Egzamin 1 2018, pytania i odpowiedzi PDF

Preview

Summary

Download Egzamin 1 2018, pytania i odpowiedzi PDF

Description

METABOLIZM GLIKOGENU Glikogen- zapasowa forma glukozy, łatwa do wykorzystania. Jest to rozgałęziony polimer, złożony z reszt glukozy, połączone wiązaniami alfa-1,4-glikozydowymi, przeciętnie co dziesięć reszt glukozy występuje wiązanie alfa-1,6-glikozydowe. Glikogen pełni funkcję buforu, utrzymującego odpowiednie stężęnie glukozy we krwi. Glukoza pochodząca z glikogenu, może być szybko uwalniana w razie intensywnego głodu czy zapotrzebowania. Stężenie glikogenu jest większe w wątrobie niż w mięśniach, natomiast wagowo jest go więcej w mięśniach. Podczas syntezy glikogenu potrzebna jest aktywowana forma glukozy, glukozodifosforan urydyny (UDP-glukoza), utworzona w reakcji, której substratami są UTP i glukozo-1-fosforan. Rozkład glikogenu – przebiega w 3 etapach: 1. Uwolnienie glukozo-1-fosforanu z glikogenu 2. Przekształcenie glikogenu do dalszej degeneracji 3. Przekształcenie glukozo-1-fosforanu w glukozo-6-fosforan. Natomiast glukozo-6-fosforan może być dalej metabolizowany trzema sposobami: 1. użyty jako pierwszy substrat w glikolizie 2. przekształcony w szlaku pentozofosforanowym z wytworzeniem NADPH i pochodnych rybozy 3. przetwarzany na wolną glukozę do krwioobiegu Przekształcenia te odbywają się w wątrobie, w mniejszym stopniu z jelitach i nerkach. Fosforylaza glikogenowa- jest istotnym enzymem rozkładu glikogenu, zostaje uwolniony glukozo1-fosforan, poprzez odłączanie pojedynczych reszt glukozy poprzez dodawanie Pi. Miejsce katalityczne znajduje się w głębokiej szczelinie utworzonej przez reszty aminokwasowe domeny aminowej i karboksylowej. Rozszczepienie wiązania poprzez dodanie Pi nazywa się fosforolizą. Reszty są usuwane od strony nieredukującego końca cząsteczki glikogenu (końca z wolną grupą OH przy węglu C-4). Rozrywane są wiązania alfa-1,4-glikozydowe. Reakcja ta jest łatwo odwracalna in vitro. Fosforolityczne rozszczepienie glikogenu jest energetycznie korzystne, gdyż uwolbiony cukier jest już ufosforylowany. Fosforylaza przestaje rozszczepiać wiązanie alfa-1,4glikozydowe jeśli osiągnie resztę glukozy odległą o cztery reszty od rozgałęzienia. Do katalitycznego działania fosforylazy potrzebny jest fosforan pirydoksalu. Dwa dodatkowe enzymy transferaza i alfa-1,6-glukozydaza przekształcają glikogen, by mógł być dalej fosforylowany. Transferaza przenosi grupę 3 reszt glukozowych z jednego zewnętrznego odgałęzienia na drugie. Przeniesienie to odsłania pojedynczą resztę glukozy połączoną wiązaniem alfa-1,6-glikozydowym. Alfa-1,6-glukozydaza, hydrolizuje wiązanie alfa-1,6-glikozydowe, uwalniając cząsteczkę wolnej glukozy. Fosfoglukomutaza- przenosi grupę fosforanową z glukozo-1-fosforanu i powstaje glukozo-6fosforan. Miejsce katalityczne zawiera fosforylowaną resztę seryny. Przechodzi z glukozo-1fosforanu na glukozo-1,6-bisfosforan a następnie powstaje glukozo-6-fosforan i regeneruje się fosfoenzym. Glukozo-6-fosfataza – znajduje się w wątrobie, w błonie gładkiego retikulum endoplazmatycznego, od strony światła pęcherzyków. Odłącza grupę fosforanową i powstaje glukoza i ortofosforan. Regulacja fosforylazy – w mięśniach: fosforylaza istnieje w dwóch formach: aktywna fosforylaza a i nieaktywna fosforylaza b. Są ze sobą w stanie równowagi. Fosforylaza a przekształca się w fosforylazę b przez fosforylację pojedynczej reszty seryny w każdej