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Concetti principali di chimica organica...

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RIPASSO DI CHIMICA INORGANICA - LEGAME Orbitale:

Definizione generica: area di spazio con elevata probabilità di trovare un elettrone. Definizione specifica: è una funzione d'onda ψ che descrive il comportamento di un elettrone in un atomo. In base al principio di indeterminazione di Heisenberg non è possibile conoscere simultaneamente posizione e quantità di moto di una particella infinitesima come l'elettrone. Le funzioni d'onda descrivono quindi il comportamento dell'elettrone in senso probabilistico. Il suo quadrato ψ2 è legato alla densità di probabilità di trovare l'elettrone in una qualsiasi zona di spazio attorno al nucleo dell'atomo. In senso pratico si dice che ogni orbitale può contenere 2 elettroni. In realtà, non contiene: ma descrive il moto di al massimo 2 elettroni

LEGAME IONICO

LEGAME COVALENTE (Eteropolare e omopolare)

DIPOLO

Momento di legame (o Momento di dipolo)

Sono detti orbitali degeneri, gli orbitali con la stessa energia. Energia di legame: energia che si libera alla formazione di un legame, o che è necessaria per la sua rottura. Tra due atomi di H separati. Energia di legame = 0 non hanno nessun valore energetico Man mano che si avvicinano, la loro energia diminuisce. Diventando H2 la loro struttura è più stabile. (BUCA DI POTENZIALE) Se costringo questi elementi ad avvicinarsi ancora con una pressione, Inizierà a prevalere le forza repulsive fra le cariche dello stesso segno  energia sale: energia di repulsione fra i due H Quando l'energia è sotto zero: si crea un legame. Più è basso il valore di energia più è stabile Avviene tra due atomi con caratteristiche opposte: alta differenza di elettronegatività (Δe > 1,7) Avviene in prevalenza dunque tra metalli e non metalli. Si forma per trasferimento di uno o più elettroni da un atomo all'altro. Gli atomi cedono o acquistano elettroni, diventando carichi negativamente o positivamente(ANIONI e CATIONI) . Se metalli e non metalli si legano con legame ionico poiché hanno alta differenza di elettronegatività, gli elementi che non hanno forza sufficiente a strappare elettroni da un atomo all'altro si legano con il così detto Legame Covalente. Gli elettroni rimangono sono condivisi. Legame covalente polare (ETEROPOLARE) (DIPÒLO): bassa differenza di elettronegatività (0,4 ICA ANIDRIDE IUPAC ANIDRIDE + Acido + Nome IUPAC + ICO => ICA Ricorda: Anidride Maleica (Acido Maleico, a cui tolgo 2H) Anidride Succinica(Acido Succinico, a cui tolgo 2H) Gli acidi dicarbossilici (o dioici) sono una classe di composti organici costituiti da una catena idrocarburica con le due estremità carbossiliche (-COOH). L’Acido Bicarbossilico fondamentale è l’Acido Ossalico COOH-COOH

Anidridi

Acidi Biacarbossilici

Man mano che aumento il numero di C di R, aumenta la complessità. Acido Maloico R=CH2 COOH-CH2-COOH Acido Succinico R=CH2-CH2 COOH-CH2-CH2 –COOH Acido Glutanico R=CH2-CH2 -CH 2 COOH-CH2-CH2 -CH2 –COOH Acido Maleico,

Acido Fumarico

Acido Tartarico Presesenta 2 Centri chirali, quindi 4 massimo (2n enantiomeri), 1 forma meso. L’acido tartarico presenta dunque 2 enantiomeri e un diastereoisomero COOH-CH(OH)- CH(OH)-COOH

CHIMICA ORGANICA – Acidi Carbossilici Acidità Gli acidi carbossilici hanno generalmente Ka intorno a 10-5, sono infatti acidi deboli. L’acidità cambia a seconda della natura di R. Nel C α rispetto al C carbossilico invece la Ka è intorno 10-22 . Presso il C β invece intorno 10-44 Gli acidi carbossilici con basso peso atomico sono solubili in acqua. Solubilità Lo stesso vale ad esempio per gli alcol. È lo stesso gruppo –OH (presente in entrambi i composti) ad instaurare interazioni con l’acqua e a permettere la solubilità. Questo vale solo per molecole piccole, su cui OH riesce a prevalere. Dimeri Sono le sub unità che si formano tra singoli acidi carbossilici. Si formano legami intramolecolari fra gli O e gli OH. Questi legami aumentano la temperatura di ebollizione della molecola.

