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GLI ENZIMI Le reazioni che avvengono negli organismi viventi sono molto veloci perché catalizzate dagli enzimi. Gli enzimi sono catalizzatori costituiti da proteine . Ogni cellula contiene enzimi diversi e tutti necessari per il funzionamento. Un organismo può avere problemi a causa della mancanza di enzimi, o al contrario a causa dell’eccesiva quantità di enzimi che viene bloccata da un agente esterno, un veleno.

Nella cellula la produzioni di una sostanza prende il via quando alcuni componenti cellulari attivano l’enzima specifico. L’enzima inizia a funzionare e si determina la costruzione della sostanza. Poi quando la quantità della sostanza prodotta raggiunge un certo valore, l’enzima viene disattivato. Se non ci fossero gli enzimi le reazioni sarebbero lentissime e non avrebbero effetto se non fossero catalizzate. Infatti le funzioni vitali degli organismi sono il risultato di migliaia di reazioni enzimatiche. I prodotti di ogni singola reazione sono i reagenti della reazione successiva e cosi via, fino all’eliminazione degli enzimi non necessari. Gli enzimi sono proteine globulari con funzione di catalisi fenomeno in cui si aumenta la velocità di reazione chimica tramite l’azione di un catalizzatore. Sono molecole complesse e come tutti i catalizzatori accelerano le trasformazioni senza consumarsi. Tutti gli enzimi hanno un nome che terminano per -asi. Il nome degli enzimi tiene conto del tipo di reazione coinvolta e dei reagenti che prendono parte alla reazione. Ogni enzima è associato a una reazione chimica che converte una sostanza da reagente, in nuova sostanza, i prodotti. In biochimica i reagenti sono chiamati substrati. CATALISI ENZIMATICA. La catalisi enzimatica comprende tre frasi: 1.enzima si lega al substrato. 2. Enzima converte il substrato in prodotto, contribuendo alla rottura di alcuni legami e alla formazioni di altri nuovi. 3. L’enzima rilascia il prodotto. Innanzitutto il substrato si inserisce in una parte dell’enzima , chiamata sito attivo. Alcune molecole del substrato urtano continuamente le molecole dell’enzima, ma solo alcune di esse lo fanno con la parte giusta. Gli urti fortunati sono urti casuali e quando si urtano nella maniera corretta, la reazione procede con velocità maggiore. Alcuni enzimi hanno radicale R nel sito attivo che attraggono il substrato. Ad esempio se uno dei substrati è uno ione fosfato ,l’enzima nel sito attivo può avere amminoacidi basici con cariche positive. In questo modo, il gruppo fosfato carico negativamente, è attratto dal sito attivo.

Non appena il substrato entra nel sito attivo, si lega all’enzima e forma un aggregato chiamato complesso enzima-substrato. Solo dopo che l’enzima si è legato al substrato , la reazione può procedere. La reazione avviene dentro il sito attivo , creando un complesso enzima-prodotto, in cui i prodotto sono ancora legati al sito attivo dell’enzima. Successivamente la reazione si sposta verso destra e i prodotti si separano dall’enzima, lasciando il sito attivo. L’enzima assume di nuovo la conformazione originale ed è pronto a creare un’altra trasformazione. SPECIFICITA’ DEGLI ENZIMI Considerando la chimotripsina, un enzima. Nel sito attivo della chimotripsina,due atomi di H e 1 di O bloccano, con legami non covalenti, un gruppo carbonilico del substrato. Inoltre il sito attivo ha la forma di una sacca che può accogliere l’anello aromatico di un amminoacido e non le catene laterali di altri. Quando un enzima si lega al substrato,la forma del sito attivo e del substrato cambiano, perche si influenzano reciprocamente. Specificità assoluta quando un enzima può legarsi a un solo substrato Specificità relativa quando un enzima può legarsi a più substrati. ENERGIA DI ATTIVAZIONE Gli enzimi aumentano la velocità di reazione in quanto abbassano l’energia di attivazione, ovvero l’energia necessaria agli urti affinchè l’urto tra due molecole di reagenti possa risultare efficace. Senza enzima energia di attivazione alto, reazione lenta Con l’enzima energia di attivazione bassa, reazione veloce. FATTORI CHE INFLUENZANO L’ATTIVITA’ CATALITICA L’attività catalitica di un enzima misura il numero di reazioni dello stesso tipo che l’enzima può catalizzare in un secondo. Ci sono enzimi che in un secondo trasformano più di un milione di molecole di substrato e altri che impiegano più di un secondo per completare una trasformazione. Diversi sono i fattori che influenzano l’attività catalitica: -CONCETRAZIONE DEL SUBSTRATO: il fenomeno secondo il quale durante una reazione la concentrazione dell’enzima è costante,ma quella del substrato aumenta, si chiama curva di saturazione. All’aumentare della conc. del substrato, aumenta l’attività catalitica dell’enzima e, raffigurandolo, la curva raggiunge un valore massimo e poi costante. Quando il substrato aumenta progressivamente la concentrazione, l’enzima è usato al massimo delle sue possibilità. In seguito la velocità è costante. Il nuovo substrato dovrà aspettare che l’enzima si liberi e si parla di enzima saturo quando il sito attivo è sempre occupato da substrati. La relazione tra la quantità di substrato aggiunta e la variazione di velocità permette di

