8. Transporte de oxigênio e do gás carbônico: Acidose e Alcalose PDF

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Tutorial do primeiro módulo do curso de medicina ...

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Tutorial - Módulo 1: 8. Transporte de oxignio e do gs carbonico: Acidose e Alcalose Conhecer os mecanismos de transporte de oxigênio e gás carbônico (afinidade) O2: O oxigênio se difunde dos alvéolos para o sangue dos capilares porque a pressão parcial do oxigênio nos alvéolos é maior do que no capilar. Nos outros tecidos do corpo, a Po2 maior no sangue capilar do que nos outros tecidos faz com que o oxigênio se difunda para as células adjacentes. 97% do oxigênio é transportado em combinação química com a hemoglobina nas hemácias. Os outros 3% restantes são transportados em estado dissolvido na água do plasma e células sanguíneas. A hemoglobina combina-se com grandes quantidades de oxigênio quando o Po2 está alta e depois libera o oxigênio quando o nível de Po2 está baixo. Ao passar pelos pulmões, onde a Po2 sangüínea sobe para 95 mmHg, a hemoglobina capta grandes quantidades de oxigênio. À medida que passa pelos capilares teciduais, onde a Po2 cai para cerca de 40mmHg, grandes quantidades de oxigênio são liberadas da hemoglobina. O oxigênio livre difunde-se então para as células dos tecidos. CO2: Quando o oxigênio é metabolizado pelas células formando dióxido de carbono, a pressão intracelular do dióxido de carbono (Pco2) aumenta para valor elevado, o que faz com que o dióxido de carbono se difunda para os capilares teciduais. Depois que o sangue flui para os pulmões, o dióxido de carbono se difunde para fora do sangue até os alvéolos porque a Pco2, no sangue capilar pulmonar, é maior do que nos alvéolos. 70% do transporte dióxido de carbono são por íons bicarbonato. O dióxido de carbono dissolvido reage com a água dentro das hemácias para formar ácido carbônico. Essa reação é catalisada nas hemácias por uma enzima chamada anisares carbônica. Grande parte do acido carbônico dissocia-se imediatamente em íons bicarbonato e íons hidrogênio. Os íons hidrogênio se combinam com a hemoglobina, pois a proteína da hemoglobina é um poderoso tampão ácidobásico. Muito dos íons bicarbonato se difundem das hemácias para o plasma, e íons cloreto se difundem para as hemácias para manter a neutralidade elétrica (desvio de cloreto)

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CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H+ + HCO3

23% do transporte em combinação com hemoglobina e proteínas plasmáticas. O CO2 reage diretamente com radicais amina das moléculas de hemoglobina e proteínas plasmáticas para formar o composto carbomino-hemoglobina (HbCO2). É uma reação reversível que ocorre com uma ligação frouxa. CO2 é facilmente liberado para os alvéolos , onde o Pco2 é menor do que o dos capilares. 7% dissolvido no sangue

Conceituar alcalose e acidose

Acidose é um excesso de ácido no sangue, com pH abaixo de 7,4 Alcalose é um excesso de base no sangue, com pH acima de 7,4. Conhecer os mecanismos da manutenção do ph O ácido carbônico, formado quando o dióxido de carbono entra no sangue dos tecidos periféricos, reduz o pH do sangue. Entretanto, a reação desse ácido com os tampões acidobásicos do sangue evita que a concentração de H+ aumente muito (e que o pH caia muito). Grosso modo, o sangue arterial tem pH em torno de 7,41, e à medida que o sangue ganha dióxido de carbono, nos capilares dos tecidos, o pH cai para o valor venoso em torno de 7,37. Em outras palavras, ocorre variação do pH de 0,04 unidade. O inverso se dá quando o dióxido de carbono é liberado do sangue, nos pulmões, com o pH subindo para o valor arterial de 7,41, mais uma vez. Durante exercícios intensos ou em outras condições de alta atividade metabólica, ou ainda quando o fluxo sanguíneo pelos tecidos estiver lento, a queda do pH do sangue tecidual (e nos próprios tecidos) pode ser de até 0,50, cerca de 12 vezes o normal, causando assim significativa acidose tecidual

Função tampão da hemoglobina A Hemoglobina funciona como um tampão de O2 tecidual, ou seja, ela é responsável pela estabilização da pressão de O2 no plasma e nos tecidos. Nos tecidos a PO2 normal é de cerca de 40mmHg, quando o sangue chega nos tecidos a sua pressão varia de acordo com o seu metabolismo, quando a PO2 cai a concentração de Hemoglobina também cai. Quando a concentração de O2 da atmosfera se modifica acentuadamente o efeito tampão da Hb entra em ação, mantendo as pressões de oxigênio tecidual e sanguínea quase constantes, tanto na

