Apuntes Biologia Celular Y Molecular PDF

Preview

Summary

apuntes de la biologia celular y molecular resumido bien explicado...

Description

BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR

Tipos de enlace Simple: Permite girar a la molécula alrededor del mismo. Es un enlace más largo que los dobles o triples Doble: No permite el giro. Es un enlace un poco más corto que el anterior. Los átomos se encuentran todos sobre un mismo plano. Triple: No permite el giro y el enlace es aún más corto pero es el más fuerte. Estructura lineal.

Compuestos hidrofílicos Por lo general son aquellos que contienen grupos polares como los alcoholes. Se sienten atraídos por el agua ya que pueden formar unión hidrogeno.

Compuestos hidrofóbicos Por lo general son compuestos no polares que entre ellos forman interacciones transitorias. Los aceites en agua, por ejemplo, tienden a unirse ya que es favorable energéticamente para el agua que ellos se encuentren todos juntos. Isómeros Estructurales: Tienen la misma fórmula química pero están dispuestos de manera distinta.

Geométricos: Vinculados por el doble enlace. Los residuos pueden ser voluminosos y el enlace no permite la rotación.

Estereoisomeros o enantiomeros: Un átomo de carbono unido a cuatro átomos o moléculas diferentes entre sí. Se forman dos estructuras cuyas imágenes son especulares entre sí. Se denominan conformeros.

Hidratos de carbono Son polialcoholes muy solubles en agua. Cuando están en presencia de la misma se ciclan. Los azucares más simples se denominan monosacáridos. Estos pueden unirse entre sí mediante reacciones de deshidratación, donde se extrae agua y se unen los azucares mediante un enlace glucosídico entre dos de sus átomos de carbono. Los monosacáridos sirven para generar energía y forman parte de los nucleótidos (ADN y ARN). Además, los polisacáridos son formas de reserva de los azucares y constituyen componentes estructurales de la célula. Asimismo, pueden actuar como marcadores para una variedad de procesos de reconocimiento celular, incluyendo la adhesión entre células. Disacáridos: 

Sacarosa: Glucosa + Fructosa



Lactosa: Glucosa + Galactosa



Maltosa: Glucosa + Glucosa

Polisacáridos: 

Almidón: reserva de energía (almacenamiento de glucosa) en células vegetales.



Glucógeno: reserva de energía (almacenamiento de glucosa) en células animales.



Celulosa: función estructural, es el principal componente de la pared celular (es insoluble y no puede ser degradada por el hombre).

Lípidos Serie heterogénea con propiedades físicas comunes. Son solubles en solventes no polares pero insolubles en agua. Desempeñan tres funciones básicas en células: 

Proporcionan una importante fuente de energía



Son el componente principal de las membranas celulares



Desempeñan importantes papeles en la señalización celular, bien como hormonas esteroideas o como mensajeros moleculares que trasladan señales desde los receptores de la superficie celular hasta dianas dentro de la célula.

Dentro de ellos encontramos: Ácidos grasos Son los lípidos más simples, consistentes en largas cadenas hidrocarbonadas con un grupo carboxilo (COO-) en un extremo. Por ende, la “cabeza” es polar (hidrofílica) y el resto de la cadena es no polar (hidrofóbica). Las cadenas pueden o no presentar insaturaciones y además en caso de existir, se ve que si tienen una posición cis la cadena se tuerce, mientras que si es trans sigue recta. En medios acuosos se ubican de la forma más energéticamente favorable, denominada micela.

Acilgliceridos Provienen de esteres del glicerol con ácidos grasos saturados e insaturados. Existen mono, di y triglicéridos. Son hidrolizables (se rompe la unión éster). Además, son insolubles en agua y son una forma de almacenamiento de energía más eficaz que los hidratos de carbono ya que producen más del doble de energía por peso de material degradado (debido a que son osmóticamente inactivos, no “arrastran” agua). 

Grasas animales (solidas): ácidos grasos saturados lineales.



Grasas vegetales (liquidas): ácidos insaturados.

Fosfolípidos Son los principales componentes de las membranas celulares. Se componen de dos ácidos grasos unidos a un grupo polar de cabeza. En los fosfogliceridos, los dos ácidos grasos están ligados a átomos de carbono del glicerol, con una unión éster en el carbono tres con un grupo fosfato. Son moléculas anfipaticas. En medios acuosos se ubican de la forma más energéticamente favorable, denominada liposoma.

Esteroides Son derivados del colesterol. Este compacta la membrana celular, le otorga rigidez. Las hormonas esteroides funcionan como moléculas de señalización, tanto dentro como fuera de la célula.

