Guía Enzimas - Definiciones según Harper, Mathews y Harper PDF

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Definiciones según Harper, Mathews y Harper...

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UNIVERSIDAD EVANGÉLICA DE EL SALVADOR FACULTAD DE MEDICINA DEPARTAMENTO DE CIENCIAS FISIOLOGICAS Tema: Enzimas y Cinética Enzimática 1. Definir que es una enzima Definición Son proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso Son mediadores de todas las reacciones del organismo Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida tal como la conocemos

Fuente

Documento de clase y Harvey 5ed. Pag.53

Harper Bioquímica ilustrada 29 ed. pag.57

2. Definir la importancia biomédica de las enzimas Las enzimas son esenciales para la desintegración de nutrientes a fin de que proporcionen energía y bloques de construcción químicos; el montaje de esos bloques de construcción hacia proteínas, DNA, membranas, células y tejidos, y la utilización de energía para impulsar la motilidad celular, la función neural y la contracción muscular. 3. Definir que es una holoenzima, apoenzima, cofactor, coenzima, cosustrato y Grupo prostético Holoenzima Apoenzima Cofactor

Coenzima Cosustrato Grupo Prostético

Es una enzima con un componente no proteico. Es una enzima con un componente proteico. Son no proteico sustancias que toman parte en las reacciones enzimáticas y se regeneran para una reacción adicional. Es una molécula pequeña inorgánica comúnmente procedente de las vitaminas. Son coenzimas que se asocian transitoriamente con la enzima. Son coenzimas asociadas permanentemente con la enzima.

4. Mencione las nomenclaturas correspondientes a enzimas A. Nombre recomendado Los nombres utilizados con más frecuencia para las enzimas tienen el sufijo «asa» unido al sustrato de la reacci6n (p. ej., glucosidasa, ureasa, sacarasa) 0 a una descripci6n de la acción que realizan (p. ej., lactato deshidrogenasa y adenilatociclasa). [Nota: algunas enzimas conservar sus nombres triviales originales, que no dan ninguna pista sobre la reacción enzimática asociada, p. ej. tripsina y pepsina.) B. Nombre sistematico En la nomenclatura sistematica.las enzimas se dividen en seis clases principales (fig. 5-1), cada una con numerosos subgrupos. Para una enzima dada, se une el sufijo -asa a una descripci6n bastante completa de la reacci6n quirnica catalizada, en la que se incluyen los nombres de todos los sustratos; por ejemplo, lactato:NA[)+" oxidorreductasa. [Nota: a cada enzima se Ie asigna tambien, un nurnero de clasificaci6n.) Los nombres sisternaticos son inequivocos e informativos, pero a menudo son demasiado complicados para ser de uso general. La hexocinasa por ejemplo, pertenece al grupo 2 (tranferasas), El 7 indica que es una transferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el otro uno, que el OH esta en una hexosa

5. Mencione la clasificación de las enzimas según su nombre sistemático y mencione su función principal 

La International Union of Biochemists (IUB) creó un sistema de nomenclatura de enzimas sin ambigüedad en el cual cada enzima tiene un nombre y número de código singular que identifican el tipo de reacción catalizada y los sustratos comprendidos; así, las enzimas se agrupan en seis clases:

 Oxidorreductasas: catalizan oxidaciones y reducciones.

 Transferasas: catalizan la transferencia de porciones, como grupos glucosilo, metilo o fosforilo.

 Hidrolasas: catalizan la división hidrolítica de C—C, C—O, C—N y otros enlaces covalentes.

 Liasas: catalizan la división de C—C, C—O, C—N y otros enlaces covalentes mediante eliminación de átomo, dejando dobles enlaces.

 Isomerasas: catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula.

 Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP.

6. Mencione las propiedades de las enzimas ( características del sitio activo, eficiencia catalítica y especificidad) Sitio Activo: Las moléculas enzimáticas contienen una bolsa o hendidura especiales denominada sitio activo. EI sitio activo contiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y la catálisis. EI sustrato se une a la enzima y forma un complejo enzima-sustrato (ES). Se piensa que la unión causa un cambio conformacional en la enzima (ajuste inducido) que permite la catálisis. EI complejo ES se convierte en un complejo enzima-producto (EP) que se disocia posteriormente en la enzima y el producto. Eficiencia catalítica: La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y transcurren desde 103 hasta 108 veces más rápido. Típicamente, cada molécula de enzima es capaz de transformar cada segundo de 100 a 1000 moléculas de substrato en producto. El número de estas moléculas transformadas a producto por molécula de enzima en cada segundo, se conoce como el número de recambio. Especificidad: Las enzimas son muy especificas: interaccionan con un sustrato, 0 unos pocos sustratos, y catalizan solo un tipo de reaccion quimica. Las enzimas son muy específicas; catalizan exclusivamente un tipo de reacción en particular, es decir, una reacción determinada para un solo compuesto, pues forman varias interacciones entre aminoácidos del centro activo y los distintos grupos del sustrato.

