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Título DESNATURALIZACION DE PROTEINASAutor/esNombres y Apellidos Código de estudiantes FABIAN ISRAEL CUEVAS ELGUETA 46542 IVERT ADELIO CHURA SIRPA 48089 ADRIANA SOLANO CHAVARRIA 46143 FRANZ ALIZANDRO LIMACHI MAMANI 48449Fecha 19/06/INTRODUCCIONLas proteínas son biopolímeros de gran peso molecular, l...

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DESNATURALIZACION DE PROTEINAS

Título

Nombres y Apellidos

Autor/es

Fecha

Carrera Asignatura Grupo Docente Periodo Académico Subsede

Código de estudiantes

FABIAN ISRAEL CUEVAS ELGUETA

46542

IVERT ADELIO CHURA SIRPA

48089

ADRIANA SOLANO CHAVARRIA

46143

FRANZ ALIZANDRO LIMACHI MAMANI

48449

19/06/2019

MEDICINA

INTRODUCCION

BIOQUIMICA Y BIOLOGIA I s son biopolímeros de granMOLECULAR peso molecular, las cuales están constituidas por: Nitrógeno (N), Oxigeno (O), Hidrogeno (H), aunque también pueden contener A, A-2 Fosforo (P) y, en menor proporción elementos tales como Hierro (Fe), cobre DRA. INGRID ROSSEMERY MICHEL LOZA sio (Mg) entre otros compuestos.

ntosI/2019 químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) minoácidos LA PAZ (aa), Estos a su ven son los monómeros de la proteínas. La unión úmero de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aa que forma la

molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido; si es superior a 10, se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aa, se habla ya de proteína. Se conoce como desnaturalización a la Perdida por parte de las proteínas de su estructura de orden superior (Secundaria, Terciaria, cuaternaria), y queda una cadena polipeptidica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada solo tienen en común la estructura primaria, es decir la secuencia de aminoácidos que la componen, los demás niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada. La desnaturalización trae diversas consecuencias como: el cambio en las propiedades hidrodinámicas es decir el aumento de la viscosidad, a la vez que disminuye el coeficiente de difusión, por otro lado se produce una disminución de su solubilidad, debido a que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie, y finalmente se produce la perdida de las propiedades biológicas. Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria, por este motivo, en muchos casos el proceso de desnaturalización es reversible, ya que es la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. Estudios realizados en diferentes trabajos demuestran que los tratamientos térmicos provocan la desnaturalización de las proteínas, es decir producen un cambio en la estructura física de las proteínas, pero en general no afectan a la composición de aminoácidos y por lo tanto a las propiedades nutricionales de la leche. Las β-lactoglobulinas son las más afectadas en estos tratamientos (Rynne et al., 2004) proporcionando el “gusto ácido” de la leche, mientras que las micelas de caseína son notablemente estables e incluso a temperaturas de hasta 140 °C (Tornadijo et al., 1998). Sin embargo, cuando se calienta por encima de los 100 ° C puede existir una disminución del pH, que es causada por la formación de ácidos orgánicos de la degradación de la lactosa y la precipitación de fosfato de calcio (Martínez-Castro et al., 1986). La desnaturalización ofrece importantes ventajas tales como el aumento del rendimiento y del valor nutritivo del queso (Kethireddipalli et al., 2010) y la destrucción de bacterias tanto benéficas como perjudiciales. Rodríguez (2002) plantea que la leche puede tener alteraciones físicas y pérdidas importantes del valor nutritivo cuando sufre tratamiento térmico excesivo.

MARCO TEORICO l. Proteínas Las proteínas son sustancias macromoleculares presentes en todos los organismos vivos. Propiamente la palabra proteína deriva del griego proteicos, que significa “primero”. Las proteínas son poliamidas, las cuales por hidrólisis dan aminoácidos.