z podjednostek. Tę kowalencyjną modyfikację katalizuje enzym kinaza fosforylazowa. Forma T jest nieaktywna, ponieważ jej miejsce katalityczne jest częściowo zablokowane, przez pętle. Stan równowagi zależy od warunków występujących w komórce. W mięśniach fosforylaza b jest aktywna tylko w obecności dużych stężeń AMP, ATP przesuwa równowagę w stronę tworzenia formy R (rozluźnionej). Przemiany fosforylazy b między stanami T i R są kontrolowane przez ładunek energetycznych komórki mięśniowej. Glukozo-6-fosforan faworyzuje formę T. Fosforylaza a jest w pełni aktywna, niezależnie od stężenia ATP,AMP i glukozo-6-fosforanu. Wysiłek fizyczny

powoduje przejście fosforylazy b ze stanu R do stanu T i powstawanie formy a. Regulacja fosforylazy- w wątrobie: w wątrobie forma a jest wrażliwsza na przechodzenie z formy T do R. Związanie glukozy przesuwa równowagę z formy R do T, co powoduje inaktywację enzymu. Fosforylaza w wątrobie jest niewrażliwa na stężenie AMP, ponieważ nie występują tam gwałtowne zmiany ładunku energetycznego. Regulacja kinazy fosforylazowej: aktywność katalityczna kinazy jest zlokalizowana w podjednostce gamma, a inne jej podjednostki pełnią funkcję regulacyjną. Kinaza przekształca się z formy mało aktywnej w bardzo aktywną przez fosforylację podjednostki beta. Enzymem katalizującym aktywację kinazy jest kinaza białkowa A (PKA). Aktywacja zachodzi również dzięki zmianom stężenia jonów Ca2+. Kalmodulina jest czynnikiem wrażliwym na wapń, jest w podjednostce gamma. Kinaza osiąga maksymalną aktywność tylko wtedy, gdy zachodzi zarówno fosforylacja podjednostki beta, jak i aktywacja podjednostki gamma przez związanie Ca2+. Rozkład glikogenu: Glukagon i adrealina wywołują rozkład glikogenu. Adrealina stymuluje bardziej rozkład glikogenu w mięśniach, niż w wątrobie, glukagon rozkłada bardziej w wątrobie. Kaskada przekaztwania sygnału odpowiedzialnego za rozkład glikogenu: 1. Adrealina i glukagon wiążą się do receptorów 7TM. Adrealina wiążę się do receptora betaadrenergicznego, glukagon- z receptorem glukagonu. Procesy te aktywują podjednostkę alfa białka G. 2. GTP związany z podjednostką alfa białka G aktywuje cyklazę adenylanową, tworzącą cAMP. 3. Zwiększone stężenie cAMP w cytozolu aktywuje PKA. Powoduje to odłączenie jednostki regulatorowej od katalitycznej, która jako wolna staje się aktywna. 4. PKA fosforyluje podjednostkę beta kinazy fosforylazowej, która aktywuje fosforylazę glikogenową. Kaskada ta silnie wzmacnia działanie hormonów. W wątrobie adrealina wiązę się nie tylko z receptorem beta-adrenergicznym ale też z receptorem 7TM alfa-adrenergicznym, który aktywuje fosfolipazę C, co zapoczątkowuje kaskadę fosfoinozytolową. Wzrost poziomu 1,4,5-trisfosforanu inozytolu indukuje uwolnienie Ca2+ z retikulum endoplazmatycznego. Zahamowanie rozkładu glikogenu: Białko G, przekształca związany ATP w ADP co hamuje przekazywanie sygnału. Komórki zawierają aktywność fosfodiestrazy, która przekształca cAMP w AMP. PKA uczestniczy w wyłaczaniu procesu degradacji glikogenu przez dodawanie grupy fosforanowej do podjednostki alfa kinazy fosforylazowej, tuż po ufosforylowaniu podjednostki beta. Enzym ulega inaktywacji przez fosfatazę 1 białek PP1. Szlaki syntezy i degradacji glikogenu: UDP-glukoza, donor glukozy w syntezie glikogenu, jest aktywną formą glukozy. Jest syntetyzowana z glukozo-1-fosforanu i trifosforanu urydyny w reakcji katalizowanej przez pirofosforylazę