Bioquimica ENZIMAS, RESUMEN PDF

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ENZIMAS Son catalizadores biológicos y especificas Proteínas que actúan como catalizadores biológicos, disminuyen la energía de activación de reacciones químicas, sin desgastarse Siempre actúan sobre un mismo sustrato MECANISMO DE ACCIÓNREACCIÓN QUIMICA: Transformación de lo reactivo en producto. Es...

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ENZIMAS -

Son catalizadores biológicos y especificas Proteínas que actúan como catalizadores biológicos, disminuyen la energía de activación de reacciones químicas, sin desgastarse Siempre actúan sobre un mismo sustrato PORQUE TENEMOS CATALIZADORES? 1. Porque los procesos metabólicos necesitan ser regulados 2. Porque las reacciones son muy lentas, y es necesario acelerar

MECANISMO DE ACCIÓN

REACCIÓN QUIMICA: Transformación de lo reactivo en producto. Es necesario alcanzar la energía de activación (Ea). Las Enzimas posibilitan la disminución de la Ea, favoreciendo que ocurra la reacción

E + s >> es >>>>>>>>>>>> e + p Enzima no hace parte del producto final y ni si desgasta en el proceso. CONSTANTE DE MICHAELIS MENTEN: Indica el grado de afinidad de la enzima por el sustrato: A MAYOR AFINIDAD, MENOR KM. ES CONSTANTE Y CARACTERÍSTICA DE CADA ENZIMA, siempre cuando se mantengan las condiciones de pH, temperatura…De esta forma, si la enzima actúa sobre barios sustratos, a cada uno le corresponde un valor diferente de Km. Por definición, se llega a la veloc. máxima cuando todos los centros activos están ocupados por el sustrato.

- SITIO ACTIVO (CATALÍTICO): Se encarga de catalizar una reacción - SITIO RECONOCIMIENTO: Donde el sustrato ingresa y es reconocido por la enzima, y se une por medio de enlaces químicos débiles. COFACTOR Inorgánicos (hierro, magnesio, zinc). Orgánica – Derivados de vitaminas Coenzimas: unión débil y se regeneran separados. Eje: NAD, NADP Grupo Prostético: unión covalente, y se generan unidos a la enzima (derivado de vitamina) FAD+ (B2), FMN (B2), PPT (pirofosfato de tiamina, B1), PLP (Piridoxal fosfato, B6) unido covalentemente a la enzima se denomina grupo prostético. HOLOENZIMA: enzima formada por parte proteica (apoenzima) + molécula no proteica (cofactor) APOENZIMAS: parte proteica da enzima, catalíticamente inactiva hasta la unión con el cofactor CLASIFICACIÓN - TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo de átomos de un sustrato a otro. Aminotransferasa transferen grupo amino Quinasas transferen grupos fosfatos Aspartato animotransferasa (GOAT) Transfere grupo amino del L- aspartato para el Alfa – glutarato formando oxalacetato (hígado)

- HIDROLASAS: Catalizan la ruptura de un enlace químico mediante la aducción de una molécula agua - OXIDOREDUCTASAS: Catalizan reacciones de transferencia de átomos de hidrogeno o electrones. Deshidrogenasa | Reductasa | Oxidasas | Oxigenasas | Peroxidasas - ISOMERASAS: Catalizan la transformación de un isómero A en otro B - LIASAS: Catalizan la ruptura de enlaces químicos, excluyendo enlaces peptícos, por un proceso diferente a la hidrolisis - LIGASAS: Catalizan la formación de enlaces entre C y O, N, S u outros atomos, generalmente utilizando energía de hidrolisis de ATP

ISOENZIMAS - Son enzimas que difieren en su secuencia aminoacídicas, por lo que son físicamente distintas, pero que poseen la misma actividad catalítica, es decir que catalizan la misma reacción. -En general, tienen diferentes parámetros cinéticos o diferentes propiedades reguladoras. -Se expresan diferencialmente en distintos tejidos, organelos o estados fisiológicos o patológicos.