Por lo común, sólo se encuentran veinte aminoácidos en las proteínas en plantas y animales, sin embargo estos veinte aminoácidos se pueden combinar en una gran variedad de formas, para originar músculos, tendones, piel, uñas, plumas, seda, hemoglobina, enzimas, anticuerpos y muchas hormonas. Las masas moleculares de las proteínas van desde 10,000 hasta más de 50 millones (I), se pueden clasificar de acuerdo al tipo de función que desempeñan. Las proteínas fibrosas (llamadas también proteínas estructurales) están compuestas por moléculas largas como hilo, que son resistentes e insolubles. Otro tipo de proteínas son las globulares. Estas son proteínas pequeñas, algo esféricas a causa de plegarse las cadenas sobre sí mismas. Las proteínas globulares son hidrosolubles y desempeñan diversas funciones en el organismo. Por ejemplo, la hemoglobina transporta oxígeno a las células, la insulina ayuda al metabolismo de los hidratos de carbonos; los anticuerpos inactivan las proteínas extrañas; el fibrinógeno (soluble) puede formar fibras insolubles, que hacen que la sangre se coagule, y las hormonas llevan mensajes a través de todo el cuerpo. Las proteínas conjugadas, proteínas conectadas a una gran parte no proteica tal como un azúcar, desempeñan diversas funciones en el cuerpo. Un modo común de unión entre la proteína y la no proteica se efectúa por medio de una función de la cadena lateral de la proteína puede formar un éster con un grupo- OH de una moléculad e azúcar.

Los elementos presentes más abundantes en las proteínas son carbono (50 a 55%), el hidrógeno (7%), el oxígeno (23%) y el nitrógeno (16%). En la mayor parte de las proteínas se encuentra presente el azufre, en una cantidad que va de 1 a 2%. El fósforo casi siempre está presente. Los aminoácidos que se encuentran en las proteínas son ácidos a-amino carboxílicos. La variación en las estructuras de estos monómeros ocurre en la cadena lateral.

El aminoácido más sencillo es el ácido aminoacético, (H2NCH2C02H), llamado glicina, que no tiene cadena lateral y por consiguiente no contiene carbono quiral. Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a su cadena lateral, los que contienen grupos carboxílos se les llama aminoácidos ácidos y los que tienen grupos amino, se clasifican como básicos. Estas cadenas laterales ácidas y básicas ayudan a determinar la estructura y reactividad de éstas. El resto se les conoce como neutros, algunas de las cadenas contienen -OH, -SH u otros grupos polares, que pueden aceptar enlaces de hidrógeno.

La disposición o secuencia de los aminoácidos a lo largo de la cadena determina la estructura primaria de una proteína y su identidad única, esto se refiere al esqueleto covalente de la cadena polipeptídica. Muchas de las propiedades se deben a la orientación

de la molécula como un todo, en la ordenación regular y periódica de una dirección. La forma de hélice que adopta se le llama estructura secundaria, la forma general de la proteína determinada por todos los pliegues, vueltas y bastón recibe el nombre de estructura terciaria. Se podría suponer que una molécula de proteína larga y compleja, es capaz de adoptar cualquier forma bajo una serie de condiciones determinadas, pero este no es el caso. Algunos de los pliegues de la cadena de la proteína dan lugar a disposiciones de energía más baja (más estable) que otros patrones de plegamiento. La estructura cuaternaria pone de manifiesto cómo se dispone en el espacio las cadenas individuales polipeptídicas de una proteína que posee más de una cadena. La combinación de las estructuras, primarias, secundarias y terciarias es la conformación de una proteína. Es la ordenación espacial de los grupos sustituyentes que son libres de adoptar muchas posiciones diferentes sin que se produzca ruptura de enlaces, debido a la posibilidad de rotación alrededor de los enlaces simples de la molécula.

