15958125 1 Propiedades Quimicas Y Fisicoquimicas DE LAS Proteinas PDF

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PROPIEDADES QUÍMICAS Y FISICOQUÍMICAS DE LAS PROTEÍNAS MANCILLA, C. G. E.; BLANCO, E. Z.; PÉREZ, S. L. J.; ROSAS, T. M. y CASTREJÓN, C. R. Q.F.B.; V Semestre: Universidad del Valle de México, Campus Chapultepec (Av. Constituyentes No. 151 Col. San Miguel Chapultepec. C.P. 11850 México, DF.)

Resumen……………………………………………………………….1 Introducción……………………………………………………………2 I.- Proteínas…… ……..…………………………………………….…….……....3 II.- Aminoácidos………………………………………………………….…….….6 III. Identificación de proteínas y aminoácidos…………………………………9 IV. Propiedades ácido-base de los aminoácidos……………………….…11 Objetivo……………………………………………………………..…13 Hipótesis……………………………………………………………….13 Material………………………………………………………………...13 Metodología y Resultados ……………………………………………..14 Discusión de Resultados………………………………………… …….24 Conclusiones……………………………………………………………24 Referencias…………………………………………………………...…25

RESUMEN: Las proteínas son compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica; sus moléculas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo, hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones metabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada especie y de cada uno de sus órganos. Las proteínas sirven sobre todo para construir y mantener las células, aunque su descomposición química también proporciona energía, con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono. En esta práctica se observan algunas reacciones características de las proteínas para la identificación ya sea de estas o de algunos de los residuos de aminoácidos que estas contengan ya sea su identificación por métodos colorimétricos o químicos, como lo es la prueba de biuret que da soluciones de color violeta o rosa dependiendo de la proteína o la xanproteíca que da precipitados amarillos al dar positivas las pruebas para aminoácidos o residuos aromáticos. También se realizaron pruebas para reconocer proteínas por las características que estas presentan al ser desnaturalizadas como lo es la precipitación o turbidez que se observa como por ejemplo al ser desnaturalizadas por efecto del calor al estas formar coágulos al perder sus propiedades originales a más de 60ºC.; estas características son propiamente de tipo fisicoquímicas y las presentan la mayoría de las proteínas como por ejemplo la acción de los alcoholes o acetonas que son agentes desnaturalizantes típicos de las proteínas ya que estos las deshidratan y por lo tanto las precipitan, lo que da una prueba positiva a este efecto. Por último se prepararon varias soluciones en tubos de ensaye de una solución de caseína en acetato de sodio y ácido acético, para que por medio de la ecuación de Hendersson - Hasselbalch se realizara la determinación del pH teórico de estas soluciones y observar sus propiedades de precipitación o turbidez, es decir, que tanto se desnaturalizaba la proteína a diferentes pHs.

