Title | Proteínas y encimasd a asadsd a |
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Course | FISIOLOGIA |
Institution | Universidad San Pedro |
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Proteínas y encimas
Representan el 50% del peso seco de los tejidos. Ejemplos de proteínas importantes: -Enzimas: Catalizadores de reacciones químicas Hormonas: Reguladores de actividades celulares. -Hemoglobina y otras moleculas -Anticuerpos: Defensa natural del organismo Receptores de las células: desencadenan una respuesta determinada Contracción : Actina y miosina. Constituyente de la proteína : C, H,O,Ny S 6,25g de proteínas contiene 1g de N.
Las proteínas son macromoléculas formadas por aminoácidos
Aminoácidos (unidades fundamentales)
Polipéptidos (Unidades estructurales
Proteinas
Cuando se dispersan en solventes adecuados forman obligadamente soluciones coloidales. Por hidrólisis, las proteínas se dividen en moléculas de pequeño peso llamadas aminoácidos. Son 20 aminoácidos. Para que se pueda considerar proteína deben de existir 50 aminoácidos unidos por un enlace covalente. Deben de pesar de 6000 da a más
Aminoácidos Están compuestos por un ácido , grupo carboxilo ( -COOH) y amino ( NH2) unidos a un carbono alfa ( carbono del medio). R: es la cadena lateral, diferente para cada aminoácido.
Isomería óptica.
Se conoce como enantiómeros o enantiomorfos siguen siendo la misma molécula, pero con diferente forma. Estos poseen propiedades químicas iguales y propiedades física idénticas, excepto su capacidad para desviar el plano de vibración de la luz polarizada, Cuando la luz gira a la derecha es (+) o dextrógiro y cuando es la izquierda es (-) levógiro. Todos los aminoácidos menos la glicina tienen isómeros D y L. La isoleucina y la treonina tienen 2 carbonos asimétricos además del alfa, por eso tienen 4 isomeros de cada uno. Solo los aminoácidos L son incorporados a proteínas y presentan mayor interés en bioquímica.
Clasificación de los aminoácidos Aminoácidos neutros con cadena no polar GLICINA (GLY): tiene un H en el R1 ALANINA( ALA): Grupo metilo (CH3) y es más soluble en el agua. VALINA, ISOLEUCINA Y LEUCINA: cadenas no polares ramificadas.
Aminoácidos neutros con cadena polar no ionizable SERINA Y TREONINA que contienen un grupo oxhidrilo que les otorga carácter polar.
Aminoácidos neutros aromáticos:
Posee un núcleo bencénico y Triptófano. Tirosina tiene un hidroxilo fenólico que le da polaridad. Más de ph10 libera un protón y adquiere carga negativa. Tenemos Fenilalanina, Triptófano y Tirosina.
Aminoácidos ácidos: Ácido aspártico y Ácido Glutámico ------- Asparragina + glutamato (no tienen carga en su cadena lateral) Contienen un carbono adicional que libera un protón y adquiere carga negativa en líquidos biológicos. Aspartato y glutamato (nombre ionizado).
Aminoácidos básicos:
Carga positiva en la célula. LYSINA y ARGINA , aceptan protones (grupo guanino) Histidina ( núcleo heterocíclico imidazol) cuyos H pueden adquirir una carga positiva pK de ionización al rededor de 6.0
Todos son fuertemente polares.} Colageno se encuentra hidroxisilina, derivado de la lisina con un OH en el c5.
Prolina:...