Acidos Nucleicos Resumen de la clase (Clasificación. estructura de un ácido graso,etc) PDF

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Resumen del power point de la clase pesentado por el profesor el día 21 de octubre 2019 (Clasificación. estructura de un ácido graso,etc)...

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BIOQUIMICA

21 de octubre.

Ácidos Nucleicos: Se los denomina Ácidos, por su forma de comportarse, su estructura y nucleicos ya que los encontramos en gran proporción en el núcleo de todas las células de los seres vivos Se los considera sustancia con función de alto rango, porque son vitales y de suma importancia como la síntesis de proteína, material genético (Adn) o genoma humano. Están formados por Hidrogeno, carbono, oxígeno, nitrógeno y fósforo. La estructura más chica de estas macromoléculas, es decir su unidad estructural son los nucleótidos (Así como en las proteínas son los Aminoácidos; en los HC los sacáridos o monosacáridos). Los Nucleótidos poseen siempre 3 componentes: 1- Una base nitrogenada 2- un monosacáridos de 5 carbonos (aldopentosa) 3- ácido ortofosfórico. *Las bases nitrogenadas son estructuras cíclicas, de 5 puntas que poseen 5 o 6 carbonos, nitrógeno. Existen dos tipos: Bases purinicas o puricas y pirimidinicas o pirimidicas. Las bases puricas se presentan como anillos dobles y son un derivado de la pirimidinicas (ciclo de 6 puntas). Entre estas bases están la Adenina y la Guanina. Ambas presentes en Adn y Arn que son los Ácidos Nucleicos más importantes que hay en la naturaleza y en nuestro cuerpo. Como ejemplo de pirimidinicas podemos mencionar Timina, Citosina y Uracilo. (T- C-U). La Timina la encontramos en el ADN; la Citosina en Adn y Arn y Uracilo solo en Arn. *Dos tipos de aldopentosas participan en los Ácidos Nucleicos: la D- ribosa o la D-2 desoxirribosa, donde en el carbono 2 hay un OH menos. Esta aldopentosa (cualquiera de las mencionadas) se une al Nitrógeno 9 (este número indica la posición) de las Bases nitrogenadas puricas, es decir si son Adenina o Guanina. Y al Nitrógeno 1 si las bases son purimidicas, Timina, Citosina y Uracilo. El Tipo de enlace entre la Base nitrogenada y la aldopentosa es de tipo glicosídico beta ya que sale del C1 de la aldopentosa que tiene el OH hacia arriba, donde se va a unir la base nitrogenada. Para que se forme un Nucleótido se debe unir el ácido ortofosforico.(o fosforo).

Este ácido se va a unir al oxidrilo - OH del C5 del azúcar, ya sea una ribosa o desoxirribosa (aldopentosas), conformando así el Nucleótido, con sus 3 partes: base niteogenada + azucar+ fósforo. La unión de muchas de estas estructuras va a formar Ácidos Nucleicos. *Los Nucleótidos son precursores del Adn y el Arn. *Otras de sus funciones es que son intermediarios en la síntesis de glucógeno y fosfogliceridos.