Interazioni fra Ammidi

Come si instaurano interazioni fra Acidi Carbossilici con peso molecolare ridotto, lo stesso avviene fra le Ammidi. Se i due H sono liberi e la molecola è piccola, si instaurano interazioni fra molecole. Quindi più è piccola la molecola, più riescono a prevalere le interazioni, più è alta la temperatura di ebollizione.

CHIMICA ORGANICA – Reattività dei Derivati Acilici (In particolare delle anidridi) Reazione nella quale un Nucleofilo (|Nu- ) si lega al gruppo carbonile, dove esso presenta una parziale carica positiva. Addizioni Nucleofile di 1) Carbonile (H, R, O) + |NuAldeidi e Chetoni 2) C diventa ibidato sp3. Presenta Nu e O3) Attacco di un elettrofilo, un H+ al O- : formazione di un gruppo Ossidrile 4) Alcol con Carbonio chirale (H, Nu, R, OH) Attacco del Nucleofilo a La reazione di sostituzione Nucleofila, è molto simile a quella di addizione nucleofila di aldeidi e chetoni. Prendiamo come esempio un Cloruro acilico generico (Carbonile (Cl, R, O)) e un Nucleofilo(|Nu- ). Derivati acilici 1) Carbonile (Cl, R, O) + |Nu(Cloruri Acilici) 2) C diventa ibidato sp3. Presenta Nu e O3) La reazione non si ferma: O-, riporta sul C il proprio doppietto ristabilendo la carica e stabilendo un doppio legame Cl- viene eliminato, risulta come gruppo uscente. 4) Chetone con R e Nu. Gruppo uscente Cl Perché non avviene l’uscita di uno dei sostituenti anche quando la reazione avviene con aldeidi e Chetoni? Dipende tutto dalla natura dei sostituenti. Cl- è un ottimo uscente, è una molecola molto stabile (Alogeno, con un elettrone raggiunge l’Ottetto). Questo permette di far proseguire la reazione.

Attacco del Nucleofilo ad Anidridi

Al contrario H-, e R- sono molecole molto instabili, e pessimi uscenti. Alla reazione non conviene liberare molecole tanto instabili. Essendo gli idrocarburi R molto poco acidi (in α Ka = 10-22, o in β Ka = 10-40) la loro base coniugata R- è una base estremamente forte: per questo molto instabile. Cl- invece è una base molto debole(Essendo la base coniugata di un acido forte HCl), quindi, molto stabile. In questo esempio, la molecola che subisce l’attacco del nucleofilo è un anidride. Prendiamo l’Anidride Acetica e come Nucleofilo un alcol (che presenta almeno un doppietto solitario), l’etanolo. 1) Carbonile + |Nu- . Anidride subisce attacco dell’alcol. 2) C diventa ibidato sp3. Presenta 4 sostituenti: un R di partenza, un OR di partenza, l’ROH dell’alcol e O3) La reazione non si ferma: OR viene eliminato, risulta come gruppo uscente dunque lo ione di un acido carbossilico. 4) Lo ione uscente, prende un H dall’anidride, ristabilendo la propria carica e diventando un acido carbossilico. In questo modo l’ossigeno che prima era trilegato (caricato +) ora ritorna neutro. L’ O-, riporta sul C il proprio doppietto ristabilendo la carica e stabilendo un doppio legame 5) I prodotti finali sono un estere e un acido carbossilico: entrambi buoni uscenti. Perché nel punto 3) è proprio OR ad uscire dalla molecola? Potrebbe uscire uscire ROH, ma questo farebbe soltanto tornare indietro la reazione. Sicuramente non potrebbe uscire R, poiché , come visto in precedenza R - è un pessimo uscente.

Attacco di un Ammina Come nucleofilo ad Anidride (*)

Attacco di un Acqua come nucleofilo ad Anidride

La reazione completa è dunque la seguente: ANIDRIDE + ALCOL ESTERE + ACIDO CARBOSSILICO In questo esempio il nucleofilo è un Ammina (VEDI DEFINIZIONE DI AMMINA PIU’ AVANTI) Prendiamo l’Anidride Acetica e come Nucleofilo Ammoniaca. 1) Carbonile + |NH3 . Anidride subisce attacco dell’Ammoniaca. 2) C diventa ibidato sp3. Presenta 4 sostituenti: un R di partenza, un OR di partenza, l’NH3 (Azoto quadri legato ha +) e O3) L’O dell’OR si lega al H dell’Ammina: si ottiene un O trilegato con carica +. 4) L’acido carbossilico caricato + esce, e la carica dell’ O- viene ristabilizzata. 5) I prodotti finali sono un Ammide e un acido carbossilico: entrambi buoni uscenti. ANIDRIDE + AMMINA AMMIDE + ACIDO CARBOSSILICO In questo esempio il nucleofilo è un H2O. Prendiamo come esempio l’Anidride Acetica. 1) Carbonile + |OH2 . Anidride subisce attacco dell’ H2O. 2) C diventa ibidato sp3. Presenta 4 sostituenti: un R di partenza, un OR di partenza, l’ H2O e O3) L’O dell’OR si lega al H dell’Acqua 4) L’acido carbossilico, e la carica dell’ O- viene ristabilizzata. 5) I prodotti finali sono due acidi carbossilic: entrambi buoni uscenti. ANIDRIDE + H2O ACIDO CARBOSSILICO + ACIDO CARBOSSILICO

