Biología Cátedra Capitelli - Capitulo 3, Seminario 2c PDF

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Capitulo 3Seminario 2c: Fundamentos químicos. Biomoleculas. Proteinas II. Estructura secundaria nos referimos al ordenamiento espacial de los residuos de aminoácidos adyacentes mientras que en la estructura terciaria además vamos a analizar las interacciones a largo alcance. Esto significa las inter...

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Capitulo 3 Seminario 2c: Fundamentos químicos. Biomoleculas. Proteinas II. -

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Estructura secundaria nos referimos al ordenamiento espacial de los residuos de aminoácidos adyacentes mientras que en la estructura terciaria además vamos a analizar las interacciones a largo alcance. Esto significa las interacciones que se pueden llegar a dar entre aminoácidos que en la cadena lineal estén muy alejados. En las proteínas globulares con estructura terciaria es muy común la presencia de dominios conocidos como estructuras supersecundarias. Estructuras mixtas que combinan regiones a-helice y b-conformacion Es la disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína, algunas tendrán una estructura fibrilar y las denominamos PROTEÍNAS FIBROSAS y aquellas con estructura globular las denominamos PROTEÍNAS GLOBULARES. La estructura de la molécula en su conjunto se encuentra estabilizada por interacciones hidrofóbicas salinas o electroestáticas y también por interacciones del tipo puente de hidrógeno. ESTRUCTURA CUATERNARIA:  Algunas proteínas están formadas por más de una cadena poli peptídica y se las denomina proteínas MULTIMÉRICAS.  Cada cadena es una subunidad o protomero y pueden ser iguales similares o distintos. Las interacciones que mantienen unidas a las subunidades son del tipo de débil.  Consideramos la estructura cuaternaria como la disposición tridimensional de todas las subunidades que forman la proteína.

Algunas proteínas contienen componentes químicos diferentes a los aminoácidos y estos compuestos químicos se encuentran asociados permanentemente a este grupo de proteínas. Se las denomina proteínas CONJUGADAS. La parte no aminoacídica de la proteína se denomina grupo prostético. A estas proteínas se las clasifica de acuerdo a la naturaleza del grupo. Por ejemplo las glucoproteínas contienen como grupo prostético un glúcido. El grupo prostético es parte de la proteína y es importante para la función. Su ausencia determina la pérdida de actividad biológica de la proteína. DESNATURALIZACION E HIDROLISIS:  Desnaturalización: ruptura de las interacciones que mantienen estabilizadas las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias. Por este motivo hay pérdida de la conformación espacial que conlleva una pérdida de la función biológica pero todavía se mantienen las uniones peptídicas entre los aminoácidos. Algunos agentes desnaturalizantes pueden ser los cambios en el pH del medio, algunos solventes el calor, la urea y los detergentes. Al mantenerse la estructura primaria en algunos casos pero no siempre, es posible revertir la desnaturalización.  Hidrólisis: afecta a todos los tipos de estructuras proteicas incluidas la estructura primaria. Siempre es un proceso irreversible. HEMOPROTEINAS:

