Les protéines - structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire PDF

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structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire...

Description

4-les proteines

Structure primaire: enchainement des acides aminées Structure secondaire: repliement local de la chaine polypeptidique Structure tertiaire: repriement global de la chaine polypeptidique Structure quaternaire: assemblage de plusieurs chaines polypeptidique • • • •

De 100 à quelques milliers de résidus ( 10^3 à 10^6 voire 10^7 Da) Une ou plusieurs chaînes polypeptidiques ( squelette peptique) Holoprotéine: uniquement des acides aminés Hétéroprotéine: présence d’un groupement prosthétique A-structure primaire

C’est la description de l’enchainement des différents acides aminés constituant la chaine polypeptidique.

• Les protéines sont des amphotères (présentent simultanément des propriétés de base et d’acide) : leur charge globale varie en fonction du pH. En fonction des résidus présents dans la protéine, on aura une protéine acide, basique ou neutre.

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• On définit le point isoélectrique comme étant le pH pour lequel la charge globale de la protéine est nulle. En dessous de ce pH, la protéine présentera une charge globale positive, au dessus, une charge globale négative.

• Structure primaire: enchainement des acides aminées • Structure secondaire: repliement local de la chaine polypeptidique • Structure tertiaire: repriement global de la chaine polypeptidique • Structure quaternaire: assemblage de plusieurs chaines polypeptidique

B-structure secondaire

• Repliement locale régulier, périodique de la chaine polypeptidique: les angles des résidus similaires. • Les éléments de structure secondaire sont stabilisés par la présence de liaisons hydrogène impliquant les atomes de la chaine principale.

A-rappel sur la liaison hydrogène •La liaison hydrogène est une liaison faible •L’énergie dépend de la distance et de l’alignement des atomes.

et

B-hélice alpha

Les hélices alfa ne tournent jamais vers la gauche, sens des aiguilles d’une montre. • En violet, on a les atomes de carbone de la chaîne principale • En rouge les atomes d’oxygène • En bleu les atomes d’azote •En blanc les atomes d’hydrogène

On remarque que les sphères jaunes qui représentent les différents résidus d’AA qui constituent cette chaîne, sont toujours orientés vers l’extérieur de l’hélice. En effet, les hélices α que l’on retrouve dans les protéines sont des hélices dites droites. Si on regarde maintenant, plus en détails les caractéristiques structurales de cette hélice α, on remarque que si on part du résidus jaune entouré en rouge, on va avoir un petit peu moins de 4 résidus d’AA nécessaires pour faire 1 tour d’hélice. Ceci car, la chaîne latérale de ce résidus là se situe juste entre le 3e et le 4e résidus. Il faut donc 2,5 résidus pour faire 1 tour d’hélice. Lorsqu’on fait un tour d’hélice, on progresse de 5,4 Å verticalement. On appelle cela le pas de l’hélice ; càd la distance que l’on parcourt en faisant un tour d’hélice.

Si on regarde un petit peu plus en détail, on va avoir des liaisons hydrogènes qui s’établissent entre les atomes d’oxygène présent sur les fonctions carbonyles de la 3 sur 10

chaine principale et les atomes d’hydrogènes présents portés par les atomes de cette chaîne principale. Le carbonyle du résidus à une position donné, sera juste au dessous du -NH du résidus qui est 4 rangs plus loin. C’est pour cela qu’on a pas tout a fait 4 résidus par tour. Donc, on a une interaction qui est une liaison hydrogène qui va s’étaler entre le carbonyle du résidu i (position quelconque) et le -NH du résidu qui est situé 4 rangs plus loin, donc i + 4.

Si on regarde par dessus cette hélice, on s’aperçoit qu’on a un trou (schéma gauche) qui n’existe pas dans la réalité. Lorsqu’on représente chaque atome avec son volume réel, on s’aperçoit que le coeur de l’hélice est parfaitement remplis (schéma droit). Il n’a donc pas possibilité de rentrer quoi que ce soit au sein de cette hélice. C-brin et feuillets beta Des brins b peuvent s’associer entre eux au moyen de liaisons hydrogène pour former un feuillet b parallèle La seule façons d’établir des liaisons hydrogènes est de positionner des brins β côte à côte. C’est l’association de ces brins β qui former les structure que l’on appelle des feuillets β. Ces feuillets β seront stabilisés par des liaisons hydrogènes entre brins β. on se rend compte que l’extrémité N-terminale de ce brin β est en bas et l’extrémité C-terminale de ce brin β est en haut. On s’en rend compte en identifiant un résidu d’un AA dans la chaîne polypeptidique. La conséquence est que pour passer d’un brin au brin suivant, il y a nécessité d’une connexion relativement longue qui permet de joindre la fin du résidus qui sera en haut avec le début du brin suivant qui sera en bas.

