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CITOLOGIA DELLE MOLECOLE BIOLOGICHEUn organismo è principalmente composto da acqua, se questa evapora rimangono principalmente molecole contenenti carbonio. Perciò la chimica della vita ruota attorno alla chimica del carbonio. Le proprietà fondamentali del carbonio sono: - valenza 4 (capacità di for...

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CITOLOGIA DELLE MOLECOLE BIOLOGICHE Un organismo è principalmente composto da acqua, se questa evapora rimangono principalmente molecole contenenti carbonio. Perciò la chimica della vita ruota attorno alla chimica del carbonio. Le proprietà fondamentali del carbonio sono: - valenza 4 (capacità di formare 4 legami) - capacità di formare lo scheletro di molte molecole - capacità di formare legami covalenti - capacità di formare doppi e tripli legami - capacità di formare lunghe catene (lineari,ramificate,cicliche) Gli atomi di carbonio tendono a legarsi tra loro o con altri atomi che mancano di elettroni permettendo la condivisione di un doppietto di elettroni tra gli atomi adiacenti. Questi legami sono covalenti. Gli atomi di carbonio tendono a formare legami con altri atomi di carbonio,ossigeno(valenza 2),azoto(valenza 3) e idrogeno(valenza 1): sono tra gli elementi più leggeri e il loro basso peso atomico rende i composti particolarmente stabili. La stabilità delle molecole organiche è data dalla configurazione elettronica più probabile di ogni atomo di carbonio della molecola. E’ espressa sotto forma di ENERGIA DI LEGAME,cioè l’energia necessaria per rompere una mole di legami.

C-C

83 kcal/mol

C=C

146 kcal/mol

C≡C

212 kcal/mol

C-H

99 kcal/mol

C-N

70 kcal/mol

C-O

84 kcal/mol La porzione visibile della luce solare (400-700 nm) ha un valore di energia più basso del legame C-C quindi non danneggia le biomolecole. Al contrario per le molecole biologiche la radiazione ultravioletta è dannosa a 300 nm, la luce ha un’energia di 95,3 kcal/einstein sufficiente per rompere il legame C-C. Questa è la teoria alla base dell’inquinamento e danneggiamento dello strato di ozono che filtra i raggi U-V. Se nelle catene carboniose sono previsti solo legami con l’idrogeno,i composti sono definiti IDROCARBURI, insolubili in acqua perciò non basilari per la biologia,fatta eccezione per i fosfolipidi .

Le biomolecole derivano dagli idrocarburi in cui gli atomi di idrogeno sono sostituiti da diversi gruppi funzionali,che determineranno la biomolecola: -OH

gruppo ossidrilico

-SH

gruppo sulfidrilico

>C=O

gruppo carbonilico

H-C=O

gruppo aldeidico

-NH3

gruppo amminico

Le molecole contenenti carbonio possono formare stereoisomeri che : -hanno stessa formula di struttura -non sono sovrapponibili e speculari -hanno stessa reattività Per ogni atomo di carbonio asimmetrico presente sono disponibili 2 stereoisomeri Gli stereoisomeri sono caratterizzati da una struttura tetraedrica che ha 2 forme: levogiro e destrogiro Indicano come si muovono rispetto al piano di simmetria

COMPONENTI DELLA CELLULA La cellula è composta da ● componenti inorganici - h2o (75-85%) disponibile in 2 forme,ovvero libera (95%) e coniugata (5%) E’ adatta a svolgere il suo ruolo grazie alla POLARITÀ’ che la rende: -coesiva: grazie alla polarità le molecole di acqua sono affini tra di loro e tendono a formare legami a idrogeno (dei legami deboli che si spezzano e si creano facilmente). Ogni atomo di ossigeno può legarsi a 2 atomi di idrogeno,ognuno di questi possono creare un legame con un altro atomo di ossigeno così può crearsi una lunga catena. Ciò rende l’acqua coesiva,che spiega l’elevata tensione superficiale dell’acqua, l’elevato calore specifico e l’elevato punto di ebollizione ed evaporazione. - capacità di stabilizzare la temperatura: a causa della grande estensione dei legami a idrogeno. Il calore specifico dell’acqua è più alto rispetto ad altri liquidi poiché l'energia è impegnata a rompere i legami a idrogeno - è un solvente universale: molte delle molecole presenti nelle cellule sono polari e interagiscono elettrostaticamente con l’acqua

L’acqua ha una struttura triangolare. La molecola non è carica ma gli elettroni tendono a distribuirsi in modo ineguale: l’ossigeno è elettronegativo e attrae gli elettroni,al contrario l’idrogeno; ciò conferisce la polarità alla molecola.

