Cuestionario sobre Enzimas PDF

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Bioquímica: Cuestionario sobre tema de Enzimas. ...

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Cuestionario. Enzimas 1.-Si el sitio activo de una enzima normalmente consiste de una serie de aminoácidos, ¿porque se necesita al resto de la proteína? Porque la estructura terciaria es la que determina la forma del sitio activo de la enzima, y por lo tanto le brinda especificidad a la enzima sobre los sustratos en los cuales podrá actuar. 2.-En la presencia de alcohol deshidrogenasa la velocidad de reacción de acetaldehído a etanol incrementa a medida que se incrementa la concentración de acetaldehído. Eventualmente la velocidad de reacción alcanza un máximo, en donde la concentración de acetaldehído no tiene efecto. Explique que está sucediendo. La enzima se ve saturada de sustrato y le impide seguir llevando a cabo la reacción del acetaldehído a etanol a medida que la concentración del acetaldehído aumenta. 3.-Defina Km y Kcat e indique ¿porque son importantes estos parámetros? Km: La Km nos da una idea de la afinidad que tiene la enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES). Kcat: Cte. catalítica o número de recambio, define la capacidad de que el complejo ES pueda generar productos. 4.- ¿Qué es el estado de transición de una reacción? Explique mediante un diagrama como es la energía libre de activación que realiza una reacción química sin y con la ayuda de una enzima. Se denomina estado de transición, a la región en la cual la energía libre de activación es máxima.

5.- ¿Cuales son las variables que influyen en una reacción enzimática? -Concentración de la enzima. -Concentración del sustrato. -pH.

Temperatura. -Efectores (Activadores e Inhibidores). 6.-Imagine que usted está trabajando en la extracción de una enzima y quiere saber cuál es el comportamiento enzimático o actividad enzimática de esa enzima. Describa, ¿Cómo lo haría? (4 puntos) 7.-Explique los modelos de acción enzimática. Los modelos de acción enzimática son: 1.- Modelo llave-cerradura 2.- Modelo ajuste inducido -Modelo llave-cerradura: este modelo supone que la estructura del sustrato y la del sitio activo son exactamente complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. -Modelo ajuste inducido: La interacción física entre las moléculas de enzima y sustrato produce un cambio en la conformación del sitio activo, mediante la distorsión de las superficies moleculares. Este modelo llamado ajuste inducido impondría cierta tensión a las moléculas reaccionantes, facilitando aún más la reacción. 8.- Determine la clase de enzima que cataliza cada una de las reacciones siguientes:

9. En el siguiente gráfico, se muestran los pH óptimos de tres enzimas ¿Qué puede decir al respecto?

Que cada una de las enzimas tiene un pH óptimo en el cual su eficiencia es mucho mayor, y cuando este pH varía, cada enzima ve disminuida su actividad catalítica. Por ejemplo la Enzima 2, que a bajos pH(3 ó 4) su actividad catalítica está muy por debajo de su totalidad, en cambio, cuando hay un pH casi de 7, la enzima esta casi en su totalidad del máximo de su actividad. 10. Explique cuál es la influencia de las variaciones de temperatura sobre las velocidades de reacción enzimática. a. Dibuje un gráfico de la velocidad de reacción en función de la temperatura explicando qué pasa a baja temperatura y alta temperatura.

A temperaturas muy bajas, la velocidad de reacción de la enzima es muy baja, dicha velocidad aumenta con el incremento de temperatura hasta que la enzima comienza a desnaturalizarse, llegando o no a perder su actividad catalítica. 11. ¿Cual es la diferencia entre inhibición enzimática e inactivación enzimática? Que la inhibición enzimática es cuando algunas moléculas interfieren en la catálisis de la enzima impidiendo la reacción, esta puede ser de forma reversible o irreversible, pero la inactivación enzimática se debe cuando hay presencia de agentes desnaturalizantes químicos o físicos que cambian o destruyen la estructura de la enzima, haciendo que esta disminuya o pierda su actividad. 12. Indique las afirmaciones correctas y reescriba correctamente aquellas que considere falsas: a. Una enzima presenta regulación alostérica cuando distintas sustancias compiten con el sustrato a nivel del centro activo. b. Se dice que una enzima se regula covalentemente cuando su actividad es modificada por la unión de ciertos grupos químicos a residuos de aminoácidos. c. Hablamos de zimógenos cuando una enzima presenta distintas estructuras moleculares que catalizan la misma reacción.

d. La inducción o represión genética permite modificar la actividad de una enzima haciéndola más o menos activa, respectivamente. e. La presencia de isoenzimas junto con la compartimentalización celular permiten establecer un mecanismo eficiente de regulación enzimática Corrección de afirmaciones a. Una enzima presenta regulación alostérica cuando una molécula efectora se une en el sitio alostérico, activando o inhibiendo la actividad de la misma. c. Los zimógenos son moléculas que necesitan ser activadas para convertirse en enzimas activas.

13. ¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tiene sobre ella la cantidad de sustrato presente en el medio de reacción? La velocidad de una reacción enzimática se mide por el número de moléculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo. Esta velocidad depende de varios factores, entre los que destacan la eficacia del enzima y la concentración de moléculas de enzima y de sustrato. Manteniendo constante la concentración del enzima en una reacción catalizada, se observa que la velocidad de la reacción aumenta a medida que incrementamos la concentración de sustrato. Este aumento de la velocidad va haciéndose progresivamente más lento, hasta que, finalmente, grandes incrementos en la concentración de sustrato no aumentan de manera significativa la velocidad de la reacción. En este punto, decimos que se ha alcanzado la velocidad máxima (Vmáx). 14.- ¿Dónde actúan los enzimas alostéricos? Las enzimas alostéricas desempeñan un papel muy importante en la regulación de las reacciones metabólicas. Estas suelen actuar en sitios estratégicos de las rutas metabólicas, ya sea en puntos de ramificación, provocando una activación de la enzima mediante un efectores alostéricos positivos, o puntos no ramificados provocando una inactivación de la enzima por medio de efectores negativos.

15.- Define centro activo y complejo enzima-sustrato. El centro activo de la enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos que realizan la acción catalítica. La molécula enzimática se une, de forma específica, a la molécula de sustrato, formando el complejo enzima-sustrato. El mecanismo de acción es el siguiente: Las moléculas enzimáticas (E) se unen de forma específica a las reaccionantes, que denominamos sustratos (S). En un primer paso, se forma un complejo enzima-sustrato (ES). Aquí, el enzima induce cambios en la molécula del sustrato (ruptura o redistribución de enlaces, cambios en los grupos funcionales, etc.) que hacen disminuir su energía de activación y conducen a la formación del producto final (P) y a la liberación del enzima (E), inalterado, que puede actuar de nuevo. 16.- En los enzimas alostéricos, ¿es lo mismo el centro activo que el centro alostérico? No, el centro activo de una enzima alostérica es lo mismo que el centro activo de cualquier otra enzima, donde se une el sustrato, pero el centro alostérico es una zona diferente donde se unen de formas no covalentes moléculas llamadas efectores, que provocan que la enzima adopte una conformación más o menos activa. 17.- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores. •No cambian la constante de equilibrio de una reacción química. •Son muy específicas. •Aceleran varios órdenes de magnitud mayor con respecto a la reacción no catalizada. 18.- Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva. DIFERENCIAS ENTRE: INHIBICION COMPETITIVA INHIBICION NO COMPETITIVA El inhibidor compite por unirse al El inhibidor puede unirse a la

sitio activo de la enzima Aumenta el Km que posee la enzima Impide la fijación del sustrato Depende de la concentración del

enzima, independientemente de lo que haga el sustrato No impide la fijación del sustrato Afecta a la Vmax de la enzima

sustrato como del inhibidor

19.- ¿Qué características poseen los enzimas alostéricos? -Son enzimas cuya estructura proteica está formada de varias subunidades. -Posee un sitio o centro activo -Posee sitios alostéricos -La unión del sustrato es cooperativo -Presentan estructura cuaternaria -La curva de velocidad presenta una forma sigmoidal 20. Explique la cinética enzimática de michaelis-menten y cuáles son los fundamentos de esta ecuación. Propone una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de las enzimas. Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]), Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzimasustrato da lugar a la formación del producto y liberando la enzima. 21. Explique los factores que determinan la especificidad al sustrato de las siguientes enzimas: a) Tripsina b) Quimotripsina c) Elastasa

a) La Tripsina prefiere escindir enlaces peptídicos a lo largo de grandes cadenas hidrófobas con residuos de Lys o Arg. b) La Quimotripsina prefiere escindir enlaces peptídicos a lo largo de grandes cadenas hidrófobas con residuos de aminoácidos aromáticos (Phe, Trh, Trp). c) La Elastasa prefiere escindir enlaces peptídicos a lo largo de grandes cadenas hidrófobas con residuos de Ala, Gly o Val....