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Warning: TT: undefined function: 32INTRODUCCIÓNLas enzimas son las encargadas de aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas en los organismos, tienen una enorme variedad de funciones dentro de la célula: degradan azúcares, sintetizan grasas y aminoácidos, copian fielmente la información gen...

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INTRODUCCIÓN

Las enzimas son las encargadas de aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas en los organismos, tienen una enorme variedad de funciones dentro de la célula: degradan azúcares, sintetizan grasas y aminoácidos, copian fielmente la información genética, participan en el reconocimiento y transmisión de señales del exterior y se encargan de degradar subproductos tóxicos para la célula, entre muchas otras funciones vitales. (Ramirez, 2014) Las enzimas son proteínas catalizadoras de las reacciones metabólicas de los seres vivos, estas reacciones se conocen se conocen como reacciones enzimáticas, dando lugar a la unión enzima-sustrato en el centro activo para producir un producto, el cual se origina dependiendo de las necesidades del organismo. Otra característica de fundamental de estos biocompuestos es que actúan en pequeñas cantidades, es decir no se necesitan. grandes cantidades en una enzima para actuar en determinado sustrato. En el siguiente ensayo se hablará de que son las enzimas, descubrimiento, funciones, características, aporte hechos por algunos científicos, en forma general puesto que es un tema muy amplio y difícil de explicar.

1.1 ¿QUÉ ES UNA ENZIMA Una enzima es una proteína que cataliza las reacciones bioquímicas del metabolismo. Actúan sobre las moléculas conocidas como sustratos y permiten el desarrollo de los diversos procesos celulares, disminuyen el nivel de energía que es necesario aplicar para que dos moléculas determinadas colisionen y se produzca una reacción química entre ellas. (RS, 2011) Es por esta razón que las enzimas son de vital importancia, ya que ayudan a que muchas funciones del organismo de los seres vivos se hagan más rápidas y de modo más eficaz. 2.1 ¿CÓMO SE DESCUBRIERON LAS ENZIMAS? Hace apenas un siglo, los científicos descubrieron que las enzimas eran proteínas y comenzaron a entender cómo funcionaban; sin embargo, es desde hace cientos o miles de años que se tiene contacto con ellas y son aprovechadas en beneficio de los seres humanos, Uno de los ejemplos más ilustrativos es la quimosina, que se encuentra en los estómagos de ciertos rumiantes. Ésta es una proteasa, es decir, una enzima que cataliza la degradación de otras proteínas mediante el rompimiento del enlace que une a los residuos de aminoácidos que las conforman. Según la historia, en el Egipto de hace más de dos mil años se sabía que al almacenar leche en vísceras o estómagos secos de animales se formaba un sólido blanquecino o cuajo, que al prensarse para eliminar el suero daba lugar al queso fresco. ´´La enzima responsable de esta transformación es la quimosina, la cual rompe o hidroliza un enlace particular dentro de la caseína, una proteína que constituye el 80% de las que se encuentran en la leche de vaca. Al sufrir esta hidrólisis, tanto la proteína como otros

componentes de la leche se tornan insolubles y se precipitan, lo que forma el cuajo. ´´ (Ayala, 2014) Se conocía tan bien este proceso, tan reproducible, seguro y bien aceptado por los consumidores, que, a finales del siglo XIX, Christian Hansen, un farmacéutico danés, fundó la primera compañía biotecnológica para vender un producto llamado renina. El producto se basaba en extractos estandarizados de la mucosa interna de estómagos de ternera. Se vendía bastante bien, a pesar de que no se sabía a ciencia cierta qué contenía el producto, ni porqué funcionaba. Por cierto, la compañía Chr. Hansen sigue haciendo negocios en la actualidad, aunque ahora vende también otras enzimas, ya no provenientes de estómagos de animales, sino producidas a partir de cultivos microbianos de hongos y bacterias mediante el uso de herramientas biotecnológicas modernas. La primera patente sobre un proceso enzimático es de esta misma época: en 1894, Takamine patentó una enzima a la que llamó “diastasa”, producida por un hongo y que actualmente sigue en el mercado. Ésta pertenece al grupo de las amilasas, que pueden catalizar la degradación de carbohidratos complejos (como el almidón) en azúcares más simples o pequeños.

3.1 NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS Y CLASIFICACIÓN Existe un sistema internacional para la nomenclatura y clasificación de las enzimas creado por la Enzyme Commission (EC) de la IUBMB (International Unión of Biochemistry and Molecular Biology) que evitaimprecisiones y ambigüedades. Según este sistema, las enzimas pueden clasificarse en varios grupos, según el tipo de reacciones que catalicen (propiedad específica de cada enzima). (Diaz, 2012)

Nomenclatura: Cada enzima tiene 2 partes: 1.- Nombre del sustrato 2.- Tipo de reacción catalizada con la terminación ASA