UDP-glukozy. Uwolniony w tej reakcji pirofosforan pochodzi z dwóch zewnętrznych reszt fosforanowych UTP. Reakcja ta jest łatwo odwracalna. Jednak in vivo pirofosforan szybko ulega hydrolizie do ortofosforanu przez enzym pirofosforan szybko ulega hydrolizie do ortofosforanu przez enzym pirofosfatazę nieorganiczną. Ta nieodwracalna reakcja napędza syntezę UDP-glukozy. Aktywowana jednostka UDP-glukozy przenoszona jest do grupy hydroksylowej węgla C-4 na końcu glikogenu- powstaje wiązanie alfa-1,4-glikozydowe. Reakcję tę katalizuje syntaza glikogenowa. Syntaza może dodawać reszty glukozowe tylko wtedy, gdy łańcuch zawiera już 4 albo więcej reszt glukozy. Syntaza wymaga więc startera. Funkcję tę pełni glikogenina. Każda podjednostka glikogeniny katalizuje przyłączenie ośmiu jednostek glukozy do drugiej podjednoski w dimerze glikogeniny. Donorem reszt glukozowych jest UDP-glukoza. Po przyłączeniu 8 reszt glukozy, włącza się syntaza glikogenowa, która wydłuża cząsteczkę glikogenu. Odgałęzienie tworzone jest przez rozerwanie wiązania alfa-1,4-glikozydowego i utworzenie połączenia alfa-1,6. Enzym rozgałęziający jest dość wymagający. Grupa ok. 7 reszt glukozy musi zawierać koniec nieredukujący i pochodzić z łańcucha zbudowanego z co najmniej 11 reszt. Nowy punkt rozgałęziający musi być oddalony o co najmniej 4 reszty od rozgałęzienia już istniejącego. Rozgałęzienia w glikogenie zwiększają jego rozpuszczalność.

Regulacja syntazy glikogenowej- jest regulowana przez modyfikację kowalencyjną. Syntaza glikogenowa ulega w wielu miejscach fosforylacji przez kinazę białkową A i kilka innych kinaz. Fosforylacja przekształca aktywną formę a w nieaktywną formę b. Podczas włączania glukozo-6-fosforanu do glikogenu ulega hydrolizie 1 cząsteczka ATP. 90% reszt jest rozczepiane przez fosforolizę do glukozo-1-fosforanu, który bez nakładów energetycznych jest przekształcany do glukozo-6-fosforanu. 10% stanowią reszty rozgałęzione, które są rozszczepiane hydrolitycznie. Całkowite utlenienie glukozo-6-fosforanu dostarcza ok. 31 cząsteczek ATP, a proces zmagazynowania zużywa trochę więcej niż 1 cząsteczkę ATP. Fosfataza białkowa 1 – enzym, odgrywa kluczową rolę w metaboliźmie glikogenu. PP1 inaktywuje kinazę fosforylazową i fosforylazę a przez defosforylazę. PP1 zmniejsza szybkość rozkładanego glikogenu, ponieważ odwraca efekt kaskady. PP1 usuwa grupę fosforanową z syntazy glikogenowej b i przekształca ją w aktywną formę a. PP1 przyspiesza syntezę glikogenu. PP1 składa się z 3 podjednostek: Rgi – decyduje o powinowactwie do glikogenu, samej PP1 i z inhibiotra 1, który w stanie ufosforylowania hamuje PP1. Regulacja aktywności fosfatazy białkowej 1- gdy przeważa degradacja glikogenu- fosforylacja podjednostki Rgi przez PKA zapobiega jej łączeniu z podjednostka katalityczna PP1. Wskutek tego aktywacja kaskady cAMP prowadzi do inaktywacji PP1, ponieważ nie może ona dłużej wiązać substratu. Gdy działa cAMP, włączana jest degradacja glikogenu. Stymulacja syntezy glikogenu: Gdy stężęnie glukozy we krwi jest duże, insulina stymuluje syntezę glikogenu uruchamiając szlak, który aktywuje fosfatazę białkowa 1. Pierwszy etap działania insuliny polega na jej związaniu z receptorową kinazą tyrozynową, która znajduje się w błonie plazmatycznej. Wielokrotne fosforylacje wywołują falę defosforylacji. Związanie insuliny z receptorem powoduje aktywację kinazy białkowej wrażliwej na insulinę, która fosforyluje