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On a un autre type de feuillet qui se nomme le feuillet β antiparallèle. Cette fois ci, les brins β côte à côte ont des orientations différentes. Ici, c’est le cas avec le 1er brin qui a l’extrémité N-terminale en bas, tandis que le brin d’a côté a l’extrémité N-terminale en haut. On remarque que les atomes formant cette liaison hydrogènes sont plus alignés comme vu précédemment.

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• Structure primaire: enchainement des acides aminées • Structure secondaire: repliement local de la chaine polypeptidique • Structure tertiaire: repliement global de la chaine polypeptidique • Structure quaternaire: assemblage de plusieurs chaines polypeptidique

C-structure tertiaire A-interactions intramoléculaires

•Arrangement dans l’espace des différents éléments de structure secondaire présents dans la protéine . • Cela correspond à la structure 3D d’une chaîne polypeptidique, définie par les coordonnées (x,y,z) de chacun des atomes présents • Des résidus éloignés dans la séquence se rapprochent dans la structure 3D • La protéine se replie sur elle-même pour donner la forme la plus stable possible : contacts limités avec le solvant, nombre élevé de liaisons faibles

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Liaisons faibles: Van Der Waals La distribution des électrons autour du noyau n’est pas symétrique : il y a apparition de dipôles qui interagissent entre eux

L’effet hydrophobe c’est l’effet qui apparait lorsqu’on mélange dans un milieu aqueux décomposer hydrophobe. Lorsqu’on trempe, met en solution des composés hydrophobes dans l’eau, ils vont se solvater. L’eau, nécessaire à la solvatation des parties hydrophobes est libérée lors du regroupement de ces régions hydrophobes. B-les différentes représentations d’une protéine • La myoglobine Elle est constituée que d’hélices. On a ici une représentation schématique, ce n’est pas la structure. C’est un schéma de la structure.

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• La concanavaline A

• La carboxypeptidase A

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Comment une protéine se replie-t-elle?

•« recherche » aléatoire de la conformation ? On prend une chaine polypeptidique de 300 résidus d’AA. Si la chaîne polypeptidique est constituée de 300 résidus d’AA, elle est donc constituée de 598 d’angles dièdres (Ψ, Φ / résidu), puisqu’il y a 299 liaisons peptidiques au sein de cette chaîne polypeptidique. Si on a environ 10 possibilités / angle dièdre, et que la chaîne met 1 μs pour chaque conformation, alors il faudrait, pour explorer tous ce angles dièdre toutes ces possibilités 10^598 x 10^-6 = 10^592 s, ce qui représente en fait 10^585 années. NON • information de repliement contenu dans la séquence ?

La séquence est importante puisqu’on sait que lorsque les protéines partagent une identité de séquence importantes, elles vont avoir le même repliement tridimensionnelle. Ceci dit, il existe des cas particuliers où on va avoir, pour une même chaîne polypeptidique, 2 repliements différents, c’est le cas de la protéine prion.

•aide extérieure ? Les protéines ont besoin d’une aide extérieure. Certaines protéines ont besoin d’utiliser d’autres protéines pour adopter leur repliement définitif, le plus stable. Ces protéines sont appelées, les protéines chaperons. Elles vont aider au repliement de certaines protéines.

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• Structure primaire: enchainement des acides aminées • Structure secondaire: repliement local de la chaine polypeptidique • Structure tertiaire: repliement global de la chaine polypeptidique • Structure quaternaire: assemblage de plusieurs chaines polypeptidique

D-la structure quatermaire Association de plusieurs chaînes polypeptidiques ayant adopté leur structure tertiaire : • homo- ou hétéropolymère • association par liaisons faibles ou pont S-S (rare) • la structure quaternaire est nécessaire à l’activité biologique

Celle-ci est une protéine en charge du transport de l’oxygène dans le sang, est un hétérotétramère (4 chaînes différentes), donc de 2 chaînes β et de 2 chaînes α qui lit chacune un groupement prosthétique ; càd un thème qui est responsable de la fixation de l’oxygène.

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