Ácidos nucleicos Los ácidos nucleicos (ADN y ARN) son las principales moléculas de información de la célula. Estos son polímeros de nucleótidos y están compuestos por bases de purina y pirimidina ligadas a azucares fosforilados. El ADN es una molécula de doble hebra que consiste en dos cadenas de polinucleótidos que discurren en direcciones opuestas. Las bases se encuentran en la parte interna de la molécula y las dos cadenas están unidas por enlaces de hidrogeno entre pares de bases complementarias. La guanina se aparea con la citosina y la adenina con la timina. Las bases están ligadas a azucares (2´desoxirribosa) para formar nucleosidos. La función del ADN es el almacenamiento y la transmisión de la información biológica. En la célula se encuentran varias clases de ARN que cubren una amplia variedad de funciones, por ejemplo: 

ARNr (ribosomal): junto a algunas proteínas son los componentes de los ribosomas, complejos que llevan a cabo la síntesis de proteínas.



ARNm (mensajero): actúan de intermediarios, transportando la información desde un gen o unos pocos genes hasta el ribosoma.



ARNt (transferencia): moléculas adaptadoras que alinea a los aminoácidos a lo largo del molde de ARNm.

Las bases que contiene el ARN son adenina, guanina, citosina y uracilo. Además, están ligadas a la ribosa. Los polinucleótidos siempre se sintetizan en la dirección 5´ a 3´, añadiéndose un nucleótido libre al grupo 3´OH de la cadena en formación. La polimerización de nucleótidos para formar ácidos nucleicos implica la formación de enlaces fosfodiester entre el 5´fosfato de un nucleótido y el 3´hidroxilo de otro.

Proteínas Son polímeros de veinte aminoácidos distintos, moléculas dinámicas cuya función depende de la interacción con otras moléculas. Cada aminoácido consiste en un átomo de carbono ligado a un grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrogeno y una cadena lateral característica. Las propiedades químicas específicas de las diferentes cadenas laterales de los aminoácidos determinan los papeles de cada aminoácido en la estructura y función proteica. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del siguiente. Como la unión es en trans, las cadenas laterales quedan alternadas, una arriba y otra abajo. Se sintetizan desde el N-terminal (amino) hasta el C-terminal (carboxilo). Los aminoácidos pueden agruparse en cuatro categorías: 

Diez son no polares



Cinco son polares no cargados



Tres son polares positivos



Dos son polares negativos

Estructura primaria Secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptidica de la proteína. Está dominada por uniones covalentes.

Estructura secundaria Ordenamiento regular de aminoácidos dentro de regiones localizadas del polipéptido. Hay dos tipos de estructuras particularmente comunes: alfa hélices y hojas beta. Ambas se mantienen por enlaces de hidrogeno entre los grupos CO y NH de los enlaces peptídicos. La primera se forma cuando una región de una cadena polipeptidica se pliega sobre sí misma. En contraste, la hoja beta se forma cuando dos partes de una cadena polipeptidica se encuentran una junto a otra con enlaces hidrogeno entre ellas.

Estructura terciaria Plegamiento global de una cadena polipeptidica debido a las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos situados en distintas regiones de la secuencia primaria. Dominada principalmente por interacciones electrostáticas, unión hidrogeno, interacciones no polares y puentes di sulfuro. En la mayoría de los casos la información de plegado está en la estructura primaria.

Estructura cuaternaria Es la unión de varios polipéptidos

Motivos estructurales y dominios

Los primeros están compuestos de unos pocos elementos de la estructura secundaria. Algunos ejemplos son: HSH (Hélice – Vuelta – Hélice), lazo beta, barril beta y guarda griega. (Estructura secundaria). Los dominios son subestructuras o unidades modulares que se pueden plegar independientemente en una estructura compacta y estable. En general, los diferentes dominios se asocian a diferentes funciones. (Estructura terciaria).

Ligando Molécula que se une reversiblemente a una proteína. Esta unión es fundamental ya que permite al organismo responder rápida y reversiblemente a cambios en el entorno o el metabolismo. Ajuste inducido Las proteínas son flexibles y la unión del ligando genera un cambio conformacional que hace que el sitio de unión sea aún más complementario. Grupo hemo Es un grupo prostético, un grupo no proteico unido covalentemente a la proteína. Es un tetrapirrol. Ejemplos: Mioglobina Es una proteína que facilita la difusión de O2 en el musculo. Es monomérica, globular y está compuesta por 153 aminoácidos y un grupo hemo. Este último se encuentra dentro de un bolsillo hidrofóbico. Además, presenta aminoácidos hidrofílicos en la superficie. La histidina distal está presente en el bolsillo hidrofóbico y modifica la afinidad del grupo hemo por el CO2 y el O2, mientras que la histidina proximal se une al Fe para estabilizar la unión. Tiene unión reversible al O2. Ejemplos: Hemoglobina Es una proteína tetramérica (dos estructuras denominadas alfa y dos denominadas beta) lo que le permite coordinar cuatro moléculas de oxígeno. Cada subunidad se parece a la mioglobina. En el interior está estabilizada por fuerzas de van der Waals y fuerzas hidrofóbicas. En el exterior presenta aminoácidos hidrofílicos. Al igual que en la mioglobina, la histidina distal modifica la afinidad del grupo hemo por el O2 y el CO2. Sin embargo, la proximal se encarga de la unión con el O2. Presenta cuatro grupos hemo. Al contrario que la hemoglobina, la mioglobina no es transportadora de O2. En la primera, la unión con O2 es cooperativa (carga facilitada).