3.1.2 CLASIFICACIÓN 6 grupos de enzimas OXIDO-REDUCTASAS Enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas

Subclases importantes ● Deshidrogenasas y oxidasas

importantes en

los procesos oxidativos de la ● Peroxidasas

usan agua

oxigenada (H2O2) como oxidante ● Hidroxilasas átomos de oxígeno en los sustratos

incorporan

TRANSFERASAS

Principales grupos

Catalizan el traspaso de

Metiltransferasas

grupos químicos entre dos

entre 2 sustratos

sustratos (excepto el

Aciltransferasas

hidrógeno)

grupos acilo Glucosiltransferasas

traspaso de grupos metilo

catalizan el traspaso de

catalizan el traspaso de

residuos de azucares Transferasas

enzimas de la

transferencia de grupos nitrogenados Quinasas

traspaso de grupos

fosfatos por medio del ATP

HIDROLASAS

Sub clases importantes

Poseen la capacidad de

Esterasas

introducir los elementos

éster

del agua, H y OH, en el

Fosfatasas

sustrato atacado,

eliminación de fosfato

produciendo así su

Glicosidasas

rompimiento

glucosídicos

atacan diversas uniones

enzimas encargadas de la

sobre compuestos

Enzimas activas sobre uniones peptídicas muy comunes en el aparato digestivo

LIASAS Catalizan la introducción o Descarboxilasas aldehído-reductasas la eliminación de un grupo Cetoácido-liasa químico a una doble ligadura. Tienen varias subclases de acuerdo con la unión atacada y el grupo separado o añadido ISOMERASAS

Varias subclases:

Catalizan diversos tipos de

Racemasas

isomerización (óptica,

racemización de aminoácidos

geométrica, funcional, de

Epimerasas

posición)

epimerización de azúcares Isomerasas cis-trans

responsables de

responsables de

modifican la

configuración geométrica a nivel de una doble ligadura Óxido-reductasas intramoleculares

catalizan la

interconversión de aldosas y cetosas o cambian de lugar las dobles ligaduras Transferasas intramoleculares

(mutasas) facilitan el

traspaso de grupos químicos de una parte a otra de la molécula

LIGASAS Permiten la unión de 2 moléculas

Grupos importantes: ● Acetil coenzima A sintetasa

formadora de

acetil-CoA a partir del acetato y coenzima A

simultáneamente a la degradación del ATP u

● Enzimas activadoras de aminoácidos

otro enlace químico, con la liberación de la energía necesaria para la unión de dichas moléculas Tabla 1, elaboración propia, información extraída de: https://sites.google.com/site/bq2014iruizcruzmariaconcepcion/iii-enzimas/3-2clasificacion-y-nomenclatura-de -enzimas

3.1.3 Descripción de la clasificación de las enzimas 1. Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de oxidación y reducción. •Los electrones que resultan eliminados de la sustancia que se oxida son aceptados por el agente que causa la oxidación (agente oxidante), que sufre así un proceso de reducción. El principal agente oxidante es el O2 que está implicado en numerosas reacciones de oxidación irreversibles. En los sistemas biológicos, el FAD y NAD+ participan en numerosas reacciones de óxido-reducción. 2. Trasnferasas. Transfieren un grupo químico de una molécula a otra. •Las quinasas, muy importantes en muchos procesos biológicos, son un tipo esencial de transferasas que catalizan la transferencia de un grupo fosfato a otra molécula desde un nucleósido trifosfato

3. Hidrolasas. Son un tipo especial de trasferasas que trasfieren un grupo -OH desde el agua a otro sustrato. •Se segregan del anterior grupo de enzimas por su carácter irreversible. El sustrato típico suele ser un enlace éster (incluyendo el fosfodiéster de los ácidos nucleicos) o amida. 4. Liasas. Generalmente catalizan la escisión reversible de enlaces carbono-carbono como en el caso de las aldolasas. En algunos casos, como consecuencia de la ruptura del enlace, se generan nuevos dobles enlaces o anillos. Otras enzimas de esta clase forman y rompen enlaces C – N o liberan CO2 (descarboxilación). En el caso de formación de enlaces, estas enzimas no requieren energía de nucleósidos trifosfato y se denominan sintasas. 5. Isomerasas. Catalizan reacciones que suponen un movimiento de un grupo o un doble enlace dentro de la molécula, lo que hace que se obtenga un nuevo isómero (conversión de formas D a L, epimerasas). Si cambia la posición de un grupo fosfato la enzima se llama mutasa. 6. Ligasas. Catalizan la formación de enlaces carbono-carbono, pero, a diferencia de las liasas requieren energía que obtienen de la hidrólisis de ATP y se denominan sintetasas.

