Resumen enzimas - Apuntes Clasificación, funciones PDF

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Tipos y clasificación de enzimas...

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Enzimas Actúan a temperaturas menores de 70°C, pH aproximado de 7 y presión de una atmósfera. Simples: Una o más cadenas polipeptídicas Conjugadas: Contienen al menos un grupo no proteico (cofactor o apoenzima)       

Catalizador: Altera la velocidad de una reacción química sin sufrir ningún cambio químico. Existen 3 biocatalizadores: enzimas, vitaminas y hormonas. Sustrato: molécula donde actúa la enzima. (Modelo Llave-Cerradura o Modelo ajuste inducido) Producto: molécula resultante (E+SESE+P) Cofactor: Componente no proteico para la acción de una enzima (coenzima, iones, vitaminas) Apoenzima: Enzima propiamente, inactiva, parte polipeptídica de la enzima. Holoenzima: Apoenzima + Cofactor (coenzima) Proenzima: Precursores no funcionales. Zimógenos (TripsinógenoTripsina)

Clasificación de Enzimas Oxidorreductasas: catalizan oxidaciones y reducciones. Transfieren electrones. Transferasas: catalizan la transferencia de porciones o grupos (no agua) Hidrolasas: catalizan la división hidrolítica de C—C, C—O, C—N y otros enlaces covalentes. Liasas: catalizan la división de C—C, C—O, C—N y otros enlaces covalentes mediante eliminación de átomo, dejando dobles enlaces. 5. Isomerasas: catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula. 6. Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP. Forman C-C, C-O, C-N y C-S.

1. 2. 3. 4.

Cinética enzimática La velocidad inicial en una reacción química en la que participa dos reactantes depende de la concentración de cada uno de ellos y de su tendencia a reaccionar. Si se duplica la concentración de un reactante, se duplica la velocidad de reacción.   

Reacción de primer orden: La velocidad de reacción es proporcional a la concentración de sólo uno de los reactantes y a su tendencia de reacción. Reacción de segundo orden: La velocidad de reacción es proporcional a la concentración de los dos reactantes. Reacción de cero orden: La velocidad de reacción es independiente de la concentración de reactantes.

Michaelis-Menten Primera etapa: La E (enzima) se une al S (sustrato) para dar el complejo ES, k1 es la constante de velocidad de segundo orden, k2 es la constante de velocidad de primer orden.

-La ecuación de Michaelis-Menten describe como varía la velocidad de reacción con la concentración de sustrato:

En donde: v0 es la velocidad inicial de la reacción Vmax es la velocidad máxima Km es la constante de Michaelis y Menten= [S] es la concentración de sustrato Factores que afectan  pH alto= E y ES (no se da el producto)  pH medio (óptimo)= ESH (máxima actividad enzimática)  pH bajo= EH2 y ESH2 o doblemente protonadas (no se da el producto)  Temperatura: Mayor temperaturaMayor velocidad, si la temperatura aumenta demasiado, la proteína se desnaturaliza y la actividad se pierde, la enzima deja de funcionar como catalizador.

Control alostérico positivo y negativo   

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Homotrópica: Ligandos iguales Heterotrópica: Ligandos diferentes Cooperatividad positiva: La unión de un ligando facilita la interacción de la enzima con el siguiente ligando. Incrementa la respuesta de la proteína a los cambios de concentración del sustrato. Cooperatividad negativa: La unión de un ligando disminuye la afinidad de la enzima para la unión del siguiente ligando. Sitio alostérico de la enzima: Interactúa con moléculas o iones diferentes al sustrato y que producen cambios conformacionales en la proteína que afectan su actividad.

Existen dos modelos sobre cooperatividad y alosterismo en proteínas. Modelo Simétrico: Propuesto por Jacques Monod, Jeffries Wyman y Jean-Pierre Changeaux. Tambien llamado modelo concertado. Modelo Secuencial: Propuesto por Koshland en 1966....