Los cambios se inician en el grupo hemo pero las rupturas ocurren lejos del mismo. Se rompen uniones salinas al pasar del estado tenso al estado relajado. Efectos del CO La mioglobina no tiene efecto cooperativo. La misma tiene una mayor afinidad por el O2, lo que la hace útil para reserva pero no para transporte. Al contrario sucede con la hemoglobina. En presencia de CO la hemoglobina toma CO y O2 por lo que no puede pasar al estado relajado. Sigue funcionando pero a una tasa mucho menor y además al llegar a las células del cuerpo no libera el O2. Efectores alostéricos No se unen al grupo hemo. Buenos ejemplos de los mismos son el pH y la presión parcial de CO2. Se une un BPG (bi – fosfoglicerato) por hemoglobina a una cavidad llena de aminoácidos positivos. Se une al sitio alostérico alejado del sitio de unión del O2 y baja la afinidad por el O2 porque estabiliza al confórmero T. En ausencia de BPG la hemoglobina almacena O2. Hay una alta concentración de BPG en los eritrocitos. En altura, el cuerpo aumenta la producción de BPG y luego de un tiempo también de eritrocitos para compensar el cambio en el ambiente. Esta reacción favorece los puentes salinos, lo que a su vez favorece la forma T de la hemoglobina. Por lo tanto, se liberan la mayor cantidad de O2. A menor concentración de H+, se desplaza el equilibrio hacia la derecha, se favorecen aún más los puentes salinos y por lo tanto baja la afinidad por el O2, liberando más del mismo. Hemoglobina fetal Posee cadenas gama en vez de las beta. Este tetrámero tiene menos afinidad por el BPG. Entonces esto provoca una mayor afinidad por el O2. Niveles de organización

Termodinámica Estudio de los principios generales que gobiernan todas las transformaciones energéticas. 

1° Ley: La energía no se crea ni se destruye, se transforma.



2° Ley: Todos los procesos individuales tienden a ocurrir de una forma tal que

se aumente la entropía (S) del universo. Los procesos exergonicos son aquellos en los que se libera energía. Los endergonicos, en cambio, son aquellos en los que se absorbe energía.

Energía y trabajo celular Metabolismo: Conjunto de reacciones que ocurren dentro de una célula. La degradación de moléculas complejas a simples (procesos exergonicos) se denomina catabolismo. La síntesis de moléculas simples a complejas (procesos endergonicos) se denomina anabolismo. Un sistema aislado es aquel que no intercambia materia ni energía con el ambiente. Uno cerrado intercambia energía pero no materia. El abierto es aquel en el que se intercambian ambos, es el caso de una célula. La célula se encuentra en estado estacionario (no está en equilibrio con el ambiente) para poder realizar trabajo. Es un sistema isotérmico, todas sus partes tienen la misma temperatura. Las células no pueden usar calor para realizar trabajo biológico, solo mecánico y químico. La adenosina trifosfato (ATP) es el transporte de energía de la célula. Al romper un enlace liberando un fosfato se transforma el ATP en ADP y se libera una cantidad relativamente grande de energía.

Gradiente Cambio gradual de un estado concentrado a otro repartido equitativamente. Es una fuerza impulsora. Las reacciones desfavorables energéticamente suceden porque se acoplan con otras muy favorables. Cuando la energía de activación es muy alta, se disminuye mediante enzimas.

Enzimas Catalizadores biológicos que disminuyen la energía de activación de una reacción, es decir, la energía mínima requerida para que la reacción se lleve a cabo. Generalmente son proteínas globulares (hay también moléculas de ARN que desempeñan en ocasiones papeles catalíticos). Son altamente especificas (sustrato particular) y muy eficientes en pequeñas cantidades. Además se recuperan después de la reacción. Su actividad catabólica depende de la forma estructural. Son termolábiles y sensibles al pH. Al aumentar la temperatura la molécula se despliega y no puede cumplir con su función. Al alterar el

pH, se cambian las atracciones electrostáticas presentes, lo que afecta tanto a la estructura como a la función. Cuando varias reacciones acopladas degradan nutrientes orgánicos transformándolos en productos finales simples con el fin de extraer de ellos energía química y convertirla en una forma útil para la célula se denomina catabolismo. Cofactores Las enzimas a veces requieren de cofactores (como un pH óptimo) o coenzimas para desarrollar su estructura o función. Por ejemplo algunas requieren de una fosforilacion o una glicosilacion. Sitio activo Se denomina así a la región de la enzima que reacciona con el sustrato. Es el responsable de la especificidad de la enzima (solo entra un determinado tipo de sustrato). En él se encuentran: 

Residuos de unión: aminoácidos que intervienen en la unión.



