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riassunti di biologia per test d'ingresso professioni sanitarie ...

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Capitolo 1

LA CHIMICA DEI VIVENTI Gli esseri viventi sono formati da alcuni bioelementi: carbonio, ossigeno, idrogeno, azoto, fosforo e zolfo. Altri sono in concentrazioni molto basse: calcio, potassio, cloro, magnesio, sodio, iodio, ferro. Ulteriori elementi, oligoelementi o microelementi, come iodio e rame, sonopresenti in piccolissime quantità. Le interazioni deboli, chiamate anche legami secondari, sono attrazioni che si stabiliscono interazioni intermolecolari o interazioni intramolecolari in aggiunta ai legami covalenti che li legano agli altri atomi della molecola. Le interazioni deboli comprendono:  forze di van der Waals,  legami (o ponti) a idrogeno,  attrazioni elettrostatiche tra ioni in soluzione e molecole polari. punto di vista biologico, interazioni deboli, hanno importanza i legami a idrogeno. Interazione debole tra un atomo di idrogeno legato covalentemente ad un atomo fortemente elettronegativo facente parte di un’altra molecola o della stessa. I legami a idrogeno si formano e si rompono facilmente per i movimenti casuali. Sebbene siano legami deboli, risultano nel loro complesso forti. I legami secondari molto più deboli dei legami covalenti, raggio d’azione molto limitato; hanno una estrema importanza biologica, in quanto:  alla base del reciproco “riconoscimento” e delle interazioni reversibili tra le molecole che costituiscono la materia vivente,  i principali responsabili della stabilizzazione del ripiegamento su stesse delle macromolecole che assumono una propria specifica conformazione tridimensionale stabile. A temperatura ambiente, a causa delle collisioni tra le molecole, ciascun legame secondario è labile ed incapace di trattenere insieme due molecole per più di una frazione di secondo. Affinché si stabilisca una interazione stabile per mezzo di tali legami, occorre che molti di essi cooperino simultaneamente, in modo che sommandosi, superino l’energia delle collisioni. Ciò può avvenire solo se le superfici (dette superfici complementari ) delle due molecole “combaciano” per un’area sufficientemente ampia e la distribuzione dei gruppi chimici permettere la formazione di un elevato numero di legami secondari. La stabilità dei complessi sopramolecolari dipende da numero e natura delle interazioni deboli che contribuiscono alla loro formazione: possono durare da pochi secondi a tempi estremamente lunghi. la loro formazione è sempre reversibile, coinvolge legami molto deboli, sebbene numerosi è sempre possibile che una collisione sufficientemente forte ne causi la rottura. PROPRIETA’ DELL’ACQUA L’acqua è essenziale per la vita. Molti organismi vivono nell’acqua e molte cellule dipendono dall’ambiente extracellulare; formato essenzialmente da acqua. Le proprietà sono:  polarità, diversa distribuzione delle cariche elettriche tra l’ossigeno e idrogeno; ottimo solvente per soluti ionici e polari;  coesione, dovuta ai legami a idrogeno tra le molecole d’acqua; elevata tensione superficiale ed elevato punto di ebollizione;  adesione, dovuta a legami a idrogeno tra l’acqua e altre sostanze polari. Coesione e adesione spiegano il fenomeno della capillarità, capacità di risalire all’interno di tubi molto stretti contro la forza di gravità;

alto calore specifico, a seguito dei numerosi legami a idrogeno tra le molecole d’acqua, consente agli organismi di mantenere costante la temperatura interna ( come oceani e altre masse d’acqua mantengano una temp. costante);  alto calore di evaporazione molecole d’acqua, passano allo stato di vapore, portano una grande quantità di calore, determinando un raffreddamento per evaporazione;  tendenza a dissociarsi per dare ioni idrogeno e ioni idrossido La struttura delle principali classi di molecole organiche, zuccheri, lipidi, proteine, acidi nucleici, è illustrata nella sezione di Chimica. Con l’eccezione dei lipidi, si tratta di polimeri formati dall’unione di tante unità, dette monomeri; queste molecole sono dette macromolecole. Processo di sintesi del polimero, detto condensazione  richiede energia e comporta l’eliminazione di molecole di acqua; polimeri degradati mediante idrolisi per aggiunta di acqua. Le reazioni di condensazione e idrolisi sono catalizzate da enzimi specifici. I carboidrati utilizzati dalla cellula come materiale energetico o strutturale. 

