Sitio Activo PDF

Title Sitio Activo
Course Bioquímica I
Institution Universidad Autónoma de Santo Domingo
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Description

Sitio Sitio Activo Activo La molécula reaccionada se llama sustrato y se une a un área de la superficie llamada sitio activo. Los estudios han demostrado que, durante la reacción, solo una pequeña parte de las moléculas enzimáticas (llamadas sitios activos) participan en la interacción con uno o más sustratos. El sitio activo es una parte relativamente pequeña de la estructura de la enzima que realmente participa en la catálisis. El sitio activo de una enzima es una entidad tridimensional compuesta por grupos de diferentes partes de la cadena de proteínas. Estos grupos se mantienen unidos plegando y doblando la proteína. La combinación de enzima y sustrato forma un complejo enzima-sustrato (ES), que proporciona otra forma de reacciones con menor energía de activación.

Modelos de Acción Enzimática pecífica en que las enzimas reconocen los sustratos y los unen al sitio activo, los investigadores han propuesto varios modelos: Existen dos teorías para explicar la unión específica:

Teoría de la Llave Cerradura Modelo llave – cerradura (modelo de Fischer). Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica, de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura. Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática, por ejemplo.

Propone que la molécula de sustrato se adapta al centro activo de la enzima del mismo modo qiue lo haría una llave al encajar en una cerradura, es decir, que tienen una relación estructural complementaria.

El modelo de cerradura y llave explica el papel de múltiples enzimas. Sin embargo, es demasiado estricto para muchas otras enzimas. La evidencia experimental muestra que las formas de muchas enzimas son flexibles, no rígidas y estáticas, pero sus formas cambian constantemente. En este caso se utiliza el modelo de ajuste inducido.

Teoría del Encaje Inducido Modelo de encaje inducido (modelo de Koshland). Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión. Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento. Sugiere que el sitio activo es una cavidad flexible que al interaccionar con el sustrato se adaptan y ajustan a su estructura. El modelo de ajuste inducido permite pequeños cambios en la forma o geometría del sitio activo de la enzima para adaptarse al sustrato. Una buena analogía es el cambio en la forma del guante cuando la mano se inserta en el guante. El ajuste inducido es el resultado de la flexibilidad de la enzima para adaptarse al sustrato entrante. Este modelo es una

explicación más completa de la naturaleza del sitio activo de la enzima, porque incluye la especificidad del modelo de cerradura y llave y la flexibilidad de las propiedades de la proteína de la enzima....


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