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DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEINAS Fernando Espinoza y Amarenna Guevara La digestión y absorción de proteínas es el proceso más complejo de realizar en el sistema digestivo, esto es por la diversidad de proteínas que existen (diferencias en estructura, tamaño, etc), sin embargo, es un proceso muy ef...

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DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEINAS Fernando Espinoza y Amarenna Guevara

La digestión y absorción de proteínas es el proceso más complejo de realizar en el sistema digestivo, esto es por la diversidad de proteínas que existen (diferencias en estructura, tamaño, etc), sin embargo, es un proceso muy eficiente. Para poder absorber proteínas se tiene que producir un “desamblaje” para llegar a la forma más mínima (péptidos y aminoácidos). Las fuente para la digestión/absorción de proteínas puede ser de afuera o de adentro (medio interno, músculo).

En las heces se excretan de 6-12 gr. al día de proteínas, por lo que la digestión/absorción es un proceso eficiente ( ).

Son 20 aminoácidos en total y 10 son esenciales (necesitamos adquirirlos del exterior), para identificar cada uno existe una nomenclatura de 3 letras (arginina: Arg) y otra de solo 1 letra (arginina: R). esto se inventó para facilitar la secuencia genómica y para los archivos de proteínas que existen. Las proteínas tienen un extremo que se llama amino-terminal y otro que se llama carboxilo-terminal. Hay proteínas que son más digeribles que otras, esto también depende del estado en que se encuentren, Prolina por ejemplo, las proteínas animales se digieren mejor que las proteínas vegetales, en los aminoácidos que conforman una proteína disminuye la “digestibilidad”

Mayor prolina --> menor digestibilidad

n (proteína importante para la enfermedad celíaca) está contenido en trigo, cebada y centeno. , lo que lo hace menos digerible.

Otro factor que influye es la cocción de los alimentos, una proteínas, sin embargo, hay ciertos casos en que puede disminuirla.

de las

Aminoácidos se unen por enlaces peptídicos (unen amino-terminal y carboxilo-terminal) para formar las diferentes estructuras. Este ensamblaje se produce en los ribosomas. Los aminoácidos también poseen otras clasificaciones como aminoácidos aromáticos, alifáticos, polares sin carga, básicos, acídicos, neutros, etc. Esto tiene importancia para la digestibilidad de la proteína.

Dada la alta complejidad y variabilidad estructuras de proteínas que existes, hay a su vez mecanismos de proteólisis muy abundantes y redundantes, también hay múltiples sistemas de transportes de aminoácidos que facilitan la absorción de proteínas. El 90

Representación de un enterocito del intestino delgado, dónde se ven proteínas en el lumen, proteasas, peptidasas que permiten romper la estructura proteica hasta generar lo que se llama (péptidos pequeños y lineales), luego estos

Estos di- o tri-péptidos si

Absorbemos un 90% de péptidos y un 10% en forma de aminoácidos. En la fase luminal las proteasas solubles que se encuentran en el estómago siguen realizando su función hasta el intestino delgado, además el ácido del estómago permite una cierta denaturación de las proteínas lo que aumenta la exposición hacia la enzima proteolítica. La pepsina gástrica que actúa en un medio ácido, es secretada por las células parietales, su precursor es inactivo y actúa a un pH óptimo Principales --> Pepsinogenos activados por autocatalisis a pH acido entre 1-3. Parietales --> HCl

Puede haber inactivación de ésta a medida que aumenta el pH, donde primero hay una fase reversible, pero si el pH sube mucho la inactivación es permanente.

que todavía no son absorbibles.

Esto genera una estructura grande y contribuye en general a un de proteínas de la dieta, pero como dijimos el estómago no es un órgano esencial para la vida esta función gástrica tampoco es un proceso esencial en la digestión proteica total (podemos arreglarnos con las

enzimas pancreáticas lo suficientemente bien para vivir). Estos que nosotros absorbimos y se generan frente a la peptidasa gástrica, como producto proteolítico presentan ciertas funciones: ,

La

a

el elemento oligopeptido y el aminoácido libre.

Estas peptidasas actúan de forma concertada (Esquema): En donde las proenzimas secretadas por las células acinares del páncreas son activadas en el lumen del duodeno por esta enzima que se llama enteroquinasa, que está en el ribete en cepillo, cuya función es ligar tripsinógeno y liberar tripsina (que es la enzima activa). La tripsina a su vez que activa a todas las otras proenzimas secretadas por el páncreas. Estas las podemos dividir funcionalmente según donde actúan en las proteínas de la dieta. 1. 2.

mbién se pueden llamar carboxipeptidasa) (diapo) Esto es lo que ocurre a nivel luminal:

s . Y así ocurre de forma secuencial hasta generar 30- 40% de aa libre y el resto son oligopeptidos de los cuales se encargaran las peptidasas del ribete en cepillo del enterocito.

A su vez las proteasas asociadas a membrana celular son muy diversas, se han reconocido hasta hoy más de 20 peptidasas distintas que dijeron oligopeptidos luminales y los llevan a aminoácidos libres y tripeptidos. Se sabe que la actividad de éstas son reguladas por el sustrato (un vegetariano probablemente tiene distintas peptidasas expresadas en su enterocito) y de cierta forma por el producto de degradación. Luego están las

*Las proteínas del citoplasma están destinadas a di-tripeptidos. Al seguir esta secuencia compleja, tenemos aminoácidos y ditripeptidos que tenemos que absorber éstos al medio interno.

Cómo

son

absorbidos:

hay

TRANSPORTADORES: A) Apicales: - Cotransportador de sodio/aa (70% aa) - Transportador de aa (difusion facilitada) (30% aa) - Pept1 --> transporta di/tri-peptidos acoplado a protones. Requiere de un antiporte de Na/H para equilibrar iones. B) Basolaterales: - Antiporte de sodio/aa - Transportador de aa (difusion facilitada) - Bomba Na/K

Para lo di-

. Se sabe que tiene regulación transcripcional, por transporte intracelular por sustrato, depende de ayuno, inducido por hormonas (como insulina), y por algunas drogas (como la clonidina). Existen otros sustratos que ocupan este transportador como algunas drogas o fármacos (IECA) y antibióticos (βlactámicos).

10% de los aa ingeridos son utilizados por el mismo enterocito

La importancia de la presencia de aminoácidos para el intestino mismo: se sabe que los aminoácidos absorbidos (espartato, glutamato, etc) contribuyen a fuente de energía para el enterocito. El 10% de los aa absorbidos en el intestino se utiliza para síntesis proteica endógena del enterocito: importante para la homeostasis de éstos. Enfermedades asociadas a mala absorción de proteínas en el intestino. - Hereditarias. Como la cistinuria: defecto de transporte de aa básicos y de cisteína. - Deficiencia enteroquinasa: sin activación tripsinogeno - Raras. Como intolerancia a proteína lisinúrica - Defectos más generales. o Fibrosis quística (mala absorción) o Enfermedad celiaca (inducida por gluten, por proteínas vegetales específicas) donde se aplana enterocito quedando con menos superficie, afectando absorción en general. - Alergias alimentarias inducidas por sustratos péptidos. A la proteína de la leche, a la albumina, a la soya, al maní, etc....