Factores QUE Afectan LA Actividad Enzimática PDF

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UNIVERSIDAD CIENTÍFICA DEL SUR FACULTAD DE: CIENCIAS DE LA SALUD

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA CURSO: BIOQUÍMICA PROFESORA: ALVARO MARCELO RODRIGUEZ SECCIÓN: 3C2 HORA: 15:10 - 17:00 INFORME DE PRÁCTICAS PRÁCTICA: N° 2 TÍTULO: FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA INTEGRANTES:

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Ross Rosillo, Evelyn Michelle Pasapera Santos, Luisa Velarde Ruiz, Renata Monroy Retes , Victor Domenico HORARIO DE PRÁCTICA FECHA DE REALIZACIÓN DE LA PRÁCTICA:01/05/2020 FECHA DE ENTREGA DEL INFORME: 05/05/2020

LIMA – PERÚ 2020-1

INTRODUCCIÓN Las enzimas son compuestos de naturaleza proteica que tienen la propiedad de acelerar las reacciones químicas sin modificar la constante de equilibrio del sistema. Su actividad es afectada por diversos factores: concentración de sustrato, pH, concentración de enzima, temperatura, inhibidores, fuerza iónica, constante dieléctrica, etc. La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La actividad enzimática máxima se alcanza a una temperatura óptima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la temperatura. Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de acuerdo a la concentración del sustrato. Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para funcionar mejor, estos pueden ser cationes metálicos inorgánicos como Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+, etc. También existe otro grupo de elementos que favorecen la actividad de las enzimas, llamados coenzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que contienen carbono, como las vitaminas que se encuentran en los alimentos.Un ejemplo sería la vitamina B12, que es la coenzima de la metionina sintasa, una enzima necesaria para el metabolismo de las proteínas en el cuerpo.

I.

Objetivos

● Explicar la actividad enzimática de la pepsina sobre la actividad de la pepsina. ● Explicar el efecto de un factor enzimático sobre la actividad de la pepsina. ● Determinar el Km y Vmáx experimental de la pepsina para la albúmina a partir de la gráfica de Vi contra [S]. ● Determinar el Km y Vmáx experimental de la pepsina para la albúmina a partir de la gráfica de dobles recíprocas 1/Vi contra 1/[S].

II.

Resultados

LECTURA INICIAL

LECTURA FINAL

0.20

0.130

0.35

0.207

0.50

0.350

0.61

0.428

0.73

0.565

0.95

0.775

1.12

0.945

1.35

0.743

[S] (X)

0.5

1 1.5 2 2.5 3

DT (Y) 0.07

0.143 0.15 0.182 0.165 0.175

3.5 4

III.

0.175 0.607

Discusión

Durante el proceso de lectura en el espectrofotómetro de cada tubo durante 30 segundos cada uno, pudimos observar que la concentración del sustrato frente la actividad enzimática varía, de manera que mientras incrementamos la concentración del sustrato, la actividad enzimática va disminuyendo; cuando la concentración es mayor, aumenta junto con la actividad y luego decae. Por lo tanto, pudimos confirmar la actividad enzimática en presencia de la albúmina por la desaparición del substrato tal como se muestra en nuestros resultados. En nuestro gráfico también podemos apreciar que el punto máximo de la actividad enzimática, en este caso siendo la pepsina, de nuestra curva alcanza el 0.607 que se encuentra en la concentración de 4 MmL al 5% de la proteína. Así mismo, nos encontramos con un valor mínimo de 0.07 en nuestra curva que fue el resultado del tubo 1 con 0.5 MmL de albúmina al 5%.

IV.

Conclusiones

● Las enzimas intervienen en las reacciones químicas, acelerando la velocidad de las reacciones hasta alcanzar su punto de equilibrio. Esta actividad puede ser afectada por factores como la concentración del sustrato, el pH, temperatura, inhibidores, entre otros. ● Al incrementar la concentración del sustrato, la actividad enzimática disminuye y en presencia de una mayor concentración, aumenta junto con la actividad. ● Pequeñas desviaciones por encima o debajo del pH óptimo afectan drásticamente la actividad enzimática, incluso provocan la desnaturalización de la proteína en algunas ocasiones. ● La actividad enzimática se expresa por la desaparición del sustrato, modificación de cofactores o aparición de productos.

V.

Referencias bibliográficas

• Pérez Manuel, 2015, Energy and enzymes. Available from: https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/introduction-toenzymes/a/enzymes-and-the-active-site • Luna Roció, 2015, Biomoléculas. http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm

Available

from:

• Peche José, 2016, Factores de la actividad enzimática. Available from: https://www.academia.edu/15310442/Factores_que_afectan_la_actividad_de_las_e nzimas...