-

ioni (1-1,5 %) che si dividono in anioni: Cl-, HCO3-, SO4cationi: Na+, Ca2+, K+ Il calcio è particolarmente importante nei processi di contrazione muscolare e nel rilascio dei neurotrasmettitori Sodio,Potassio e Cloro sono implicati nel mantenimento del potenziale di membrana Il carbonato è importante nello scambio ossigeno-anidride carbonica Il ferro è il veicolo che trasporta l’ossigeno nell’emoglobina ●

1.

componenti organici (biomolecole) - proteine (10-20 %) - acidi nucleici (1-1,5%) - glucidi (1%) - Lipidi (2-3%)

GLUCIDI (o CARBOIDRATI) Sono formati da Carbonio,Idrogeno e Ossigeno nella formula (CH2O)n. Sono le molecole più abbondanti e la principale fonte di “combustibile” che fornisce energia per le attività cellulari. -> monosaccaridi (3-7 atomi di carbonio) i più comuni sono Ribosio Desossiribosio e Aldoesoso di Glucosio Sono facilmente solubili in acqua e possono trovarsi in forma lineare, in cui tutti tranne 1 atomo di carbonio formano un legame con -H e -OH(il carbonio che rimane è legato al gruppo carbonilico che può trovarsi al vertice o nella catena,nel primo caso parliamo di aldeidi nel secondo di chetoni,oppure in forma ciclica ad anello, ciò è permesso perchè 2 gruppi funzionali nella stessa molecola possono reagire insieme. -> disaccaridi, formati da 2 monosaccaridi uniti da un legame di condensazione I più comuni sono : Maltosio (glucosio+glucosio) Saccarosio (glucosio+fruttosio) Lattosio (glucosio+galattosio) Hanno un ruolo di riserva energetica -> oligosaccaridi,hanno un ruolo informazionale e formano: Glicolipidi Glicoproteine

-> polisaccaridi, sono lunghe catene polimeriche di monosaccaridi In base alla loro funzione si dividono in: ●

●

nutritivi: Parliamo di -glicogeno: polimero ramificato del glucosio ed è un deposito di energia chimica negli animali. E’ prevalentemente depositato nel fegato e nel muscolo scheletrico -amido: ottenuto dalla miscela di 2 polimeri AMILOSIO NON RAMIFICATO (10%) + AMILOPECTINA RAMIFICATA (90%) è immagazzinato nelle cellule vegetali, nei plastidi sotto forma di granuli è idrolizzato dall’amilasi delle cellule animali. di struttura -cellulosa: polimero non ramificato del glucosio. Compone le pareti delle cellule vegetali; sono fibre molto resistenti. Solo alcuni animali possono sintetizzare la cellulosa di cui si nutrono. I ruminanti hanno un enzima che la digerisce. -chitina: polimero non ramificato dell’ N-acetilglucosammina. E’ resistente,elastico ed è la fibra che si trova nell’esoscheletro del corpo di insetti e granchi.Molti animali hanno enzimi in grado di digerirla. -glicosaminoglicani (GAG): è un eteropolimero formato da 2 diversi zuccheri. Il più usato è l’EPARINA,un anticoagulante tra le biomolecole, il più carico elettronegativa mente.

2. LIPIDI Non si formano tramite polimerizzazione e costituiscono un gruppo eterogeneo di composti simili tra loro più per la loro stabilità che per la struttura chimica. Hanno più energia dei carboidrati,poiché questi ultimi danno energia immediata mentre i lipidi fungono da riserva. Le caratteristiche che li contraddistinguono sono: -la natura idrofobica -la non polarità -insolubilità in acqua -solubilità in solventi organici apolari (benzolo,etere,cloroformio) Aumentando le catene di questi solventi diminuisce la solubilità in acqua. I lipidi più importanti per la cellula: -neutri (o semplici) -complessi (o pollari) es fosfolipidi -steroidi I lipidi si dividono in base alle funzioni: ●

lipidi di riserva (gliceridi)

Al pH cellulare non presentano gruppi carichi e vengono usati nella cellula come riserva energetica. Esistono 2 tipologie: -oli: grassi vegetali liquidi (insaturi) -grassi: semi solidi (saturi)