*Intervienen en la formación del ATP. (moneda energética de nuestro organismo). *Son precursores de vitaminas de complejo B. Y tienen función de mensajeros intracelular. Estos nucleótidos se unen de manera lineal por un tipo de enlace denominado ésteres. Que se da entre el grupo fosfato de un nucleótido y el oxidrilo (OH) del carbono 3 de la pentosa del otro nucleótido. Podemos decir que en esta unión no intervienen las bases nitrogenadas. Según la pentosa que está integrando estas estructuras (desoxi o ribosa) vamos a tener Adn o Arn. Si nos referimos al Acido Desoxiribonucleico, la pentosa que interviene es la D 2 desoxiribosa. Mientras que la ribosa va conformar o ser parte del Arn. ADN: se encuentra en el núcleo celular. *En el ser humano se estima que la cantidad de Adn en cada célula es de 6×10-6 micrones y que esta es constante, sin variar con la edad. *La molécula de Adn es una estructura lineal que forma una especie de cadena. *Esta molécula se presenta como una doble hélice formada por dos cadenas polinucleotidas que se enrollan juntas, sobre un eje imaginario. Estas cadenas no son iguales sino complementarias y antiparalelas. Una de estas va hacia arriba y la otra hacia abajo. En esta estructura quedan hacia afuera el azúcar y el ácido, porque son grupos polares o hidrofilicos, pudiendo por esto estar en contacto con un medio acuoso, y ser más solubles. Por otra parte, las partes no solubles son las bases nitrogenadas que quedan hacia adentro resguardadas. Así las bases de una cadena y de la otra quedan enfrentadas, uniéndose Adenina-Timina (unión de 2 puentes de hidrogeno) /Citosina- Guanina (unión de 3 puente de hidrogeno). Esta unión es estable y duradera. A su vez de arriba hacia abajo se establecen otras uniones que no son tan fuertes ni tan estables pero que ayudan a esta unión que son fuerzas de van der waals. De esta manera se conforma un Adn compacto que mantiene unida las dos cadenas. Los enlaces de estas cadenas, ya sea por calor, por un medio ácido o algún producto químico pueden separarse produciendo la desnaturalización del Adn. Este proceso es reversible. ARN: este presenta un azúcar ribosa (en lugar de desoxi), la base nitrogenada Uracilo en lugar de Timina y además es una sola cadena. Estas son las 3 diferencias que presenta respecto del Adn. También tienen diferencia de acuerdo a sus funciones.

Existen 3 tipos de Arn: *el Arn mensajero, que es el que está en menor % al que podemos encontrar en el núcleo y también en el citoplasma. Su función es transmitir información genética desde el ADN que está dentro del núcleo hacia el sistema de síntesis de proteína que está en el citoplasma. Además, sirve como guía para ensamblar los Aa. *Arn de transferencia o soluble, Es el de menor masa, formado por 75 nucleótidos.Su función es transportar Aa libres hacia el lugar correspondiente para que sinteticen proteínas y también va a definir cómo se van a ubicar los Aa. *Arn ribosomal: este es el más abundante, lo vamos a encontrar formando nucleoproteínas como parte no proteica, no solo (grupo prostético). Podemos encontrarlo en el citoplasma y en algunas organelas de manera compacta, o como gránulos. Existe un porcentaje menor de nucleótidos que se encentran libres, es decir sin conformar los Ácidos Nucleicos, unidos a fosfato y siendo utilizados para otras funciones como generar ATP o GTP.

#Virus: Agentes de enfermedades en animales y plantas. Estos tienen una estructura similar a la de los Ácidos Nucleicos. Se conforman por Ácidos Nucleicos + una proteína que los rodea denominada Capside, la cual protege el material genético de Arn y Adn que contiene. A esto se debe la potencia de un virus para replicarse e invadir las células del organismo de las cuales se enriquece para multiplicarse. ENZIMAS: Como sabemos en nuestro organismo hay uniones químicas constantes formando productos vitales lo que sucede de manera armónica y perfecta gracias a las Enzimas. Las enzimas son proteínas que se definen como catalizadores biológicos, capaces de acelerar o retrasar una reacción química sin participar en ella, con la capacidad de volver a funcionar en otra reacción. Estas no se gastan y pueden recuperarse inalteradas. Actúan disminuyendo la energía de activación de una reacción por lo cual el cuerpo no necesita utilizar energía de más. Las enzimas poseen distintas características como especificidad (de grupo: Hexoquinasa, de unión alfa 1-4 y funcional Aminopeptidasas), son regulables, saturables y termolabiles (esto significa que son vulnerables al calor o altas temperaturas y se descomponen o desnaturalizan a una temperatura mayor de los 37). Siempre necesitan de un sustrato para poder actuar. *cuando tenemos fiebre en el organismo las reacciones no se dan con la misma frecuencia o rapidez porque las enzimas son termolábiles. Clasificación: 1*Oxidorreductasas: Estas a van catalizar cualquier reacción de óxido- reducción del organismo. Son ejemplos: deshidrogenasas, oxidadas, oxigenasas, peroxidasas, catalasas. 2*Transferasas, Catalizan una reacción en la que se dé la transferencia de átomos o de un sustrato a otro. Como, por ejemplo: kinasas, metil, acil y aminotransferasas. 3*Hidrolasas: Actúan cuando hay ruptura de enlaces con adición de agua: las peptidasas. 4*Liasas: Son ejemplos la decarboxilasa y deshidratasa. Catalizan la ruptura de enlaces, pero sin incorporación de agua, es decir cuando no hay participación de agua. 5*Isomerasas: Enzimas que transforman un isómero de un compuesto químico en otro. Por ejemplo, transforma una molécula de glucosa en una de galactosa. 6*Ligasas: Estas enzimas catalizan la formación de cualquier enlace: sintasas. #Las enzimas simples están constituidas por proteína sin requerir de la unión de otra molécula o grupo químico para realizar su actividad catalítica. #Las enzimas conjugadas poseen en su estructura una parte no proteica esencial para su funcionamiento que según su naturaleza puede llamarse cofactor o coenzima. Muchas enzimas proteicas van a actuar solo en la presencia de una coenzima, que es la parte no proteica. La unión entre enzima y coenzima es muy fuerte y se da a través de enlace covalente, con el fin de activar la acción enzimática. A la parte proteica termolábil (se destruye al alcanzar una temperatura elevada) se la denomina apoenzima que, junto con la coenzima, que es la parte no proteica y termoestable, forman un sistema llamado Holoenzima (enzima total).