podjednostkę Rgi, ale w innym miejscu niż w tym, w którym fosforyluje ją PKA. Fosforylacja ta prowadzi do połączenia podjednostki Rgi z PP1 i z cząsteczkę glikogenu. Defosforylacja syntezy glikogenowej, kinazy fosforylazowej i fosforylazy powoduje syntezę glikogenu. Poziom glukozy we krwi: Ilość fosforylazy a w wątrobie zmniejsza się szybko, gdy pojawia się glukoza. Po fazie opóźnienia zwiększa si e ilosc syntazy glikogenowej a, co powoduje rozpoczęcia syntezy glukogenu. Fosforylaza a jest czynnikiem reagującym na poziom glukozy w wątrobie. Wiązanie glukozy do fosforylazy a przesuwa równowagę z aktywnej formy R do nieaktywnej T. Te zmiany powodują, że grupa fosforanowa seryny staje się substratem dla fosfatazy białkowej 1. Fosforylaza b nie wiążę się z fosfatazą. W konsekwencji, przekształceniu fosforylazy a w fosforylazę b towarzyszy uwolnienie fosfatazy PP1, która może aktywować syntazę glikogenową. Aktywność syntazy glikogenowej wzrasta wtedy, gdy dominuje forma b fosforylazy. METABOLIZM KWASÓW TŁUSZCZOWYCH Kwasy tłuszczowe to długie łańcuchy węglowodorowe, zakończone grupą karboksylową. Są składnikami lipidów i fosfolipidów (składniki błon biologicznych), magazynują energię (w formie triacylogliceroli), niektóre hormony i wewnątrzkomórkowe przekaźniki sygnałów są pochodnymi kwasów tłuszczowych. Triacyloglicerole – są to związki zredukowane i bezwodne, mają duży zasób energii metabolicznej. Główne miejsce akumulacjii triacylogliceroli u ssaków jest cytoplazma komórek tłuszczowych (adypocytów), wyspecjalizowanych do przechowywania i uruchamiania ich zapasów. W jelicie triacyloglicerole są włączane do miceli za pomocą soli źółciowych. W komórkach błony śluzowej jelit triacyloglicerole są ponownie syntetyzowane z kwasów tłuszczowych i monoacylogliceroli, a nastepnie upakowane do chylomikronów. Uczestniczą one w transporcie cholesterolu i witamin rozpuszczalnych w tłuszczach. Są uwalniane do układu limfatycznego, a następnie do krwi. Wykorzystanie energii z triacylogliceroli: 1) Hydroliza triacylogliceroli przez lipazy: ten etap nazywa się lipolizą. Lipazy tkanki tłuszczowej są aktywowane przez traktowanie jej komórek hormonami- adrealiną, noradrealiną, glukagonem lub adrenokortykotropiną. W adypocytacg te hormony za

pośrednictwem 7TM aktywują cyklazę adenylanowa. Zwiększone stężęnie AMP stymuluje kinazę białkową A, która aktywuje lipazy przez fosforylację. Wyżej wymienione hormony indukują lipolizę, natomiast insulina ją hamuje. Uwalniane kwasy wiążą się z albuminą, przez co stają się dostępnym źródłem energii dla innych tkanek. Powstający glicerol jest wchłaniany w wątrobie, ulega fosforylacji i utlenieniu do fosfodihydroksyacetonu, a następnie izomeryzacji dla aldehydu-3-fosfoglicerynowego. 2) Przyłączenie do koenzymu A: kwasy tłuszczowe są utleniane w mitochondrium, są aktywowane zanim tam dotrą. Powstawanie wiązania tioestrowego miedzy grupą karboksylową kwasu tłuszczowego a grupą hydrosulfidową coA napędza ATP. Aktywacja przebiega na zewnętrznej błonie mitochondrialnej dzięki syntetazie acylo-coA. Najpierw powstaje acyloadenulan (w reakcji z ATP) potem acylo-coA i AMP. Te reakcje są łatwo odwracalne. 