CHIMICA ORGANICA – Reattività degli Esteri Reazione di Reazione per la preparazione di un estere in AMBIENTE ACIDO: ACIDO CARBOSSILICO + ALCOL ESTERE + H2O Esterificazione (verso destra è un Esterificazione Acido Catalizzata, verso sinistra è un Idrolisi acida di un estere) (o Idrolisi Acida di un Estere) 1) Acido Carbossilico + H3O+ Acido Protonato nel O del carbonile (Si forma un ossigeno trilegato con carica +) + H2O 2) Si ristabilizza la carica, l’O carbonilico diventa un gruppo OH, la carica + passa al carbonio: Ottengo un C Carbocationico. Il C carbocationico subisce l’attacco dell’Alcol. L’O dell’Alcol è trilegato, quindi assume carica + 3) OH originale dell’Acido prende un H dall’ Alcol, si forma H2O. Esce una molecola d’Acqua, ma la carica rimane sull’altro O: Otteniamo un estere protonato. 4) L’acqua in soluzione prende l’H+:si libera H3O+ (il catalizzatore) e un Estere Idrolisi Basica di un Reazione idrolisi di un estere in AMBIENTE BASICO:Reazione Irreversibile ESTERE + BASE FORTE ---> SALE dell’ ACIDO CARBOSSILICO + ALCOL Estere (Esempio: Butanoato di etano + Na+OH- ---> Butanoato di Sodio + Etanolo) 1) Acido Carbossilico + OH- (|Nu- ) Addotto tetraedrico ( R, OR, O-, OH) 2) l’OR esce dalla molecola, e assume carica -. Ottengo dunque lo ione di un alcol (un ALCOLATO) e un Acido Carbossilico 3) ALCOLATO + ACIDO CARBOSSILICO ---> SALE dell’ ACIDO CARBOSSILICO + ALCOL Si tratta di una reazione Acido-Base: L’alcolato, viene protonato dall’acido carbossilico: Ottengo l’alcol (l’acido coniugato dell’ alcolato) e lo ione dell’acido carbossilico. Questo ione – si lega con il sodio Na+ di soluzione: si forma un sale. La reazione, solo in questo passaggio diventa irreversibile. Lo capisco confrontando le pKa tra i reagenti e tra i prodotto. Quella del’Acido Carbossilico è 5. Quella dell’alcol è 17. La reazione tende sempre verso la Ka minore, o il pKa maggiore. (La sostanza con la pKa più alta per altro ha anche la pKb più bassa, questo è un altro buon parametro.) L’acido butirrico, avendo una Ka 1011 volte più alta di quella dell’alcol, si dissocerà enormemente più velocemente, perturbando l’equilibrio, facendolo tendere verso destra. Perché nel punto 2) è proprio OR, il gruppo etossi ad uscire dalla molecola? Potrebbe uscire uscire OH-, ma questo farebbe soltanto tornare indietro la reazione. Sicuramente non potrebbe uscire R, poiché , come visto in precedenza R - è un pessimo uscente. CHIMICA ORGANICA – Reattività di Ammidi (*) Idrolisi Acida di un Reazione Idrolisi Acida di un Ammide in AMBIENTE ACIDO: AMMIDE + H3O+ ACIDO CARBOSSILICO + AMMINA Ammide 1) Ammide + H3O+ Acido Protonato (Si forma un ossigeno trilegato con carica +) + H2O 2) L’Acqua si lega alla molecola: Si ottiene un C ibidato sp3. Presenta 4 sostituenti: un R di partenza, OH, un H2O (ossigeno trilegato con carica +) e l’NH2 di partenza. La carica + viene spostata sull’NH3. 3)NH3 esce dalla molecola essendo un ottimo uscente. La carica viene lasciata sull’OH. Questa carica viene rilasciata all’H2O in soluzione. Si rilascia dunque al sistema H3O+ il Catalizzatore. I prodotti finali sono l’acido Carbossilico e un Ammina Sicuramente l’ammina che ottengo è primaria o secondaria. È impossibile che sia terziaria (quindi con 3 sostituenti R) poiché un sostituente H proviene dalla reazione.