Entrambi sono composti da ACIDI GRASSI SATURI e ACIDI GRASSI INSATURI. Se la catena idrocarburica di un acido grasso è in grado di formare il numero massimo di legami di carbonio in modo che ci siano solo legami singoli: l’acido grasso è saturo. Se si trovano 1 o più doppi legami nella catena si riduce il numero di atomi idrogeno legati e l’acido grasso è insaturo.Si parla di MONOINSATURO in presenza di 1 doppio legame, di POLINSATURO in presenza di + di un doppio legame. Queste catene hanno dei ripiegamenti in prossimità dei doppi legami e si liquefanno più facilmente rispetto a quelli saturi. GLICERIDE + 3 ACIDI GRASSI

TRIGLICERIDE + H2O Nelle cellule i lipidi si accumulano come goccioline lipidiche anidre o in cellule speciali: ADIPOCITI,che formano il tessuto adiposo. Occupando gran parte della cellula e schiacciando il nucleo verso la parete. Gli acidi grassi possono legarsi a strutture idrocarburiche o alcoli a lunga catena formando le  cere (più consistenti e meno untuosi dei grassi).In alcuni animali gli strati cerosi proteggono e lubrificano la pelle o il pelo: negli umani il cerume protegge il timpano)

●

lipidi di struttura -FOSFOLIPIDI contengono il gruppo fosfato E’ la classe più abbondante nelle membrane cellulari. Il glicerolo forma la struttura portante. Solo 2 dei 3 siti di legame sono legati ad acidi grassi Per esempio il doppio strato lipidico, che è alla base della struttura delle membrane. Questi fosfolipidi hanno una testa polare idrofila e una coda polare idrofobica; la molecola è anfipatica e in ambiente acquoso le catene dei fosfolipidi si organizzano in modo che solo le teste siano a contatto con l’acqua. -SFINGOLIPIDI contengono il gruppo fosfato e la sfingosina (non glicerolo) -GLICOLIPIDI derivano dalla sfingosina ma contengono un gruppo carboidratico al posto del gruppo fosfato. Questo gruppo carboidratico è idrofilico e conferisce ai glicolipidi una natura anfipatica (Sono alla base di alcune membrane di cellule vegetali e svolgono la funzione di riconoscimento biologico

-TERPENI sono sintetizzati dall’isoprene.Da questo composto deriva la vitamina A e i carotenoidi Nella fotosintesi assorbono lunghezze d’onda diverse rispetto alla clorofilla. - STEROIDI derivano da uno scheletro idrocarburico a 4 anelli carboniosi. L’unica proprietà che gli accomuna agli altri lipidi è l’apolarità Si trovano solo nelle cellule eucariotiche (es Colesterolo) essendo molecole idrofobe si trovano soprattutto nelle membrane sono precursori della vitamina D è il punto di partenza per tutti gli ormoni steroidei, che possono essere sessuali o glucocorticoidi e mineralcorticoidi 3. PROTEINE Sono polimeri lineari di amminoacidi; gli amminoacidi che si alternano sono 20 Le proteine sono le macromolecole più abbondanti e si classificano in base alla funzione biologica. Nelle cellule dei mammiferi ci sono circa 1000 proteine. Parliamo di: - enzimi: cambiano la velocità/direzione di una reazione - proteine di regolazione: ormoni (l’insulina) - proteine di trasporto: emoglobina (trasportatori di O2) - proteine di riserva: ferritina (immagazzina il Ferro) - proteine strutturali: collagene,cheratina - proteine di difesa: anticorpi Le proteine svolgono tante funzioni e poiché hanno un numero illimitato di forme e ogni proteina ha struttura singolare che gli consente di: -svolgere funzioni particolari -interagire selettivamente con altre molecole Sono 20 gli amminoacidi che si uniscono per formare le proteine e ogni sequenza è diversa. Ogni amminoacido si lega a 4 gruppi: -idrogeno -gruppo R -gruppo carbossilico -gruppo amminico in 2 configurazioni detti stereoisomeri (in natura si trovano solo gli L-amminoacidi) Le proprietà di ogni amminoacidi dipendono dalla natura del gruppo R I 20 amminoacidi sono classificati in base alle caratteristiche delle catene laterali: -polari con carica = le catene idrofobiche contengono acidi o basi organiche forti -polari senza carica = le catene idrofobiche tendono ad avere cariche parziali che gli consentono di partecipare alle reazioni -non polari = le catene idrofobiche tendono ad allontanarsi dal mezzo acquoso -catene laterali con proprietà particolari