definire un parametro, chiamato costante di Michealis-Menten, che indica a quale concentrazione di substrato l’enzima raggiunge la metà della massima velocità di reazione. -CONCENTRAZIONE DELL’ENZIMA: in una soluzione che contiene un eccesso di substrato rispetto alla velocità di saturazione dell’enzima, quando si raddoppia la concentrazione dell’enzima, raddoppia anche la velocità della reazione. -EFFETTO DEL PH: l’enzima è condizionato dal valore del PH della soluzione in cui la catalisi si svolge. Ad esempio la pepsina è attiva nello stomaco dove il PH è acido; la chimotripsina si attiva all’inzio dell’intestino dove l’ambiente è neutro-basico. Appena la pepsina raggiunge l’intestino, è denatura e inattiva. -EFFETTO DELLA TEMPERATURA: per ogni enzima esiste una temperatura ottimale, che in base all’essere umano e di 37°C. La perdita di alcuni enzimi del sistema nervoso può provocare anche la morte. Per eliminare alcuni enzimi si usa la sterilizzazione, attraverso temperature elevate (come accade negli ospedali per la strumentazione medica). ESTREMOZIMI( enzimi che rimangono attivi nonostante l’alta temperatura). (Taq polimerasi enzima attivo a 98°C usato in una reazione che riguarda il DNA). SUBSTRATO E INIBITORE Alcune molecole, diverse dal substrato, hanno forma che gli permette di inserirsi nel sito attivo senza creare nessuna trasformazione. Queste molecole prendono il nome di inibitori competitivi che bloccano il sito attivo e impediscono all’enzima di catalizzare la reazione. Per esempio nel nostro organismo un enzima, succinato deidrogenasi, converte lo ione succinato in ione fumarato. Lo ione malonato ha una struttura molto simile a quella del succinato e per questo motivo si inserisce nel sito attivo dell’enzima succinato deidrogenasi, ma ovviamente non ci sarà nessun prodotto perche lo ione malonato non può essere trasformato. Oltre al sito attivo alcuni enzimi hanno sulla loro superficie più zone reattive . Le molecole che possono legarsi a queste zone prendono il nome di effettori. Effettore postivo se la capacità del sito attivo di legarsi al substrato è aumentata effettore negativo chiamato inibitore non competitivo, rende il sito attivo meno capace di legarsi al substrato.

COFATTORI In alcuni casi il polipeptide che costituisce l’enzima non è in grado di catalizzare la reazione per questo motivo è necessario l’intervento di molecole o ioni che rendono attivi gli enzimi, chiamati cofattori. Due categorie: -ioni metallici: ferro,magnesio, calcio e zinco. Essi provengono dal cibo. -coenzimi: agiscono come donatori o accettori di elettroni. La maggior parte dei coenzimi forma la struttura delle vitamine idrosolibili, da introdurre con il cibo....