Lipidi= hanno funzione di riserva energetica e strutturale. Fosfolipidi, importante per la struttura delle membrane biologiche .Alcuni svolgono la funzione di ormoni. Proteine= classe più versatile di molecole biologiche e possono avere funzione:  enzimatica, come la DNA polimerasi;  strutturale, come il collagene,forniscono supporto meccanico a cellule e tessuti;  contrattile, come actina e miosina coinvolte nella contrazione muscolare;  di deposito, come l’ovoalbumina nell’albume delle uova;  di trasporto, come l’emoglobina che trasporta l’ossigeno;  di segnale, come gli ormoni;  di regolazione, come le proteine implicate nel controllo dell’espressione di specifici geni;  di recettore, rilevano i segnali che arrivano alle cellule e li trasmettono alle cellule competenti a rispondere, come la rodopsina;  di difesa, come gli anticorpi del sistema immunitario. Acidi nucleici= immagazzinano e trasferiscono l’informazione ereditaria, DNA costituisce geni e le istruzioni per sintetizzare tutte le proteine e tutti gli RNA necessari ad un organismo; | è principalmente implicato nel processo di sintesi proteica. RUOLO DEGLI ENZIMI Nelle cellule avvengono numerose reazioni chimiche, che costituiscono il metabolismo, le reazioni chimiche non avvengono “spontaneamente”, avrebbero una velocità talmente bassa da essere trascurabili, devono essere favorite da un catalizzatore biologico, enzima, che aumenta la velocità di una reazione chimica; o abbassa l’energia di attivazione necessaria per innescare una reazione, così un n° maggiore di molecole reagirà per unità di tempo. Agendo forma un complesso enzima-substrato che successivamente si rompe, rilasciando il prodotto

della reazione. Non viene alterato né consumato dalla reazione, può essere riutilizzato ed è necessario in quantità molto piccole. Ogni enzima contiene un sito attivo, o sito catalitico, in corrispondenza del quale avviene la catalisi Gli aminoacidi che costituiscono il sito attivo non sono necessariamente contigui lungo la sequenza primaria della proteina. Possono essere portati vicini a seguito del ripiegamento tridimensionale della catena polipetidica. Molti per funzionare necessitano di un cofattore, vitamine sono precursori di coenzimi o esse stesse coenzimi. Enzimi estremamente specifici sia per il tipo di reazione che catalizzano (specificità di reazione) sia per il substrato (specificità di substrato). La classificazione e la nomenclatura degli enzimi sono effettuate in base al tipo di reazione che essi catalizzano (tabella pag 616). Da un punto di vista chimico, la maggior parte degli enzimi sono proteine. Recentemente sono stati scoperti i ribozimi, cioè gli enzimi a RNA. Nelle cellule e negli organismi le reazioni sono organizzate in modo da portare alla demolizione di determinati composti e alla sintesi di altri, l’insieme delle reazioni che avvengono in organismo ne costituiscono il metabolismo  viene suddiviso in due parti:  reazioni che portano alla demolizione di composti formano il catabolismo,  reazioni che portano alla sintesi di composti formano l’anabolismo (o biosintesi). La sintesi o la demolizione dei vari composti viene “montato” o “smontato” gradualmente attraverso una serie di reazioni, ciascuna catalizzata da uno specifico enzima. Dove il prodotto di una reazione costituisce il substrato della reazione successiva, si dice che sono concatenate che prendono il nome di vie o catene metaboliche. Quelle che portano alla sintesi sono dette vie biosintetiche, quelle che portano alla demolizione, vie cataboliche. Sintesi o demolizione comportano la formazione all’interno delle cellule di una serie metaboliti intermedi; nella massima parte dei casi, si formano unicamente nel corso di una data via metabolica, specifici di quella via. Poiché le reazioni sono concatenate, appena formati, vengono utilizzati per la reazione successiva: di conseguenza, la loro concentrazione risulta molto bassa. Se, in seguito ad una mutazione genica una cellula o un organismo perdono la capacità di sintetizzare uno degli enzimi, si hanno due conseguenze:  nel caso di vie biosintetiche perdono la capacità di sintetizzare composto finale della catena metabolica, nel caso di vie cataboliche viene persa la capacità di demolire il composto di partenza della catena metabolica;  in entrambi i casi, c’è un accumulo dei metaboliti intermedi “a monte” dell’enzima mancante e/o dei suoi prodotti di degradazione collaterale, tossici per la cellula e l’organismo. Queste condizioni sono note come errori congeniti del metabolismo e sono caratterizzate non solo dall’incapacità di sintetizzare o di demolire, ma anche dalle conseguenze dell’accumulo di metaboliti intermedi, spesso dannosi per l’organismo, con conseguenze anche più gravi. La cellula è in grado di regolare l’attività biologica di molte proteine in modo da adattarsi al variare delle esigenze funzionali delle cellule o dell’organismo. La regolazione dell’attività biologica, può agire sia nel senso dell’aumento che della diminuzione, si realizza attraverso:  regolazione allosterica;  regolazione per modificazione covalente  attivazione per taglio proteolitico. Regolazione allosterica= le proteine allosteriche esistono in due stati: biologicamente attivo e inattivo. Il passaggio da una conformazione all’altra, transizione allosterica, si verifica quando

