Guía Repaso Solemne 1 BQ PDF

Preview

Summary

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA VIDADEPARTAMENTO DE CIENCIAS BIOLÓGICASGUÍA REPASO BIOQUÍMICA SOLEMNE I Mencione las características químicas que poseen las moléculas de agua y cómo interaccionan unas con otras. R: Características físicas: Características químicas: - Incolora - Interacción con otros elem...

Description

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA VIDA DEPARTAMENTO DE CIENCIAS BIOLÓGICAS GUÍA REPASO BIOQUÍMICA SOLEMNE I

1. Mencione las características químicas que poseen las moléculas de agua y cómo interaccionan unas con otras. R: Características físicas: - Incolora - Sin sabor - Punto de congelamiento - Punto de condensación

Características químicas: - Interacción con otros elementos - Alto calor especifico - Gran disolvente - Capilaridad (tensión superficial)

La interacción entre estas moléculas es a través de puentes de hidrogeno donde se organizan y ordenan con una determinada distancia. 2. Describa tres tipos de interacciones débiles y 1 fuerte, presentes en las biomoléculas dando ejemplos biológicos para cada una. R: Interacciones débiles: Interacciones Fuertes: - Ion ion (Ej: Aminoácidos, puentes salinos) - Enlace covalente (Ej: Glucosa) - Ion dipolo (Ej: Proteínas o agua con sal, H2O- Na+ - Cl-) - Dipolo dipolo (Ej: Agua, puentes de hidrogeno) 3. Defina lo que es un ácido y una base débil conjugada. Al respecto indique qué significa que un ácido posea pKa. R: Un ácido conjugado, dentro de la teoría del ácido-base de Brønsted-Lowry, es un compuesto químico formado por la recepción de un protón (H+) por una y una base conjugada es lo que queda después de que un ácido ha donado un protón durante una reacción química. Que un ácido posea pKa significa que tiene un poder de disociación y esta es la fuerza con la cual mantiene esa unión al entrar en contacto con la solución. 4. ¿Qué es un buffer o amortiguador? ¿Para qué sirve y de qué está compuesto? R: Es una solución que puede absorber grandes cantidades moderadas de ácidos o bases, sin un cambio significativo en su pH, sirven para inhibir los cambios de pH dentro de una solución y están compuestos por un ácido o base débil y la sal del mismo acido o base fuerte.

5. ¿Qué es un aminoácido? ¿Cómo se unen entre sí? Indique cuál es la característica de la unión entre los aminoácidos R: Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas, las cuales son indispensables para nuestro organismo, estos se unen entre sí mediante una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico, la característica principal de esta unión es que es una unión de tipo fuerte por ser conformada por un enlace covalente entre el carbono y el nitrógeno. 6. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos de acuerdo a su grupo R? Explique el fundamento de esta clasificación. R: Un aminoácido se conforma de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo carbono denominado carbono-a. Tal grupo R es un grupo diferencial que se le dice cadena lateral e indica que aminoácido es, estos están clasificados según el grupo que se una al carbono-a y son: No polar – alifáticos, Aromáticos, Polar-sin carga, Polar con carga positiva (+) y Polar con carga negativa (-) 7. Respecto a los aminoácidos, ¿Qué entiende por p KR? ¿Qué diferencias puede mencionar respecto al pK1 y pK2 de un aminoácido cualquiera? R: El pKR es corresponder a la cadena lateral de aquellos aminoácidos que se comporten como ácidos o bases en solución acuosa ósea nos dirá si la molécula es acida o básica mientras que los pK1 y pK2 nos dirán el tipo de ionización de la molécula, que acido o base se presentara. 8. Respecto a las proteínas. ¿Qué son la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína? ¿Qué interacciones son las que estabilizan cada una de estas estructuras? R: En general la estructura de una proteína viene determinada por la interacción de esta con el medio y con otras moléculas según su orientación en el espacio. - Estructura primaria: cadena lineal básica de aminoácidos (20 aminoácidos), su interacción es a través del enlace peptídico. - Estructura secundaria: Es el plegamiento de la cadena primaria, su interacción es a través de puentes de hidrogeno. - Estructura terciaria: es la máxima formación que se puede obtener y sus interacciones son a través de puentes de disulfuro, puentes de hidrogeno, fuerzas iónicas y fuerzas de van der Waals. - Estructura cuaternaria: unión de enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico, sus interacciones son las mismas que en la terciaria.

9. En el siguiente esquema de un polipéptido, especifique el tipo de interacciones que se muestran.

R:

10. Mencione dos factores del ambiente externo que pueden alterar la estructura terciaria de una proteína. Fundamente su respuesta. R:

Al desnaturalizar la proteína la estructura terciaria se pierde de inmediato - La temperatura: Aumentara la energía cinética de la proteína lo cual hace que se debiliten sus interacciones moleculares haciendo que se pierda estabilidad y se empiece a denaturar y termine perdiendo la estructura y se pierda actividad enzimática. - El pH: si se somete la proteína a pH extremos muy bajos o muy altos la proteína se denatura produciendo la perdida de estabilidad ya que esta no puede formar interacciones cambiando su solubilidad e interacciones hidrofóbicas.

