Proteinas Estructurales Trabajo PDF

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TEMA:

PROTEÍNAS ESTRUCTURALES

CTEDRA:

BIOQUÍMICA

DOCENTE:

BQF. MARÍA JOSÉ VÉLEZ

RESPONSABLES:

LISBETH JAZMÍN AVILA SANANGO KELLY ESTEFANIA CACERES ORTEGA JALEEYN ESTEFANIA CUENCA AREVALO

CICLO:

PARALELO:

SEGUNDO

“B”

FECHA DE ENTREGA: MIERCOLES 16 DE NOV DEL 2021

AZOGUES – ECUADOR

PROTEINAS ESTRUCTURALES OBJETIVO GENERAL

Conocer y comprender lo que son las proteínas estructurales por medio de una revisión bibliográfica. OBJETIVOS ESPECIFICOS 1. Conocer y aprender la clasificación de las proteínas estructurales. 2. Entender y comprender la estructura de las proteínas estructurales, al igual que sus funciones. 3. Aprender los valores referenciales de las proteínas estructurales para poder comprender las patologías de las mismas en caso de que se presenten cambios en sus valores normales RESUMEN Las proteínas estructurales son muy importantes y esenciales para nuestro cuerpo, nos ayuda a mantener los tejidos, al crecimiento, y estos funcionan como amortiguadores. Las proteínas estructurales se clasifican en: colágeno, queratina y elastina, cada una de ellas cumplen una función muy importante en nuestro cuerpo. El colágeno es una proteína que en su estructura tiene aminoácidos, y se encuentran esparcidos por todo el cuerpo. Una función muy importante del colágeno es que hace que las fibras se contraigan y generen fuerzas detracción unas 300 veces más altas que las ejercidas por los músculos. Su valor referencial es del 25% al 30% en todo el cuerpo. La queratina es un tipo de proteína fibrosa, esta proteína es el componente principal de la región callosa de la epidermis, cabello y uñas del ser humano. Esta proteína de estructura secundaria también puede ser helicoidal. La función principal de la queratina es de formación estructural a los filamentos intermedios. Su valor referencial es del 90% en la epidermis. Existen algunas enfermedades asociadas al aumento y a la disminución de la queratina como es la hiperqueratosis y la ictiosis. La elastina es el componente principal de las proteínas elásticas, ayuda para el estiramiento debido a las tensiones de origen mecánico, esta se encuentra situada en la dermis, en las arterias, en su pared, en el cartílago y en el tejido conectivo de los pulmones. La elastina está formada en su estructura por filamentos en espiral, compuesto de cadenas peptídicas que se unen a los aminoácidos. Su principal función es la elasticidad de la piel. Su valor referencial es del 3% en la dermis. Algunas enfermedades asociadas al aumento o disminución de la elastina son: estenosis aortica supra valvular, el síndrome de Williams y el síndrome de Marfan. INTRODUCCION La proteína es un macronutriente primordial para el mantenimiento de las estructuras corporales. Las proteínas son el elemento fundamental estructural y servible de las células y poseen varias y relevantes funcionalidades dentro del organismo que van a partir de su papel catalítico (enzimas) hasta su funcionalidad en la motilidad del cuerpo (actina, miosina), pasando por su papel

mecánico (elastina, colágeno), de transporte y almacén (hemoglobina, mioglobina, citocromos), defensa (anticuerpos), reguladora (hormonas).(1) Las proteínas estructurales son elementales y están presentes en las todas las células eucariotas, es decir, se encuentran en las células animales como en las vegetales. (2) Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de nitrógeno, que no está presente en otras moléculas, para las síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo, como los jugos gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las enzimas. También funcionan como amortiguadores, para mantener el equilibrio ácido base y la presión oncótica del plasma. (3) MARCO TEORICO Las proteínas estructurales son aquellas que disponen la cubierta que protege a los vertebrados, siendo un componente esencial del cabello, uñas, piel en el ser humano. En el caso de los animales, las proteínas estructurales conforman el cuero, garras. pezuñas, cuernos, picos y plumas. Personifican la clase de proteína más prolífica del organismo, con respecto al resto de las proteínas existentes. (4) Función de las proteínas estructurales    