un composto chimico a basso peso molecolare, effettore allosterico, si lega mediante interazioni deboli al sito allosterico*. L’effetto può essere sia la stimolazione che l’inibizione dell’attività della proteina: attivatore o inibitore allosterico. Il legame di un attivatore allosterico comporta il passaggio della proteina dalla forma inattiva a quella attiva; e viceversa, il legame di un inibitore allosterico comporta il passaggio della proteina dalla forma attiva a quella inattiva. *Si trova in una parte della proteina distinta dal sito attivo coinvolto nell’attività biologica e in genere su subunità diverse della proteina. Il legame dell’effettore allosterico è debole, facilmente reversibile; il distacco determina il ritorno allo stato iniziale. Il fattore cruciale di questo meccanismo è la concentrazione dell’effettore allosterico: se essa è bassa, bassa è la probabilità che l’effettore si leghi al sito allosterico; se è elevata, aumenta la probabilità di un “incontro” tra effettore e sito allosterico. Non è tanto importante l’effettore in quanto tale, ma la sua concentrazione intracellulare. Regolazione allosterica  meccanismo che consente di adattare molto rapidamente l’attività della proteina alle esigenze della cellula. Regolazione per modificazione covalente= le proteine soggette a questo tipo di regolazione possono trovarsi in due conformazioni: attiva e inattiva. Il passaggio da uno stato all’altro, è determinato dall’attacco alla proteina, mediante un legame covalente, di un gruppo chimico [in genere un fosfato] o dal suo distacco in seguito alla rottura del legame. Il meccanismo richiede l’intervento di due enzimi che agiscono in modo opposto sulla proteina regolata: uno che catalizza il trasferimento del gruppo chimico da un composto donatore alla proteina formando un legame covalente, l’altro causa il distacco del gruppo chimico catalizzando l’idrolisi del legame che lo lega alla proteina. A seconda della natura chimica del gruppo legato alla proteina, si distinguono la regolazione per fosforilazione/defosforilazione , per metilazione/demetilazione, ecc. Affinché il meccanismo funzioni, occorre che l’attività sia regolata, in modo che quando uno è attivo, l’altro sia inibito e viceversa. Attivazione per taglio proteolitico= si basa sulla rimozione di una parte della catena polipeptidica ad opera di specifici enzimi proteolitici. Il taglio proteolitico determina l’attivazione della proteina, regolazione detta attivazione per taglio proteolitico, è semplificata dagli enzimi digestivi del pancreas, dove sintetizzati sotto forma di precursori inattivi. Ciascuno di questi enzimi deve subire un taglio proteolitico per dare origine all’enzima attivo. Raggiungendo il duodeno, il tripsinogeno viene attivato in tripsina mediante taglio di un esapeptide dall’estremità N-terminale ad opera di uno specifico enzima. Da tenere presente che la modificazione è irreversibile. Capitolo 2