POLIMERIZZAZIONE E’ il processo di unione di più amminoacidi in una catena,che prevede la perdita di H2O GLICINA + ALANINA

GLICILALANANINA + ACQUA

La glicilalanina ha una direzionalità intrinseca ed è composto da un gruppo amminico e uno carbossilico e contiene un legame peptidico. La formazione del legame peptidico necessita di: - energia: per attivare l’amminoacido entrante e legarlo a una molecola di RNA transfer - informazione: l’ordine degli amminoacidi nella catena non è casuale ma determinato geneticamente Il prodotto della reazione è un polipeptide; la proteina è composta da una o più catene polipeptidiche e ha raggiunto una forma unica e stabile ed è biologicamente attiva.

Una proteina deve la sua struttura e le sue proprietà a: - al numero di amminoacidi presenti nella molecola - alla tipologia di amminoacidi presenti - alla sequenza degli amminoacidi Le strutture sono complesse,ma definite e prevedibili Si possono distinguere 4 livelli di organizzazione che si distinguono per aspetto e dipendono dai diversi tipi di interazione: ● STRUTTURA PRIMARIA La sequenza lineare di amminoacidi è resa stabile dai legami covalenti. La struttura rappresenta l’ordine degli amminoacidi che la compongono da una parte all’altra,da quella N-terminale a quella C-terminale. - importanza genetica: la sequenza di amminoacidi deriva dall’ordine dei nucleotidi dell’RNA messaggero che è codificato dal DNA. La struttura deriva dall’ordine dei nucleotidi del DNA - importanza strutturale: è dettata dal fatto che le altre strutture derivano dalla struttura primaria. Le ripiegature e le interazioni tra le catene polipeptidiche sono scritte nella sequenza amminoacidica

● STRUTTURA SECONDARIA Contiene schemi ripetitivi di strutture determinati dai legami a idrogeno che si creano tra il gruppo imminico di un amminoacido e il gruppo carbonilico dell’amminoacido adiacente. Ha 2 conformazioni: - α-elica i legami peptidici di ogni 4° amminoacido sono vicini e si stabilisce un legame a idrogeno tra il gruppo NH e il gruppo CO di due amminoacidi Questi legami a idrogeno sono paralleli all’asse dell’elica e tendono a stabilizzare la spirale tenendo insieme i giri dell'elica;questi legami sono sempre intermolecolari

-

ß-foglietto si formano legami a idrogeno tra i gruppi CO e i gruppi NH di residui amminoacidici lontani che possono essere intra o inter molecolari I legami si creano in corrispondenza delle pieghe e i gruppi R sporgono alternativamente ai 2 lati della struttura

Entrambe le strutture hanno degli avvolgimenti casuali,detti gomitoli statistici, cioè parti non organizzate e flessibili che sono sede della maggiore attività biologica ●

STRUTTURA TERZIARIA

Al contrario della struttura secondaria che è definibile un pattern conformazionale prevedibile che si ripete , la struttura terziaria è più specifica,per la varietà degli amminoacidi e dei gruppi R,indipendentemente dalla posizione che assumono - i gruppi R idrofobi tendono a unirsi e chiudersi verso l'interno della molecola, al contrario i gruppi R polari tenderanno verso l’esterno. Si ottiene una catena ripiegata in base alla sua natura ed quindi una struttura stabile. Non tutte le proteine riescono ad assemblarsi nella propria struttura terziaria, poichè non interagiscono selettivamente con altre molecole nella cellula. Ci sono 3 tipi di proteine(chaperone molecolari) non ripiegate che aiutano a raggiungere la conformazione tridimensionale corretta. In base alla loro configurazione globale le proteine si possono classificare in: 1. proteine fibrose: hanno strutture ordinate e ripetitive e una forma lineare e sono insolubili in acqua e soluzioni saline. (collagene) 2. proteine globulari: hanno una forma sferica e sono solubili in acqua (mioglobina) e costituita da uno o più domini DOMINIO: unità ripiegata localmente con regioni ad α  -elica e ß-foglietto impaccate

insieme e con funzione specifica semindipendente. es. GLICERALDEIDE-3-FOSFATO DEIDROGENASI presenta 2 domini con funzioni diverse: lega la sostanza da metabolizzare e l’enzima

