Enzymatik Biologie - Enzyme sind Biokatalysatoren; Substrat – und Wirkungsspezifisch; Was beeinflusst PDF

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Enzyme sind Biokatalysatoren;
Substrat – und Wirkungsspezifisch;
Was beeinflusst die Enzymaktivität ?;
Hemmung...

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Enzymatik Biologie Enzyme sind Biokatalysatoren  Stärke ist unverzichtbar für unseren Körper, enthält schwer lösliche Stoffe, die erst aufgespalten müssen bevor sie genutzt werden können. (Stärke zerfällt sehr langsam und wäre ohne Spaltung unbrauchbar) 

Im Speicher sind Stoffe enthalten, die Stärkespaltung fördert

 Proteine, die im Organismus als Reaktionsbeschleuniger fungieren heißen Enzyme 

Das Enzym im Speicher heißt Amylase



Enzyme wirken als Biokatalysatoren



Unabhängig von der Zelle funktionsfähig

 Ohne Enzym muss viel mehr Aktivierungsenergie aufgewendet werden um den Vorgang der Spaltung einzuleiten  Amylase kann Aktivierungsenergie herabsenken, dass Körperwärme für eine Reaktion ausreicht Wechselwirkung von Enzym und Substrat ( Stoff )

Substrat – und Wirkungsspezifisch 

Enzyme haben eine räumliche Gestalt (Tertiärstruktur)

 Oberflächenstruktur, in der das Substrat genau hinein passt ( Schlüssel- Schloss-Prinzip )  Passform konstruierte Bindungsstelle für das Substrat im Enzym (Bindungszentrum)  

Bindungszentrum enthält aktives oder katalytisches Zentrum Ort der katalytischen Reaktion

 Funktion von Tertiärstruktur abhängig (verantwortlich für die Passform)



Nach Reaktion ist Enzym fähig für neue Reaktionen

 Enzym und Substrat müssen zusammenpassen sonst läuft keine Reaktion ab ! 

Enzyme sind substratspezifisch

 Enzyme sind wirkungsspezifisch Produktion von Stoffen abhängig von Eigenschaften des aktiven Zentrums

Was beeinflusst die Enzymaktivität ? 1)

Substratkonzentration

 Bei niedriger Subs.kon. ist die Geschwindigkeit der Umsetzung gering  Jedes Enzym hat Maximalwert ( Max. Geschwindigkeit der Umsetzung)  Je niedriger die Substratkonzentration desto unwahrscheinlicher ist es von einem Enzym getroffen zu werden 

In lebenden Zellen wird der Maximalwert nie erreicht, da andere Stoffe die Reaktion behindern

1)

Die Temperatur

 Je höher die Temperatur desto größer ist die Reaktionsgeschwindigkeit 

Zwischen ca. 30° C und 50°C Maximalwert

 Nach Maximalwert schnelle Abnahme der Reaktionsgeschwindigkeit, bis keine Wirkung des Enzyms erkennbar ist  Höhere Temperaturen = stärkere Teilchenbewegung Wahrscheinlichkeit, dass sich Enzym und Substrat treffen

höhere

 Bei Temperhöhung um 10°C erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit exponentiell ( ReaktionsgeschwindigkeitsTemperatur-Regel (RGT-Regel))  Temperatur verursacht Denaturierung Veränderung/Zerstörung der Tertiärstruktur (nur bei Eiweißen also auch Enzymen) Hohe Temp. liefern so viel Energie, dass die Bindungskräfte der Struktur überwunden werden. Das Enzym wird inaktiv!

1)

Der pH-Wert



Jedes Enzym besitzt ein spezifisches pH-Optimum.

 Bei Abweichungen des Optimums sinkt die Aktivität stark ab und erreicht den Nullwert 

Grund: Denaturierung

 Durch Säuren / Basen Veränderung der Ladungsverteilung im Enzym Passform und Molekülfaltung geht verloren Einfluss des Bindungspartners auf die Enzymaktivität

1.

Kompetitive Hemmung

 Abgesehen von Subtraten können auch Hemmstoffe an Bindungszentrum andocken 

Hemmstoffen könne jedoch nicht umgesetzt werden



Verdrängung des Substrates ( Kompetitive Hemmung)

 Je höher die Konzentration des Hemmstoffes im Vergleich zum Substrat, umso wirkungsvoller / nachteilhafter ist jener für das Substrat 

Hemmstoffkonzentration hoch = Substratkonzentration niedrig



Hemmstoffkonzentration niedrig = Substratkonzentration hoch

1.

Allosterische Effekte / Nichtkompetitive Hemmung

 Es gibt Enzyme mit mehreren Bindungszentren wodurch jenes Enzym verschiedene räuml. Strukturen annehmen kann  Es kann sowohl ein Substrat als auch ein Hemmstoff gebunden werden

 Das Bindungszentrum ist in der ersten Form mit dem Substrat kompatibel  Das Bindungszentrum ist in der zweiten Form für das Substrat nicht kompatibel (durch die Veränderung der räuml. Struktur durch den Hemmstoff)  Allosterische Effekte führen nicht immer zur Unbrauchbarkeit, denn manche Enzyme entfalten erst nach einem allosterischen Vorgang ihre volle katalysatorische Wirkung 1.

Irreversible Hemmung



Beispiel: giftige Metalle

 Enzyme verändern die Passform von Metallen, die nicht rückgängig gemacht werden kann 

Die Hemmung ist irreversibel...