LA CELLULA COME BASE DELLA VITA Teoria cellulare  da parte di Schleiden e Schwann segna la nascita della biologia moderna, afferma che:  la cellula è l’unità fondamentale della materia vivente  tutti gli organismi viventi sono formati da cellule  le cellule derivano esclusivamente dalla divisione di altre cellule Dimensioni cellulari  molto variabili, la maggior parte ha dimensioni microscopiche ed è visibile al microscopio ottico. Per misurare le cellule, si usa il micrometro (μm), corrisponde a

un milionesimo di metro (10−6 m). Gli organuli cellulari si misurano con il nanometro (nm), corrisponde a un millesimo di micrometro (10−9 m). L’Angstrom (A) corrisponde a 10−10 m. Le cellule procariotiche sono più piccole delle cellule eucariotiche. Lo studio delle cellule può essere effettuato con vari metodi, tra cui la microscopia. Microscopio ottico= consente di analizzare cellule fissate e colorate oppure cellule vive. Al suo massimo ingrandimento (circa 1000 volte) si possono osservare i batteri, ma non si vedono i virus Microscopio elettronico= si osservano le cellule a un ingrandimento di circa 250.000 volte. Si distinguono due tipi di cellule:  Cellula procariotica ( procariotico sottolinea che sono comparse prima delle cellule eucariotiche; atttualmente vengono suddivisi in eubatteri ed archeobatteri.)  sono prive di un nucleo delimitato da membrana e costituiscono organismi detti procarioti (organismi unicellulari). Un esempio: i batteri, invisibili ad occhio nudo, visibili al microscopio ottico La struttura comprende dall’esterno verso l’interno: i flagelli batterici(da non confondere con quelli delle cellule eucariotiche. Entrambi appendici mobili, ma diversa struttura. Quelli batterici sono formati da polimeri di una sola proteina, la flagellina, mentre gli eucariotici sono formati da microtubuli.),la capsula, la parete cellulare(diversa per composizione e struttura da quella delle cellule vegetali. Nei batteri, formata da peptidoglicano, polimero complesso di due aminozuccheri legati a corti polipeptidi.),la membrana plasmatica, il citosol dove si trovano i ribosomi70S(caratterizzati dal coefficiente di sedimentazione o valore di S (unità Svedberg), una misura della loro velocità di sedimentazione, funzione della forma e delle dimensioni. Delle cellule eucariotiche sono più grossi 80S), e il nucleoide o area nucleare (zona dove si trova il cromosoma batterico, costituito da una singola molecola di DNA circolare). Possono contenere anche altre piccole molecole di DNA circolari, dette plasmidi, capaci di replicarsi autonomamente e utilizzati in ingegneria genetica quali vettori. Sono privi di organuli citoplasmatici circondati da membrana. Enzimi necessari per le funzioni vitali del batterio possono essere localizzati sulla membrana plasmatica, sui mesosomi o nel citoplasma. Alcuni formano endospore, cellule “a riposo” capaci di sopravvivere per molto tempo in condizioni ambientali avverse.La riproduzione dei batteri è una riproduzione asessuata che avviene mediante scissione binaria. Non avviene né la mitosi né la meiosi. In condizioni ottimali, si riproducono circa ogni 20 minuti; la crescita dei batteri in coltura è l’esaurimento delle sostanze nutritive nel terreno di coltura. 

