Enzimas - As informações do resumo foram retiradas das anotações das aulas e do slide PDF

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Definição Enzimas são proteínas especializadas, exceto RNA; o Contêm estrutura terciária ou quartanária;  São catalisadores biológicos; o Metabolismo  Catabolismo/quebra;  Anabolismo/construção;  Função: Acelerar reações químicas, sem alterar o equilíbrio da reação; o Aumentam a velocidade atua...

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Definição  Enzimas são proteínas especializadas, exceto RNA; o Contêm estrutura terciária ou quartanária;  São catalisadores biológicos; o Metabolismo  Catabolismo/quebra;  Anabolismo/construção;  Função: Acelerar reações químicas, sem alterar o equilíbrio da reação; o Aumentam a velocidade atuando como um catalisador, fornecendo energia;  Para uma molécula virar outra é necessário um catalisador;

o Anéis segurando o Fe, promove estabilidade;  Se não houver a estrutura correta, não há função;

Sítio Ativo  Formato tridimensional;  Estrutura de proteína terciária ou quartanária;  Onde a reação química acontece; o Ocorre a ação enzimática; o Molécula em transformação;

Reduz a energia, na presença do catalisador;

 Algumas enzimas, contem em sua molécula uma porção não protéica, que é essencial para atividade biológica  Enzima; o Grupo prostético; (Não é proteína, mas se liga na enzima e ajuda na função enzimática;  Metal;  Coenzima;  Cofator; o Apoenzima; (Proteína, mas sozinha não faz nada);  Inativa;  Apoenzima + Grupo prostético = Ativo; Grupo Prostético  Grupo não protéico que dá função à proteína;  Exemplo: Hemoglobina;

Atividade Enzimática  Substrato: Matéria prima da enzima, por exemplo, o amido;  Cada enzima se liga ao seu substrato especifico; o Amilase Salivar (Enzima) se liga ao Amido (Substrato); Encaixe  Modelo Chave-Fechadura o Reconhecimento da especificidade do substrato pela enzima; o Sítio ativo da enzima é pré-formado e tem a forma complementar a molécula do substrato; o Saiu em desuso;

 Modelo Encaixe Induzido o A enzima se molda em relação ao substrato, exercendo sua atividade enzimática; o Modelo atual; Esquema  Formação do complexo enzima substrato:

S: Substrato E: Enzima P: Produto ES: Complexo Enzima Substrato

Propriedades  As enzimas diferem dos catalisadores químicos em diferentes aspectos: o Velocidade de reação elevada; o Condição de reação suave; o Regulação da reação elevada; o Especificidade reacional elevada;  Altamente especializada; Nomenclatura  As enzimas são classificadas com base nas reações que catalisam; o Nome do substrato+ Sufixo ase;  Urease = Hidrólise de uréia; Classificação  Oxidoredutases o Óxido redução; o Transferência do átomo de H;  Transferases o Transfere grupos;  Hidrolases o Transferência de grupos para a água; o Reações de hidrólise;  Liases o Adição de grupos em ligação dupla; o Formação de ligação dupla para remoção de grupos;  Isomerases o Promove isômeros; o Usa grupos de uma molécula para produzir outra;  Ligases o Formação de ligações químicas entre as moléculas, através de ATP;

Como cada célula possui sua especificidade se todas originaram de uma célula mãe? - O que diferencia uma célula da outra, é a ativação e a inativação. (Células do fígado agem no fígado.) Atividade Enzimática  Contém os resíduos de aminoácidos diretamente envolvidos na reação;  Ocupa uma parte pequena, do volume da enzima;  Tridimensional e globular;  O substrato entra no sítio ativo e liga-se á enzima através de interações fracas, NÃO COVALENTES; Enzima – Diagnóstico Clínico  ALT (alanina aminotransferase) – Fígado;  AST (aspartato aminotransferase) – Miocárdio;  CK (creatina fosfoquinase) – Infarto; Marcadores Bioquímicos  Marcadores citoplasmáticos enzimáticos (CK-MB);  Marcadores citoplasmáticos não enzimáticos (Mioglobina – O2 no músculo);  Marcadores não citoplasmáticos e não enzimático (Miosina – Fibras musculares); o Extravasa na lesão; Marcadores de Lesão Miocárdica  Dosagem de elementos;

Fatores Assessórios

 Regulam a atividade enzimática;  Coenzima; o Vitaminas; o Na falta dela não ocorre a atividade enzimática; o Nem todas as enzimas possuem coenzima, mas as que possuem precisam dela;  Cofator o Mineral; o Ajuda na reação química; Inibidores Enzimáticos  Reversíveis (biológicos) o Competitivos: Competem com o substrato pelo sítio ativo;  Sua estrutura se assemelha com o substrato (que na verdade não é seu substrato verdadeiro);  Concentração do inibidor e substrato; o Não Competitivos: Se ligam a outro sítio (sítio regulador), portanto, não competem pelo sítio ativo;  Liga-se no sítio ativo, que o deforma, parando a atividade;  Promove o feedback negativo;  Irreversíveis (veneno) o Não é produzido pelo sistema biológico; o Inibidores irreversíveis são semelhantes ao substrato; o Algumas substâncias se ligam de forma covalente/permanente deixando as enzimas inativas  Exemplo: Intoxicação com o CO2;

Enzimas Alostéricas  Possuem uma região diferente do sítio ativo;  Ao se ligar á um efetor, ocorre uma deformidade inibindo-o ou ativando-o; Inibidor: Se liga no substrato, e o deforma! Substrato não se liga mais;

Feedback  Resposta do organismo para inibir ou ativar algo;  Negativo o Contrário; o Produto final, às vezes é o inibidor; o Maiorias dos feedbacks são negativos;

 Positivo o Amamentação;  Estimula a ocitocina; Ativação dos zimogênios: Exclusivo de alguns tipos de enzimas proteolíticas; Zimogênios: Forma inativada, quando precisa dela, a mesma sofre clivagem (capa) e torna-se ativa; Fatores que Aceleram a Atividade Enzimática  Concentração de substrato o Se a concentração de substrato aumenta, logo a velocidade de trabalho aumenta;  Até atingir a saturação;

 Quantidade de Substrato;  Concentração de enzimas/substrato e produtos;  Temperatura o Mantem o trabalho enzimático (36ºC); o Desnaturação Térmica: Acima de 41º C – a enzima perde a função e a estrutura; o Febre: Acelera os anticorpos/enzimas, aumentando a velocidade de trabalho;  pH; o Sistema tampão;  Pepsina; 1,5  Arginase; 9,9...