2. Caricaína, lisozima y tripsina La caricaína, quimopapaína y papaína se obtiene del látex de la fruta de la papaya (Carica papaya), ha sido usado como fuente de las proteinasas para uso industrial, por ejemplo, en la protección de ablandadores de carne y prevención de la formación de turbidez en bebidas. También, las proteinasas han sido de gran importancia médica, por ejemplo en el tratamiento del prolapso de los discos vertebrales. La caricaína es el tercer constituyente proteolítico de látex de papaya. Tiene 216 residuos de aminoácidos no contiene ningún carbohidrato unido a su cadena polipeptídica y contiene 7 residuos de cisteína de los cuales se forman 3 puentes disulfuro, (Cys-22-63, 56-95 y 153204) y un residuo de cisteína libre (Cys-25) que es esencial para la actividad cata1ítica. La lisozima provienen del huevo de gallina, es una proteína pequeña con 129 residuos de aminoácidos, la estructura se estabiliza por cuatro puentes de disulfuro, éstose mantienen durante la desnaturalización, además esta proteína es reversible. La tripsina es de origen animal (bovino), esta proteína es reversible a pH 3.0 y a temperaturas bajas, sin embargo a temperaturas altas a un pH de 8.0 es irreversible, además pierde su actividad enzimática a concentraciones altas de desnaturalizante tal como la urea y clorhidrato de guanidina (GuHCI), se dice que alrededor de una concentración de urea 4M retienen un 50% de su actividad. La tripsina tiene 6 puentes ded isulfuro( Cys-13-143;3 1-47; 115 -216; 122-18 9; 154-1 68 y 179-203) y tiene 229 residuos de aminoácidos.

3. Factores de desnaturalización. TEMPERATURA. Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro de una fluctuación muy limitada de temperatura y de pH, a temperaturas elevadas que consiste en el desplegamiento de la estructura nativa, característica de cada cadena polipeptídica de las moléculas. La consecuencia más significativa de la desnaturalización es que las proteínas pierden su actividad enzimática y un cambio conocido como desnaturalización, el efecto más visible consiste en un descenso de la solubilidad, pues los grupos hidrofóbicos ubicados en el interior de la molécula quedan expuesto al solvente acuoso puesto que en los enlaces químicos covalentes del esqueleto peptídico de las proteínas no se rompe durante este tratamiento relativamente suave, se ha llegado a la conclusión que la estructura primaria permanece intacta. La mayor parte de las proteínas globulares experimentan el proceso de desnaturalización cuando se calienta arriba de 60 y 70 "C.

PH. La unión covalente de los aminoácidos para formar las proteínas hace que los grupos funcionales amino y carboxilo de todos los aminoácidos, excepto el primero y el último, se vean modificados debido a la formación del enlace peptídico. Por este motivo, en los polipéptidos, la naturaleza química de la cadena lateral de los aminoácidos es la que va a condicionar su solubilidad en agua, su reacción y el tipo de interacciones no covalentes que se pueden establecer. Las cadenas laterales de los diferentes aminoácidos pueden ser de naturaleza Hidrofobica (Apolar), polar sin carga, o pueden presentar carga a determinados valores de PH. Los aminoácidos presentan un grupo amino con carácter básico (aceptor de protones) y un grupo carboxílico con carácter acido (dador de protones). Como a PH fisiológico los

aminoácidos se encuentran en su forma ion dipolar, en realidad el carácter acido lo presenta el grupo amino protonado y el carácter básico el grupo carboxilo ionizado.

PRESENCIA DE SALES. La presencia de sales o agentes como el ion guanidino también pueden afectar a las interacciones electrostáticas ya que los iones disueltos compiten a la hora de establecer interacciones electrostáticas de este tipo. Uno de los agentes desnaturalizantes que se utiliza con más frecuencia es la urea puesto que compite en la formación de enlaces de puentes de hidrogeno. Las interacciones hidrofobicas se verán alteradas por sustancias que puedan establecer interacciones de la misma naturaleza con los residuos, como lo son los disolventes apolares y los detergentes. La desnaturalización es entonces una consecuencia particular de un fenómeno termodinámico general, la unión preferencial de los componentes del solvente a la proteína, es decir, una solvatación preferencial, que se une preferencialmente a la proteína. En consecuencia la acción del agente se define exclusivamente por el balance entre las afinidades de la proteína con los agentes desnaturalizantes.

