5. Enzimas PDF

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Resumen completo del tema "Enzimas" de Biología de 2º de bachillerato...

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5 ENZIMAS 1. ¿Qué son los catalizadores? –Son compuestos químicos que facilitan y aceleran las reacciones químicas porque disminuyen la cantidad de energía de activación que se necesita para que ocurran. –Los catalizadores no se consumen en la reacción que catalizan; actúan mediante su presencia. Cuando termina la reacción quedan libres y pueden volver a usarse de nuevo. –Los catalizadores que actúan en los seres vivos son biocatalizadores, imprescindibles por dos razones: »Los reactivos no pueden ser calentados a temperatura elevada, ni se pueden someter a fuertes descargas eléctricas porque eso destruiría a las propias células. »En los seres vivos hay una gran cantidad de reacciones químicas, lo que hace necesario una gran cantidad de energía para poder llevarlas a cabo. 2. Explica qué son las enzimas y cuáles son sus características. –Son biocatalizadores producidos en las células que catalizan, es decir, facilitan y aceleran las reacciones químicas en los seres vivos, ya que disminuyen la energía de activación necesaria para que tengan lugar las reacciones. –Características: »Aceleran la reacción en cantidades muy pequeñas. Gracias a ellas, se consigue la misma cantidad en menos tiempo. »Actúan mediante su presencia, no se consumen en la reacción y quedan libes para ser usadas de nuevo. »Son muy específicas, por lo que actúan en una reacción sin alterar otras. »Actúan a temperatura ambiente, la del ser vivo. »Son muy activas, llegando a amentar la velocidad de la reacción más de un millón de veces. 3. Explica la actividad enzimática y la especificidad enzimática. Actividad –El mecanismo de acción de la enzima es unirse a uno o varios sustratos por un lugar de la enzima llamado centro activo, y el sustrato se transforma producto. –La unión del sustrato con la enzima forma el complejo enzima–sustrato. Cuando se produce esta unión se facilita la debilitación de ciertos enlaces para permitir la formación de nuevos enlaces. –Los enzimas introducen modificaciones químicas en los sustratos a los que se une produciendo ruptura, formación, redistribución de sus enlaces o introducción o pérdida de un grupo funcional. –Con la actividad enzimática, la enzima acelera la velocidad de la reacción química porque disminuye la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción. Especificidad –Emil Fischer, 1894: modelo de la llave y la cerradura, según el cual la especificidad entre la enzima y el sustrato es la misma que entre una llave y su cerradura. »El centro activo tendría una forma tridimensional determinada y el sustrato sería complementario a él y encajaría perfectamente.

–Daniel Koshland, 1958: modelo del ajuste inducido, aceptado en la actualidad. »La especificidad radica en los aminoácidos de unión del centro activo, que son los encargados de establecer enlaces débiles con el sustrato. »Realizada la fijación el enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse al sustrato de tal manera que el centro activo queda correctamente situado. –Hay dos niveles de especificidad: »De acción: un enzima realiza un determinado tipo de reacción (hidrólisis). »De sustrato: cada enzima actúa sobre uno (absoluta) o varios (de grupo) sustratos. También puede ser estereoquímica si actúa sobre un estereoisómero y sobre otro, no. 4. ¿Qué factores regulan la actividad enzimática? Concentración de sustrato –En toda reacción catalizada por un enzima, si se mantiene constante la concentración del enzima, la velocidad de la reacción aumenta exponencialmente al incrementar la concentración de sustrato. –Esto se debe a que, al existir más moléculas de sustrato es más probable el encuentro con el enzima y la formación del complejo E–S. –El aumento de velocidad es rápido para concentraciones bajas, y, a medida que aumenta, va ralentizándose hasta que alcanza un cierto valor a partir del cual, aunque aumente la concentración, no aumenta la velocidad de reacción. –Es se debe a que el enzima está saturada por el sustrato. Temperatura –Al aumentar la Tª aumenta la actividad enzimática. Esto se debe a que aumenta el movimiento de las moléculas y, por tanto, aumenta la probabilidad de encuentro entre el S y el E. –Esta regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor máximo (Tª óptima) donde la actividad es máxima. –Si la Tª aumenta por encima de la óptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimática debido a que la enzima se desnaturaliza. Cada enzima tiene su Tª óptima (humanos a 37ºC). pH –Influye en la ionización de los grupos funcionales de los aminoácidos que forman la proteína enzimática. –Cada enzima realiza su acción dentro de un terminado intervalo de pH, dentro del cual habrá un pH óptimo donde la actividad enzimática sea máxima. Fuera de ese intervalo, el enzima se desnaturaliza. Inhibidores enzimáticos –Son sustancias que unen al enzima y disminuyen o impiden su actividad. Pueden ser iones, moléculas orgánicas o el producto final de la reacción. Pueden ser de dos tipos: –Irreversibles: »Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad enzimática porque se une de forma permanente o porque altera su estructura. »Estos inhibidores se llaman veneno, y la inhibición que realizan es el envenenamiento del enzima. Por ejemplo, la penicilina inhibe las enzimas que sintetizan la pared bacteriana.

–Reversibles: se unen al enzima de forma temporal mediante enlaces débiles e impide el normal funcionamiento del mismo, pero no la inutiliza permanentemente. Puede ser: »Competitiva: el inhibidor se parece al sustrato y se puede unir al centro activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. »No competitiva: no compite con el sustrato. Puede actuar sobre el enzima, uniéndose a él en un lugar distinto al centro activo, o sobre el complejo E–S, uniéndose a él y dificultando su desintegración y, por tanto, la formación de productos. Cofactores enzimáticos –No todos los enzimas están formados solo por aminoácidos, sino que la mayoría necesitan estar unidos a una sustancia no proteica llamada cofactor. Puede ser de distinta naturaleza: »Cationes metálicos (citocromo oxidasa que tiene como cofactor un átomo de hierro y uno de cobre). »Moléculas orgánicas, que pueden ser coenzimas si se unen débilmente o grupo prostético si se unen mediante enlaces covalentes. 5. Explica qué son las vitaminas y en qué dos grupos se dividen. –Son compuestos orgánicos de composición variada, indispensables en cantidad muy pequeñas para el correcto funcionamiento del organismo. –Son sintetizadas por vegetales y microorganismos, pero no por animales, por lo que tenemos que tomarlas en la dieta, bien como vitaminas o como provitaminas (que se transforman en vitaminas en el organismo). –Algunas actúan como coenzimas o forman parte de ellas, y otras intervienen en funciones especializadas. Se destruyen por el calor, la luz, las variaciones de pH… –Su déficit y exceso provocan trastornos metabólicos como: »Avitaminosis: se produce por la ausencia total de una vitamina. »Hipovitaminosis: déficit de alguna vitamina. »Hipervitaminosis: exceso de alguna vitamina. –Liposolubles: de naturaleza lipídica, por lo que no son solubles en agua y sí en disolventes orgánicos. Se pueden almacenar junto a las grasas, y no actúan como coenzimas. »Vitaminas A (vista), D (huesos), K (coagulación sanguínea), E (potente antioxidante). –Hidrosolubles: naturaleza polar, por lo que son solubles en agua, lo que permite eliminar el exceso por la orina, aunque es necesario ingerirlas porque no se pueden almacenar fácilmente. »Vitaminas C, B1, B2, B3, B5, B6, B8, B9, B12....