Mantenimiento de la integridad estructural de las células Protección y cobertura en la defensa y movimiento Protección del organismo contra distintos factores estresantes o dañinos Transportar y comunicación interna

Dentro de las proteínas estructurales encontramos tres que son el colágeno, la queratina y la elastina de las cuales describiremos su estructura, función y patologías relacionadas a estas. (4) 

COLGENO

El colágeno es una proteína propia de la matriz extracelular de los tejidos animales. En los mamíferos puede llegar a constituir el 30% del total de las proteínas de un individuo.Estas moléculas se encuentran por todo el organismo, pero sus tipos y organización vienen dictados por el papel estructural que desempeña el colágeno en un órgano concreto. Se han descrito 28 tipos de colágenos. Estos se clasifican en tres grupos según su ensamblaje: fibrilares, no fibrilares y colágenos asociados a fibras. En algunos tejidos, el colágeno puede estar disperso como un gel que da soporte a la estructura, como en la matriz extracelular o el humor vítreo del ojo. En otros tejidos, el colágeno puede empaquetarse en fibras paralelas apretadas que proporcionan gran fuerza, como en los tendones.(5)

Estructura de las fibras de colágeno

Las fibras de colágeno están compuestas por subunidades uniformes de moléculas de tropocolágeno, que tienen 280 nm de largo y 1.5 nm de diámetro.. Cada molécula de colágeno está constituida por tres cadenas polipeptídicas, denominadas cadenas α, las cuales forman una triple hélice; cada cadena posee una secuencia de aminoácidos, generalmente repetitiva siendo prolina e hidroxiprolina los aminoácidos más comunes; además se estructura de modo que cada dos aminoácidos se ubica una glicina. (6) Cada una de las cadenas alfa tiene alrededor de 1000 residuos de aminoácidos, donde la glicina, la prolina, la hidroxiprolina y la hidroxilisina son muy abundantes. El colágeno contiene aproximadamente un 30% de glicina y un 25% de dos aminoácidos especiales: la hidroxiprolina e hidroxilisina. Dependiendo del tipo de fibra de colágeno que se considere, estas se encuentran en lugares diferentes y tienen propiedades y funciones diferentes. Unas son específicas de hueso y dentina, mientras que otras forman parte del cartílago y así sucesivamente. (6) Función del colágeno Su principal función es dar resistencia a todos los órganos y tejidos de nuestro cuerpo.  Es el adherente de huesos tendones, músculos, órganos internos y piel, el colágeno hace que las fibras se contraigan y generen fuerzas detracción unas 300 veces más altas que las ejercidas por los músculos; siendo el agua su componente principal.  Mejora el funcionamiento del sistema linfático mediante la eliminación de toxinas  La elastina, queratina y colágeno son estructuran fibrosas que al unirse dan forma a uñas y pelo.  Proporciona fuerza y resistencia estructural.  Ayuda a mejorar la tersura de la piel, dándole brillo, luminosidad y suavidad  Ayuda a los procesos de cicatrización de las heridas  Permite una mejor recuperación tras el ejercicio físico  Actúa como lubricante para cartílagos y ligamentos.  Disminuye efectos perjudiciales para prevenir enfermedades óseas. (7) Valores referenciales 25% a 30% en todo el organismo Patologías  DERMATOSPARAXIS Esta afección se da en los ovinos y bovinos consanguíneos y se debe a la misma alteración enzimática descrita en el tipo VII. El colágeno de la piel de estos animales está constituido por cadenas proalfa en las que la prolongación terminal no ha sido escindida. Las fibras que se sintetizan son frágiles e irregulares. En la mayoría de los casos, los animales mueren rápidamente

como consecuencia de importantes desgarros cutáneos provocados por traumatismos incluso mínimos. (8) Síntomas 

