Funciones de la proteínas; DESCRIPCION Y TIPOS PDF

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FUNCIONES DE LA PROTEINA , PROTEINAS, CLASIFICACION DE LAS MISMAS , ESTRUCTURAS...

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FUNCIONES DE LA PROTEÍNAS  Son proteínas todas las enzimas, catalizadoras de reacciones químicas en organismos vivientes.  Muchas hormonas reguladoras de actividades biológicas.  La hemoglobina y otras moléculas de cotransporte en la sangre.  Los anticuerpos encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños.  Los receptores de las celulares a las cuales se fijan moléculas desencadenado una respuesta determinada  La actina y la miosina responsables finales del acortamiento del musculo durante la contracción.  El colágeno integrante de fibras altamente resistentes en tejido de sostén.

PROTEÍNAS: La unión de los aminoácidos se llama unión peptídica de tipo amina porque reacciona un aa1 ácido carboxilo con el extremo amino del aa2 con la liberación de agua. El grupo oxidrilo toma un H del grupo amino y se va como H2O entonces como el carbono necesita compartir un electrón más va compartir directamente con el NH2 que también necesita completar su ultimo nivel, estos dos forman un enlace covalente fuerte el cual se llama enlace peptídico de tipo amina.

LA CADENA PEPTÍDICA PRESENTA:  Un extremo en el cual queda un aa con su grupo amino libre, se lo o considera como el comienzo de la cadena y se lo llama extremo amino terminal o N-terminal.  Un extremo con un grupo carboxilo unido al Ca, es el extremo final, se llama carboxilo terminal o C-terminal. SEGÚN LA EXTRURA PUEDEN SER:  Aciclicos: tiene un –NH2 y -COOH libre.: angioestetina, glutatión, etc.  Cíclicos: se unen los extremos –NH2 y –COOH por unión amida. Ej.: hormonas neurohipofisiarias van a ser cadenas de aminoácidos que van a estar sus extremos unidos formando un ciclo.

SEGÚN EL NÚMERO DE AA PUEDEN SER:

 Péptidos: es la unión de unos pocos aa.  La unión de 2 AA se denomina DI-PÉPTIDOS y la unión de 3 AA TRIPEPTIDOS.  Oligopeptidos: están formados por uniones de 4 a 10 AA.  Polipéptidos: se unen entre 11y 50 AA.  Cuando la cadena tiene más de 50 AA se considera una proteína.

SEGÚN EL NUMERO DE CADENAS:  Monomericas: 1 cadena ej. Mioglobina.  Oligomericas: 2 a 10 cadenas ej. Hemoglobina con 4 cadenas.  Poligomericas: más de 10 cadenas ej. Glutamato deshidrogenasa con 40 cadenas.

SEGÚN SU PRODUCTO DE HIDROLISIS (RUPTURA CON INTRODUCCIÓN DE AGUA)  Simples: solamente AA (sus cadenas estaban conformadas solamente por aminoácidos).  Conjugada: AA y algún resto no aminoácido llamado grupo prostético.

SEGÚN LA CALIDAD DE AMINOÁCIDO  Completas: tienen todos los AA esenciales (que son generalmente a los de origen animal y por eso se dice que tienen mayor valor biológico)  Incompletas: no tienen todos los AA esenciales.

SEGÚN SU CARACTERÍSTICA FÍSICA  Cada proteína tiene, al estado natural, una forma molecular característica. De acuerdo con esto se consideran dos grandes categorías. Globulares

Mixtas Fibrosas

PROTEÍNAS GLOBULARES:  Son aquellas en las cuales la molécula se pliega sobre sí misma para formar un conjunto compacto de forma esférica.  Son proteínas de gran actividad funcional: enzimas, anticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc.  Son solubles en agua y soluciones salinas.

Porque su estructura le permite que los grupos hidrofilicos queden hacia afuera y los grupos hidrofóbicos queden hacia adentro, para que se puedan movilizaren la sangre, son solubles en agua.

PROTEÍNAS FIBRILARES O FIBROSAS:  Las cadenas polipeptídicas ordenan paralelamente, formando fibras o laminas extendidas.  Son poco solubles o insolubles en agua y soluciones salinas.  Participan en la constitución de estructuras de sostén: como fibras de tejido conjuntivo y otras funciones de resistencia física. ej.: el colágeno, queratina etc.

PROTEÍNAS MIXTAS:  Son solubles en soluciones salinas y se disponen en forma de cilindro  Ej. Miosina que participa en la contracción muscular.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:  La estructura molecular de las proteínas es muy compleja, por lo cual conviene describirla en distintos niveles de organización:

ESTRUCTURA PRIMARIA:  Se refiere al número de AA.  La identidad de los AA que componen la molécula.  El ordenamiento de esas unidades en la cadena polipeptídica.

ESTRUCTURA SECUNDARIA  Organización en el espacio  Es el nivel más sencillo de plegamiento espacial de la cadena, en la disposición que adoptan AA contiguos en la secuencia. Estabilizadoras por puente de hidrogeno.

Estudios mediante difracción de rayos x permitieron proponer dos tipos de estructuras periódicas repetitivas para las proteínas:  Hélice alfa a  Hoja plegada o lamina B

HÉLICE ALFA:  La disposición de la cadena determinan un enrollamiento sobre un eje central hacia a la derecha.  Es estabilizadora por enlaces puente de hidrógenos entre el NH2 de un enlace peptídico y el oxígeno del grupo carboxilo de otro.

DEBEN EXISTIR CIERTAS CONDICIONES:  No debe haber prolina(Provoca una torsión incompatible con la hélice alfa)  AA voluminosos NO deben estar cerca porque afecta la disposición espacial de la cadena (ej. Arginina, lisina, ac. glutámico)

HOJA PLEGADA O LAMINA BETA  La cadena polipeptídica se encuentra más extendida, cuando dos cadenas se aproximan se establecen puentes de hidrógenos y forman estructuras laminares con plegamiento en zig-zag.

ESTRUCTURA TERCIARIA  Es el plegamiento que va adoptar la proteína por interacción de aminoácidos más alejados de la cadena polipeptídica.  En las proteínas globulares existen segmentos con estructura hélice alfa o en lámina beta, son necesarios segmentos al azar entre las zonas alfa y beta para permitir las acodaduras y plegamientos indispensables a fin de alcanzar conformación esferoidal.

ESTRUCTURA CUATERNARIA:  Implica la polimerizaron de unidades proteicas.  Las fuerzas que actúan son las mismas que en la terciaria. Ej. la insulina está formada por 2 subunidades y la hemoglobina por 4....