Proteinas importancia en la industria alimentaria PDF

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Resumen acerca de la importancia de las proteínas en la industria alimentaria...

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Universidad Juárez Autónoma de Tabasco “DIVISIÓN ACADÉMICA DE CIENCIAS DE LA SALUD” (DACS)

Licenciatura en Nutrición Ofelia Domínguez Pérez 192E73083 4to “G” Asignatura: “Química de los alimentos” Actividad 3: Resumen “Proteínas” Profesora: Leticia Del Carmen Vázquez López 25/03/2021 Villahermosa, Tabasco.

Proteína Las proteínas constituyen, junto con los ácidos nucleicos, las moléculas de información en los seres vivos. Las proteínas son una clase importante de moléculas que se encuentran en todas las células vivas. Una proteína se compone de una o más cadenas largas de aminoácidos, cuya secuencia corresponde a la secuencia de ADN del gen que la codifica. Las proteínas desempeñan gran variedad de funciones en la célula, incluidas

estructurales

(citoesqueleto),

mecánicas

(músculo),

bioquímicas

(enzimas), y de señalización celular (hormonas). Las proteínas son también parte esencial de la dieta.

Desnaturalización La palabra desnaturalización indica que la estructuración se aleja de la forma nativa debido a un importante cambio en su conformación tridimensional, producido por movimientos de los diferentes dominios de la proteína, que conlleva un aumento en la entropía de las moléculas. La desnaturalización puede ser deseable cuando se habla de elevar la digestibilidad de las proteínas por cocción o por la desnaturalización de inhibidores de tripsina presentes en las leguminosas. También sirve para mejorar funcionalidad, como cuando se aumentan sus propiedades de espumado y emulsificación por el desdoblamiento de las moléculas que favorece la estabilización en interfaces al lograr la exposición de sitios hidrofóbicos que interaccionan con la fase orgánica o hidrofóbica de una emulsión.



Termodinámica de la desnaturalización: El estudio de la termodinámica de este proceso implica lograr realizarlo de forma reversible, lo que requiere que

una vez eliminado el agente desnaturalizante, la proteína pueda regresar a su conformación original.

 Desnaturalización por cambios de temperatura: La aplicación de calor es uno de los agentes desnaturalizantes que se utilizan con mayor frecuencia en alimentos ya que facilita la digestión de las proteínas, y logra desnaturalizar los inhibidores de proteasas que frecuentemente se hallan en alimentos basados en proteínas de leguminosas. Ambos procesos facilitan la digestión por las enzimas hidrolíticas del tracto gastrointestinal.



Desnaturalización por cambios de pH: Una desnaturalización alcalina implica la neutralización de la carga positiva de cadenas laterales de Lys, His y Arg, una desnaturalización ácida implica la protonación de cargas de Asp, Glu; ambos casos impiden la formación de una interacción electrostática.



Desnaturalización por urea y cloruro de guanidinio: Este agente desnaturalizante es el único que logra formar la cadena al azar, que se estabiliza en su nuevo estado desnaturalizado con los puentes de hidrógeno formados

con

la

propia

urea,

en

lugar

de

los

antiguos

puentes

intramoleculares. Los puentes disulfuro no se ven afectados con estas sustancias. 

Desnaturalización con detergentes: En el laboratorio es frecuente utilizar detergentes para el estudio de proteínas desnaturalizadas gracias a la capacidad de sus moléculas anfifílicas, como el dodecil sulfato de sodio (SDS) (CH3(CH2)11 OSO3 2Na1)



Desnaturalización con disolventes orgánicos: Se usan solventes orgánicos en el procesamiento de alimentos cuando se desea solubilizar sustratos, y para desplazar el equilibrio de algunas reacciones enzimáticas al disminuir la concentración de agua del sistema.



Efecto de la adición de sales en la solubilidad de las proteínas: Son dos los efectos de añadir sales a una solución de proteínas: se producen interacciones electrostáticas de las sales con los residuos de aminoácidos cargados que en general se considera que estabilizan el plegamiento original de la molécula cuando se encuentran en bajas concentraciones, lo cual es

lógico si se considera que las enzimas y proteínas en los organismos se encuentran rodeadas de un ambiente con concentración salina fisiológica.



Inactivación mecánica: Es el caso de los esfuerzos cortantes que se ejercen por ejemplo al bombear una solución proteínica a través de tuberías, donde al elevar el flujo se desdoblan las estructuras oligoméricas y el rompimiento de algunos enlaces puede acarrear desnaturalización.



Proteólisis: La proteólisis no está considerada como una desnaturalización, ya que se fragmenta con ella el esqueleto polipeptídico y por lo tanto no se trata de un cambio de conformación, sino de un rompimiento irreversible de enlaces covalentes de la proteína.