Hipermovilidad y / o hiperextensibilidad caractereizada por articulaciones que se mueven más allá del rango normal, que son sueltas o inestables y que se pueden dislocar más fácilmente

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Dolor en las articulaciones

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Osteoartritis de inicio temprano

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Piel suave, "aterciopelada"

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Piel muy elástica

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Piel frágil que se hiere fácilmente o moretones frecuentes

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Mala cicatrización de heridas

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Desarrollo de tumores “seudo moluscoides” (9)

Causas Los síndromes de Ehlers-Danlos son causados por mutaciones en varios genes diferentes dependiendo del tipo específico: ADAMTS2, COL1A1, COL1A2, COL3A1, COL5A1, COL5A2, PLOD1 y TNXB. En algunos casos no se conoce el defecto genético. Las mutaciones en estos genes cambian la estructura, la producción o la transformación de colágeno o proteínas que se relacionan con el colágeno. El colágeno da estructura y resistencia a los tejidos conectivos en todo el cuerpo. Un defecto en el colágeno puede debilitar el tejido conectivo en la piel, los huesos, vasos sanguíneos, y órganos, resultado en las características de la enfermedad. (10)  OSTEOGÉNESIS IMPERFECTA Un déficit relativo o absoluto de la síntesis del colágeno de tipo 1 sería el responsable de esta afección genética del colágeno, de la que existen al parecer varios tipos. Se acompaña siempre de fragilidad ósea y frecuentemente de hiperlaxitud cutánea y articular. (8) Síntomas 

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Una coloración azul de la esclera (la parte de los ojos que es normalmente blanca). Aparece en algunas formas de la enfermedad, en ocasiones con un marcado color azul. Algunas personas pueden tener una coloración azul de la esclera sin que padezcan esta enfermedad. Las anomalías en los dientes. Si bien los dientes pueden ser normales, en algunos pacientes toman una coloración amarillenta o tienen un tamaño menor de lo normal. Algunos dientes pueden romperse con facilidad. La sordera progresiva. La sordera suele iniciarse entre los 10 y los 20 años y está presente en más de la mitad de las personas por encima de 30 años.

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El desarrollo de cicatrices de gran tamaño tras producirse heridas en la piel. La laxitud en las articulaciones, que se asocia a gran elasticidad y a que los huesos se salgan fácilmente de la articulación (dislocaciones). Los problemas cardiacos, fundamentalmente de las válvulas o de las arterias. (8)

Causas Es causada por una alteración en la matriz proteica que lleva a una formación anómala del hueso con rápido recambio. La mayoría de los casos de OI (90%) se originan por mutaciones heterocigotas bien autosómico dominantes o bien de novo, en uno de los dos genes que codifican las cadenas pépticas de procolágeno I (COL1A1 yCOL1A2). (11)(12) 

ESCLERODERMIA

La esclerodermia es una de las formas más graves dentro de las afecciones secundarias a un trastorno del colágeno. Esta enfermedad se caracteriza por la acumulación de depósitos excesivos de colágeno en los tejidos. El trastorno consiste, al parecer, en una aceleración de la síntesis y de los depósitos de colágeno, que conduce a una proliferación «maligna» de las fibras colágenas. (8) Síntomas Los síntomas más característicos incluyen el fenómeno de Raynaud, el dolor articular diseminado, disfagia, pirosis, hinchazón y engrosamiento de la piel, y contracturas de los dedos. (13) Causas Aunque se desconocen las causas exactas de la esclerodermia, se sabe que la enfermedad está relacionada con trastornos microcirculatorios, con infiltrados inflamatorios perivasculares, y con una activación excesiva de los fibroblastos que conduce a la fibrosis1. Entre los factores que originan estos procesos, los descubrimientos actuales apuntan en primer lugar a una influencia del patrimonio genético del paciente. Más concretamente, se ha detectado una relación con el genotipo HLA2,3 . El genotipo HLA es determinante en los mecanismos de presentación antigénica del sistema inmunitario y explica las reacciones de éste ante determinados antígenos, como aquellos que proceden de la alimentación.Los genes que se encuentran con frecuencia asociados a fenómenos de esclerosis arterial son A02, A03, A11, A24, B05, B07 , B08, B13 , B15, B35 para el HLA I2. Por su parte, los genes DQB 102, DQB 103, DQB 105, DQB 106, responsables de la intolerancia al gluten, se consideran responsables también de hipertensión pulmonar asociada a esclerosis.(14) 