Residuos catalíticos: aminoácidos que participan en la transformación química del sustrato.

Unión enzima – sustrato Las uniones son débiles y reversibles. Modelos de esta unión son el de llave – cerradura y el de ajuste inducido. Hay cuatro eventos de la reacción enzimática: 

Reducción de la entropía: correcta alineación del sustrato con la enzima y restricción del movimiento (Formación de uniones débiles):



La formación de dichas uniones desolvatan al sustrato (reemplazan las uniones hidrogeno).



Estas uniones del estado de transición ayudan a compensar termodinámicamente cualquier redistribución electrónica y deformación para que el sustrato pueda reaccionar.



Ajuste inducido. La enzima sufre un cambio conformacional que induce muchas interacciones débiles con el sustrato. Cesión de electrones. Los grupos funcionales se reacomodan para que ocurra la reacción.

Cinética enzimática La concentración del sustrato y de la enzima, la temperatura, el pH y la presencia de inhibidores afectan la velocidad con la que una enzima provoca la reacción sustrato -> producto. Inhibidores Sirven para controlar las funciones catalizadas por las enzimas. 

Inhibición competitiva: el inhibidor y el sustrato compiten por el mismo lugar en la enzima. Este se une reversiblemente a la enzima y si aumenta la concentración del sustrato puede llegar a desplazar al inhibidor.



Inhibición no competitiva: el inhibidor se une en un sitio diferente al sustrato. Evito que el sustrato pase a producto. Es como si hubiera menos enzima disponible.



Inhibición acompetitiva: Una vez formado el complejo enzima sustrato se une el inhibidor y lo inhibe de pasar a producto. En algunas enzimas este paso no es reversible. Esto disminuye la velocidad máxima, a diferencia de la inhibición competitiva.

Regulación 

Alostérica: Hay un compuesto modulador alostérico que tiene un ciclo propio distinto del sitio activo. Genera un cambio conformacional en la enzima que modifica la estructura del sitio activo.



Compartimentalización: Un ejemplo típico son los lisosomas. Como estos se encargan de cortar macromoléculas, si estuvieran libres en el citoplasma destruirían a la célula. Se aíslan en compartimientos con pH específico para evitar este gran peligro para la célula.



Covalente reversible: Se fosforila o desfosforila la enzima para activarla o desactivarla. La quinasa se encarga de agregar fosfato y la fosfatasa los remueve.



Síntesis: Puede ser por inducción o por represión. Significa sintetizar más o menos enzimas según la necesidad de la célula.



Complejo multienzimatico: Se crea una vía de enzimas y sustratos generando un producto final que desactiva la primera enzima para “cerrar” el ciclo.

Célula procariota No poseen compartimentalización, todo se encuentra suelto en el citoplasma. El cromosoma es circular cerrado. Poseen plásmidos, pequeñas cantidades de ADN que pueden proporcionar un gen que fortalezca la resistencia de la bacteria bajo determinadas condiciones. Además poseen cilios que pueden ser flagelos (permiten el movimiento) o pilis (permiten la interacción entre bacterias). La estructura de la envoltura celular varía según el tipo de bacteria. Algunas presentan membrana externa e interna, otras solo poseen esta última. Su morfología permite clasificarlas en cuatro categorías: cocos, bacilos, micoplasmas y spirochetas.

Archaebacterias Son extremófilas similares a las bacterias en forma y tamaño. Sus enzimas y rutas metabólicas son similares a las de las células eucariotas. Sin embargo, poseen una membrana celular distinta (es una monocapa lipídica). Presentan reproducción asexual por fisión binaria, fragmentación o gemación.

Célula eucariota Todas las células tienen, al menos durante una parte de su ciclo vital, un núcleo o un nucleoide en el que se almacena y replica el genoma. Las células en las que el núcleo contiene el material nuclear que se halla englobado en el interior de una membrana doble (llamada envoltura nuclear) constituyen el amplio grupo Eukarya. Existen dos principales tipos de célula eucariota, la célula animal y la célula vegetal. Estas tienen una variedad de estructuras colectivamente llamadas sistema de endomembranas. Se define como organela a una estructura especializada dentro de la célula qu...