Cellula eucariotica  La parola eucariote significa “vero” nucleo. Sono caratterizzate dalla presenza di un nucleo delimitato da un involucro membranoso, si osserva, una compartimentazione del tutto assente nelle cellule procariotiche. Gli organismi formati da cellule eucariotiche possono essere organismi unicellulari o organismi pluricellulari .Le diverse dimensioni degli organismi pluricellulari,

ad es. elefante e formica, sono dovute ad un numero diverso di cellule che compongono l’organismo. In realtà, è stato scoperto un terzo tipo di cellula, quella degli , che presenta alcune caratteristiche sia delle cellule procariotiche che di quelle eucariotiche.Differenze tra cellula eucariote e procariotica (tabella pag. 623) Differenze tra cellula vegetale e animale Cellule vegetali= in grado di effettuare la fotosintesi grazie ai cloroplasti  sono organuli delimitati da due membrane, analogamente ai mitocondri, con i quali hanno altre caratteristiche in comune, presenza di una molecola di DNA circolare e possibilità di effettuare sintesi proteica delle proteine codificate dal DNA presente all’interno di questi organuli. Nello stroma sono presenti gli enzimi per la fotosintesi; si trovano sacche di membrane appiattite e interconnesse, dette tilacoidi, in alcuni punti si impilano, formando i grana(1 granum). Le membrane contengono la clorofilla, che capta l’energia luminosa. Quando é colpita da energia luminosa, la luce verde non è assorbita. Le cellule vegetali differiscono da quelle animali. presenza di: parete cellulare (struttura rigida, protegge la cellula,mantiene la forma, costituita da fibre di cellulosa), plastidi (organuli racchiusi da membrana) e vacuoli;vacuolo centrale, occupa gran parte del volume della cellula; sono sacchetti pieni di acqua con vari soluti disciolti, racchiusi da una membrana, svolgono svariate funzioni, accumulo di sostanze nutritive, digestione di sostanze e mantenimento della pressione idrostatica che dà turgore alla cellula. La membrana è detta tonoplasto; Per l’assenza in genere di centrioli, lisosomi e flagelli. Nelle piante, le giunzioni cellulari sono costituite da canali attraverso la parete cellulare, plasmodesmi, collegano il citoplasma di cellule adiacenti. MEMBRANA CELLULARE E LE SUE FUNZIONI Una cellula deve mantenere un ambiente interno idoneo allo svolgimento di tutte le reazioni chimiche necessarie per la vita, tutte le cellule sono separate dal mondo esterno da una membrana plasmatica. La sua comparsa ha reso possibile l’evoluzione delle cellule eucariotiche, presenti anche molte membrane interne danno luogo a numerosi compartimenti cellulari. L’insieme delle membrane costituisce il sistema di endomembrane  completamente assente nelle cellule procariotiche e nei virus, tutte le membrane che ricoprono i vari organelli immersi nel citoplasma, mitocondri, cloroplasti, reticolo endoplasmatico, apparato di Golgi, lisosomi e l’involucro nucleare. Struttura della membrana Della membrana plasmatica, o membrana cellulare (delimita le cellule, dai batteri alle cellule umane), alle membrane interne delle cellule eucariotiche, presentano la medesima struttura. È formata da lipidi e proteine. I lipidi appartengono alla classe dei fosfolipidi  presentano una “coda” idrofoba costituita da due catene di acidi grassi e una “testa” idrofila con un gruppo fosfato . Nei confronti dell’acqua, si comportano in modo ambivalente: con la coda idrofoba la rifuggono, con la testa idrofila, la cercano. Sono molecole “antipatiche”. Quindi, in acqua, formano

un doppio strato fosfolipidico: le code idrofobe si dispongono verso l’interno, le teste idrofile si dispongono verso l’esterno. I lipidi di membrana comprendono il colesterolo, importante per la fluidità della membrana. Altra componente delle membrane sono le proteine, che possono essere:  proteine periferiche  sono associate debolmente al doppio strato lipidico  proteine integrali.  attraversano lo strato lipidico in tutto (proteine transmembrana) o in parte Il modello attualmente accettato delle membrane biologiche è il modello a mosaico fluido della membrana, la struttura non è rigida, ma entro certi limiti consente ai lipidi e alle proteine di spostarsi sul piano della membrana; riflette nel termine “mosaico fluido”. Alcune proteine e lipidi di membrana sono glicosilati: i glicolipidi e le glicoproteine si trovano sul versante extracitoplasmatico della membrana. Alcune proteine transmembrana attraversano la membra...