QUERATINA

La queratina es la proteína estructural más importante de los queratinocitos, uno de los tipos de células más abundantes de la epidermis. Es una proteína fibrosa insoluble que también se encuentra en las células y los integumentos de muchos animales. Después del colágeno, la queratina es la segunda proteína más abundante del cuerpo de los mamíferos. Además de ser parte sustancial de la capa más externa de la piel, esta es la principal proteína estructural del pelo y la lana, de las uñas, garras y pezuñas, de las plumas y los cuernos. En la naturaleza hay distintos tipos de queratinas (de forma análoga a los distintos tipos de colágeno), que tienen funciones diferentes. Las queratinas alfa y las betas son las más conocidas. Las primeras forman uñas, cuernos, púas y epidermis de mamíferos, mientras que las segundas son abundantes en picos, escamas y plumas de reptiles y aves. (15) Estructura de la queratina La queratina consta de dos hélices enrolladas mutuamente para formar un tipo de hélice llamada super hélice. Esta proteína puede enrollarse dos o más hélices para formar una estructura muy estable que puede alcanzar una longitud de100nm o incluso mayor. Enel hombre hay aproximadamente 60 miembros de esta familia, que incluyen los filamentos intermedios, proteínas que nuevo al citoesqueleto y las proteínas musculares miosina y tropomiosina. Los miembros de esta familia se caracterizan por tener una región central de 300aminoácidos que contienen repeticiones imperfectas de una secuencia de siete aminoácidos llamada héptada repetitiva. La queratina está unida principalmente por enlaces disulfuro y por puentes de hidrógeno. Tiene alto contenido de Cisteína esto es por sus enlaces de disulfuro y el contenido de Histidina, Metionina y Triptófano es muy bajo. La estructura primaria de la queratina se pliega sobre sí misma adquiriendo hasta tres dimensiones, en forma de espiral, y es estable debido a los puentes de hidrógeno y a las fuerzas hidrofóbicas que mantienen unidos los aminoácidos. (16) Función de la queratina La queratina es una proteína, cuya función principal es proteger las células epiteliales, siendo además un elemento fundamental en la formación de la capa más externa de la piel. También sabemos que es un componente básico del pelo y las uñas, así como de otras partes del cuerpo como la lengua o el paladar, a los que da fuerza y resistencia. (17) Valor referencial

La queratina forma parte muy importante en los queratocitos que conforman el 90% de lo que es la epidermis. (18) Patologías 

HIPERQUERATOSIS

Es un trastorno de la piel que se caracteriza por un engrosamiento desmesurado de la capa externa de la piel, este engrosamiento defiende a la piel de la fricción la presión y la irritación. Al darse esta acumulación excesiva de queratina la piel esta adquiere un grosor demasiado grande y empieza la separación de la capa ex terna de la pi el formando ampollas, callosidades, inflamación crónica o eccema. (19) Síntomas La piel empieza a enrojecerse en las zonas más vulnerables, y ponerse gruesa y reseca, si es muy grave la hiperqueratosis en estas partes afectadas la piel empieza a desprenderse por partes, pudiendo llegar a provocar dolor intenso, en caso Delaware ser hereditario se conocerá como ictiosis que se explicará más adelante. (20) Causas: Las principales causas son congénitas, y se transmite esta característica de padres a hijos, aunque muchas veces está asociado a una falta de cuidado de la piel de estas zonas vulnerables ya la falta de hidratación de estas partes. Se transmite de padres a hijos y en casos muy graves produce dolor agudo. (21) 