LISTA DE MATERIALES -

Gradilla 5 tubos de ensayo Marcador Jeringa de 5 o 10ml (2 pares) Leche en bolsa 50 ml (5ml cada tubo) Jugo de limón 10ml (5ml utilizados) Vinagre 10ml (5ml utilizados) Bicarbonato en sobre (1 cucharilla utilizada) Alcohol Medicinal Vela o Encendedor Pinzas 1 huevo de gallina Recipiente de Cristal Guantes Barbijo

PROCEDIMIENTO Experimento 1: En el experimento la proteína de la leche (caseína) es sometida al contacto del pH del alcohol, al vinagre, limón, bicarbonato y calor mediante el encendedor.

1. Usando la jeringa se pone a los 5 tubos de ensayo 5ml de leche. 2. Usando la jeringa ponemos 5ml de jugo de limón en el primer tubo de ensayo y se espera a que suceda la reaccion.

3. Usando

la jeringa ponemos 5ml de Vinagre en el segundo tubo de ensayo y se espera que suceda la reaccion.

4. Ponemos 1 cucharilla de bicarbonato de sodio (5gr) en el tercer tubo de 5.

ensayo y se espera que suceda la reaccion. Usando la jeringa ponemos 5ml de alcohol en el cuarto tubo de ensayo y esperamos que suceda la reaccion.

6. Usando el encendedor, calentamos lo que es el quinto tubo de ensayo hasta que empiece a burbujear y observamos la reaccion.

Experimento 2: En este experimento se somete a temperaturas causadas por el alcohol a la proteína de la clara del huevo. 1. Con mucho cuidado rompemos una parte del cascarón del huevo, y colocamos una cantidad arbitraria de lo que es la clara del huevo en el tazón de cristal. 2. Luego se pone 5ml de alcohol en la taza de cristal y se observa la reaccion que produce.

RESULTADOS Experimento 1

Experimento 2.

DISCUSION Y ANALISIS DE RESULTADOS

Experimento 1. De forma similar a lo que ocurre con el huevo, la mezcla entre disolventes organicos y una solucion proteica produce la interaccion del disolvente oranico con el interior hidrofóbico de las proteínas lo cual genera la desorganización de la estructura terciaria, lo cual produce la desnaturalización y precipitación de la proteína. el ácido presente en el vinagre (ácido acético) , en el limón (ácido cítrico), es capaz de producir la desnaturalización de la proteína denominada caseína que hay en la leche, con resultado más efectivo comparado con el alcohol y el bicarbonato de sodio.

Experimento 2. Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encuentran enrolladas adoptando una forma esférica. Se denominan proteínas globulares. Al freír o cocer un huevo, el calor hace que las cadenas de proteína se desenrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas con otras. Este cambio de estructura da a la clara de huevo la consistencia y color que se observa en un huevo cocinado. Este proceso que se conoce con el nombre de desnaturalización se puede producir de muy diversas maneras: •calentando: cocer o freír. •batiendo las claras (mayonesa).

CONCLUSIONES Experimento 1. La mezcla entre disolventes orgánicos y una solución proteica produce la interacción del disolvente orgánico con el interior hidrofóbico de las proteínas, lo cual genera la desorganización de la estructura terciaria, lo cual produce la desnaturalización y precipitación de la proteína.

Experimento 2. Un aumento de temperatura provoca la energía cinética de las moléculas, lo cual genera una desorganización de la envoltura acuosa de las proteínas, dicha desorganización genera finalmente la desnaturalización de la proteínas. Por otra parte, a temperaturas elevadas se destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

BIBLIOGRAFIAS

https://es.wikipedia.org/wiki/Proteína https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/diccionario/proteinas.ht ml https://es.slideshare.net/kevinacio/proteinas-y-clasificacion https://curiosoando.com/que-es-la-desnaturalizacion-de-proteinas https://es.wikipedia.org/wiki/Desnaturalización_(bioquímica) https://www.lifeder.com › Biología https://powerexplosive.com/desnaturalizacion-proteica/ www.calvo.qb.fcen.uba.ar/Precipitacion%20por %20desnaturalizacion%20selectiva.htm libroelectronico.uaa.mx/capitulo-5-estructura-y/desnaturalizacionde-las.html https://prezi.com/fxrmc4azagqb/desnaturalizacion-por-temperaturay-ph/...