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INTRODUCCIÓN: Las proteínas son compuestos a base de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y generalmente azufre y fósforo. El elemento característico es el nitrógeno. Todas las enzimas, algunas hormonas y muchos componentes estructurales importantes de la célula son proteínas. Las moléculas de proteína son muy grandes y contienen miles de átomos; su estructura es extremadamente compleja. Gran parte de las proteínas intracelulares son enzimas, sustancias que regulan la rapidez con que se han de tener numerosas reacciones celulares. Las moléculas de proteína están formadas por componentes más simples llamados aminoácidos. Puesto que cada proteína puede tener cientos de aminoácidos combinados en ciertas proporciones y orden es posible una variedad prácticamente infinita de moléculas de proteína. Se han ideado métodos de análisis para reconocer la disposición exacta de aminoácidos en una molécula proteínica. La insulina, hormona secretada por el páncreas y utilizada en el tratamiento de la diabetes, fue la primera proteína cuya estructura se conoció. La ribononucleasa, secretada por el páncreas, fue la primera enzima de la cuál se conoció el orden exacto de aminoácidos. Pueden distinguirse varios niveles de organización en la molécula de proteína. El primer nivel es la llamada estructura primaria, que depende de la serie de aminoácidos en la cadena de polipéptidos. Esta serie, está determinada a su vez, por la serie de nucleótidos de RNA y DNA del núcleo de la célula. Un segundo nivel de organización de las moléculas proteínicas supone la adopción de la forma de hélice u otra configuración regular por la cadena de polipéptidos. Estas cadenas ordinariamente no se encuentran planas en una molécula de proteína, sino que adoptan formas espiralazas para dar una estructura tridimensional. Una de las estructuras secundarias comunes de las moléculas proteínicas es el hélice en , que se supone una formación espiralaza de la cadena de polipéptidos básica. La hélice en  es una estructura geométrica muy uniforme con 3.6 aminoácidos que ocupan cada vuelta de la hélice. La estructura helicoidal es determinada y mantenida por la formación de enlaces de hidrógeno entre residuos de aminoácidos en vueltas sucesivas de espiral. Un tercer nivel de estructura de moléculas proteínicas es el desdoblamiento de la cadena de péptidos sobre sí misma para formar proteínas globulares. De nuevo enlaces débiles como enlaces de hidrógeno, iónicos e

hidrofóbicos se forman entre una parte de la cadena de péptidos y la otra parte, de modo que la cadena se desdobla de una manera específica para dar una estructura general específica de la molécula proteínica. Enlaces covalentes como los de disulfuro (-S-S-) son importantes en la estructura terciaria de muchas proteínas. La actividad biológica de una proteína depende en gran parte de la estructura primaria específica que es mantenida junta por esos enlaces. Cuando una proteína se calienta o trata con cualquiera de una variedad de productos químicos, se pierde la estructura terciaria. Las cadenas de péptidos espiralazas se desdoblan para dar una configuración aleatoria acompañada por una pérdida de la actividad biológica de la proteína. Este cambio se llama “desnaturalización”. Los 20 aminoácidos aminados que suelen encontrarse en las proteínas poseen todos un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH), pero sus cadenas laterales son distintas. El mas simple de todos, la glicina, tiene como cadena lateral un H; la alanita, un grupo –CH3. El grupo amino permite al aminoácido aminado actuar como base y combinarse con ácidos; el grupo ácido, le permite combinarse con las bases. Los aminoácidos y las proteínas sirven de amortiguadores y pueden resistir a cambios de acidez y alcalinidad. Los aminoácidos se unen entre sí para formar proteínas mediante un enlace peptídico entre el grupo amino de una molécula y el grupo carboxilo de la otra. Los aminoácidos puros obtenidos de las proteínas tienen sabor dulce. Cuando se ingieren proteínas son hidrolizadas a aminoácidos antes de ser absorbidas a la corriente sanguínea. Los aminoácidos son llevados a todas las regiones del organismo, donde sirven para la elaboración de nuevas proteínas, o son metabolizados para liberar energía. Las proteínas tienen importancia primordial como componentes estructurales de las células y como constituyentes funcionales de enzimas y algunas hormonas, pero pueden servir también como combustible para producción de energía. Los aminoácidos pierden primero su grupo amino por una reacción enzimática llamada desaminación. El grupo amino reacciona con otras sustancias para formar urea, que se excreta. El resto de la molécula puede transformarse por una serie de fases intermedias en glucosa, que se utiliza pronto como combustible, o almacenarse como glucógeno. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos a partir de sustancias simples. Los aminoácidos que los animales no pueden sintetizar y que deben obtener en