11.Complete las siguientes afirmaciones acerca del funcionamiento de las enzimas:

Las enzimas ……………Aceleran………………………la velocidad de las reacciones que catalizan Las enzimas ………………Bajan……………………. la energía de activación de las reacciones que catalizan Las enzimas …………No cambian……………………el equilibrio de las reacciones que catalizan

12. Según corresponda identifique el concepto que se define o defina el concepto relacionado con el funcionamiento de las enzimas:

Concepto

Definición

Cofactor

Es un componente no proteico, termoestable de baja masa molecular, necesario para la reacción de una enzima

Coenzimas

Molécula orgánica que actúa como cofactor

Grupos prostéticos

Cofactor que se encuentra fuertemente unido a la enzima que lo utiliza

Enzima

Moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas

Sitio activo

Lugar de la enzima donde se une el sustrato y se transforma en producto

Apoenzima

Es solo la parte proteica de la enzima

13. Basándose en la siguiente figura explique a qué corresponde Km y Vmax.

R: Vmax corresponde al punto de saturación y K m corresponde a una constante que depende de la interacción de la enzima con el sustrato (afinidad). Nos sirve para conocer la velocidad inicial.

14. Defina el concepto de Kcat. R: La constante catalítica nos va indicar cual activa es la enzima en tal punto, ósea como la enzima es capaz de hacer la catálisis en tales condiciones de saturación por una molécula de enzima

15. Complete la siguiente tabla respecto de los efectos que provocan en las enzimas los inhibidores reversibles:

Inhibidor competitivo Se une a la enzima libre o Impide que la enzima al complejo Enzima- se una al sustrato sustrato Se une en el sitio activo o Bloquea el centro en un sitio diferente al activo activo Aumenta, disminuye o no No afecta a Vmax afecta Vmax Aumenta, disminuye o no Aumenta Km afecta Km

Inhibidor Inhibidor mixto acompetitivo Se puede unir a ambos Puede unirse a al mismo tiempo ambos por distintas vías Se une a un sitio Puede unirse a diferente al activo ambos disminución de Vmax

Disminuye Vmax

No afecta a Km

Aumenta Km

16. Según las figuras que se muestran a continuación ¿Qué efecto tienen el pH y la temperatura sobre la actividad de una enzima?

R: Respecto al grafico de pH podemos decir que depende de la enzima si es que le afectara el aumento o disminucion del pH, por ejemplo la figura nos muestra que la pepsina aumenta su actividad en un pH acido pero a medida que aumenta o se vuelve basico esta actividad cae, en cambio la tripsina y la fosfata alcalina aumentan su actividad cuando el pH aumenta osea se vuelve basico. Respecto al grafico de temperatura nos indica que a mayor temperatura la enzima disminuye su actividad. 17. Complete la siguiente tabla con las formas que posee la célula para controlar la actividad catalítica de sus enzimas y así controlar su metabolismo.

Tipo de regulación

Características del funcionamiento

Inhibidor enzimatico

El aumento de la concentración del producto de una vía metabólica inhibe a alguna de las enzimas de esa misma vía.

Regulación por control proceso que controla qué genes en el ADN de una célula se expresan (se utilizan para hacer un producto funcional como una proteína). de la expresión génica

regulación alostérica

El inhibidor se une a un sitio diferente al activo llamado alostérico o regulador lo que produce un cambio conformacional de la enzima alterando la actividad en el sitio activo.

Regulación por fosforilación

Funciona a través de modificaciones covalentes

17. Defina una reacción exergónica y una reacción endergónica. Relacione sus definiciones con la diferencia de energía libre de Gibbs (ΔG).

R: Las Reacciones exergónicas (catabolismo) son las que liberan energía para el trabajo celular a partir del potencial de degradación de los nutrientes orgánicos las reacciones endergónicas (anabolismo) son las que absorben energía aplicada al funcionamiento de la célula produciendo nuevos componentes. Para relacionar estos términos con la energía libre de Gibbs debemos considerar que este valor nos indica la máxima energía utilizable liberada (o absorbida) al ir del estado inicial al estado final, ósea la relación entre estos términos es que los primeros dos nos hablan de la liberación y absorción de energía y la energía libre de Gibbs medirá la máxima energía que se ocupa entre esta liberación y absorción.

18. ¿Cómo se relaciona el ΔG con la Keq de una reacción? R: Se relacionan cuando una reacción se hace en condiciones no estandar, aquí se emplea en términos matemáticos para poder sacar la energía libre de Gibbs en condiciones no estándares

19. Defina el concepto de “reacción acoplada”

R: son aquellas donde la energía libre de una reacción (exergónica) es utilizada para conducir/dirigir una segunda reacción (endergónica). Por lo tanto, las reacciones acopladas representan reacciones liberadoras de energía acopladas a reacciones que requieren energía 20. Defina Catabolismo y Anabolismo. R: El anabolismo es una reacción de síntesis donde se consume energía. El catabolismo es una reacción degradativa donde se libera energía. 21. Complete la siguiente tabla comparativas de las vías catabólicas y anabólicas: Característica

Vías catabólicas

Vías anabólicas

Síntesis o degradación

Degradacion

Sintesis

Oxidativa o reductiva

Oxidativa

Reductiva

Endergónica o exergónica Produce o gasta ATP

liberan energía (Exergonica) Produce ATP

absorben energía (Endergonica) Gasta ATP

Produce o gasta NADPH

Produce NADPH

Gasta NADPH...