Modificaciones químicas El procesamiento de los alimentos frecuentemente induce cambios en las proteínas a través de las operaciones que involucran la aplicación de calor para cocer, evaporar, secar, pasteurizar o esterilizar, o bien en las operaciones de fermentación, irradiación, etc.

 Tratamientos

térmicos moderados: estos tratamientos son benéficos y

deseables debido a que la desnaturalización de las proteínas facilita su digestión y mediante el escaldado se logran inactivar enzimas como la polifenoloxidasa para evitar un oscurecimiento no deseable como sucede con los champiñones, las papas, etc. y con el escaldado se inactivan las lipoxigenasas.

Pirolisis: Los tratamientos térmicos

drásticos como el asado de carnes y

pescados a la parrilla o al fuego directo y el horneado alcanzan temperaturas mayores de 200ºC que dañan notablemente las superficies de los alimentos y los aminoácidos sufren pirolisis convirtiéndose en mutágenos de acuerdo a la prueba de Ames.

Racemización y formación de aminoácidos modificados: La racemización resulta más frecuente en las proteínas (. 10x) que, en los aminoácidos libres sometidos al mismo tratamiento, ya que las fuerzas intramoleculares facilitan la

reacción al disminuir la Ea necesaria para la reacción, y son los aminoácidos cuya cadena lateral facilita por atracción electrónica la eliminación alcalina del protón arriba descrito, los que más sufren la racemización.

Entrecruzamientos: Pueden ser considerados como interacciones proteínaproteína causadas por modificaciones químicas. Se encuentran naturalmente en las proteínas que presentan puentes S-S y otros tipos de enlaces como en proteínas resistentes a la proteólisis como el colágeno, la queratina y la elastina, que contienen e–N-aspartil lisina y e-N-glutamil lisina. P

Reacciones de las proteínas con agentes oxidantes: Los aminoácidos más lábiles son Met. Cys . Trp cuando se aplican agentes oxidantes, frecuentemente utilizados para inhibir crecimiento microbiano en los procesos de alimentos: peróxido de hidrógeno e hipoclorito de Na. Met se transforma en sulfóxido de Met al añadir un átomo de oxígeno y en Met-sulfona al añadir dos de ellos. Otra fuente de agentes oxidantes son los lípidos peroxidados provenientes de alimentos en proceso de enranciamiento.

Reacciones

con nitritos: Las N-nitrosaminas, consideradas entre los

cancerígenos más importantes, se forman por la reacción entre nitritos y aminas secundarias, y en un menor grado aminas primarias y terciarias. Los aminoácidos libres son aminas primarias y pueden reaccionar con los nitritos en los procesos de alimentos que se llevan a cabo a pHs ácidos y con tratamientos térmicos. Por ejemplo, en la elaboración de embutidos.

Reacciones con sulfitos: La adición de sulfito en los alimentos previene el oscurecimiento de Maillard, así como el oscurecimiento enzimático, pero logra reducir puentes disulfuro para producir la versión sulfonatada de Cys involucrada en el S-S

Reacciones carbonil amino: Se presentan en los alimentos sometidos a altas temperaturas como el horneado, y que tienen un alto contenido de proteínas y carbohidratos, de forma que involucran al grupo aldehído reductor de los azúcares (aldosas y cetosas), de sustancias como el ácido ascórbico y de los carbonilos producidos por el enranciamiento de lípidos, y a los grupos amino

libres de los aminoácidos, frecuentemente el e-amino de Lys. Esto trae consigo una disminución en el valor nutrimental de los alimentos.

Formación de acrilamida en altas temperaturas: En 2002, investigadores suecos encontraron niveles significativos de acrilamida, compuesto altamente neurotóxico, teratógeno y mutágeno en productos ricos en carbohidratos, como pueden ser papas a la francesa, papas fritas, botanas, pan, pan tostado, etc como resultado de los procesos térmicos realizados a altas temperaturas.

Pérdida de aminoácidos por fraccionamiento (fraccionación): Al producirse cambios estructurales de las proteínas con estas operaciones se obtienen diferencias

en

las

propiedades

funcionales

como

la

capacidad

de

emulsificación y de espumado, ya que las proteínas pueden estar más desplegadas, lo que facilita grandemente su buena funcionalidad en interfases. Pero a la vez un aislado proteínico puede perder marcadamente aminoácidos indispensables, por lo que no siempre pueden utilizarse como ingredientes, en grandes cantidades como fuente de proteínas.