● STRUTTURA QUATERNARIA Si ha solo nelle proteine multimeriche. E’ formata da più strutture terziarie che si uniscono in un unico complesso. I legami e le forze che la stabiliscono sono: - legami a idrogeno - interazioni elettrostatiche - interazioni idrofobiche - legami covalenti disolfuro Questi si possono formare nella stessa catena (stabiliscono la struttura terziaria) tra catene (stabiliscono la struttura quaternaria) In alcuni casi ci possono essere livelli ancora superiori in cui le proteine,solitamente enzimi. Si uniscono in un complesso multiproteico in cui ogni proteina agisce in un processo a più tappe. Inoltre le proteine possono subire DENATURAZIONE,ovvero alterazioni dalla temperatura,dal pH e da sostanze chimiche.

4. ACIDI NUCLEICI Sono macromolecole molto importanti poiché si occupano di immagazzinamento, trasmissione  e informazione del materiale genetico e sono polimeri lineari di proteine. Contengono le informazioni sul materiale ereditario (DNA) e dirigono la sintesi proteica (DNA,RNA). Abbiamo 2 esempi di acidi nucleici: - ACIDO RIBONUCLEICO (RNA) - ACIDO DESOSSIRIBONUCLEICO (DNA) Che si trova nel nucleo e in piccole parti nei mitocondri e cloroplasti. Dirige anche la sintesi dell’RNA ribosomiale che costituisce i ribosomi e le molecole di RNA transfer che portano gli amminoacidi giusti ai ribosomi durante la sintesi proteica Programma la sintesi proteica nel citoplasma facendo fuoriuscire l’RNA messaggero fuori dal nucleo attraverso i pori nucleari e si legano ai ribosomi nel citoplasma; questi muovendosi trasmettono l’informazione fino ad arrivare alle proteine. I nucleotidi sono macromolecole informazionali che contengono unità monomeriche non identiche in una specifica sequenza. DNA e RNA contengono ciascuno solo 4 monomeri diversi: NUCLEOTIDE = ZUCCHERO + GRUPPO FOSFATO + BASE AROMATICA

Zucchero = ribosio (nell'RNA) e il desossiribosio (nel DNA) Gruppo fosfato = unito tramite legame FOSFODIESTERE al carbonio 5 dello zucchero Base Aromatica = attaccato al C1 dello zucchero purina = adenina e guanina pirimidina= citosina e timina (DNA) o uracile (RNA) Se si rimuove il gruppo fosfato si ottiene il NUCLEOSIDE si parla di NUCLEOTIDE MONOFOSFATO (+1 gruppo fosfato) si parla di NUCLEOTIDE DIFOSFATO (+ 2 gruppi fosfato) si parla di NUCLEOTIDE TRIFOSFATO (+ 3 gruppi fosfato)

STRUTTURA PRIMARIA E SECONDARIA DI DNA E RNA La catena polinucleotidica è unita tramite LEGAMI COVALENTI. Il gruppo fosfato già unito da un legame fosfodiestereo al C5 di un nucleotide si lega con un secondo legame fosfodiestereo al C3 del nucleotide della catena in formazione Avviene una reazione di Condensazione: l’idrogeno e il gruppo derivano dallo zucchero e dal gruppo fosfato. Il legame che ne deriva è detto appunto fosfodiestereo Il nucleotide che ne deriva ha una direzionalità intrinseca che va da un’estremità 5 (testa del DNA) all’estremità 3 (coda del DNA) ● come per la formazione delle proteine anche per il DNA c’è bisogno di energia: deriva dai nucleotidi trifosfato che si legano nella catena; il distacco di due gruppi fosfato fornisce l’energia necessaria per formare i legami covalenti forti Così si ottengono 2 catene orientate in direzioni opposte in cui i gruppi zucchero-fosfato sono carichi e quindi rivolti verso l’esterno dell’elica,mentre le basi azotate che sono composti aromatici con minore affinità in H2O,si rivolgono all’interno. La distanza tra gli zuccheri è di 0,6 nm mentre tra i composti aromatici è di 0,27 nm e di conseguenza può inserirsi una molecola d’acqua. Per ridurre i contatti con l’acqua quindi o si creano legami a idrogeno tra le basi o si ruota l’asse della catena di 30°,assumendo una conformazione a elica ● come per la formazione delle proteine,anche per la catena polipeptidica serve l’informazione. I nucleotidi si aggiungono in una sequenza specifica determinata geneticamente attraverso una molecola di DNA preesistente che funge da stampo si...