TEMA A DESARROLLAR (NIVELES ESTRUCTURALES PROTEÍNAS) PDF

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NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas son biomoléculas orgánicas que contienen Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno, y, además, pueden contener Azufre, Fósforo y Flúor. Químicamente, son polímeros de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos de tipo amida. Las proteínas adoptan diferentes estructuras en el espacio, cuya clasificación es: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Antes de explicar las diferentes estructuras hay que tener en cuenta el tipo de enlace con el que se unen los diferentes aminoácidos para formar la cadena polipeptídica, el enlace peptídico. Los aminoácidos están compuestos de un grupo funcional carboxilo y de un grupo amino, ambos unidos a un Carbono central, llamado Cα. Estos dos grupos son los que intervienen cuando los aminoácidos se polimerizan, de forma que el grupo carboxilo de uno reacciona con el grupo hidroxilo de otro, dando lugar a la formación del enlace peptídico. Cuando se produce la unión de diversos aminoácidos, siempre se producen de manera en que el grupo amino del primer aminoácido es el inicio de la cadena, denominándose “N terminal”, mientras que el del final, “extremo C terminal”. Todos los grupos amino y carboxilo (a excepción de los de los extremos) están unidos mediante el enlace peptídico, de forma que:

Este enlace tiene dos características destacadas en la estructura tridimensional de las proteínas: que la rigidez del enlace C-N limita el plegamiento de la cadena y que la asimetría de las cargas (C=O carga - y N-H carga +) favorece la formación de puentes de Hidrógeno tanto dentro de la cadena como con otras moléculas. Una vez explicado el enlace peptídico, se explicarán a continuación los diferentes niveles de estructura de las proteínas. La estructura primaria es el orden en el que están unidos los diferentes aminoácidos en la cadena polipeptídica, que viene dado por el ADN, y está determinada por enlaces covalentes. Esta estructura es la que determina la conformación del resto de niveles estructurales y la funcionalidad de la proteína, pues función y estructura están correlacionadas. La configuración espacial del enlace peptídico obliga a los aminoácidos a disponerse invertidos, de manera que los residuos alternan por encima y por debajo del plano. A la vez, aparece una estructura plegada debido a la configuración tetraédrica del Carbono α. La estructura secundaria es el plegamiento en el espacio de la estructura primaria para ser estable y es consecuencia directa de la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos. Hay dos tipos básicos de estructuras secundarias determinados por los puentes de Hidrógeno existentes entre los aminoácidos que constituyen la estructura primaria: la

MÁS APUNTES EN EGARCIAMARIN α-hélice y la β-hoja plegada. Pueden estar presentes ambas estructuras en una misma cadena polipeptídica. 

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α-Hélice: es una espiral dextrógira resultante de los puentes de Hidrógeno que se forman, cada cuatro aminoácidos, entre el Hidrógeno con carga positiva del N-H de un aminoácido y del Hidrógeno con carga negativa del C=0 de otro. Cuando se reitera este patrón de puentes de Hidrógeno en un segmento de la proteína, la espiral se estabiliza. β-hoja plegada: se forma a partir de dos o más cadenas (iguales o diferentes) polipeptídicas extendidas y alineadas casi por completo. Esta estructura se estabiliza mediante puentes de Hidrógeno compuestos entre los grupos N-H de una cadena y los grupos C=O de otra. Cuando la hoja está formada por una sola cadena, ésta se dispone antiparalelamente a sí misma, y cuando son dos fragmentos diferentes, se disponen paralelos entre ellos.

La estructura terciaria es el modo en que se encuentra plegada en el espacio la proteína nativa, y le proporciona la configuración tridimensional definida. Es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales. El mantenimiento de la estructura se debe a una serie interacciones que permiten plegar la estructura secundaria en el espacio como, entre otras, los puentes disulfuros, las interacciones hidrofóbicas, las fuerzas de van der Waals y los puentes de Hidrógeno. En este nivel de organización se establecen dominios de entre unos 50 y 300 aminoácidos que forman estructuras compactas con funciones definidas dentro del mecanismo de acción global de la proteína, y que son específicos de la actividad proteica, tanto a nivel funcional como estructural. Por último, la estructura cuaternaria es el resultado de la unión de dos o más cadenas polipéptidas, llamadas subunidades. Estas subunidades pueden estar unidas mediante interacciones hidrofóbicas, fuerzas de van der Waals o puentes de Hidrógeno, entre otros. La unión de todas las cadenas es lo que llamamos proteína. A partir de la estructura secundaria es cuando la proteína toma forma tridimensional, y es hasta donde pueden sufrir cambios en la estructura debido a las condiciones ambientales, tales como la temperatura o el pH. La modificación o pérdida de la estructura tridimensional se denomina desnaturalización de las proteínas, y siempre está acompañada por una pérdida de la funcionabilidad proteica. Ésta puede llegar a ser irreversible en casos extremos, lo que supone una total pérdida de la función biológica de la proteína, pero nunca afecta a la estructura primaria, por lo que la cadena sigue manteniendo el orden de los aminoácidos. Cuando las condiciones no son muy extremas, la proteína puede renaturalizarse y, para ello, necesita la ayuda de las chaperoninas, unas proteínas que rodean a las proteíanas nuevas o desnaturalizadas y evitan que se unan al ligando equivocado. Estas proteínas forman una especie de “jaula” donde encierran a la proteína que se está plegando y, una vez que se ha plegado correctamente, es liberada en el tiempo y lugar adecuado para que realice la función que le es cometida....