergie von Stoffwechselreaktionen herabsetzen und somit chemische Reaktionen beschleunigen.

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Enzyme sind Proteine. Zum einen bezieht sich diese Spezifik auf den Reaktionstyp, zum anderen auf die Substrate, deren Umsetzung sie katalysieren. Ein bestimmtes Enzym katalysiert nicht jede beliebige Reaktion, sondern setzt nur ganz bestimmte Substrate zu ganz bestimmten Produkten um. (Substratspezifität) Enzyme besitzen eine enge Kopplung an den Reaktionstyp (Wirkungsspezifität), akzeptieren aber eine Vielzahl verschiedener Substrate. In Abhängigkeit von den Eigenschaften des aktiven Zentrums katalysiert ein bestimmtes Enzym nicht jede beliebige Reaktion, sondern setzt das Substrat zu ganz bestimmten Produkten um (Wirkungsspezifität) Enzyme „erkennen“ ihre Substrate in sehr charakteristischer Weise. Die Ursache dafür liegt im aktiven Zentrum, das den Substraten eines Enzyms angepasst ist. Sie lassen eine Reaktion durch Absenken der Aktivierungsenergie schneller ablaufen, nehmen als typische Katalysatoren jedoch nicht selbst an der Reaktion teil

Wie erkennt ein Enzym „sein“ Substrat? • •

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Die Erkennung des bestimmten Substrats geschieht nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip Das aktive Zentrum des Enzyms ist vorgeformt, so dass ein Substrat nur in einer ganz bestimmten Orientierung binden kann Enzym und Substrat passen zusammen wie der Schlüssel zu einem Schloss Die Substratbindung wird also ermöglicht, weil die Gestalt des aktiven Zentrums passend zu einer Stelle im Substrat passt. Im dynamischen Prozess erkennt das Enzym das Substrat und passt die Gestalt des aktiven Zentrums an (Induced-Fit). Das Induced-Fit-Modell ist die modernere, mehr zutreffende Theorie. Nach der Reaktion bleiben Enzyme unverändert

©Omar.Alshibli

12.08.2021

Aufbau von Enzymen • •

Viele Enzyme bestehen aus einer Polypeptidkette Die Aminosäurenketten liegen in Tertiärstruktur vor

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Enzyme sind regulierbar und beeinflussbar durch Inhibitoren, Aktivatoren, Co-Substrate, Coenzyme.

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Enzyme haben verschiedene Optima in Bezug auf Temperatur, pH-Wert, Substratkonzentration usw.

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Enzyme Denaturieren durch Säure und höhere Temperaturen (oft schon bei 44°C)

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Bei enzymatischen Reaktionen bindet ein Substrat an das aktive Zentrum des Enzyms. Dadurch entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex

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Cofaktor ist ein Überbegriff für anorganische Komponenten wie Metallionen und organische Moleküle, die man Coenzyme nennt.

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Coenzyme haben im Gegensatz zu Enzymen keinen Proteinanteil

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Wie schnell eine Enzymreaktion stattfindet, hängt von der Substratkonzentration ab.

Enzymhemmung •

Bei der irreversiblen Enzymhemmung kann die Hemmung nicht mehr rückgängig gemacht werden. Das liegt daran, dass der Inhibitor so fest an das Enzym bindet, dass er sich nicht mehr vom Enzym lösen lässt.

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Bei der reversiblen Enzymhemmung kann die Hemmung wieder rückgängig gemacht werden

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die kompetitive Hemmung: Hemmstoff bindet an das aktive Zentrum; aktives Zentrum ist somit blockiert und das Substrat kann nicht mehr an das Enzym binden die allosterische Hemmung: Hemmstoff bindet an eine andere Stelle, das sogenannte allosterische Zentrum. Dadurch verändert sich die Form des aktiven Zentrums des Enzyms; Substrat kann deshalb nicht mehr an das Enzym binden die unkompetitive Hemmung: Hemmstoff bindet an den Enzym-Substrat-Komplex und verhindert so die Umsetzung des Substrats zum Produkt

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Bei der Denaturierung verändert sich die Struktur von Biomolekülen. Das bedeutet, dass Bindungen in Biomolekülen aufgespalten werden. Meistens können die Moleküle durch die Denaturierung ihrer Funktion nicht mehr nachgehen.

©Omar.Alshibli

12.08.2021

Der Einfluss des pH-Wertes • •

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Jedes Enzym besitzt ein charakteristisches und eng begrenztes pH-Optimum. Liegt der pH-Wert der Reaktion außerhalb dieses pHOptimums, so verringert sich die Reaktionsgeschwindigkeit. Der Grund dafür liegt in einer pH-bedingten Veränderung der Raumstruktur des Enzyms und in der pH-bedingten Veränderung der elektrischen Ladung der Seitengruppen der Aminosäuren im aktiven Zentrum des Enzyms.

Einfluss der Temperatur • • • •

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Eine Erhöhung der Temperatur bewirkt die Beschleunigung von enzymatischen und nicht-enzymatischen Reaktionen. In biologischen Systemen laufen Reaktionen bei 0 °C so gut wie gar nicht ab. Erhöht man die Temperatur über 0 °C, wird die Reaktion langsam beschleunigt, bis sie bei 37 °C ein Maximum erreicht. Temperaturen über 37 °C verändern bei vielen Enzymen die für die Funktion wichtige räumliche Struktur (Tertiärstruktur), die Reaktionsgeschwindigkeit wird dadurch vermindert. Das Optimum der Wirkung liegt bei den meisten Enzymen zwischen 30 und 45 °C. unter 10 °C oder über 60 °C funktionieren Enzyme nicht. RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel): Die Geschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen steigt pro 10 °C um den Faktor 2.

©Omar.Alshibli...