*holoenzima= es una enzima que está formada por una apoenzima y un sustrato que puede ser un ión o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). De acuerdo a su clasificación las enzimas 1, 2, 5 y la 6 necesitan coenzima para activarse.

A diferencia de las enzimas, las coenzimas no son específicas y pueden unirse a distintas apoenzimas y actuar frente a distintos sustratos. La enzima siempre necesita un sustrato para trabajar y algunas de ellas una coenzima 1,2, 5, 6. Por esto la enzima se va a unir a un sustrato formando un complejo "enzima sustrato" mediante puentes de H o uniones hidrofóbicas, NUNCA covalente. Este complejo puede armarse y desarmarse, con el fin de catalizar reacciones. *Fedra o enzima sustrato, es la estructura que se forma de la unión de una enzima con un sustrato. Mecanismos de acción enzimática: Sustrato +enzima = complejo enzima/sustrato= Enzima /producto (la enzima queda intacta y el sustrato se convierte en un producto nuevo) Gracias a esto las reacciones químicas se optimizan, logrando que mayor cantidad de sustrato se transforme en producto sin la necesidad de utilizar más energía.

*Sitios de una Enzima: Sitio activo: es el lugar específico que tienen las enzimas para alojar el sustrato y ensamblarse. Podemos definirlo como la parte de la enzima donde se une el sustrato y es donde sucede la acción catalítica. De esta manera se forma el complejo sustrato- enzima, mediante puentes de H o uniones hidrofóbicas nunca covalentes. Sitio de unión a cofactores y de regulación. ZIMOGENOS= se denomina así a los precursores inactivos de enzimas. Son proteínas simples que se van a convertir en enzimas por hidrólisis o ruptura de la cadena polipéptida. Así cambian su formación molecular y empiezan a tener actividad catalítica (propia de las enzimas).

*Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis. Las enzimas se crean, se sintetizan en el citoplasma y luego se exportan al resto del organismo para sus diversas funciones, ya sea fuera o dentro de la célula. Hay enzimas llamadas Multifuncionales, porque poseen varios sitios catalíticos en su misma estructura, varios sitios activos para distintos sustratos. * La actividad enzimática aumenta con el aumento de la temperatura, pero hasta los 36/37, luego de este límite se desnaturaliza. *En cuanto al PH y la actividad enzimática: el ph óptimo tiene un valor cercano a 7 y es el medio en el que mejor puede trabajar una enzima. En ph extremos su efectividad o actividad disminuye. Ya que el ph influye sobre el estado de disociación de algunos grupos funcionales de la estructura enzimática. Y también en estos extremos se da la desnaturalización proteica. * Inhibidores enzimáticos: son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Es decir, aquellos que delimitan la actividad de manera definitiva y otros de manera temporaria. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos. A los reversibles se los puede llamar también competitivos. También hay reversibles No competitivos que se unen a la enzima en un sitio distinto al católico o al sitio activo. Estos inhibidores son temporarios que se unen cambiando la conformación, aunque sin actividad catalítica porque no se arma el complejo, cuando este desaparece la actividad catalítica se reactiva. Por esto se dice que es no competitivo, ya que no compite con el ciclo activo. No todas las moléculas que se unen a las enzimas son inhibidores; los activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad....