02 20 aminoácidos - Aminoácidos. PDF

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Aminoácidos....

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1 20 aminoácidos Tabla de aminoácidos esenciales y no esenciales.

1.- Los aminoácidos naturales o aminoácidos estándar son aquellos que forman la mayoría de proteínas. Estos aminoácidos son veinte: 6 alifáticos*, 3 aromáticos, 2 alcoholes, 2 con contenido de azufre, 2 ácidos, 3 bases, dos amidas y un inminoácido. *

Nota: La prolina, además de ser un inminoácido por tener un grupo amino.

En la estructura química se ha señalado en azul la cadena –R del aminoácido, ya que el resto de estructura es común para cada uno de ellos: un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono (el carbono α). 2.- AMINOÁCIDOS (ALIFÁTICOS) Los aminoácidos (alifáticos) son: 

Glicina



Alanina



Valina



Leucina



Isoleucina

2

3.- AMINOÁCIDOS (AROMÁTICOS) Los aminoácidos (aromáticos) son: 

Fenialanina



Tirosina



Triptófano

3

4.- AMINOÁCIDOS (ALCOHOLES) Los aminoácidos (alcoholes) son: 

Serina



Trionina

5.- AMINOÁCIDOS (CON AZUFRE) Los aminoácidos (con azufre) son: 

Cisteína



Metionina

4

6.- AMINOÁCIDOS (ÁCIDOS) Los aminoácidos (ácidos) son: 

Ácido Aspártico



Ácido Glutámico

7.- AMINOÁCIDOS (BASES) Los aminoácidos (bases) son: 

Histidina



Lisina



Arginina

5

8.- AMINOÁCIDOS (AMIDAS) Los aminoácidos (amidas) son: 

Asparginina



Glutamina

9.- AMINOÁCIDO (INMINOÁCIDO) El único aminoácido (inminoácido) es: 

Prolina

6

Poner los 6 aminoácidos unidos en enlace peptídico

El enlace que se forma entre 2 aminoácidos se llama enlace peptídico, y ocurre entre el grupo amino (-NH2) de uno de los aminoácidos y el grupo carboxilo ( -COOH) del otro, perdiendo una molécula de agua, y formando un enlace (CO-NH). El polipéptido se nombra desde el extremo aminoterminal al carboxiterminal, y se pueden añadir más aminoácidos pero siempre por el extremo carboxiterminal.

El enlace peptídico, es un enlace especial, que tiene cierto carácter de doble enlace ya que los electrones tienen cierta resonancia, lo que le otorga rigidez. Esto limita las posibilidades de conformación del polipéptido, y por ende de la proteína.

7 Según las posiciones de los carbonos α existen dos tipos de configuración, cis y trans. En la configuración cis los carbonos α se encuentran en su forma más acercada, mientras que en la forma trans los carbonos se encuentran en su forma más alejada, y por tanto más estable. Suele ser la configuración trans la favorecida en la conformación de la estructura de las proteína, aunque si participa prolina, suele ser la configuración cis.

Enlace Peptídico 1.- La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua

Aminoácido (1).

Grupo carboxílico.

Grupo aminoácido.

Aminoácido (2)

Grupo carboxílico.

Grupo aminoácido.

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H20 Se unen dos moléculas de hidrogeno con una molécula de oxígeno, formando agua: H2O

Enlace peptídico 2.- El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace. Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano.

En los péptidos el dipéptido ala-ser es diferente del ser-ala, ya que el primero resulta de unir el grupo -COOH de la alanina (ala, A) con el -NH2 de la serina (ser, S), mientras que el segundo resulta de unir el grupo -COOH de la serina con el -NH2 de la alanina.

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3.- Otra consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptídico y se establece un momento dipolar (Figura derecha de la tabla superior). Por este motivo, cada enlace peptídico puede participar en dos puentes de hidrógeno. En uno de ellos, el grupo -NHactúa como donador de hidrógeno y en el otro, el grupo -CO- actúa como receptor de hidrógeno. Esta propiedad contribuye notablemente al plegamiento tridimensional de las proteínas, tal y como veremos más adelante. El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación del enlace que une los átomos de C y N en el enlace peptídico. Esta rigidez del doble enlace limita las posibilidades conformacionales de los péptidos. Existen dos configuraciones posibles:

 

Configuración cis: los dos C se sitúan del mismo lado del doble enlace Configuración trans: los dos C se sitúan a distinto lado del doble enlace

10 Normalmente, la configuración trans está favorecida. Sólo en el caso de que el segundo AA del enlace peptídico sea la prolina puede resultar favorecida la configuración cis.

Los péptidos sólo podrán cambiar de conformación mediante el giro en torno a los enlaces sencillos en los que intervienen los C tetraédricos (Figura de la derecha). En cada AA, el C puede establecer dos ángulos de torsión con los planos de los dos enlaces peptídicos contiguos: los llamados  (phi) y  (psi) (Figura de la derecha):  

el ángulo phi () es la rotación en torno al enlace C el ángulo psi () es la rotación en torno al enlace C-C

Como estos son los únicos grados de libertad que presenta la estructura, la conformación de la cadena polipéptídica queda completamente definida cuando se conocen los valores de  y de  para cada AA. En la estructura de un péptido o de una proteína, cada AA presenta un valor de  y otro de  determinados. Es el tamaño físico de los átomos o grupos de átomos presentes en las cadenas laterales el que determina los posibles valores que pueden adoptar los ángulos phi () y psi ().

11 4.- Cuando se representan los valores de phi (f) y psi (y) de cada AA se obtiene la gráfica de Ramachandran (Figura de la izquierda), en la que se distinguen tres regiones con valores "permitidos" de los ángulos de torsión ya que no dan lugar a impedimentos estéricos en la estructura. Estas regiones corresponden a los dos tipos de elementos estructurales mayoritarios presentes en las proteínas: la estructura b y la a-hélice

5.- Dos aminoácidos se unen bajo condiciones adecuadas para formar un dipétido. Si hacemos reaccionar la glicina (gly) con la alanina (ala) se obtiene una mezcla de 4 productos: gly-ala, ala-gly, gly-gly y ala-ala. Para obtener de forma exclusiva el dipéptido gly-ala, es necesario proteger el grupo amino de la glicina y el grupo ácido de la alanina. De esta manera la reacción tendrá lugar de forma exclusiva entre el grupo ácido de la glicina y el amino de la alanina.

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La protección de los grupos amino y ácido permite obtener de forma selectiva el dipéptido gly-ala.

13 6.- La síntesis del dipéptido Glicina-Alanina (Gly-Ala) tiene lugar mediante la formación del enlace amida (peptídico) entre el grupo ácido de la Glicina y el amino de la alanina. Por tanto, es necesario proteger el grupo amino de la Glicina y el ácido de la alanina. Etapa 1. Protección del grupo amino de la Glicina.

Etapa 2. Protección del grupo ácido de la Alanina

Etapa 3. Formación del enlace peptídico, mediado por la diciclohexilcarbodiimida (DCC)

Etapa 4. Desprotección de grupos

14 El mecanismo de la etapa 3 transcurre en los siguientes pasos:...