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Nomenclature des Acides Aminés

Les acides aminé apolaires ( n = 9 ) 5 AA aliphatiques = peuvent s'ancrer dans les bicouches lipidiques, ce sont notamment les radicaux riches en hydrogène et carbone. Hydrophobes. – Glycine (Gly, G) Pas de carbone asymétrique = molécule achirale. Il assure la flexibilité dans une chaine protéique. Il entre dans la synthèse du glutathion et des porphyrine. Elle entre en jeu dans la détoxification (acylglycine). – Alanine (Ala, A) – Valine (Val, V) – Leucine (Leu, L) – Isoleucine (IIe, L) Deux carbones asymétriques. RQ : une augmentation en Val, Leu, Isoleucine associé à l'apparition d'allo-isoleucine = leucinose, détectables dans les urines. Cette maladie est causé par un déficit en déshydrogénase des acides alpha-cétoramifiés.

1 AA soufré – Méthionine (Met, M) La chaine a un groupement thio-éther. Cet AA joue un rôle dans le complexe d'initiation dans la biosynthèse protéique. Donneur de radical méthyl (ce qui permet la synthèse d'homocystéine).

2 AA aromatiques – Phénylalanine (Phe, F) Il est impliqué dans la phénylcétonurie. – Tryptophane (Trp, W) Noyau benzène et noyau pyrrole : ils forment un noyau indole. Cet AA est à l'origine de la mélatonine (alternance jour / nuit, cycle circadien) et de la sérotonine (satiété, sommeil, humeur...).

1 AA cyclique – Proline (Pro, P) Fonction amine secondaire et noyau pyrrole ( = cycle pyrrolidine). Rôle particulier dans les structures 3D. Dans le collagène, assure rigidité des protéines (pas de rotation entre amine et carbone alpha). Elle permet la réalisation des coudes (changement de direction au sein des protéines). Réticulation, si hydroxylé : 4 OH proline.

Les acides aminés polaires non chargés ( n = 6 ) Groupement hydroxyl (OH) = permet la fixation d'un groupement phosphate pour allumer ou éteindre la fonction d'une protéine. Permet aussi les O-glycosylations. Dans une enzyme, au niveau du cycle catalytique, d'un point de vue électrostatique, le OH permet d'attirer les substrats positifs. – Sérine (Ser, S) – Thréonine (Thre, T) Deux carbones asymétriques.

1 AA aromatique – Tyrosine (Tyr, Y) Groupement phénol. Sa mise en évidence est utilisée dans le dosage protéique des liquides biologiques. A l'origine de la dihydroxyphénylalanine (DOPA), qui donnera la dopamine. Destruction du locus niger (zone cerveau), on a une diminution de la production de dopamine à l'origine de la maladie de Parkinson. A l'origine de la mélanine quand elle réagit avec la tyrosinase = origine albinisme oculo-cutané. A l'origine des hormones thyroïdiennes.

Groupement amide (CO – NH2) = joue un rôle dans la N-glycosylation. Permet de fixer des résidus osidiques via le NH2. Cette glycosylation est un phénomène enzymatique, à différencier de la N-glycation (non enzymatique, spontané). Permet le transport sanguin de l'azote. – Asparagine (Asp, N) – Glutamine (Gln, O) A l'origine du glutathion, qui joue un rôle dans la lutte contre les radicaux libres et dans la détoxification. Concentration sanguine plus importante.

1 AA thiol = soufré – Cystéine (Cys, C) La fonction thiol peut être à l'origine de ponts disulfures. Une liaison covalente se crée entre deux groupements mercapto. On peut trouver des ponts disulfures entre deux chaines d'AA différentes ou au sein d'une même chaine. RQ : Au sein de sa structure, le glutathion présente une association de 2 cystéines, que l'on appelle cystine.

Les acides aminés chargés ( n = 5 ) Ces acides aminés peuvent former des liaisons ioniques.

AA dicarboxyliques Les acides aminés ont un caractère acide net et sont chargés négativement. – Acide aspartique = Aspartate (Asp, D) C'est l'AA le plus acide. – Acide glutamique = Glutamate (Glu, E) Origine GABA et gamma-carboxy-glutamate (coagulation / prothrombine).

AA basiques Ils sont chargés positivement. – Histidine (His, H) Il possède un noyau imidazole (imidazolium NH3+). Il est à l'origine de l'Histamine. Dans un site catalytique enzymatique (proton), le groupement NH3+ permet de capter les substrats chargés négativement au sein des sites enzymatiques. – Lysine (Lys, K) Elle a un groupement butyl-amine (butyl-ammonium NH3+) qui permet de capter les substrats chargés négativement au sein de sites enzymatiques. Elle permet la synthèse de la Carnitine, qui elle-même permet l'entrée des acides gras dans la mitochondrie. La Carnitine est impliquée dans le phénomène de bêta-oxydation. 5-OH lysine dans collagène. – Arginine (Arg, R) Donneur NO (vasodilatateur / Nobel 1998). Il possède un groupement guanidine (guanidiumum NH3+) qui permet de capter les substrats chargés négativement au sein de sites enzymatiques....