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su alimentación se llaman aminoácidos esenciales. Debe comprenderse que estos aminoácidos no son más esenciales que otros; sólo lo son respecto a la alimentación, pues no es posible sintetizarlos. [1] I.- PROTEÍNAS: El nombre proteína proviene de la palabra griega proteios, que significa lo primero. Las proteínas constituyen gran parte del cuerpo animal: lo mantienen como unidad y lo hacen funcionar. Se las encuentra en toda la célula viva. Son el material principal de la piel, los músculos, tendones, nervios y la sangre, enzimas, anticuerpos y muchas hormonas. (Sólo los ácidos nucleicos que controlan la herencia pueden desafiar la posición de las proteínas, además aquellos desafían la síntesis de estas.) Desde un punto de vista químico las proteínas son polímeros grandes. Son poliamidas, y los monómeros de los cuáles se derivan los ácidos aminocarboxílicos. Una sola molécula proteínica contiene cientos, e incluso miles de unidades de aminoácidos, que pueden ser de unos 20 tipos diferentes. El número de moléculas proteínicas diferentes que pueden existir es casi infinito. A) ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS: A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La estructura secundaria es el plegamiento que la estructura primaria adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. La estructura terciaria, en cambio, se refiere a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria. Por último, la asociación de proteínas con otros tipos de biomoléculas para formar asociaciones supramoleculares con carácter permanente da lugar a la estructura quinaria. Las proteínas son polímeros de condensación de los aminoácidos, algunas proteínas contienen cientos de aminoácidos, y en algunos casos miles, en estructuras de cadenas altamente organizadas. La polimerización

de los aminoácidos se hace con la formación de enlaces peptídicos (amida), al unirse el grupo carboxilo del ácido de un aminoácido con el grupo amino del siguiente aminoácido y produciendo una molécula de agua. Por eso, la unión de varios aminoácidos origina los oligopéptidos y polipéptidos (proteínas de más de 50 aminoácidos).[2] B) CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS La clasificación de las proteínas se realiza desde varios puntos de vista, así: 1. SEGÚN SU COMPOSICIÓN  Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente o predominantemente por aminoácidos.  Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo consideramos:  Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).  Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas celulares.  Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.  Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.  Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo hem. Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos. 2. DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD  Proteínas

fibrosas:

Son

insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas estructurales

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o de soporte. Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.   Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esféricas. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez las proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:  Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en la clara del huevo).  Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.  Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.  Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina del trigo. 3. DE ACUERDO BIOLÓGICA:

CON

SU









FUNCIÓN

 Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirna presente en la membrana de los eritrocitos.  Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxígeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos en el caso de la albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos.  Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulínica de la sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral



en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de coagulación. Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina. Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la división celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas. Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas. Dentro de las células son variadas y se encuentran en cantidad considerable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideran las enzimas proteolíticas cuya función es la degradación de otras proteínas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc. Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o tejidos que estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajarse razón por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la miosina. Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. Si se encuentran en la membrana plasmática, son las encargadas de captar las señales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los organelos, permiten su interacción. Sin embargo, no son proteínas exclusivas de membrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo más típico de éstas son los receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas. Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria. [3]

C) FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS: Función enzimática  Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.  Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

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constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.  La lactoalbúmina de la leche. Función hormonal  Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o las hormonas segregadas por la hipófisis, como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Función reguladora  Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina). Función homeostática  Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. Función defensiva  Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.  La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.  Algunas toxinas bacterianas, venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas. Función de transporte  La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.  La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.  La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.  Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.  Los citocromos transportan electrones. Función contráctil  · La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.  · La dineína está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Función de reserva  La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada,

D) NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS En el estudio de la estructura de las cadenas polipeptídicas podemos distinguir hasta cuatro niveles de organización estructural. La estructura primaria corresponde con la secuencia de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica. La estructura secundaria es disposición espacial del esqueleto de la cadena polipeptídica, sin incluir las cadenas laterales de los aminoácidos. La estructura terciaria es la disposición tridimensional de la cadena polipeptídica completa. La estructura cuaternaria aparece en la proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, y decribe cómo están asociadas dichas cadenas para constituir la proteína activa. E) PROTEÍNAS FIBROSAS Y GLOBULARES Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos, el de las proteínas fibrosas y las proteínas globulares. Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la de proporcinar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes. Las proteínas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos y por tanto son muy abundantes y esenciales para el mismo. Sin embargo, la gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo p...