CHIMICA ORGANICA – Presentazione generale delle Proteine Proteine Le proteine sono grandi molecole biologiche formate da una o più catene amminoacidiche. Le proteine costituiscono il 50% del peso delle cellule. Funzione delle Proteine Quasi tutte le funzioni dinamiche espletate dagli esseri viventi dipendono dalle proteine: • Enzimi: catalizzano reazioni chimiche • Proteine strutturali: Forniscono supporto alle cellule • Proteine di trasporto: trasportano sostanze • Ormoni: coordinano le risposte dell’organismo • Proteine recettorali: ricevono segnali dall’esterno della cellula • Proteine motrici: attive nel movimento cellulare • Proteine di difesa: Proteggono dalle malattie infettive. Le proteine sono tra le macromolecole le più raffinate dal punto di vista della struttura. Struttura primaria A ciascun tipo di proteina è composta da migliaia di amminoacidi, e a ciascuna di esse corrisponde una struttura tridimensionale peculiare. Le proteine sono polimeri costituiti a partire dal medesimo gruppo di 20 amminoacidi. I polimeri degli amminoacidi sono detti polipeptidi. Una proteina può essere è composta da una o più catena di polipeptidi. Si distinguo dipeptidi, tripeptidi, o tetra peptidi.

Struttura Secondaria, Terziaria e Quaternaria

Gli amminoacidi sono 20, ne bastano due per farne una. Con n amminoacidi come numero massimo, posso ottenere 20n possibili proteine. Ponendo come numero massimo n=100, avremmo 20100 possibilità diverse di costruzione di proteine. Man mano che aumento il numero di amminoacidi a disposizione aumento le permutazioni possibili. La struttura primaria è dunque la sequenza di amminoacidi della proteina in esame. Una proteina funzionalmente attiva non è semplicemente una catena polipeptidica, essendo costituita da una o più catene polipeptidi che ruotate, avvolte e ripiegate in modo da formare una macromolecola caratterizzata da una specifica forma tridimensionale. È la particolare sequenza amminoacidica di ogni proteina che determina la sua struttura tridimensionale. Quasi sempre la funzione di una proteina dipende dalla sua capacità di riconoscere altre molecole a cui può legarsi. Struttura primaria  è la specifica sequenza amminoacidica Struttura secondaria  è il risultato della presenza di legami idrogeno a intervalli regolari lungo lo scheletro della catena. Portano in posizione diversa i vari amminoacidi: struttura ad elica o beta foglietto. Struttura terziaria è la forma complessiva che risulta dall’interazione tra le catene laterali (gruppo R), i ponti di solfuro, i ponti salini, interazione elettrostatiche, effetto idrofobico. Numerose proteine hanno grossolanamente forma sferiche (proteine globulari) mentre altre hanno forma di lunghe fibre (proteine fibrose) Struttura quaternaria certe proteine sono costituite da due o più catene polipeptidiche aggregate in una macromolecola .

CHIMICA ORGANICA – Amminoacidi Amminoacidi Gli amminoacidi sono molecole organiche costituite sia da gruppi carbossidrici, sia gruppi amminici. Al carbonio centrale, il carbonio alfa, si lega un gruppo R. Il gruppo R, detto anche catena laterale, differisce da un amminoacido all’altro e ne determina le proprietà fisiche e chimiche sequenza degli aminoacidi di una proteina, specifica la funzionalità della proteina. Gli amminoacidi si legano fra loro attraverso un legame peptidico. Gli amminoacidi si chiamano più precisamente α- Ammino Acidi di serie L. α Mi indica la posizione del gruppo ammino, e del gruppo R. R può essere una catena alchilica, alcolica, tioalcolica, o comprendere eteroatomi. Serie L Ogni Amminoacido in α presenta un centro chirale. Per i carboidrati, devo confrontare gli l’ultimo centro chirale alla gliceraldeide. Se l’OH è a destra sono di serie D, e se invece OH è a sinistra sono di serie L. Per quanto riguarda gli amminoacidi devo controllare la posizione di NH2. Se l’ NH2 è a destra sono di serie D, e se invece NH2 è a sinistra sono di serie L. Tutti gli amminoacidi degli animali e piante superiori sono di Serie L Enantiomeri S Gli amminoacidi dunque devono essere enantiomeri di tipo S. Quindi girare in senso orario con H non eclissato. (O in senso antiorario con H eclissato). Quando disegno una proteina, devo sempre assicurarmi che tutti i centri chirali siano S. Per appurare ciò, faccio ruotare i C sp3, eclissando o meno il sostituente H. L’unica eccezione per questa regola è un Amminoacido chiamato Cisteina, che presenta un gruppo R= CH2SH. Eccezione Cisteina L’alto numero atomico dello Zolfo inverte il senso di rotazione rispetto agli altri amminoacidi. Questo rimane di classe L, ma è l’unico con un entantiomero di tipo R. Ione dipolare Gli amminoacidi contengono sia un sito acido –COOH che un sito basico –NH2. Sono sostanze anfotare, come l’acqua: possono comportarsi sia da acido che da base. Quando sciolgo amminoacidi in acqua, questi non assumono mai la configurazione tradizionale, ma sempre quella di uno ione dipolare, in cui –COOH diventa –COO- e –NH2 diventa –NH3+. Ioni dipolari, sono molecole caratterizzate da un momento di dipolo. Sono molecole cariche, in cui cariche opposte sono allontanate da un segmento r. Più è lungo r, maggiore sarà l’energia del dipolo. La conferma di questo comportamento la otteniamo appurandone la polarità, poiché sono insolubili in solventi organici apolari, come benzene o esano. Studio le K di dissociazione di un amminoacido in acqua.