ICTIOSIS

Es una variación de la hiperqueratosis que es mucho más peligros y que es por una enfermedad hereditaria que se transmite de padres a hijos que se caracteriza por una totalidad de la piel afectados, esta piel es seca y escamosa. (21) Síntomas Se presenta generalmente con resequedad intensa de la piel, formación de escamas en la piel, engrosamiento y picazón intensa. (21) Causas La ictiosis vulgar es uno de los trastornos cutáneos hereditarios más comunes y puede empezar en la primera infancia. La afección se hereda en un patrón

autosómico dominante. Esto significa que basta recibir el gen anormal de uno de los padres para heredar la enfermedad. Esta afección a menudo es más notoria en invierno. (22) 

PSORIASIS

Enfermedad relacionada con la pérdida de queratina, se le puede considerar como una enfermedad grave. Es una enfermedad inflamatoria crónica cuya alteración más evidente es la hiperproliferación y diferenciación de los queratinocitos. Síntomas    

Dolor Lesiones cutáneas enrojecidas que están cubiertas por escamas de color blanco. Las uñas cambian de color y de grosor. Afectaciones en los genitales de los hombres y la aparición de caspa

Causas Se considera una enfermedad de causa desconocida con base genética e inmunomediada, donde influyen factores ambientales Obesidad, consumo de alcohol, cambios hormonales, factores ambientales, heridas, golpes, estrés, nervios, etc. 

ELASTINA

La elastina, otra proteína de origen animal, es un componente clave de la matriz extracelular y tiene importantes funciones en la elasticidad y resiliencia de muchos tejidos en los animales vertebrados. Entre estos tejidos se incluyen las arterias, los pulmones, los ligamentos y los tendones, la piel y el cartílago elástico. La elastina comprende más del 80% de las fibras elásticas presentes en la matriz extracelular y está rodeada por microfibrillas compuestas por diversas macromoléculas. La estructura de las matrices compuestas por estas fibras varía entre los diferentes tejidos. (15) Estructura de la elastina Está formada por una cadena de aminoácidos con dos regiones: una hidrofóbica constituida por los aminoácidos apolares valina, prolina y glicina, y

otra hidrofílica con los aminoácidos lisina y alanina. Carece de estructura secundaria regular pero las fibras elásticas tienen dos componentes, uno de los cuales son codificadas por el gen de ELN. Esta proteína tiene una parte elevada de aminoácidos hidrofóbicos como la glicocola y la prolina, formando dominios hidrofóbicos movibles. ELN está situado en el cromosoma 7 del genoma humano. El empalmar alternativo del gen de ELN da lugar a la formación por lo menos de 11 isoforms del tropoelastin enseres humanos. (23) Función de la elastina Es una proteína extracelular de la matriz que presta elasticidad y elasticidad a los tejidos tales como las arterias, los pulmones, los tendones, la piel, y los ligamentos. Aunque su función biológica no está limitada exclusivamente a esta tarea, sino que la elastina juega un papel activo en modular el comportamiento celular y en promover la reparación tisular. (17) Valor referencial Su valor referencial es de 3% y se encuentra localizada en la dermis. (24) Patologías  ESTENOSIS AORTICA SUPRA VALVULAR Causas Mutaciones en el gen ELN que causan estenosis aórtica supra valvular (SVAS), un defecto cardíaco presente en el nacimiento que se caracteriza por un estrechamiento del vaso sanguíneo grande que transporta sangre desde el corazón al resto del cuerpo (la aorta). Como resultado, las fibras elásticas que forman la aorta son más delgadas de lo normal. Para compensar, las células musculares lisas que recubren la aorta probar en número, lo que hace que la aorta sea más ...