Propiedades funcionales en el alimento Las propiedades funcionales permiten el uso de las proteínas como ingredientes en alimentos, aunque generalmente se incorporan en mezclas complejas. Las características sensoriales resultan de más importancia para el consumidor que el valor nutricional, el que frecuentemente se altera para lograr buenas cualidades organolépticas, como textura, sabor, color y apariencia, las que a su vez son el resultado de interacciones complejas entre los ingredientes. Así mismo, las características de textura y suculencia de los productos cárnicos son dependientes de las proteínas musculares (actina, miosina, actinomiosina y proteínas de la carne solubles en agua). Propiedades de hidratación: El agua es un componente esencial de los alimentos y modifica las propiedades fisicoquímicas de las proteínas, por ejemplo, al ejercer un efecto plastificante sobre las proteínas amorfas o semicristalinas modifica su temperatura de transición vítrea y de fusión (TD).



Solubilidad: Las propiedades funcionales de las proteínas a menudo se ven afectadas por la solubilidad de la proteína, especialmente en el caso del hinchamiento, espumado, emulsificación y gelificación. La solubilidad de una proteína

es

la

manifestación

termodinámica del equilibrio

entre

las

interacciones proteína-proteína y solvente-proteína, que a su vez dependen de la hidrofobicidad y naturaleza iónica de las mismas. Clasificación de las proteínas con base en su solubilidad 

Albúminas son las que se solubilizan en agua a pH 6.6 (albúmina sérica, ovoalbúmina, y a-lactoalbúmina).



Globulinas son las solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.0 (glicinina, faseolina y b-lactoglobulina).



Glutelinas son las solubles en soluciones ácidas (pH 2) y alcalinas (pH 12) (glutelinas de trigo).



Prolaminas son las solubles en etanol al 70% (zeína, gluten de maíz y las gliadinas del trigo).

Solubilidad y pH. En los valores de pH por arriba y por debajo del pH isoeléctrico, las proteínas tienen una carga neta positiva o negativa, respectivamente. En el punto isoeléctrico las proteínas presentan una solubilidad mínima, que, al graficar, permite observar curvas en forma de U. Algunas proteínas alimenticias, como blactoglobulina (pI 5.2) y albúmina sérica bovina (pI 5.3), son altamente solubles en su pH isoeléctrico, porque no hay repulsión electrostática y contienen una alta concentración de residuos hidrofílicos en su superficie comparados con los no polares por lo que la proteína permanecerá soluble en su pI. Solubilidad y fuerza iónica: En una fuerza iónica baja (, 0.5), los iones neutralizan la carga en la superficie de la proteína. La solubilidad disminuye para las proteínas que contienen una alta incidencia de zonas no polares y se incrementa para las proteínas que no. El primer comportamiento es típico de las proteínas de soya,86 y el segundo lo presenta la b-lactoglobulina.

Solubilidad y temperatura. A un pH y fuerza iónica constante, la solubilidad de muchas proteínas generalmente se incrementa sometiéndola a una temperatura entre 0 y 40ºC. El aumento de la energía térmica causa desplegamiento de las proteínas (desnaturalización), ya que los grupos no polares son expuestos, se da la agregación y precipitación de la proteína, y por lo tanto la solubilidad disminuye. Solubilidad y solventes orgánicos. La adición de solventes orgánicos, como el etanol o acetona, incrementa las fuerzas electroestáticas intra e intermoleculares, tanto repulsivas como atractivas como se explica arriba en la sección de desnaturalización. La solubilidad de las proteínas está íntimamente relacionada con el estado estructural, por lo que esta propiedad se puede utilizar como un indicador del grado de la desnaturalización durante los procesos de extracción, aislamiento y procesos de purificación, o como un indicador de las aplicaciones potenciales de las proteínas .

Propiedades interfaciales de las proteínas: Varios alimentos son productos tipo espuma o tipo emulsiones. Estos sistemas dispersos son inestables a menos que estén presentes sustancias anfifílicas en la interfase. Las proteínas, al ser moléculas anfifílicas, pueden llevar a cabo la estabilización al migrar espontáneamente a la interfase aire-agua o a la interfase agua-aceite puesto que su energía libre es menor en la interfase que en la zona acuosa. Las proteínas en la interfase forman películas altamente viscosas porque se concentran en esa zona y confieren resistencia a la coalescencia de las partículas de la emulsión durante el almacenamiento y el manejo, lo que no puede lograrse cuando se emplean surfactantes de bajo peso molecular; por esta razón las proteínas son ampliamente utilizadas para este propósito.



Propiedades emulsificantes: Para formular una emulsión se requiere: aceite, agua, un emulsificante y energía, generalmente mecánica. Las proteínas como surfactantes son las preferidas para formular emulsiones alimenticias (aceiteagua), debido a que su superficie es activa y favorece la resistencia a la coalescencia. Una gran cantidad de alimentos procesados y naturales son

emulsiones, como leche, yema de huevo, leche de coco, leche de soya, mantequilla,

margarina,

mayonesa,

productos

untables,

aderezos

de

ensaladas, helados, salchichas y pasteles. En todos ellos las proteínas son importantes como emulsificantes.

 Métodos para determinar las propiedades emulsificantes: Las propiedades emulsificantes de las proteínas se pueden evaluar por diversos métodos, como la determinación de la distribución del tamaño de las gotas de aceite formadas, la actividad emulsificante, la capacidad emulsificante y la estabilidad de la emulsión.



Factores que influyen en la emulsificación: Las emulsiones estabilizadas por proteínas se ven afectadas tanto por las propias características moleculares de la proteína como por factores intrínsecos, como el pH, la fuerza iónica, la temperatura, la presencia de surfactantes de bajo peso molecular, de azúcares, el volumen de la fase oleosa, el tipo de proteína, el punto de fusión del aceite empleado, así como los factores extrínsecos, como el tipo de equipo utilizado para formar la emulsión, velocidad de incorporación del aceite y el nivel de agitación.

 Unión de sabores: Las proteínas son inodoras pero pueden unir compuestos de sabor, y por lo tanto, afectar las propiedades sensoriales de los alimentos. Los aldehídos, cetonas y alcoholes generados por la oxidación de los ácidos grasos insaturados son los principales responsables de sabores indeseables al unirse a las proteínas. Para que la proteína funcione como un buen acarreador de sabor, además de unir fuertemente los sabores, debe poder retenerlos durante el proceso y liberarlos durante la masticación. La afinidad por los compuestos del sabor varía de acuerdo al tipo de proteína y a los cambios que sufra durante el procesamiento del alimento.



Interacciones termodinámicas de las proteínas y los sabores: El

mecanismo de unión del sabor a las proteínas depende del contenido de humedad de la muestra de proteína, estas interacciones son normalmente no covalentes. En alimentos líquidos o con alta humedad, el mecanismo de unión

al sabor primero involucra interacciones no polares del ligando con las zonas hidrofóbicas o hendiduras sobre la superficie de las proteínas.



Factores que influyen en la unión del sabor: Los sabores volátiles

interactúan con las proteínas hidratadas principalmente vía interacciones hidrofóbicas y, por lo tanto, cualquier factor que afecte la hidrofobicidad de la superficie, a su vez influirá en la unión del sabor. La temperatura tiene poco efecto en el proceso de unión al sabor, a menos que ocurra un desplegamiento térmico de la proteína. Las proteínas desnaturalizadas térmicamente presentan una mayor capacidad para unir sabores. El pH afecta la unión del sabor porque tiene efectos sobre la conformación, favoreciéndose la unión al sabor a valores de pH alcalinos más que a ácidos, ya que la proteína tiende a desnaturalizarse más fácilmente en los primeros. Viscosidad La aceptación de alimentos líquidos y semisólidos por parte de los consumidores de productos tipo salsas, sopas, bebidas, etcétera, depende de la viscosidad y consistencia del producto. La viscosidad, que se define como la resistencia de una solución a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo de cizalla. Para el caso de una solución ideal, el esfuerzo de cizalla es directamente proporcional a la velocidad de corte. Gelación La gelación de proteínas se refiere a la transformación de una proteína en el estado “sol” a un estado “gel”, que se facilita por calor, enzimas, o cationes divalentes bajo condiciones apropiadas y que inducen la formación de una estructura

de

red,

cuyos

mecanismos

de

formación

pueden

diferir

considerablemente. Las proteínas forman dos tipos de geles principalmente: geles opacos o coágulos, y geles translúcidos. El tipo de gel que se forme está dictado por las propiedades moleculares de la proteína y sus condiciones de solución.

Proteínas de algunos alimentos Las proteínas desempeñan varios papeles en los sistemas alimenticios al formar parte de estructuras que se ingieren como tales, o al usarse como ingredientes, aditivos (catalizadores, conservadores, agentes ligantes, emulsificantes, para la formación de películas), así como por sus propiedades funcionales. Las proteínas resultan útiles tanto en forma nativa como modificada por tratamientos químicos o enzimáticos. Proteínas del huevo: Está constituido por 10.5% de cáscara en tanto la parte comestible está formada por 58.5% de albumen o clara y 31.0% de yema, cuyos componentes son proteínas y lípidos que les confieren alto valor nutritivo. Las proteínas de la clara se emplean por sus propiedades funcionales, entre las que destaca la formación de espumas; en este proceso, los polipéptidos se desnaturalizan y forman la interfase aire/ líquido esta...