Enzimas- Rodriguez Fabian PDF

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CUESTIONARIO BREVE...

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ACTIVIDAD DE ENZIMAS

1. Indique las características del centro activo. El centro activo es la región de la enzima que se une al sustrato, y tiene las siguientes características: Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima. Están formados por aminoácidos que quedan próximos por los repliegues de la cadena polipeptídica, aunque estuvieran lejanos en la cadena original. Tiene una estructura tridimensional en forma de hueco en el que encaja el sustrato. Algunos aminoácidos tienen radicales con afinidad química por el sustrato, por lo que lo atraen y establecen enlaces débiles con él. Cuando se rompen estos enlaces, los productos se separan del centro activo.

2. Que es enzima, complejo enzima sustrato y producto Enzima: Las enzimas son biocatalizadores específicos que disminuyen la energía de activación y aumentan la velocidad de las reacciones metabólicas, uniéndose a la molécula que se va a transformar, el sustrato, para formar una nueva sustancia, el producto. Complejo enzima – sustrato: Es una asociación muy estrecha y transitoria que se establece entre el centro activo de la enzima y la molécula de sustrato. En la formación del complejo se hallan enlaces iónicos, puentes de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals. Producto: En las distintas reacciones de las que son participes las enzimas, estas actúan sobre sustratos, los cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos

3. Indique las propiedades de una enzima. ▪ Alta especificidad (generalmente actúan en una sola reacción). ▪ Alta actividad (algunas enzimas aumentan la velocidad de reacción en más de un millón de veces). ▪ Actúan siempre a la temperatura del ser vivo. ▪ Presentan una masa molecular muy elevada.

4. ¿Qué son cofactores y coenzimas? Algunas enzimas necesitan una porción no proteica para desempeñar su función: si es un catión metálico se denomina cofactor; y si es una molécula orgánica, coenzima

5. ¿Qué es energía de activación? En las reacciones espontáneas, los productos finales tienen menos energía libre de Gibbs que los reactantes. Por tanto, en las reacciones espontáneas se libera energía de Gibbs. Sin embargo, el comienzo de la reacción requiere un aporte inicial de energía. Esta energía inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reacción transcurra se llama energía de activación, las enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la energía de activación aún más que los catalizadores inorgánicos.

6. ¿Cuáles son los factores que influyen en la energía cinética? La temperatura, el estado físico de los reactivos, la presencia de un catalizador, la concentración de los reactivos, la presión y la Luz

7. ¿Qué es un inhibidor reversible? Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y los enlaces iónicos. Los enlaces débiles múltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para producir una unión fuerte y específica.

8. ¿Qué es inhibición competitiva? De ejemplos El inhibidor competitivo se une al sitio activo e impide su unión al sustrato. El sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato. El sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero Por ejemplo, se pueden mencionar inhibidores competitivos como el cianuro, gases nerviosos y drogas.

9. ¿Porque se dice que las enzimas son específicas para cada sustrato? Se debe a la especificad química, cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, actuando sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos....