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Del RNA a la proteína DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR

Transcripción y traducción ocurren en G1 y G2 Replicación: copia total del ADN para que la célula pueda dividirse Transcripción: proceso por el cual a partir del ADN se toma información de manera selectiva, las células van a tomar información de ciertos genes y lo van a transcribir a ARN para luego tomarlo como base para poder sintetizar proteínas. TRANSCRIPCIÓN Tomar información que está en el DNA y copiarla a una molécula de RNA ¿Qué es un gen? Segmento de DNA que codifica para una proteína o en ocasiones hay genes que codifican para RNAs. Los genes tienen regiones de DNA rio arriba (esta justo antes de la región codificante) que controlan la expresión del gen y esta región forma parte de este gen. (región promotora)

DONDE Y COMO OCURRE LA TRANCRIPCION Procariotas: citosol Eucariotas: núcleo En eucarionte ocurre al interior del núcleo y en los genes eucariotas su información codificante está interrumpida por información que no codifica Intrones: no codifican Exones: codifican Transcrito primario: la polimerasa copia todo sin saber que es intrón y que es exón, por lo que este transcrito debe ser editado, lo que significa que se produce la maduración del ARN Splicing: encargado de sacar los intrones *En procariotas no hay intrones

También existe otra región de DNA (terminal) que le indica a la ARN polimerasa Que debe copiar la región codificante (amarillo) LOS GENES SE TRANSCRIBEN La transcripción produce ARN complementarios a una hebra del DNA

Secuencia codificante Hebra molde ARN transcrito

ARN POLIMERAZA: enzima que hace la transcripción es capas de abrir las hebras de DNA, tomar los nucleótidos e ir poniéndolos.

PROMOTORES EUCARIOTAS

TIPOS DE ARN POLIMERASAS ARN Pol I Y III: ARN¨s estructurales (funciona como molécula de ARN)  ARN ribosomales  ARN de transferencia  Pequeños ARN

 Caja TATA (rica en timina y adenina) se une a una proteína (factor de transcripción) llamada TBP (proteína de unión a la caja TATA)  Se unen otros factores de transcripción como TFIID  Todos estos factores reclutan a la ARN polimerasa II (mensajero)

ARN Pol II: ARN´S informacionales (ARN mensajero son traducidos y sintetizan proteínas)

INICIO DE LA SINTESIS DE ARN EN EUCARIOTAS

RNA POLIMERASA: enzima encargada de copiar el ADN en ARNm

INICIO

ELONGACION

TERMINO

La región promotora es la encargada de indicarle a la ARN polimerasa que debe posicionarse y comenzar a transcribir. SECUENCIAS QUE PROMUEVEN EL INICIO Y TERMINO DE LA TRANSCRIPCIÓN Lugar de inicio de la transcripción +1

Es capaz de abrir las hebras y copiarlas.

PROCESAMIENTO DEL ARNm EN EUCARIONTES  Adición de la caperuza GTP en extremo 5´ La caperuza GTP identifica al ARNm y lo diferencia de otros ARN. También tienen un importante rol en la exportación del ARNm fuera del núcleo y en el inicio de la traducción FUNCIONES  Evita que haya degradación de este extremo (a causa de enzimas que rompen enlaces)  Permite el correcto inicio de la traducción eucariota caperuza casquete nucleótido de guanina cofia modificado como un casco *solo ocurre en eucariontes

 Corte y empalme o splicing Un sistema enzimático reconoce, corta y retira los intrones y unen o empalman los exones, formándose el ARN maduro.

Las enzimas que se encargan de hacer el corte y empalme son las U (ribonucleoproteínas) U1 U2 U4 Forman un conjunto de proteínas llamado splicesoma U5 hacen el proceso de splicing U6

 Adición de la cola de poli A en el extremo 3´ Pone nucleótidos de adenina para evitar que las enzimas saquen información de la sección codificante, así solo se rompen esos enlaces de adenina.

Lazo

*determina cuando tiempo estará en el citosol, cuando se termina la cola de poli A el mensajero se degrada, proceso llamado reloj de vida o vida media

Se corta del fina Cortan del inicio Se degrada y los U se sueltan

La U unen los exones

EXPORTACIÓN Un grupo especializado de proteínas de unión al RNa marca los RNAm maduros para ser exportados al citoplasma

EN PROCARIONTES EL ARNm ES POLICISTRONICO RNA que lleva información de 3 o más genes a la vez

EN EUCARIONTES EL ARNm ES MONOCISTRÓNICO RNA que lleva información de 1 gen Metionina: codón de inicio (AUG) Son 3 codones STOP y no tienen codificación para un aminoácido y se para la traducción

DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR

La secuencia de mRNA es descodificada en grupos de tres nucleótidos y puede Receta por la que se van uniendo los nucleótidos ser traducida en tres marcos de lectura posibles Ocurre solo en virus, transcriptasa reversa sintetiza DNA TRADUCCION ARN sale al citosol

Se forman enlaces peptídicos entre aminoácidos para sintetizar proteínas Se traduce de nucleótido a aminoácido CODIGO GENETICO Las moléculas de tRNA (RNA de transferencia) determinan los aminoácidos de la  4 nucleótidos cadena polipeptídica leyendo los codones del mRNA (aparean los codones con los  Se lee en grupos de 3 nucleótidos (codones) (64 posibilidades) anticodones)  Solo hay 20 aminoácidos por lo que es redundante TNRA: anticodón  Algunos aminoácidos son especificados por más de un triplete (más de una combinatoria) ARNm: codón  Cada triplete se denomina codón  Cada codón es especifico para un aminoácido o stop

El tRNA carga un aminoácido, dependiendo del anticodón que posea con la ayuda de la enzima “aminoacil-tRNA sintetasa” Enzima que une los aminoácidos con su respectivo TNRA Existen 20 enzimas aminoacil-tRNA sintetasa diferentes, una específica para cada aminoácido

INICIO DE LA TRADUCCIÓN Las subunidades del ribosoma se ensamblan sobre el extremo 5’ del ARNm con la ayuda de un factor de iniciación para comenzar la traducción.

SE ENSAMBLA LA CAPERUZA

ENCUENTRA EL AUG

El mensaje de RNA es descodificado en los RIBOSOMAS (fabrica de proteínas) La subunidad pequeña: enlaza los tRNA a los codones del mRNA La subunidad grande: cataliza la formación de los enlaces peptídicos que unen los aminoácidos entre sí en la cadena polipeptídica. ELONGACIÓN DE LA TRADUCCIÓN

Cada ribosoma tiene un lugar de unión para el mRNA y tres sitios de unión para tRNA, los sitios A,P y E TERMMINO DE LA TRADUCCIÓN codón de paro o término: UAA, UAG o UGA. Codones no reconocidos por ningún tRNA y no especifican ningún aminoácido, sino que le indican al ribosoma que termine la traducción. Factores de liberación: proteínas que se unen a cualquier codón de paro que alcance el sitio A del ribosoma, y esta unión altera la actividad catalítica peptidiltransferas del ribosoma, haciendo que ahora catalice la incorporación, al peptidil-tRNA, de una molécula de agua en lugar de un aminoácido FACTOR LIBERADOR DEL SITIO A

Llega el TRNA con el aminoácido Se forma el enlace peptídico para que el aminoácido quede unido al anterior

ALGUNOS RIBOSOMAS DE ASOCIAN AL RER Las proteínas sintetizadas quedarán dentro del RER y del sistema de secreción

NIVELES DE CONTROL DE LA EXPRESIÓN GENICA Control transcripcional (más relevante) Regulación cis- trans Cuando el elemento regulador transcripcional es parte de la cadena polinucleo1dica donde se localiza el gen a regular, se denomina regulador CIS. Evidentemente se tratan de secuencias especiales del ADN (promotores y enhancers) Regulador cis: caja TATA

REGULACIÓN DEL PLEGAMIENTO DE LA PROTEÍNA RECIEN FORMADA Tridimensionalidad de la proteína Alfa hélice

Cuando los elementos regulatorios son de naturaleza y origen diferente a la secuencia genética a controlar, la regulación es de tipo TRANS (aquí se incluyen a los factores de transcripción generales, y todas las proteínas regulatorias con capacidad de unión al ADN) Regulador trans:proteínas que se unen a el regulador cis (TBP)

Secuencia de aminoácido

Disponible

Poli ribosoma: mensajeros con muchos ribosomas que los leen a la vez PROTEÍNAS CHAPERONAS ayudan al correcto plegamiento de las proteínas recién sintetizadas le dan un ambiente químico apto a la proteína para plegarse no todas las proteínas las necesitan Organización de los elementos reguladores TRANS y lugar de unión al DNA

Tomar genes de ADN hacer todo el proceso para sintetizar proteínas

Si todos estos reguladores son cis y trans entonces la Polimerasa avanza

La unión de la RNA polimerasa para iniciar la transcripción es dependiente de la participación de factores transcripcionales

ESTABILIDAD DEL ARNm los ARNm eucariontes varían ampliamente en su estabilidad. La longitud de la cola de poli A está directamente relacionada a la estabilidad citosólica del RNAm CONTROL POST- TRADUCCIONAL Modificaciones Post-traduccionales de las proteínas El péptido naciente del ribosoma puede sufrir diversas modificaciones acorde con su función biológica posterior incluyendo, remoción del extremo amino terminal, acetilaciones, metilaciones, sulfataciones, glicosilaciones, prenilaciones, modificaciones dependientes de vitamina C, carboxilaciones dependientes de vitamina K –como en el caso de los factores de coagulación o bien clivajes post-traduccionales para tornarse activas (lo cual es una forma de controlar su actividad como en el caso de algunas enzimas y hormonas peptídicas)

LAS PROTEINAS REGULADORAS GENERALMENTE SE UNEN AL ADN DE FORMA COOPERATIVA Una proteína reguladora puede participar en más de un complejo regulador por lo que las proteínas reguladoras eucariontes no se dedican exclusivamente a activar o inhibir La función de la proteína reguladora depende de la formación final del complejo regulador el que a su vez depende tanto del orden de las secuencias controladoras en el ADN como de las proteínas reguladoras activas existentes.

CONTROL POST- TRANSCRIPCIONAL Splicing alternativo

Las glicosilaciones son modificaciones de proteínas que ocurren en el RER

CONTROL SOBRE LA ESTABILIDAD DE LAS PROTEÍNAS Las células pueden controlar el tiempo de supervivencia de las proteínas una vez que han sido sintetizadas y modificadas post- traduccionalmente. Una vez que las proteínas no son necesarias para las células estas son degradadas. Un proceso de degradación de las proteínas cuidadosamente regulado ayuda a controlar la can5dad de cada una de las proteínas de la célula Para que una proteína sea degradada por la proteasoma debe ser marcada por la ubiquitina

Estructura de la membrana y transporte

COMPARTIMIENTOS DE MEMBRANA PROCARIOTAS: no tienen membranas internas características de la membrana plasmática y/o membranas internas: Forman compartimientos El contenido dentro y fuera de las membranas son distintas Definición de organelo: compartimento rodeado de membrana

FUNCIONES DE LA MEMBRANA PLASMATICA RECIBIR INFORMACION (desde afuera) ejemplo: disponibilidad de nutrientes, temperatura ambiente - IMPORTAR Y EXPORTAR MOLECULAS (paso selectivo) ejemplo: paso selectivo - CAPACIDAD DE GENERAR MOVIMIENTO Y EXPANDIRSE (crecer) estas 3 funciones se relacionan con las de las membranas internas *Los organelos si o si cumplen con la segunda.

CONSTITUYENTES DE LA MEMBRANA PLASMATICA mayormente los fosfolípidos. El FOSFOLIPIDO MAS ABUNDANTE ES FOSFATIDILCOLINA: Fosfatidilcolina está compuesta de 5 partes: - 2 colas de ácidos grasos - 1 molécula de glicerol - 1 grupo fosfato - 1 colina

cabeza del fosfolípido (POLAR E HIDROFILICA): TIENE CARGAS EXTERNAS PARCIALES - colina - grupo fosfato - glicerol cola del fosfolípido (APOLAR E HIDROFOBICA): NO HAY DISTRIBUCION DE CARGAS - 2 colas de ácidos grasos característica anfipática de los fosfolípidos determina que sean capaces de formar membrana diferentes tipos de lípidos que son constituyentes de membrana: - fosfolípido - colesterol - glucolípido

TODOS LOS LIPIDOS DE MEMBRANA SON ANFIPATICOS ESTRUCTURA DE LA MEMBRANA PLASMATICA formada por: Una bicapa lipídica y proteínas inmersas mosaico: por estar compuesto por diferentes cosas fluido: entre las proteínas y los lípidos NO hay enlaces covalentes, NO están unidos de FORMA RIGIDA

lípidos en forma de cono forman: micelas fosfolípidos con forma de cilindro forman: bicapas

la única forma de esconderse del agua es que se cierre en una esfera la bicapa

equilibrio entre lo fluido y lo rígido se asocia a: fluidez: a los fosfolípidos como su longitud y grado de saturación (N° de dobles enlaces) rigidez: el colesterol (colesterol solo es constituyente de membrana en (CELULAS ANIMALES) MOVIMIENTOS DE LOS FOSFOLIPIDOS movimiento de difusión LATERAL: sin gasto energético/ ambas capas

MEMBRANA PLASMATICA ASIMETRICA - la cara externa tiene una composición distinta de fosfolípidos que la cara interna CARA EXTERNA: mayormente hay FOSFATIDILCOLINA y GLUCOLIPIDOS CARA INTERNA: mayormente hay FOSFATIDILSERINA y COLESTEROL

PROTEINAS DE LA MEMBRANA PLASMATICA TRANSPORTE: transportar moléculas de un lado para otro ANCLAJE: anclar la membrana a estructuras que están por dentro o por fuera (ejemplo: por dentro citoesqueleto/ por fuera matriz extracelular) RECEPTORAS : se encargan de recibir señales y activar el receptor -ENZIMATICAS: son las que catalizan reacciones químicas (aceleran el proceso) reacción química: un reactivo se transforma en un producto (formar un enlace o romperlo) PROTEINAS DE MEMBRANA constituye el 50% de la masa de la membrana

- movimiento de FLEXION DE COLAS: sin gasto energético/ ambas capas - movimiento de ROTACION: sin gasto energético/ ambas capas - movimiento de FLIP FLOP: cambio de fosfolípidos de capas/ CON GASTO energético

FLIPASA: proteína que hace el movimiento de flip flop con gasto de energía movimiento de flip flop ocurre en 2 PROCESOS: - cuando la membrana está creciendo y se está formando - cuando ocurre la apoptosis

ASOCIACION DE PROTEINAS EN LA MEMBRANA PROTEINAS INTEGRALES: son las que tienen contacto directo con los fosfolípidos y son: - proteína transmembrana: atraviesan la membrana (esa parte es hidrofóbica) y puede hacerlo más de una vez - proteína unidas a lípidos: se une por un ENLACE COVALENTE al fosfolípido PROTEINAS PERIFERICAS: se asocian a proteínas INTEGRALES

CORTEX CELULAR: esta por la cara citosólica de la membrana esqueleto proteico citoplasmático que da soporte o refuerza a la membrana

COMPARACION CONCENTRACION DE IONES DENTRO Y FUERA DE LA CELULA SODIO (Na): hay más fuera de la célula (extracelular) CALCIO(Ca): hay más fuera de la célula (extracelular) CLORO(Cl): hay más fuera de la célula (extracelular) POTASIO (K): hay más dentro de la célula (intracelular)

DIFUSION A TRAVES DE MEMBRANA (ordenados de más fácil a menos) DIFUSION SIMPLE: (pasan sin problemas) oxigeno(O2), dióxido de carbono GLUCOCALIZ: cubierta de azúcar en el lado externo de la membrana que son oligosacáridos, se unen tanto a los lípidos como a las proteínas FUNCIONES: proteger, lubricar las células permitir la adhesión celular MAS INPORTANTE ES EL RECONOCIMIENTO CELULA-CELULA esta por la cara extracelular

(CO2), nitrógeno (N2) y hormonas esteroidales

DIFUSION "FORZADA”: (se cumplen ciertas condiciones para que crucen) agua (H2O), urea y glicerol

DIFUCION A TRAVES DE PROTEINAS: (requieren de una proteína que les facilite la entrada) glucosa, sacarosa y iones

TRANSPORTE DE MEMBRANA PERMEABILIDAD DE LA MEMBRANA PLASMATICA bicapa lipídica artificial: NO tiene proteínas por lo cual es muy restringido el acceso de moléculas solo las hidrofóbicas son capaces de atravesar membrana celular: SI tienen proteínas que ayudan al paso selectivo del paso de moléculas (son responsables de transferir pequeñas moléculas hidrofílicas a través de la membrana)

OSMOSIS difusión simple del solvente a través de una membrana semipermeable desde una solución hipotónica (menor concentración de solutos) hacia una hipertónica (mayor concentración de soluto) SOLUCION HIPERTONICA: MAYOR concentración de soluto SOLUCION HIPOTONICA: MENOR concentración de soluto SOLUCION ISOTONICA: IGUAL concentración de soluto

EFECTO DE LA OSMOSIS EN LA CELULA eritrocitos puestos en los 3 casos:

GRADIENTE ELETROQUIMICO: fuerza neta que impulsa a un soluto cargado a través de la membrana, RESULTA DE 2 FUERZAS

- ERITROCITO EN ISOTONICA: el agua no se mueve

1) EL GRADIENTE de CONCENTRACION

- ERITROCITO EN HIPERTONICA: el agua SALE DE LA CELULA

2) EL VOLTAJE A TRAVES DE LA MEMBRANA (potencial de membrana)

- ERITROCITO EN HIPOTONICA: el agua ENTRA A LA CELULA eritrocito en HIPERTONICA: (CRENACION/PLASMOLISIS) eritrocito en HIPOTONICA: (CITOLISIS/TURGENCIA)

VOLTAJE A TRAVES DE LA MEMBRANA: -CARA INTERNA NEGATIVA: arrastra solutos positivos hacia el interior y repele los negativos al exterior -CARA EXTERNA P cuando una molécula está cargada quiere atravesar la membrana hay que considerar 3 cosas: - GRADIENTE DE CONCENTRACION - POTENCIAL DE MEMBRANA - CARGA DE LA MOLECULA

PROTEINAS TRASPORTADORAS altamente selectivas transportan UN tipo de moléculas HAY 2 TIPOS DE PROTEINAS TRANSPORTADORAS: TRASPORTADORAS O CARRIERS: para trasportar sufren un cambio en su conformación tridimensional PROTEINA DE CANAL: forma un poro hidrofílico a través de la bicapa TRANSPORTE ACTIVO (en contra del gradiente electroquímico) 3 formas principales de transporte: - transportadores acoplados - bombas impulsadas por ATP GRADIENTE DE CONCENTRACION: indica en qué lado de la membrana hay más concentración de una molécula TRASNPORTE PASIVO: desde una región con MAYOR concentración a una con menos, a favor del gradiente de concentración (difusión facilitada, sin gasto de energía) TRASPORTE ACTIVO: desde una región con MENOR concentración a una de mayor, contra el gradiente de concentración (con gasto de energía)

- bombas impulsadas por luz

TRANSPORTE ACOPLADO: la molécula se acopla a una que vaya a favor de su gradiente para lograr atravesar, esto se divide en 2:

CANALES IONICOS poros hidrofílicos que transportan iones de manera masiva - velocidad de transporte: un millón de iones/s -TRANSPORTE PASIVO -A FAVOR DEL GRADIENTE ELECTROQUIMICO SIN GASTO DE ENERGIA - altamente selectivos, tiene FILTRO DE SELECTIVIDAD se forma por la CARGA y el ESPACIO - hay canales específicos para cada ION

simporte: ambas moléculas hacia la misma dirección (ejemplo: transportador Na-glucosa, ocupa el sodio que va con su gradiente para meter glucosa) antiporte: las moléculas van en diferentes direcciones

los canales tienen 2 ESTADOS - abierto - cerrado

(ejemplo: intercambiador Na-H sodio- protones utiliza el sodio a favor del gradiente para bombear protones fuera de la célula) FUNCIONA CUANDO HAY EXCESO DE PROTONES EN EL CITOSOL PARA MATENER EL PH DEL CITOSOL PH DEL CITOSOL: 7,2

BOMBA IMPULSADAS POR ATP: a través de la hidrolisis del ATP ejemplo: BOMBA SODIO- POTASIO - mantiene las diferencias de concentración entre el citoplasma y el espacio extracelular - mantiene el potencial de reposo de la membrana en -70 mV (el citoplasma más negativo) - MANTIENE SODIO AFUERA, importante para cotransportar otras moléculas -UTILIZA ATP PARA SACAR SODIO Y ENTRAR POTASIO EN CONTRA DE SU GRADIENTE -es una PROTEINA CARRIER - SACA 3 SODIOS Y ENTRA 2 POTASIO

CANAL DE AGUA acuaporinas, que entran o sacan agua a favor de su gradiente los canales iónicos se diferencian entra si principalmente por - la selectividad iónica: tipo de iones que le permiten pasar - la regulación: condiciones que influyen en su apertura y cierre hay 3 tipos de canales que se abren de distinta forma: - canales regulado por voltaje - canales regulados por ligando - canales que se regulan por estrés mecánico LIGANDO: se abren cuando se une una molécula (puede ser desde dentro o fuera...