Actividad enzimática - Cantidad de sustrato transformado en la unidad de tiempo - Una unidad internacional (UI), es la cantidad de enzima capaz de transformar un micromol de sustrato en un minuto FACTORES Q MODIFICAN LA ACT. ENZIMATICA: - Concentración de enzima: Cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de enzima aumenta la velocidad enzimática hasta cierto limite. - Concentración de sustrato: La veloc. de la reacción aumenta al aumentar la concentración de sustrato.

- Temperatura:

- pH:

Presencia de cofactores: La concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una máxima actividad catalítica Presencia de inhibidores enzimáticos: son agentes químicos que inhiben la acción catalítica de enzimas - IRREVERSIBLES: producen cambios permanentes en la molécula de enzima, con deterioro definitivo de su capacidad catalítica. Dentro de estos se incluyen los “inhibidores suicidas”, que forman uniones covalentes con la enzimas y bloquean el sitio activo permanentemente; son altamente específicos. - REVERSIBLES: Competitivos | No Competitivos | Anticompetitivos 1. Competitivos: aumentan el valor de Km, pero no modifican la velocidad máxima de la enzimas, estos efectos se alcanza por diferentes mecanismos: el Inhibidor presenta similitud estructural con el Sustrato y ambos compiten por el SA de la enzima; otros se unen al SA sin presentar similitud estructural con el S; I y S se fijan a diferentes sitios dela enzima, pero la unión de uno de ellos impide la del otro. la inhibición de tipo competitivo puede ser revertida aumentando la concentración de sustrato.

2. No Competitivos: Se unen a la enzima en un lugar de la molécula diferente del SA y disminuyen la Vmax sin modificar la constante Km; este tipo de Inhibidor no es revertida por aumento de la concentración de sustrato 3. Anticompetitiva: inhibidor se une al complejo enzima-sustrato, saturación temprana -Vmax, Km-

REGULACIÓN EZIMATICA Una enzima puede ser regulada por la [] sustrato, otra enzima, pH, alosterismo, modificación covalente, genética, hormonal… ZIMÓGENA: enzima unida a un péptido inhibidor de proteasas/peptidasas que rompen el enlace peptídico. Eje: pepsinógeno (pepsina), tripsinógeno (tripsina), proelastasa (elastasa) ALOSTÉRICA: solo ocurre con enzimas alostéricas. Son oligomericas/poliméricas y presentan estructura tensa y relajada. Tienen una curva sigmoidea y se regulan por moduladores alostéricos. ulador positivo se une al sitio alostérico favoreciendo la forma relajada. No es necesario aumento sustrato ulador negativo posibilita la forma tensa. Necesita aumento de sustrato para tener forma relajada COVALENTE: unión covalente de grupos funcionales (fosfatos) a aa de serina, treonina y tirosina (en sus cadenas laterales tenemos grupos alcoholes -OH) Enzima fosforilada con baja actividad son desfosforilada por enzimas fosfatasas Enzima con oxidrilos libres > Desfosforilada Enzima desfosforilada con baja actividad es fosforilada por enzimas kinasas (gasto ATP) Enzima con oxidrilos de serina, treonina o tirosina unidos covalentemente al grupo fosfato > Fosforilada GENÉTICA: genes ubicados en ADN contiene secuencias de nucleótidos (información necesaria para la síntesis de proteínas)

Transcripción > consiste en copiar una de las hebras de ADN y formar ARNm que se dirige al citoplasma, donde junto con ribosomas ocurre la transcripción, síntesis de proteínas (enzimas). Todo gen posee una región reguladora de la transcripción, donde actúa hormonas que traen mensaje de inducción o represión.

Zimógenos Se sintetizan en las células de origen al estado de precursores inactivos. Estos son proteínas simples que se convierten en enzimas activa por un proceso de hidrolisis. Agentes específicos producen ruptura de la cadena polipeptídica del zimógeno, cambian la conformación de la molécula y le otorgan actividad catalítica....