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AMINIÁCIDOS PEPTIDOS Y PROTEÍNAS

Proteína Jöns J Berzelius (1838) Palabra griega: proteios

Significado: “de primera clase”

Las proteínas son polímeros de aminoácidos (20) Funciones: Catálisis enzimática Transporte y almacenamiento Movimiento coordinado Soporte mecánico Generación y transporte de impulsos nerviosos Control del crecimiento y diferenciación Ubicación: todos los tejidos y partes de la célula PROTEÍNAS (Estructura & función)

ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria hace referencia a la secuencia de aminoácidos y a la localización de los puentes disulfuro, si los hubiere. La estructura primaria comprende a las uniones covalentes de la proteína.

AMINOÁCIDOS (aa) Solo 20 aa, de configuración L, forman parte de las proteínas. La cadena lateral R permite clasificarlos en 5 grupos y contribuyen a las propiedades fisicoquímicas de los aa y de las proteínas que integran.

Importancia de la cadena lateral R

ENLACE PEPTIDICO

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTIDICO

ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria hace referencia al ordenamiento espacial de los residuos de aminoácidos próximos entre sí, en la secuencia lineal.

Algunas de estas relaciones estericas son de naturaleza regular, originando una estructura periódica. Se incluyen la estructura secundaria de la alfa-hélice, la lámina plegada beta y algunos autores incluyen la hélice del colágeno Estructuras propuestas por Pauling L. & Corey R. (1951) Pauling y Corey propusieron las bases de las conformaciones más probables de las moléculas de proteína que hoy conocemos. fueron 2 científicos que se dedicaron al estudio de estructural de las proteínas, en particular las de colágeno. En 1951 predijeron la existencia de las una estructuras secindarias alfa y beta que luego fueron corroboradas por rayos x.

ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria se refiere al ordenamiento espacial de residuos de aminoácidos alejados en la secuencia lineal. Ordenamiento espacial de las estructuras secundarias

Tipo de interacciones que estabilizan estas estructuras Electrostáticas Puentes de H Enlaces de van der Waals Interacciones hidrofóbicas -S-S-

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE PROTEÍNAS La estructura CUATERNARIA hace referencia al ordenamiento espacial de subunidades peptídicas y a la naturaleza de sus contactos mutuos. Tipo de interacciones que estabilizan estas estructuras:

-Electrostáticas -Puentes de H -Enlaces de van der Waals -Interacciones hidrofóbicas

INVESTIGACIÓN DE PROTEÍNAS OBTENCIÓN Extracción ó síntesis PURIFICACIÓN Cromatografía (tamaño, afinidad, polaridad, hidrofobicidad), precipitación, filtración, centrifugación, solubilización, secado) CARACTERIZACIÓN Composición de aa, Rx, geles de poliacrilamida (electroforesis), cromatografía, MALDY, actividad específica. EXTRACCIÓN DE PROTEÍNAS Solubilización en diferentes medios Buffers Soluciones salinas (diferente fuerza iónica) Soluciones hidro-alcohólicas Detergentes (SDS) SEPARACIÓN POR CROMATOGRAFÍA EN COLUMNA

SEPARACIÓN POR INTERCAMBIO IÓNICO

SEPARACIÓN POR EXCLUSIÓN MOLECULAR

SEPARACIÓN POR AFINIDAD

SEPARACIÓN DE PROTEÍNAS ELECTROFORESIS

RESULTADOD E UNA CORRIDA ELECTROFORÉTICA Condiciones de corrida voltaje corriente (cont o variable) SDS -mercaptoetanol Continuo Discontinuo Gradiente

SEPARACIÓN POR PUNTO ISOELÉCTRICO...