3) Przeniesienie aktywowanych kwasów tłuszczowych do matriks: przenoszone są przez karnitynę. Grupa acylowa zostaje przeniesiona z atomu siarki coA na grupę hydroksylową karnityny i powstaje acylokarnityna. Reakcję katalizuje acylotransferaza karnitynowa I. Acylokarnitynę przez błonę przemieszcza odpowiednia translokaza. W błonie wewnętrznej po stronie matriks reszta acylowa jest ponownie przenoszona na CoA. Reakcję tę katalizuje acylotransferaza karnitynowa II. Na koniec translokaza przenosi karnitynę z powrotem na stronę cytozolu, wymieniając ją na acylokarnitynę wprowadzaną do mitochondrium. Szlak beta-oksydacji: nasycony łańcuch tłuszczowy acylo-coA jest degradowany w powtarzającej się sekwencji 4 reakcji: utlenienia z udziałem FAD, uwodnienia, utlenienia z udziałem NAD+ i tiolizy przez coA. W wyniku tej reakcji powstaje FADH2, NADH i acetylo-coA, a łąńcuch kwasu tłuszczowego skraca się o 2 atomy węgla. Jest to szlak beta-oksydacji. Dotyczy on kwasów tłuszczowych o parzystej liczbie węgli. 1) Utlenienie – utlenienie acylo-coA z udziałem dehydrogenazy acylo-coA, a produktem jest enoilo-coA z podwójnym wiązaniem. Elektrony z FADH2 (gr. Prostetyczna) są przenoszone na flawoproteinę przenoszącą elektrony (ETF). ETF przekazuje elektrony na białko żelazowo-siarkowe: reduktazę ETF-ubichonon. Ubichinon ulega redukcji do ubichinoli. Na tym etapie z 1 cząsteczki FADH2 powstaje 1,5 ATP. 2) Uwodnienie- uwodnione zostaje podwójne wiązanie między C-2 i C-3 przez hydratazę enoilo-coA. 3) Utlenianie – powoduje przekształcenie grupy hydroksylowej przy atomie C-3 w ketonową, z wytworzeniem NADH. Reakcję katalizuje dehydrogenaza L-3-hydroksyacylo-coA. 4) Tioliza – rozszczepienie 3-ketoacylo-coA przez grupę tiolową innej cząsteczki koenzymu A, w wyniku czego powstaje acetylo-coA oraz acylo-coA. To cięcie katalizuje beta-ketotiolaza. Skrócony acylo-coA wchodzi w 2 cykl utleniania, który rozpoczyna się od reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę acylo-coA. Utlenianie nienasyconych kwasów tłuszczowych: Utlenianie palmitooleinianu: kwas tłuszczowy C16, z 1 podwójnym wiązaniem między C-9 a C-10, ulega aktywacji i jest transpotowany przez błonę tak samo jak nasycone kwasy tłuszczowe. Palmitooleilo-coA podlega 3 cyklom degradacji, przez te same enzymy. W 3 cyklu powstaje cis(delta^3)-enoilo-coA. Odpowiednia izomeraza przekształca wiązanie podwójne między C-3 i C-4 w wiązanie trans-(delta^2). Kolejne reakcje są takie same jak w szlaku utleniania kwasów nasyconych Linolan- wielonienasycony kwas tłuszczowy C18 z wiązaniami pdwójnymi cis-delta^9 i cisdelta^12. Reakcje wspomaga reduktaza-2,4-dienoilo-coA. Formy są przekształcane w trans-delta^2. Z nieparzystymi wiązaniami podwójnymi radzi sobie izomeraza, a z parzystymi- izomeraza i reduktaza. Produktem ostatecznej tiolizy łańcuchów kwasów tłuszczowych o nieparzystej liczbie węgli jest propionylo-coA, który włącza się do cyklu Krebsa po przekształceniu w bursztynylocoA. Potrzebna jest do tego witamina B12. Pewna część kwasów tłuszczowych ulega również utlenieniu w peroksysomach, które skracają długie łańcuchy, czyniąc je podatniejszymi na betaoksydację w mitochondriach. Ciała ketonowe: U osób będących na czczo i u cukrzyków szczawiooctan jest wykorzystywany do