7. Describa los factores que afectan la velocidad de la reacción

Factores que afectan la velocidad de una reacción

Inhibidores de la actividad enzimática

reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de manera parecida a como lo hacen los propios sustratos

Irreversibles: Se combinan de modo permanente con el enzima uniéndose covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el enzima queda inactivada irreversiblemente. Casi todos los inhibidores irreversibles son sustancias tóxicas naturales o sintéticas (toxinas, fármacos, venenos, iones, etc.)

pH

Temperatura

Concentración de substrato

Con frecuencia se presentan cambios muy marcados de actividad al variar la acidez o alcalinidad de medio en que se encuentra. Las enzimas presentan un rango de pH óptimo, al cual son funcionales. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad.

La actividad de una enzima alcanza el máximo valor a la temperatura normal del organismo en el cual se encuentra. El calor produce que la cadena proteica se desacople de la forma que usualmente tiene, la enzima se desnaturaliza y puede perder su actividad por completo.

La velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato cuando esta es baja (relación lineal). A medida que la concentración del sustrato aumenta, la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante e independiente.

8. Explique el modelo de cinética de reacción de Michaelis- Menten La constante de Michaelis, KM, mide la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es Vmáx/2. La constante de Michaelis, KM, se suele asociar con la afinidad de la enzima por el sustrato. Esta relación es cierta en el caso limitante, una reacción de dos pasos en la que k2 es mucho más pequeña que k–1, puesto que entonces la ecuación da lugar a KM k–1/k1 = KS, la constante de equilibrio definida en la ecuación. En estas circunstancias, un valor de KM elevado significa que k–1 es mucho mayor que k1, y la enzima se une al sustrato de forma muy débil. Así pues, cuando la velocidad de formación del producto es baja, podemos interpretar KM como una medida inversa de la fuerza de unión del sustrato. Pero un valor de k2 muy alto puede llevar también a una KM alta

La mayoría de las reacciones enzimáticas sencillas pueden describirse mediante la ecuación de Michaelis- Menten, con dos parámetros, la constante de Michaelis, KM, y el número de recambio, kcat. Las enzimas pueden inhibirse de manera reversible o irreversible. La inhibición reversible puede ser competitiva o no competitiva. La inhibición competitiva afecta la KM aparente; la inhibición no competitiva afecta la kcat aparente.

9. Mencione las características de la Km  Es característica de una enzima y su sustrato concreto  Refleja la afinidad de la enzima por ese sustrato  No varía con la concentración de la enzima Km Pequeña Numéricamente pequeña (baja) refleja una afinidad elevada de la enzima por el sustrato, porque se necesita una baja concentración de sustrato para saturar la mitad de la enzima. Km Grande Refleja una afinidad baja de la enzima por el sustrato, porque se necesita una concentración elevada de sustrato para saturar la mitad de la enzima. 10. Menciona que factores participan en la inhibición enzimática y definir que es inhibición competitiva y no competitiva Inhibidor: es cualquier sustancia que pueda disminuir la velocidad de una reacción catalizada por una enzima. Inhibición competitiva: 1 Este tipo de inhibición se produce cuando el inhibidor se une de manera reversible al mismo sitio que ocuparía normalmente el sustrato y, por consiguiente, compite con el sustrato por ese sitio. 2

Tanto el sustrato como el inhibidor se ajustan al lugar activo. El sustrato puede procesarse por la enzima, mientras que el inhibidor no. Durante la fracción de tiempo en que la molécula de inhibidor competitivo está ocupando el lugar activo, la enzima no está disponible para la catálisis. El efecto global es como si la enzima no pudiera unirse al sustrato tan bien cuando está presente el inhibidor 1

Harvey R, Ferrier D. Bioquímica. 5th ed. España: Wolters Kluwer Health Mexico, SA de C.V; 2011. 2

Mathews C, Van Holde K, Appling D, Anthony-Cahill S. Bioquímica. 3rd ed. Madrid: Pearson Educación; 2002.

Inhibición no competitiva:  Este tipo de inhibici6n se reconoce por su efecto característico sobre la Vmax. Se produce inhibici6n no competitiva cuando el inhibidor y el sustrato se unen a sitios diferentes de la enzima.  Esta forma de inhibición se produce cuando una molécula o un ion pueden unirse a un segundo lugar de una superficie enzimática (no el lugar activo) de tal manera que modifican la kcat. Podrían distorsionar, por ejemplo, la enzima de manera que el proceso catalítico no fuera tan eficaz. Un inhibidor no competitivo de este tipo puede ser una molécula que no se parece al sustrato en absoluto, sino que tiene una fuerte afinidad por un segundo lugar de unión.

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Harvey R, Ferrier D. Bioquímica. 5th ed. España: Wolters Kluwer Health Mexico, SA de C.V; 2011. 2

Mathews C, Van Holde K, Appling D, Anthony-Cahill S. Bioquímica. 3rd ed. Madrid: Pearson Educación; 2002....