Acides amines - Notes de cours 1 PDF

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Chapitre 5: Les acides amines

Les 6 cadres de lecture: A partir de la séquence « brute » d’un génome comment prédire la position des gènes ? Différentes méthodes sont mises à contribution. La présence de phase ouverte de lecture (longues régions sans codon stop) indiquent des régions codantes.

Les acides aminés, monomère des protéines

Les 20 acides amines :

Propriétés des acides aminés

Activité optique et chiralité Les acides aminés sont des molécules chirales. Un objet chiral n’est pas superposable avec son image miroir. On dit que les deux molécules sont alors des énantiomères l’une pour l’autre. Une solution contenant les deux énantiomères en quantité égale est un mélange racémique. Cela a des conséquences importantes. Les deux énantiomères des acides aminés ont des propriétés physiques différentes.

Chiralité et convention de Fischer

La convention de Fischer permet de différencier les deux énantiomères des acides aminés: la forme D et la forme L.

Ionisation La connaissance du pH dans une solution est très importante en biochimie puisque cette valeur peut avoir une influence considérable sur les propriétés physico-chimique d’un acide aminé. Les acides aminés sont des ion dipolaire (zwitterions) Groupement qui échange des ions avec le milieu:

L’état de protonation du groupement ionisable de l’acide aminé dépend du pH (concentration en H+) de la solution aqueuse. Plus le pH est bas, plus la solution tend à vouloir « donner » ses H+ au groupement ionisable de l’aa.

Courbe de titration de la glycine

Ionisation: HENDERSON-HASSELBACH

Le degrés de l'ionisation des molécules acido-basiques est caractérisé par une constante : constants de dissociation

Le pKa correspond à la valeur de pH lorsque les deux formes ioniques sont en concentration égale. Point isoélectrique : Le point isoélectrique correspond au pH où l’acide aminé est neutre. Il possède cependant toujours des charges

•Écrire la cascade d’ionisation et déterminer la charge globale •Trouver l’état d’ionisation dont la charge globale est neutre •Faire la moyenne des pka se situant de part et d’autre de la forme neutre:

Modulation des propriétés intrinsèques •Les acides aminés peuvent être modifiés avant ou après la traduction, par exemple par l’addition d’un groupe : o o o o

Formyle (méthionine ; N-terminale ; bactéries et organites) Hydroxyle (proline, lysine ; dans le collagène) Phosphate (tyrosine, sérine, thréonine) Méthylation (lysine, arginine)

•Il existe également 250 acides aminés « rares » (plantes et champignons) Nomenclature des peptides •Les peptides sont des petits polymères résultant de l’assemblage d’acides aminés. Un peptide est un dipeptide s’il contient 2 acides aminés, tripeptide s’il en contient 3, tetrapeptide s’il en contient 4, etc. •Pour les nommer explicitement, on remplace le suffix –ine par un –yl à la fin de chacun des noms d’acide aminé constituant le peptide dans l’ordre de N à C terminale et on garde -ine à la fin du dernier aa de la chaîne peptidique.

•Exceptions: tryptophane: tryptophyl / glutamate: glutamyl / glutamine: glutaminyl/ asparte: aspartyl Les protéines •On appelle protéine un immense peptide qui contient des centaines d’acides aminés. •Exemple d’assemblage d’une protéine: Le récepteur de l’adrénaline contient 413 acides aminés mis bout à bout....