altitude, onde a PO2 dos alvéolos pode cair pela metade, ou quando mergulhamos a altas profundidades onde a PO2 nos alvéolos pode aumentar cerca de até 10 vezes. Em síntese: mesmo que a pressão alveolar venha a se elevar até 500mmHg cerca de 5 vezes o seu valor normal, a saturação de oxiemoglobina nunca pode passar de 100%, ou seja, apenas 03% acima de seu valor normal que é 97%. Como o fluxo sanguíneo continua, ao passar pelos capilares teciduais a hemoglobina perde cerca de 05mm de O2, o que automaticamente reduz a PO2 do capilar para um valor que é apenas alguns mm do valor normal de 40mmHg. Para o metabolismo celular é necessária apenas à presença de pequena pressão de O2, para que ocorram as reações químicas intracelulares normais, sendo necessário uma PO2 de apenas 1mmHg para que a PO2 deixe de ser um fator limitante para as reações enzimáticas das células. O Efeito Bohr é o desvio da sigmoide de liberação do O2 para a direita ou para a esquerda, significando uma redução ou aumento da afinidade da hemoglobina pelo oxigênio em função do pH, temperatura ou pressão do CO2. Esta propriedade da hemoglobina foi descrita pela primeira vez em 1904 pelo fisiologista dinamarquês Christian Bohr (pai do físico Niels Bohr). Quando ocorre redução do pH, aumento da concentração de dióxido de carbono ou aumento da temperatura a curva sigmoide sofre um desvio para a direita, diminuindo a afinidade da Hemoglobina pelo O2. Quanto maior o metabolismo celular mais CO2 será liberado pela célula, que necessitará de uma maior quantidade de O2. O aumento da temperatura do sangue que também favorece o desvio para a direita aumenta o transporte de O2 para os tecidos durante os períodos de maior atividade celular.

Por outro lado, um desvio para a esquerda atrapalha a dissociação da Hb diminuindo a quantidade de O2 liberado, ele ocorrerá, por exemplo, em situações de aumento do pH. O aumento dos níveis de dióxido de carbono no sangue também pode levar a uma diminuição do pH por causa da equilíbrio químico entre prótons e dióxido de carbono. Isto ocorre porque as hemácias possuem a enzima anidrase carbônica que catalisa a reação H2O + CO2, que formara acido carbônico que por sua vez se dissociará em íons bicarbonato e H+, reduzindo o pH, induzindo a liberação do O2 (todo este processo ocorre dentro da hemácia). Dessa forma, ele fornece um mecanismo pelo qual os músculos muito ativos podem ser supridos com O2 adicional. O CO2 se dissolve bem no sangue, com uma facilidade muito maior que o O2, consequentemente a pressão do CO2 será também bem menor que a do O2. Já a concentração de CO2 é muito maior que a de O2 (por isso sua concentração é mais importante que a de O2). Na circulação parte de todo CO2 é transportado na forma de bicarbonato dentro da hemácia (maior parte), também na forma liquida no sangue e por ultimo ligado a hemoglobina Hb-CO2 (carboxiemoglobina): 70% na

forma de bicarbonato dentro da hemácia; 23% Hb-CO2 e 07% CO2 dissolvido no plasma. Uma hiperventilação não aumenta a concentração de O2 no sangue, a não ser que se aumente o numero de hemoglobinas, já que praticamente todo O2 é transportado pela hemoglobina. Por isso, o maior problema é o acumulo de CO2, já que a maior parte dele é transportada no citoplasma da hemácia sem acoplamento com a hemoglobina. Porém, há outros fatores além da concentração de CO2, pH e temperatura que afetam a curva de dissociação da oxiemoglobina. Na hemoglobina de mamíferos há o composto BPG (D-2,3 bifosfoglicerato) que diminuiu a afinidade da hemoglobina pelo O2. Isso facilita a liberação deste gás nos tecidos. Já a hemoglobina fetal (F)tem menor afinidade pelo BPG, aumentando sua afinidade pelo O2 e facilitando a transferência do O2 da mãe para o feto.

Conhecer a importância da hemoglobina (gráfico)

A hemoglobina é proteína globular, consistindo de quatro subunidades. Cada subunidade contém um domínio heme, que é uma porfirina ligada ao íon ferro, e uma cadeia polipeptdica que é designada como α ou β. A hemoglobina, no adulto (hemoglobina A), é chamada α2β2; duas subunidades contêm cadeias α e duas cadeias β. Cada subunidade pode ligar-se a uma molécula de O2, para o total de quatro moléculas de O2 por molécula de hemoglobina. Quando a hemoglobina está oxigenada, ela é chamada oxiemoglobina; quando está desoxigenada, é chamada de desoxiemoglobina.

Curva de dissociação de oxi-Hemoglobina

O O2 se combina, reversível e rapidamente, com hemoglobina, ligando-se aos grupos heme em cada uma das quatro subunidades da molécula de hemoglobina. Cada molécula de hemoglobina, então, tem a capacidade de se ligar a quatro moléculas de O2. Nessa configuração, a saturação é 100%. Se menos que quatro moléculas de O2 são ligadas aos grupos heme, então, a saturação é menor que 100%. Por exemplo, se, em média, cada molécula de hemoglobina contém três moléculas de O2 ligadas, então, a saturação é de 75%; se, em média, cada hemoglobina contém duas moléculas de O2 ligadas, a saturação será de 50%; e, se apenas uma molécula de O2 estiver ligada, a saturação será de 25%. A porcentagem de saturação da hemoglobina é função da Po2 do sangue, como descrito pela curva de dissociação da oxihemoglobina. A característica mais relevante dessa curva é seu formato sigmoide. Em outras palavras, a porcentagem de saturação dos sítios heme não aumenta

linearmente quando a Po2 aumenta. Em vez disso, a porcentagem de saturação aumenta, de forma íngreme, quando a Po2 aumenta de zero até, aproximadamente, 40 mmHg, e ela então forma platô entre 50 e 100 mmHg. Por conveniência, a tabela a seguir fornece os valores da porcentagem de saturação de alguns valores correspondentes de Po2....