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En las proteínas globulares los diferentes segmentos de la cadena polipeptidica se pliegan unos sobre otros lo que se refleja en una zona más compacta. Estos plegamientos proporcionan la estructura necesaria para llevar a cabo su función. En el caso de la hemoglobina tenemos una función multimérica formada por 4 subunidades y en el caso de la mioglobina, una proteína monomerica formada por una sola subunidad. En ambos casos están asociadas al grupo prostético hemo por lo que son proteínas conjugadas. El GRUPO HEMO está formado por un anillo orgánico muy complejo, la protoporfirina a la que se une un átomo de hierro en estado ferroso, el cual une al oxigeno de manera reversible. El átomo de hierro tiene 6 enlaces: 4 con los N de los pirroles, 1 con N de las histirina proximal de la globina y 1 con la molécula de O2. HEMOGLOBINA: participa del transporte e O2 desde los pulmones hacia los tejidos donde lo liberan. También transporta dióxido de carbono desde los tejidos hacia los pulmones. Participa también en la regulación del pH sanguíneo. Posee un grupo hemo que se ubica en el bolsillo hidrofobico de cada globina. Cada molécula de Hb transporta 4 moléculas de O2. Tiene menor afinidad por el O2 que el Mb. Es una proteína alostérica (aquellas en las que la unión de un ligandun citoespefico provoca cambios conformacionales en la proteína modulando su funcionalidad o actividad). La molécula de hemoglobina A1 (adultos) consta de dos pares de cadenas polipeptidicas, dos cadenas Alpha de 141 aminoácidos cada una y dos cadenas beta de 146 aminoácidos cada una. En la hemoglobina fetal (F), hay dos cadenas gama en vez de dos cadenas beta. Esta hemoglobina disminuye gradualmente su concentración en los primeros meses de vida hasta que representa menos del 2% de la hemoglobina total del adulto. La sangre normalmente tiene además un 2,5% de hemoglobina A2, compuesta por cadenas Alpha y beta. MIOGLOBINA: se encuentra únicamente en el musculo y sirve como reserva de O2 intracelular. Compuesta por una cadena polipeptidica de 153 aminoácidos. El grupo hemo se ubica en el bolsillo hidrofobico de la globina. Es una proteína que almacena oxígeno en el musculo. Tiene mayor afinidad por el O2 y no es una proteína alostérica.

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CURVAS DE SATURACIÓN DE O DE HB-MB: < Curva hiperbólica: Mb, 1 solo sitio de unión de O2 < Curva sigmoidea: Hb, 4 sitios de unión al O2. Efecto cooperativo (el aumento en la pp02 favorece la oxigenación del primer grupo Hemo. La unión del O2 al primer Hemo, favorece la conformación R aumentando la afinidad por el O2).

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La hemoglobina transporta desde los tejidos hacia los pulmones el CO2 producido en la oxidación de combustibles orgánicos. Cuando la presión parcial de O2 es elevada, como ocurre en los pulmones, se favorece la unión de oxígeno a la hemoglobina con un pH relativamente más bajo que en los pulmones.

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Con altas concentraciones de CO2 la afinidad de la hemoglobina por el O2 disminuye, lo que provoca que el O sea liberado en los tejidos. El efecto del pH y de la concentración de CO2 sobre la afinidad de la hemoglobina por el O2, se denomina EFECTO BOHR. En los pulmones la Hb se asocia a O2, liberándolo en los tejidos, donde la concentración de O2 es baja y la de CO2 es alta. EFECTORES ALOSTÉRICOS: un aumento en la concentración de protones, un descenso del pH, provoca un desplazamiento de la curva hacia la derecha (disminución en la afinidad de la hemoglobina por el O). En la presencia de los tres disfosfoglicerato que está presente en altas concentraciones en el glóbulo rojo, disminuye la afinidad de la hemoglobina por el O2. COLÁGENO: es una familia de proteínas fibrosas presentes en los animales. Se encuentra en el tejido conjuntivo de tendones y cartílagos, en la matriz ósea de los huesos y en la córnea del ojo. También lo encontramos en vasos sanguíneos y dientes. Forma fibras insolubles de gran resistencia mecánica proporcionando fuerzas a las estructuras y tejidos que lo contienen. El tropocolágeno es una molécula de colágeno formada por tres cadenas helicoidales giro-contragiro. Existe una composición de aminoácidos particular en el colágeno de los vertebrados. Presenta aminoácidos no habituales como la hidroxilisina y la hidroxiprolina. La composición de aminoácidos del colágeno suele ser la repetición de las secuencia de glicina, prolina y droxiprolina. Estos aminoácidos son los que permiten la estructura característica de esta proteína. Es una estructura súper enrollada: con tres cadenas polipeptidicas denominadas Alpha, cada una de las cadenas helicoidales tiene un giro izquierdo pero la molécula ensamblada como triple hélice tiene giro derecho: fuerza mecánica, las moléculas de tropocolageno se asocian formando microfibrillas que se empaquetan ara formar fibras. Por el ajustado enrollamiento de la triple hélice y sus enlaces transversales es inextensible. La fibrillas de colágeno pueden organizarse de varias formas dependiendo de su función en el tejido....