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ENZIMAS REGULADORAS o ALOSTÈRICAS JUEGAN UN PAPEL IMPORTANTE EN EL CONTROL DEL METABOLISMO 

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CENTRO REGULADOR= SITIO ALOSTÉRICO= SITIO MODULADOR Las moléculas que se unen al centro regulador o sitio alostérico se conocen como efectores o moduladores. Generalmente son pequeños metabolitos o cofactores y modifican la actividad enzimática. Todos los efectores o moduladores se unen al centro regulador o sitio alostérico. Si activan la actividad enzimática , los efectores o moduladores son positivos (+) Si inhiben la actividad enzimática , Los efectores o moduladores son negativos (-) .

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Si el modulador o efector es el sustrato , hablamos de HOMOALOSTERISMO o ENZIMAS ALOSTÉRICAS HOMOTRÓPICAS. Un ejemplo , seria el oxigeno en la hemoglobina. Si el modulador o efector es otra molécula diferente al sustrato, que se une al centro regulador o centro alostérico , hablamos de HETEROALOSTERISMO O ENZIMAS ALOSTÉRICAS HETEROTRÓPICAS.

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La union de LIGANDOS (sustratos, inhibidores y activadores) altera la estructura terciaria o cuaternaria de las proteinas alostéricas, y los cambios de estructura se reflejan en el comportamiento de la enzima. •Como consecuencia de la interacción del efector con el sitio alostérico, la conformación de la enzima se modifica, adoptando múltiples formas y con ello se modifica su actividad. Normalmente existen dos conformaciones en equilibrio, una conformación Inactiva o muy poco activa (T, tense) y otra activa ( R, relaxed) La unión de los ligandos ( sustratos, inhibidores o activadores) cambia este equilibrio: Un modulador o efector negativo favorece la forma inactiva , T. Es decir cuando el inhibidor ocupa el centro alostérico provoca un cambio conformacional en el sitio activo que impide la unión del sustrato, evitando por lo tanto la reacción química. Un efector positivo, favorece la forma activa , R. Es decir cuando el activador ocupa el centro alostérico provoca un cambio conformacional en el sitio activo que favorece la unión del sustrato, favoreciendo por lo tanto la reacción química.

Las enzimas alostéricas presentan una cinética SIGMOIDAL , NO MICHAELIANA SIGMOIDAL

MICHAELIANA

Normalmente la cinética sigmoidal es indicativa de HOMOALOSTERISMO, donde la union del sustrato tiene efectos de COOPERATIVIDAD

PREGUNTAS DE DESARROLLO LA HEMOGLOBINA ACTUA COMO UNA PROTEINA ALOSTERICA HOMOTROPICA . y PRESENTA COOPERATIVIDAD POSITIVA . EXPLIQUE POR QUÉ? LA Hb es un a proteïna oligomerica con 4 subunidades proteicas, cada subunidad tiene un grupo hemo con un atomo central de Fe++ donde se une el oxigeno ( que actua como sustrato y modulador) Presenta cooperatividad positiva porque la union de una molúcula de ligando,en este caso oxigeno (02) en una subunidad favorece la union de mas moléculas de 02 en las otras subunidades. Al comienzo de la reacción las 4 subunidades de la Hb estan con la conformación T (inactiva). Cuando se une el 02 a la primera subunidad de la Hb pasa a la conformación activa ( R ) y esta conformación se comunica a las otras subunidades ya que estan en contacto. La conformcion T y R tienen diferentes afinidades para el oxigeno, lo que permite la función de la hemoglobina; Conformacion T (tensa) Inactiva Baja afinidad por el 02 Permite la entrega de O2 A los tejidos

Conformación R (relajada) Activa Elevada afinidad por el 02 permite la captación de 02 en los pulmones

NOTA : LA MIOGLOBINA TIENE LA MISMA FUNCION QUE LAS HEMOGLOBINA PERO EN LOS MUSCULOS, ( ENTREGA O2 EN LOS MUSCULOS), PERO NO ES UNA PROTEINA ALOSTERICA PORQUE ESTA FORMADA POR UNA SOLA SUBUNIDAD, POR LO TANTO ACTUA COMO UNA ENZIM CON CINETICA MICHAELINA Y NO PRESENTA COOPERATIVIDAD. EN QUÉ SE PARECE UNA INHIBICIÓN NO COMPETITIVA A UNA INHIBICION ALOSTÉRICA? Tanto en la inhibición no competitiva como en la inhibicion alosterica, el inhibidor no se une al sitio activo, sino a un sitio diferente. Por ello la inhibicion no competitiva podria considerarse como un ejemplo de alosterismo. Sin embargo la inhibición no competitiva provoca una variación en la Vmax observable en una lcurva V vs [S] como una hipérbola tipica de cinetica michaeliana. En cambio, un inhibidor alostérico da como resultado una disminución de la afinidad de la enzima por el sustrato observable en una curva de tipo sigmoidea.

EN QUÉ SE PARECE UNA INHIBICIÓN COMPETITIVA A UNA INHIBICION ALOSTÉRICA? En que ambas dan como resultado una disminución de la afinidad de la enzima por el sustrato. Aunque se debe recordar que en la inhibicion competitiva , el inhibidor se une al centro activo y no l centro regulador como en la inhibicion alosterica. Ademas en la inhibicion alostérica la molécula que se une no es el sustrato como si ocurre en la inhibición competitiva....