T.5. Estructura proteinas PDF

Preview

Summary

Download T.5. Estructura proteinas PDF

Description

TEMA 5: ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS La estructura y la función de las proteínas están muy relacionadas. Cada proteína es especifica. -

Conformación: disposición espacial de cada átomo dentro de la molécula Conformación nativa: estructura tridimensional que es funcional

Si se pierde su conformación y por tanto su función, se desnaturaliza. FACTORES QUE AFECTAN A LA ESTRUCTURA DE UNA PROTEINA La estructura de una proteína esta determinada por su secuencia de aminoácidos (estructura primaria). Los niveles superiores de organización dependen de las interacciones débiles como los puentes de hidrogeno, las fuerzas iónicas, las interacciones hidrofóbicas y las fuerzas de van der Waals.

NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS 

Estructura primaria: es la secuencia de una proteína (n&mero y orden de áá). Enlace pep(dico (covalente).



Estructura secundaria: organización local de los áá (patrones). Interacciones débiles.



Estructura terciaria: forma tridimensional de una proteína (disposición espacial de todos sus áá. Una &nica cadena polipep(dica). Interacciones débiles y puentes disulfuro (covalentes).



Estructura cuaternaria: forma tridimensional de una proteína que está formada por más de 1 cadena polipep(dica. Interacciones débiles.

ESTRUCTURA PRIMARIA Viene dada por la secuencia (orden que siguen los aminoácidos de una proteína, unidos entre si por enlaces pep(dicos). Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína. El enlace pep(dico es plano y rígido. Hay 3 enlaces covalentes implicados (C-C-N-C) que se encuentran en un mismo plano y estos tienen naturaleza de doble parcial que le posibilita girar alrededor del C. La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de los aminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente. Como, además, la función de la proteína depende de la estructura, un cambio es la estructura primaria podrá determinar que la proteína no pueda realizar su función.

1

ESTRUCTURA SECUNDARIA Es la organización localmente estable de aminoácidos, determinada por interacciones débiles entre aminoácidos. Las características de los enlaces pep(dicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las proteínas adopten una determinada estructura secundaria. Esta puede ser en hélice , en lamina , giro . 1. Hélice : se trata de la forma mas simple y com&n. En este tipo de estructura la molecula adopta una disposición helicoidal, los residuos (R) de los aminoácidos se sit&an hacia el exterior de la hélice y cada 3,6 aminoácidos esta da una vuelta completa, es dextrógira. Este tipo de organización es muy estable, porque permite la formación de puentes de hidrogeno entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo N-H del cuarto aminoácido situado por debajo de el en la hélice.

2. Lamina : se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la molécula, adoptan una disposición en zig-zag. La estabilidad se consigue mediante la disposición en paralelo de varias cadenas con esta conformación, cadenas que pueden pertenecer a proteínas diferentes o ser partes de una misma molécula. Estas cadenas pueden discurrir en el mismo sentido (paralelas) o en sentidos contrarios (antiparalelas). De esta manera pueden establecerse puentes de hidrogeno entre grupos C=O y N-H. Los residuos van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo. No obstante, si la molécula presenta próximos entre si residuos muy voluminosos o con las mismas cargas eléctricas se desestabilizará.

2

3. Giro : esta formado por 4 aminoácidos. Permiten cambios de dirección de la cadena. Conectan dos hélices consecutivas o dos segmentos de una lamina , o una hélice con un segmento se una lamina. Hay una alta frecuencia de Gly (da flexibilidad) y Pro (da rigidez).

ESTRUCTURA TERCIARIA Es la conformación espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la cadena polipeptidica (cada una con su correspondiente estructura secundaria) como consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas laterales (R) situadas a lo largo de la cadena. En el ultimo termino se trata de una cuestión energética: una proteína adoptará la estructura termodinámicamente mas estable, aquella en la que existan mas interacciones favorables. La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de interacciones débiles y puentes disulfuro. Las interacciones se pueden formar entre regiones que pueden estar muy alejadas entre sí o muy cerca. Distinguimos: -

Proteínas fibrosas: actividad estructural. Repetición de una &nica estructura secundaria. Podemos diferenciar diferentes fibras. Estas se unen adquiriendo una estructura tridimensional que se entrelaza formando estructuras de tejido de sostén como tendones, car(lago, huesos y la cornea, fibras insolubles. -queratina: Cadenas de hélices-. Dos cadenas se trenzan para aumentar la resistencia. Aminoácidos hidrofóbicos en la superficie de contacto: Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe Aumenta la resistencia con puentes disulfuro. Fibroína de la seda: Conformación -hoja plegada antiparalelas. Alta frecuencia de Gly y Ala. Estable por la optimización de puentes de H y fuerzas de van der Waals. La conformación  es altamente extendida (proporciona flexibilidad). Colágeno: La estructura secundaria es en hélice levógira, con 3 aminoácidos por vuelta: cadena . 3 hélices (levógiras) se enrollan (superenrollamiento dextrógiro): triple hélice del colágeno. Gly cada tres residuos, con gran abundancia de Pro, HyP → rotación cadenas, y de HyLys → entrecruzamientos covalentes. Vit C: papel crucial para las hidroxilaciones. La formación de enlaces covalentes confiere rigidez y fragilidad al colágeno → envejecimiento.

-

3

Proteínas globulares: actividad estructural y funcional (enzimas). Suelen aparecer varias estructuras secundarias dentro de una misma proteína. Compactación estructural. Gran diversidad estructura-función. Residuos hidrofóbicos en el interior. Dominios estructurales. Homologías estructurales.

ESTRUCTURA CUATERNARIA Es la asociación de varias cadenas polipeptidicas (varias subunidades) unidas por interacciones debiles o puentes disulfuro y pueden tener distintas funciones en un solo complejo que tienen que ver con la regulación. Tienen reacciones secuenciales. Varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen seg&n lo que llamamos estructura cuaternaria. También se considera estructura cuaternaria la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formas edificios macromoleculares complejos. Esto es frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000. Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es un protómero y seg&n el numero de protomeros tendremos: dimeros, tetrámeros, pentámeros, etc. La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria se consigue y mantiene mediante enlaces de H, fuerzas de van der Waals, interacciones hidrofóbicas e interacciones electrostáticas. En algunos casos, como en los anticuerpos, también se forman puentes disulfuro entre dos cadenas. Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por las globinas o parte proteica (dos cadenas  y dos cadenas , con un total de 146 aminoácidos) mas la parte no proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados también por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas.

CONFORMACION NATIVA Se trata de la forma tridimensional activa de las proteínas, la forma que tiene la proteína para funcionar correctamente. Determinada por la secuencia de aminoácidos, de que tipo de plegamiento van a tener y de si cuando se desnaturalizan pierden su estructura nativa. Las estructuras terciarias se estabilizan por interacciones débiles, es decir, si se desnaturaliza no se necesitan moléculas con la misma fuerza para recuperar los puentes disulfuro que para romper las interacciones débiles, si volvemos a las condiciones normales de la molécula esta se renaturaliza ya que las interacciones débiles les proporcionan este carácter reversible. En una vuelta tiene que haber un equilibrio en la cantidad y tipo de proteínas, este equilibrio se controla mediante la síntesis de proteínas de los ribosomas, las proteínas que no han sido sintetizadas serán degradadas.

4

5...