4,1 USO DE APLICACIÓN DE LAS ENZIMAS Las enzimas no sólo funcionan en el interior de las células, sino que es posible extraerlas de los organismos y utilizarlas de diferentes maneras y en contextos diferentes, tienen aplicaciones en distintas áreas, que van desde la preparación de alimentos y bebidas, hasta la síntesis de farmacéuticos y otros compuestos importantes en la industria química. En este apartado del ensayo se revisan varios ejemplos interesantes sobre qué tan lejos han llegado las enzimas en términos biotecnológicos, ya que están presentes (literalmente) en muchísimas de las actividades cotidianas que se realizan. Por ejemplo, cada vez que la ropa es lavada se utilizan enzimas, ya que éstas son uno de los ingredientes de los detergentes granulados y líquidos que se venden actualmente en todo el mundo. El papel de estas enzimas, como las amilasas, proteasas y lipasas, consiste en degradar carbohidratos complejos, restos de proteínas y restos de grasas, respectivamente. Otro caso son las pruebas rápidas de embarazo que están basadas en un “ensayo de inmunoabsorción ligado a enzima”, el cual utiliza una enzima llamada peroxidasa, acoplada a un anticuerpo, que permite amplificar la señal cuando el anticuerpo se une a su molécula blanco. De esta manera, una pequeña cantidad de la molécula blanco puede detectarse, inclusive visualmente. En algunos casos, también nos beneficiamos indirectamente de las enzimas. Por ejemplo, el efecto deslavado de la mezclilla se consigue utilizando un tratamiento con la enzima lacasa, que es capaz de desteñir la tela debido a que cataliza la conversión de moléculas de colorante en otras moléculas, que ya no tienen color. Todas estas

aplicaciones tecnológicas no serían posibles sin la producción de las enzimas a gran escala y bajo costo. La ingeniería genética ha sido fundamental en este aspecto. Gracias a esta herramienta, es posible extraer de un organismo el gen que codifica para una enzima específica e introducirlo en el material genético de otro organismo. Este impresionante descubrimiento, que sentó las bases científicas de la biotecnología moderna, se llevó a cabo en 1973 por un grupo de investigadores de la Universidad de California en San Francisco (COHEN et al., 1973). (Díaz, 2012) Generalmente, se introduce el DNA en un microorganismo que crece rápido y produce grandes cantidades de la proteína de interés. Las bacterias son los candidatos ideales para esta tarea. Se multiplican exponencialmente, son fáciles de manipular genéticamente y requieren nutrientes baratos para crecer. A mediados del siglo XX (1960) cerca del 70% de las enzimas comerciales se obtenían de plantas y de órganos animales, en la actualidad el 90% proviene de microorganismos y la mayoría de las enzimas de uso industrial (más del 50%) se producen de forma recombinante (ILLANES, 2010). Uno de los primeros casos de una proteína de interés producida con la tecnología recombinante es la insulina, una hormona de naturaleza proteica que se utiliza en el tratamiento de la diabetes. Las personas que sufren este desorden tienen problemas para producir una cantidad adecuada de insulina, que controla el nivel de azúcar en sangre. Desde 1922 se sabe que la insulina obtenida del páncreas de perros puede administrarse a los humanos para controlar esta enfermedad. Por un largo tiempo, se consiguió de origen porcino y bovino de los rastros y se utilizó como medicamento. En 1979, un grupo de científicos de California obtuvo por primera vez insulina de forma recombinante, introduciendo el gen de la insulina humana en bacterias. El Dr. Francisco Bolívar, distinguido científico mexicano, fue uno

de los autores de este trabajo (GOEDDEL et al. 1979). En 1982, se aprobó en Estados Unidos el uso de la insulina recombinante como medicamento, abriendo una nueva época en la historia de la biotecnología.

CONCLUSIÓN Las enzimas son catalizadores poderosos, manipulables y amigables con el ambiente. En la actualidad y gracias a los avances en distintos campos de la ciencia, como la biotecnología, las enzimas se utilizan en aplicaciones tradicionales, como la industria alimentaria, comida para ganado, detergentes, textiles, y también en otras áreas que incluyen a la farmacéutica, la de diagnóstico y la química fina. En este ensayo se abordaron temas como:

que es una enzima, sus antecedentes, su nomenclatura,

clasificación (Tabla 1), aplicaciones (algunas milenarias), así como aplicaciones potenciales o en desarrollo. Desarrollar el tema de enzimas no es una labor tan fácil, ya que es un tema que tiene distintas vertientes, las cuales deben detallarse para destacar infor mación importante. Otra finalidad con la que se realizó este escrito fue destacar el quehacer de los biotecnólogos, los cuales realizan investigaciones en sus laboratorios que permiten comprender y mejorar estas sorprendentes macromoléculas.

Bibliografía RAMÍREZ Ramírez, Joaquín, Marcela Ayala Aceves "Enzimas: ¿qué son y cómo funcionan?" Revista Digital Universitaria [en línea]. 1 de noviembre de 2014, Vol. 15, No.11 [Consultada:]. Disponible en Internet: ISSN: 1607-6079.

GOEDDEL et al. “Expression in Escherichia coli of chemically synthesized genes for human insulin”. Proceedings of the National Academy of Science USA, 1979, 76, 106–110. JOHNSON KA & Goody RS. “The original Michaelis constant: translation of the 1913 MichaelisMenten paper”. Biochemistry,2011, 50, 8264-8269.

Concepción, r. C. (21 de MAYO de 2014). BQ. Obtenido de BQ: https://sites.google.com/site/bq2014iruizcruzmariaconcepcion/iii-enzimas/3-2clasificacion-y-nomenclatura-de-enzimas...