Equilibrio che si forma in acqua e Punto isoelettrico.

Ulteriore conferma della conformazione a Ione dipolare la otteniamo studiando la K di dissociazione della molecola. Dissociazione Acida: NH2 – CH (CH3)–COOH NH2 – CH (CH3)–COO- + H3O+ Ka = 10 -5 Dissociazione Basica : NH2 – CH (CH3)–COOH NH3 + – CH (CH3)–COOH + OH- Ka = 10 -5 Sono gli stessi valori che avrebbero delle generiche ammine o dei generici acidi carbossilici. Gli amminoacidi invece hanno Ka e Kb molto più basse. Dissociazione Acida: NH3 + – CH (CH3)– COO- NH2 – CH (CH3)– COO- + H3O+ Ka = 10 -10 Dissociazione Basica : NH3 + – CH (CH3)– COO- NH3 + – CH (CH3)– COOH + OH- Kb = 10 -12 Sono I valori di dissociazione basica che avrebbero ioni –COO- e di dissociazione acida –NH3+ Infatti se acidi carbossilici sono acidi abbastanza forti, le loro basi coniugate saranno deboli. Infatti se le ammine sono basi abbastanza forti,i loro acidi coniugati saranno deboli. In acqua avremo dunque un equilibrio tra la forma ionica dipolare, tra la forma cationica e la forma ionica. La percentuale che si presenta in forma ionica positiva o negativa sarà determinato dalla natura di R e dal pH della soluzione. Il Valore di pH in cui la forma cationica e la forma anionica saranno presenti in pari misura è detto Punto Isoelettrico.

CHIMICA ORGANICA – Amminoacidi da sapere Formula generale

Glicina (Gly)È il più semplice, no centri chirali.

Alanina (Ala)

Serina (Ser)

Valina (Val) Presenta isopropile

Lisina (Lys)

Cisteina (Cys) Ponte disolfuro

Acido Aspannico (Asp)

Acido Glutamico (Glu)

CHIMICA ORGANICA – Legame Peptidico Legame peptidico l legame peptidico è il legame chimico responsabile dell'unione degli amminoacidi e della conseguente formazione di polipeptidi e proteine. Come quasi tutti i legami che avvengono nelle molecole organiche e in generale nella chimica biologica, si tratta di un legame di tipo covalente. Il legame peptidico si genera nel momento in cui, tramite un processo di condensazione (ovvero l'unione di due strutture molecolari con la perdita di una molecola di H2O), la parte basica di un amminoacido (il gruppo funzionale amminico -NH2) si unisce con quella acida di un amminoacido diverso (il gruppo carbossilico -COOH). Quando ciò avviene, uno degli idrogeni (H+) legati all'azoto si separa e si unisce al gruppo OH- legato al carbonio formando una molecola d'acqua e permettendo a C e ad N di unirsi con un legame detto appunto peptidico. L'idrogeno e l'ossigeno sono sempre in posizione trans rispetto al legame peptidico che è molto forte ed impedisce la rotazione su di esso.

Natura del legame

Transoide o Cisoide

Quando disegno una proteina, devo sempre assicurarmi che tutti i centri chirali siano S. (Tranne la Cys che è R) Per appurare ciò, faccio ruotare i C sp3, eclissando o meno il sostituente H. Per convenzione il gruppo N terminale va a sinistra e ...