syntezy glukozy w szlaku glukoneogenezy. W takich warunkach następuje wykorzystanie acetylocoA do syntezy acetooctanu i D-3-hydroksymaślanu, które są nazywane ciałkami ketonowymi. Synteza acetooctan z acetylo-coA przebiega w 3 etapach: Dwie cząsteczki acetylo-coA kondensują do acetoacetylo-coA. Acetoacetylo-coA reaguje z acetylo-coA i wodą, dając 3-hydroksy3metyloglutarylo-coA i coA. 3-hydroksy-3metyloglutarylo-coA ulega rozszczepieniu co acetylocoA iacetooctanu. Głównym miejscem produkcji acetooctanu i 3-hydroksymaślanu jest wątroba. Substancje te dyfundują z mitochondriów wątroby do krwi i są transportowane do tkanek docelowych. Są one paliwem komórkowym. Mięsień serca i kora nerek wykorzystują acetooctan. W wyniku utleniania 3-hydroksymaślanu powstaje acetooctan oraz NADH, wykorzystywane w fosforylacji oksydacyjnej. Acetooctan może ulec aktywacji przez przeniesienie coA z bursztynylocoA. Reakcję tę katalizuje odpowiednia transferaza coA. Acetoacetylo-coA jest rozcinany do 2 cząsteczek acetylo-coA, wchodzących do cyklu Krebsa. Różnice między szlakami degradacji i syntezy kwasów tłuszczowych: 1. Synteza przebiega w cytozolu, degradacja w matriks mitochondriów 2. Produkty pośrednie syntezy kwasów tłuszczowych są kowalencyjnie związane z ACP, a intermediaty rozkładu są kowalencyjnie związane z grupą hydrosulfidową koenzymu A. 3. Enzymy z syntezy są połączone w pojedynczy łańcuch polipeptydowy (syntaza kwasów tłuszczowych), a enzymy degradacji nie są połączone. 4. Rosnący łańcuch kwasu tłuszczowego ulega wydłużaniu przez kolejne dobudywowanie dwuwęglowych jednostek, pochodzących z acetylo-coA. Aktywowanym donorem tych jednostek jest malonylo-ACP. Reakcja elongacji napędza uwalnianie CO2 5. Reduktorem w syntezie jest NADPH, utleniaczami w redukcji NAD+ i FAD 6. Wydłużanie ulega zahamowaniu po zsyntetyzowaniu palmitynianu. Synteza malonylo-coA – synteza kwasów tłuszczowych rozpoczyna się od karboksylacji acetylocoA do malonylo-coA. Jest to reakcja nieodwracalna. Syntezę malonylo-coA, katalizuje karboksylaza acetylo-coA. Produktem pośredniem jest CO2-biotyna-enzym. Aktywowana grupa CO2 tego produktu pośredniego jest przenoszona na acetylo-coA, tworząc malonylo-coA. Wydłużanie kwasów tłuszczowych: faza wydłużania rozpoczyna się od powstania acetylo-ACP i malonylo-ACP. Reakcje te są katalizowane przez acylotransferazy: transacylazę acetylową i transacylazę malonulową. Kwasy tłuszczowe o nieparzystej liczbie atomów węgla są syntetyzowane począwszy od piopionylo-ACP, który powstaje z propionylo-coA. Acetylo-ACP i malonylo-ACP reagują, tworząc acetoacetylo-ACP. Reakcję katalizuje anzym kondensujący acylomalonylo-ACP. Nie mogą kondensować dwie jednostki acetylo-ACP, gdyż jest to niekorzystna energetycznie reakcja. Wszystkie kwasy z parzystą liczbą węgli pochodzą od acetylo-coA. Czynnikiem redukującym jest NADPH. Cykle wydłużania trwają aż do powstania C16-actylo-ACP, dając palmitynian i ACP. Z palmitynianu uzyskujemy 106 cząsteczek ATP. Całkowita stechiometria syntezy palmitynianu: 8 acetylo-coA + 7ATP + 14NADPH + 6H+ -> palmitynian + 14NADP+ + 8coA + 6H2O+ 7ADP + 7Pi

Cytrynian przenosi reszty octanu przez wewnętrzną błonę mitochondriów, czyli acetylo-coA. Jeśli cytrynian osiągnie duże steżęnie, ulega w cytozolu rozpszczepieniu przez liazę ATP-cytrynianową. W ten sposób acetylo-coA i szczawiooctan są przenoszone z mitochondriów do cytozolu kosztem hydrolizy cząsteczki ATP. NADPH jest potrzebne do syntezy kwasów. Podczas transportu jednej cząsteczki acetylo-coA do cytozolu powstaje 1 NADPH. Kiedy 8 cząsteczek acetylo-coA potrzebnych do syntezy palmitynianu wędruje do cytozolu, powstaje 8 NADPH. 6 dodatkowych cząsteczek NADPH powstaje ze szlaku pentozofosforanowego. Hormony ikozanoidowe: arachidonian, kwas tłuszczowy 20:4, jest głównym prekursorem wielu klas cząsteczek sygnałowych: prostaglandyn, ...